BIOMOLECOLE

INTRODUZIONE ALLE BIOMOLECOLE

GLI ELEMENTI INDISPENSABILI ALLA VITA: la chimica dei viventi
• Tutti i viventi sono formati per la maggior parte da acqua e da molecole chiamate biomolecole perché si trovano esclusivamente
negli organismi viventi.
• La chimica dei viventi→ tratta della costituzione chimica degli organismi viventi, cioè
—Bioelementi : principali elementi presenti nell'organismo ovvero ( C - O - H -N). Questi si uniscono tramite legami chimici per
formare molecole più complesse ( Biomolecole)
• Le biomolecole sono presenti in tutti gli esseri viventi e sono tutti composti organici, cioè del carbonio
• Tutta la materia, compresa quella che costituisce gli esseri viventi, è composta da atomi, che si combinano tra loro a formare
elementi (sostanze pure formate da atomi uguali) e composti (sostanze formate da atomi diversi).
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leggi: Curiosità
• Sul nostro pianeta, il 96% della materia vivente è costituito da quattro tipi di atomi: C-H-O-N
• Il restante 4% è rappresentato da elementi che, pur essendo presenti solo in tracce, sono ugualmente importanti:
. Na e K : indispensabili per il funzionamento dei nervi
• Ca: coinvolto nella contrazione muscolare e, insieme al P, è essenziale per la struttura delle ossa,
• S è un componente fondamentale di diverse molecole
• Fe è necessario per il trasporto dell'ossigeno nel sangue
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IL CARBONIO ©
Costituisce lo scheletro delle molecole organiche;
• Il carbonio è l'atomo più importante per gli organismi viventi: insieme all'acqua, infatti, i composti contenenti carbonio sono le
sostanze più comuni nella materia animata
•4 Gruppo - 2 Periodo ( Num Qss assume tutti i valori compresi tra +4 e -4)
• Numero atomico 6
• Stato della materia: solido
• Le sue differenti forme (Allotropi) includono
una forma più morbida (Grafite) → ottimo conduttore. forma esagonale a strati
una forma più dura ( Diamante)--> è un isolante. Gli a. C sono legati in un reticolo 3D ordinato cristallino
VERSATILITà :Estremamente versatile grazie alle sue caratteristiche
• Concatenazione: si lega con altri atomi di carbonio formando catene aperte o chiuse ad anello o con atomi di diversi elementi,.
Gli atomi di carbonio possono formare lunghe catene stabili (Catene Carboniose) con migliaia di atom
forma legami covalenti poco polari e quindi stabili.
Può formare 4 legami Covalenti poiché ha 4 elettroni nella configurazione più esterna
•- II Carbonio ha la possibilità di formare legami covalenti:
- Legami covalenti semplici C-C
- Legami Covalenti doppi C=C
- Legami covalenti tripli C = C
• Nei composti organici gli atomi di carbonio sono sempre ibridati e possono formare fino a quattro legami covalenti

Ha tre isotopi, il più abbondante è il carbonio 12 al 98,9%

esempi di composti
grafite: gli atomi di carbonio formano un reticolo esagonale a strati. È un ottimo conduttore
Diamante: gli atomi di carbonio sono legati da un legame covalente impacchettati da un reticolo tridimensionale ordinato cristallino.
È un isolante

L’atomo di carbonio è asimmetrico (lo studieremo con gli amminoacidi)

• Valore intermedio di Elettronegatività (2,5): Grazie alla sua configurazione elettronica esterna e alla sua posizione nella tavola
periodica, presenta un valore intermedio di elettronegatività che porta al raggiungimento dell'ottetto condividendo elettroni e
formando legami covalenti
—---
Ciascun atomo forma legami con altri elementi finché non ho completato il proprio guscio di valenza all’idrogeno è sufficiente
formare un legame, l’ossigeno mi servono due al carbonio quattro.
In una molecola ci possono essere uno più tipi di legame.

COMPOSTO ORGANICO VS INORGANICO

• Si definisce composto organico un composto
- in cui gli atomi di carbonio Sono uniti tra di loro tramite legami covalenti o sono uniti ad eteroatomi(© - H - N)
- in cui il C abbia numero di ossidazione inferiore a +4
- in cui CO,, acido carbonico e i suoi Sali sono esclusi

I composti del carbonio possono

1. dare origine a lunghe catene costituite solo da carbonio e idrogeno dette idrocarburi
2. unirsi ad altri gruppi di atomi (gruppi funzionali), principalmente formati da P-O-N-S per originare le molecole organiche alla
base di tutti gli organismi viventi (Biomolecole)

1.IDROCARBURI
• I composti organici più semplici sono gli Idrocarburi, molecole formati soltanto da Carbonio e Idrogeno. Gli idrocarburi possono
assumere diverse forme: Lineare, ramificata o ad anello

II petrolio, per esempio, è costituito da una miscela di idrocarburi che si sono formati nel corso di milioni di anni Dal petrolio è
inoltre possibile ottenere, attraverso processi industriali, anche le materie plastiche

2. GRUPPI FUNZIONALI DEF.→ gruppo di atomi che possiede proprietà chimiche specifiche
• Alle catene carboniose si possono legare gruppi di atomi, chiamati gruppi funzionali, grazie ai quali la molecola acquisisce
particolari proprietà chimiche e fisiche.
• Molte molecole possiedono un unico gruppo funzionale, ma diverse molecole biologiche ne possiedono anche due o più: per
esempio, gli zuccheri possiedono diversi gruppi ossidrilici e un gruppo carbonilico; gli amminoacidi possiedono un gruppo
amminico e un gruppo carbossilico.
 LE BIOMOLECOLE
MACROMOLECOLE DI INTERESSE BIOLOGICO
→composto chimico che riveste un ruolo importante negli esseri viventi.
DEF. Le biomolecole sono composti organici costituiti da catene carboniose unite ad uno o più gruppi funzionali che conferiscono
loro specifiche proprietà.
caratteristiche chiave:
-Si tratta per lo più di macromolecole, molecole complesse che possono contenere anche migliaia di atomi (principalmente C, H e
O);
-Dal punto di vista chimico, le biomolecole sono composti polifunzionali, sono cioè costituite da molecole che contengono due o
più gruppi funzionali diversi;
-In molti casi sono polimeri formati dall'unione di composti organici più piccoli chiamati monomeri

•MONOMERO= molecola semplice dotata di gruppi funzionali tali da renderla in grado di combinarsi con altre molecole (uguali o
reattivamente complementari a sé) a formare macromolecole.Rappr.l'unità strutturale che forma un Polimero
•POLIMERO = Una macromolecola è quindi considerata un polimero formato dall'unione di più monomeri

Le macromolecole si formano per lo più per CONDENSAZIONE E IDROLISI

• Condensazione : REAZIONE DI CONDENSAZIONE (reaz. di disidratazione): perdita di h2O

→Quando un monomero aggiunge a un altro si verifica

la perdita di un gruppo ossidrile (-OH) da un monomero
la perdita di un atomo di idrogeno (-H) dall'altro,con la liberazione di una molecola h2O e formazione di un leg cov
La reazione di condensazione è sempre uguale, qualsiasi sia il polimero che viene sintetizzato.

•Idrolisi :REAZIONE DI IDROLISI --> Quando, al contrario, un polimero viene suddiviso nei monomeri che lo costituiscono avviene
una scissione per aggiunta di una molecola di acqua:
il legame covalente tra i monomeri si rompe
il gruppo ossidrilico della molecola di acqua si lega a uno dei monomeri, mentre l'atomo di idrogeno si lega all'altro
Nonostante la loro eterogeneità chimica, le biomolecole possono essere suddivise in quattro classi
fondamentali: carboidrati, lipidi, proteine e acidi nucleici.

Carboidrati e lipidi: principali fonti energetiche degli organismi e svolgono un'importante funzione strutturale.
Proteine: ruolo strutturale, principali regolatori degli organismi viventi. Consentono lo svolgimento di tutte le funzioni vitali di una
cellula.
Acidi nucleici:contengono le informazioni necessarie per la biosintesi delle proteine e garantiscono la riproduzione degli organismi
e il perpetuarsi della vita

CARBOIDRATI 🥐🥔🍌 FORMULA:(C1H2O1)n

Zuccheri o saccaridi o glucidi –sono un gruppo di sostanze organiche naturali. Costituite da soli 3 elementi: C-H-O
Cioè associazioni di molecole di acqua e carbonio.
Ma non sono proprio “idrati” perché le molecole di acqua non sono intatte : gli atomi di carbonio sono legati tra loro e uniti ai
componenti dell’acqua ( atomi di H e gruppi Oh)
• Da un punto di vista chimico i carboidrati sono un esempio di composti polifunzionali, perché contengono un gruppo carbonile
(aldeidico o chetonico) insieme a più gruppi ossidrile

FUNZIONE DEI CARBS

Funzione Energetica Tramite la glicolisi si viene a formare energia disponibile per le cellule
Funzione di Riserva riserva di energia liberata in forma utilizzabile dai viventi
Amido e Glicogeno sono carboidrati di riserva da cui può essere mobilizzato il glucosio per la produzione di energia.
Funzione di strutturale Compongono elementi morfologici cellulari ( Chitina e Cellulosa).
formano agglomerati extracellulari come le pareti cellulari che danno struttura agli organismi.
Formazione di Acidi Nucleici Alla base della struttura degli acidi nucleici ci sono Ribosio e Deossiribosio (Shunt dei Pentosi)
Funzionano principalmente per l’accumulo il trasporto dell’energia chimica e come riserva di carbonio per la produzione di nuove
macromolecole

I cereali hanno un elevato contenuto di amido, il più importante fra i carboidrati di riserva.
II cotone è costituito da cellulosa allo stato quasi puro.
L'esoscheletro degli insetti è formato da chitina, un polisaccaride che costituisce fibre molto resistenti.

CLASSIFICAZIONE DEI CARBS

| carboidrati si classificano in base alla complessità della loro struttura (in base al n di monomeri)
• Le parole zuccheri e carboidrati sono sinonimi?
Dal punto di vista nutrizionale
I glucidi si dividono in
•carboidrati semplici o zuccheri (monosaccaridi disaccaridi e oligosaccaridi). Gli oligosaccaridi sono l'unione di più
monosaccaridi in numero inferiore di 10 ( Es.Maltotrioso ed il Raffinosio)
Possiamo chiamare zuccheri il Glucosio, Fruttosio,Saccarosio, Lattosio, Maltosio
•carboidrati complessi (polisaccaridi e le fibre alimentari). Non possiamo chiamare zuccheri Glicogeno, Amido e Fibre

1. MONOSACCARIDI (uno-zucchero) come il GLUCOSIO. zuccheri semplici

È costituito da una singola unità strutturale la cui ripetizione consente catene più lunghe; la loro rappresentazione e lineare
ciclica.Sono le molecole più semplici.Esistono liberi in natura, ma legati fra loro formano carbs più complessi.
• FORMULA molecolare generale CnH2nOn,
I monosaccaridi biologici appartengono alla serie degli isomeri D (destrogiri)
classificazione dei monosaccaridi:
• In base al gruppo funzionale
Aldosi se hanno un gruppo aldeidico COH; Chetosi se hanno un gruppo chetonico C=0
• le molecole dei monosaccaridi contengono anche tanti gruppi ossidrile (-OH) quanti sono gli atomi di carbonio meno uno.
• In base al numero di atomi di carbonio
• N di atomi di carbonio può variare da 3 a 9 si possono ma quelli con funzioni biologicamente rilevanti negli organismi vanno da 3
a 6 atomi
 • Triosi: 3 atomi di Carbonio come Esempi di triosi sono: gliceraldeide (monosaccaride più piccolo esiste solo nella
conformazione a catena aperta) e diidrossiacetone.

• Tetrosi: 4 atomi di carbonio

• Pentosi 5 atomi di carbonio → sono il Ribosio e Deossiribosio sono contenuti nell’ossatura di DNA ed RNA
Non sono isomeri tra loro (de” indica la mancanza di un atomo di ossigeno e carbonio due ciò che distingue DNA ed RNA

• Esosi 6 atomi di Carbonio glucosio, fruttosio, mannoso e galattosio.

FORMULA ESOSI : C6H12O6 Hanno tutti la stessa formula

1.IL GLUCOSIO
<zucchero del sangue>
è il combustibile utilizzato dalle cellule per accumulare l'energia necessaria e trasportarla nel nostro organismo.
è presente in molte bevande e integratori.
LE FORME DEL GLUCOSIO:
Esiste come catena aperta o chiusa ad anello. Le forme ad anello prevalgono negli esseri viventi perché più stabili. Esistono due
versioni di glucosio ad anello dette alfa-glucosio e beta-glucosio che differiscono per la posizione di H e OH legati all’atomo di C

attivita. 3.3 forme del glucosio

The straight-chain form of glucose has an aldehyde group at carbon 1.
A reaction between the aldehyde group and the hydroxyl group at carbon 5 gives rise to a ring form.
Depending on the orientation of the aldehyde group when the ring closes, either of two molecules —
α-D-glucose or β-D-glucose — forms.
The hydroxyl on carbon 5 participates in the reaction with the aldehyde of carbon 1, producing the ring form of
glucose.
In summary, all glucose molecules have the formula C6H12O6, but their structure varies. When dissolved in
water, the α and β “ring” forms of glucose interconvert.

note aggiuntive
Le aldeidi sono composti organici di formula bruta CnH2nO che recano nella loro struttura il gruppo funzionale formile, indicato con
-CHO
Il gruppo carbossilico è formato dal gruppo carbonilico, C=O, e dal gruppo ossidrilico, -OH. Le proprietà chimiche del gruppo
carbossilico sono: la formula del gruppo carbossilico è -COOH..
Il gruppo idrossile è un gruppo funzionale di formula -OH caratteristico di idrossidi, alcoli e fenoli, ma presente anche nel gruppo acido
carbossilico.

LEGAMI GLICOSIDICI tra due monosaccaridi portano alla formazione di un DISACCARIDE- (scorri in basso2.)
Questi legami niscono i monosaccaridi tra loro covalentemente tramite reazioni di condensazione possono avere orientazione alfa
o beta nello spazio a seconda del tipo di anomeri
Si forma attraverso C1 di un monosaccaride e C4 di quello adiacente attraverso la reazione di condensazione

D-glucosio (ALDOESOSO ) ALDOESOSI

presentano un gruppo aldeidico il gruppo Carbonilico è posto all'inizio della catena ( COH)

D-fruttosio (CHETOESOSO) CHETOESOSI

Presentano un gruppo chetonico (co).ll gruppo Carbonilico si trova al secondo posto nella catena

2.IL FRUTTOSIO
è lo zucchero presente nel miele e nella frutta e ha un potere dolcificante superiore a quello del glucosio.
È un esoso ma forma un anello cinque atomi di C come i pentosi
—-->Glucosio e fruttosio hanno una diversa disposizione degli atomi nello spazio, cioè sono
isomeri.
3.MANNOSO 4.GALATTOSIO
Galattosio sono Epimeri del Glucosio in quanto presentano una modificazione rispetto a questo in un solo atomo
chirale

ISOMERI
- Sono composi aventi la stessa formula molecolare ma diversa formula di struttura
- Questo implica differenti proprietà chimico-fisiche dovuti ai differenti legami degli elementi che compongono la molecola
Centri chirali e isomeri dei CARBS
• Affinché ci sia il fenomeno dell'isomeria è necessario una molecola chiarale:
• Un carbonio chirale è un atomo di carbonio che si presenta legato a 4 elementi differenti

ISOMERIA OTTICA
• La presenza nella molecola di atomi chirali determina l'Isomeria Ottica o Enantiomeri o Steregismgeria
• Gli Enantiomeri sono molecole che si presentano come l'immagine speculare l'uno dell'altra ma che non sono sovrapponibili
• Una molecola che presenta un certo numero di carboni chirali può avere un numero di stereoisomeri pari a 2n dove n è il numero
di centri chirali
• Gli zuccheri con:
- 3 atomi di C-> 1 centro chirale
- 4 atomi di C -> 2 centri chirali
-5 atomi di C-> 3 centri chirali
- 6 atomi di C-> 4 centri chirali 2^4 stereoisomeri=16

isomeria ottica: EMPIMERI

• Con l'aumentare del numero di atomi di carbonio nella molecola, aumenta il numero dei centri stereogenici e quindi il numero di
isomeri ottici possibili
• Epimeri: quegli Stereoisomeri che presentano una differente configurazione presso un solo stereocentro
• Differiscono cioè per la diversa posizione degli atomi in un solo centro chirale
• I carboidrati possono presentare due tipi di Epimeri:
-Serie L: Atomo di H a Ds e Gruppo ossidrilico a Sx
-Serie D: Atomo di Ha Si e Gruppo ossidrilico a Dx

• Nel caso in cui uno zucchero presenta però più atomi chirali l'appartenenza dello stesso alla Serie-D o alla Serie-L'è determinato
dalla configurazione nell'atomo più lontano dal gruppo carbonilico (Aldeidico o Chetonico)

…Epimeri
• I monosaccaridi della serie D sono quelli biologicamente rilevanti:
- esse presentano il gruppo -OH del centro steressenica più lontano dal gruppo aldeidico (o chetonico)
legato sulla destra.
• Gli zuccheri che vengono metabolizzati dall'organismo umano sono quelli di tipo D

Galattosio sono Epimeri del Glucosio in quanto presentano una modificazione rispetto a questo in un solo atomo
chirale
STRUTTURA CICLICA DEI CARBOIDRATI IN SOLUZIONE
• Alcune proprietà chimiche dei monosaccaridi non possono essere giustificate dalla loro struttura lineare, infatti in
soluzione i MONOSACCARIDI a 5 6 atomi di carbonio formano una STRUTTURA CICLICA:
I monosaccaridi in soluzioni acquose tendono a dare una reazione di circolarizzazione intramolecolare
• La circolarizzazione è determinata dalla formazione di un una molecola ciclica data dalla reazione tra:
- Gruppo Aldeidico o Chetonico ; -Gruppo ossidrilico OH degli altri atomi di O
NB(Per gli zuccheri a 6 atomi di carbonio il legame avviene con C5)

Formule di proiezione di haworth(1883-1950)

•sua rappresentazione dei monosaccaridi in forma ciclica:
• In queste formule, gli atomi di carbonio che costituiscono l'anello sono espressamente indicati con la lettera C.
L'atomo di carbonio C-6 si trova fuori dell'anello

CICLIZZAZIONE DEI CARBOIDRATI: ANOMERI

• La formazione dell'emiacetale e la chiusura dell'anello hanno importanti conseguenze sulle proprietà della molecola
poiché l'atomo di carbonio C1, inizialmente aldeidico, diventa anch'esso un centro steceesenice (carbonio anemerice).
Ciò dà origine a due nuovi isomeri ottici, detti anomeri
• Anomeri → Sono isomeri che differiscono solo per la posizione del gruppo OH legato al C1 rispetto al piano dell'anello
•Anomero alfa: presenta il gruppo -OH al di sotto del piano dell'anello
•anomero beta:: presenta il gruppo -OH al di sopra del piano dell'anellO

2.DISACCARIDI Disaccaride zuccheri semplici (di =due )

• Formazione di un singolo legame Glicosidico tra i diversi atomi di carbonio.due monosaccaridi uniti da legami covalenti.
• Si forma per condensazione che prevede l'eliminazione di una molecola di acqua
DISACCARIDI DI RILEVANZA BIOLOGICA:

→SACCAROSIO = è il comune zucchero da tavola ed è prodotto dalle piante.

Nella canna da zucchero il saccarosio è immagazzinato nel fusto.
formazione: 1molecola di alfa glucosio e una di beta-d-fruttosio unite con legame 1,2 glicosidico.
FONTI: canna/ bababietola da zucchero

→MALTOSIO o zucchero di malto= è utilizzato nel processo di produzione della birra e nella preparazione di sciroppi.
il maltosio si trova nel mais e nell'orzo quando i semi germinano, ossia mettono radici.
formazione: 2molecole di alfa-d-glucosio unite con legame 1,4 glicosidico
FONTI: digestione dell’amido, cereali e malto in germinazione.

→LATTOSIO= è lo zucchero contenuto nel latte e nei suoi derivati. A livello industriale è utilizzato come additivo alimentare nella
preparazione di molti alimenti, come salumi, salse e pane. Il lattosio è presente nel latte prodotto dai mammiferi.
formazione: 1 molecola di beta glucosio +1 molecola di beta galattosio unite con legame 1,4 glicosidico
FONTI: latte e derivati

3.OLIGOSACCARIDI (oligo=pochi - zuccheri) zuccheri semplici

formati dall'associazione di pochi monosaccaridi (da 3 a 20)
Costituiti da monosaccaridi uniti da legami glicosidici in vari punti della molecola. Molti di essi hanno gruppi funzionali aggiuntivi,
che gli conferiscono proprietà speciali. Stabiliscono legami covalenti con proteine,lipidi sulla superficie esterna della cellula
Funzione: fungono da segnali di riconoscimento sulla superficie esterna della cellula
I gruppi sanguigni devono la loro specialità a catene oligosaccaride

4.POLISACCARIDI zuccheri complessi (amido glicogeno cellulosa)

polimeri formati da numerosi monosaccaridi (da poche decine fino a molte migliaia).
•Sono polimeri
• formazione dei polisaccaridi: Sono uniti insieme,per condensazione di numerose molecole di monosaccaridi ,da legami glicosidici.
Ogni monosaccaride può formare legami glicosidi e quindi sono possibili molecole (non lineari come proteine)

• Sono caratterizzati da un gran numero di unità ripetute legate insieme per formare molecole grandi o complesse
• Alcuni di questi sono formati dall'associazione +20 monosaccaridi (monomeri), altri possono formare catene anche di decine di
migliaia di molecole.
•Funzione: riserva energetica costituenti strutturali alcuni organismi viventi

Classificazione dei polisaccaridi

• Presenza di Ramificazioni
- Lineari legati solo da legami 1-4
- Ramificati: legati alla catena lineare da legami 1-6

• In base alle unità ripetute

-OMOPOLISACCARIDI: costituiti dalla ripetizione di un solo tipo di monosaccaride (dello stesso zucchero)
- ETEROPOLISACCARIDI contengono, invece, due o più tipi diversi di monosaccaride
→'unione di più monomeri differenti tramite legami glicosidici. Essi sono:
1.gli glicosamminoglicani,
2. i peptidoglicani → Un esempio di eteropolisaccacide, che compone la parete esterna dei batteri formando la parete cellulare.
Formato da N-acetilglucosammina e Acido. All'acido Muramico è legata una catena Peptidica in modo tale che si formi una
complessa struttura a strati che protegge la cellula
3.i proteoglicani.

• in base alla funzione

- Polisaccaridi di Riserva: AMIDO GLICOGENO
- Polisaccaridi di Struttura: CELLULOSA CHITINA

Polisaccaridi di riserva :
→AMIDO
polimero del glucosio
Funzione: riserva energetica tipica dei vegetali (tante )
AMIDO è accumulato dalle piante in organi di riserva come semi (mais grano) fusti (patate) o radici
Le molecole di amido sono formate da lunghe catene di glucosio più o meno ramificate. Legami 1,4 glicosidici

è un Omopolisaccaride di alfa-D - Glucosio a catena Ramificata formato da ripetizioni di Amilosio e Amilopectina sintetizzato dalla
piante attraverso la fotosintesi
E' il più importante polisaccaride di riserva nelle piante; si trova nei cereali, patate e nei legumi
Patate e radici di manioca sono fonti di amidomolto utilizzate in cucina

•COSTITUENTI PRINCIPALI DELL’AMIDO :

1. l'amilosio (15-20%), formato da una catena lineare che assume un andamento elicoidale nello spazio. le molecole di glucosio
sono legate fra di loro con legami a 1,4-glicosidici
La molecola di amilosio forma una catena lineare ad andamento elicolidale.

2.l'amilopectina (80-85%) costituita da catene moderatamente ramificate di monomeri di glucosio. Nei punti di ramificazione ogni
25-30 unità di glucosio, sono presenti legami a-1,6-glicosidici.
La molecola di amilopectina contiene diverse ramificazioni.

Granuli di amido: sono grosse aggregati di amido formati quando, se l’acqua viene rimossa dopo il legame, si formano legami
idrogeno tra catene ramificate che si aggregano
Aggregati scomposti—> con il riscaldamento si rompono i legami idrogeno e diventa meno solido e cristallino

—>GLICOGENO
“omopolisaccaride di a-D-glucosio a catena ramificata”→ Il glicogeno è un polimero del glucosio con una struttura simile dell'amido
ma più ramificata, ed insolubile in acqua.
• FUNZIONE: è prodotto dagli animali come riserva di energia .
(anche se, negli animali, la maggior parte dell'energia è conservata sotto forma di grasso nel tessuto adiposo
•DOVE SI TROVA:accumulato nei muscoli e nel fegato (dove viene depositato sotto forma di granuli) per essere scomposto
quando l'organismo ha bisogno di glucosio

In azzurro sono visibili i depositi di glicogeno all'interno delle cellule del fegato.

•COSTITUZIONE
Ogni catena possiede da 10 a 12 residui di glucosio.
→molecole di alfa glucosio associata linearmente legami 1,4 glicosidi ma con punti di ramificazione di 1,6
1 molecola di glicogeno può contenere fino a 30 000-100 000 unità di glucosio e può raggiungere una massa molecolare che
supera anche i 10 milioni di dalton.
STRUTTURA LINEARE con legami alfa, 1-4 e Ramificata con legami alfa, 1-6.
RAMIFICAZIONI ogni 8-10 residui di Glucosio. Le molecole di glicogeno crescono per aggiunta progressiva di glucosio.

Alcuni polisaccaridi formano robuste strutture fibrose che conferiscono resistenza e protezione a cellule e organismi;
altri costituiscono la matrice extracellulare e, legandosi a proteine, formano l'impalcatura molecolare che sostiene i tessuti e
permette alle cellule di interagire.

Polisaccaridi di struttura:
—>CELLULOSA
Polisaccaride strutturale dei vegetali
E' un Omopolisaccaride composto da numerose unità di B-D-glucosio unite fra loro con legami B-1,4-glicosidici a formare catene
lineari, prive di ramificazioni.E' il principale costituente della Parete delle Cellule Vegetali ( funz. strutt)
Gli erbivori ospitano nell'intestino batteri in grado di scomporla.
I monomeri di glucosio della cellulosa sono disposti in lunghe catene parallele e tra esse si formano legami idrogeno

PRESENZA ANOMERO B DEL GLUCOSIO:

fa sì che le catene polisaccaridiche assumano un andamento lineare, associandosi fra loro per mezzo di legami a idrogeno e
fascicolandosi insieme: Questa struttura permette alla cellulosa di formare fibre molto resistenti alla trazione, in grado di
sostenere la pianta ( a differenza di cio che accade nell’amido e nel glicogeno)
 Il legame beta glicosidico della cellulosa
→ rende la cellulosa che mediamente più stabile: è quindi un ottimo materiale strutturale, capace di resistere alle condizioni
ambientali, senza cambiare. Costituisce il componente principale delle pareti delle cellule
→ non possono essere idrolizzati dai succhi digestivi del nostro organismo e il polisaccaride è pertanto indigeribile. Gli stessi
legami sono invece idrolizzati dagli enzimi prodotti da alcuni batteri che abitano nell'apparato digerente degli erbivori: il risultato è
che gli erbivori digeriscono la cellulosa, ottenendo da questa la maggior parte dell'energia di cui hanno bisogno

–-->CHITINA
.. La chitina è un importante omopolisaccaride a funzione strutturale che forma l'esoscheletro di crostacei, insetti e anche la parete
cellulare di alcuni funghi.
• La chitina è un omopolimero di N-acetil-B-d-glucosammina, in cui le unità monosaccaridiche sono unite fra loro da legami
1,4-glicosidici
FORMANO formare catene prive di ramificazioni (Come nel caso della cellulosa) e formano robusti fasci che conferiscono
resistenza alla struttura che le contiene.

CHITINA è il componente principale della corazza esterna di crostacei e insetti e del rivestimenti cellulare dei funghi
La chitina ha una struttura simile alla cellulosa, ma il suo monomero è una molecola di glucosio modificata: un amminozucchero,
che contiene azoto e un gruppo acetile.
Carboidrati chimicamente modificati → Carboidrati + gruppi funzionali(molecole di altra natura )= elementi

GLICOPROTEINE/LIPIDI

Si trovano sulla superficie delle cellule legati alla membrana plasmatica

Funzione riconoscimento
Quando il glucosio e il galattosio viene aggiunto un gruppo amminico parliamo di
Glucosammina (gruppo N aceltilico) costituente principale della CHITINA(composto che costituisce l’involucro esterno di insetti/
Parete cellulare dei funghi)
Galattosammina
Principale componente della cartilagine
Sono ammino zuccheri ottenuti sostituendo il gruppo o H in gruppo amminico

Gruppo fosfato può essere aggiunto ad uno o più di un gruppo

Zuccheri fosfati
Fruttosio 1,6 B fosfato (
Il numero indica il numero di atomi di carbonio che entrano nel legame con il fosfato )

🥑
Bis indica che i G. Di fosfato sono du

LIPIDI
Sono biomolecole apolari e insolubili in acqua che contengono prevalentemente carbonio e idrogeno.
• gruppo eterogeneo di sostanze; con caratteristiche in comune:
-insolubili in acqua
-solubili in solventi organici apolari come l'etere, cloroformio e cicloesano
-hanno dimensioni, composizione e funzioni molto varie
- tutti sono composti prevalentemente da carbonio e idrogeno.

I lipidi sono idrocarburi insolubili in acqua causa dei numerosi legami

Idrocarburo= le sue molecole sono idrofobiche, sempre che hanno tra loro escludendo l’acqua.
Sono tenuti insieme delle forze di Van der Walls (deboli ma con effetto additivo).
Non sono polimeri veri e propri perché le molecole lipidiche non hanno legami covalenti

FUNZIONE DEI LIPIDI

• Funzione energetica: Grazie all'elevato numero di atomi di idrogeni ogni molecola sviluppa grandi quantità di energia per unità di
peso
• Funzione di Riserva: Si accumulano sotto forma di Trigliceridi nel tessuto adiposo
Il tessuto adiposo si trova sotto pelle come grasso sottocutaneo; oltre ad una funzione di riserva serva a facilitare il mantenimento
della temperatura corporea

• Funzione Strutturale: Sono per lo più lipidi complessi che insieme alle proteine formano le membrane cellulari.
costituiscono il rivestimento mielinico degli assoni delle cellule nervose e agiscono come isolante termico, come
nel caso del grasso dei mammiferi marini e degli animali che vivono in climi freddi

• Funzione Regolatrice: sono precursori di numerose molecole dotate di attività biologica, quali vitamine e ormoni
•Funzione di di isolante termico
•Funzione di trasmissione dello stimolo nervoso
•Precursori di vitamine
•Precursori di ormoni e molecole del sangue
ACIDI GRASSI : precursori dei lipidi
• Costituiti da C; H; O con un rapporto di H e O più alto rispetto ai Carboidrati
• Molecole costituite da una catena di atomi di carbonio, denominata Catena alifatica, con un solo Gruppo carbossilico (-COOH)
ad una estremità
-Il n di atomi di C è variabile (da 2 a +30); i più comuni ritrovati nei grassi di molti animali e piante differenti.
ne contengono da 12 a 22
-La lunghezza di questa catena influenza le caratteristiche fisico-chimiche dell'acido grasso. Mano a mano che si allunga, la
solubilità in acqua diminuisce ed aumenta, di riflesso, il punto di fusione (maggiore consistenza).

• In natura sono presenti raramente in forma libera ma sono esterificati per comporre i lipidi.
->Gli acidi grassi che formano i lipidi : hanno in genere catene formate da un numero pari di atomi di carbonio compreso tra 4 e 30
e con struttura lineare (non presentano, quindi, strutture chiuse ad anello)

DISTINZIONE TRA GRASSI SATURI E INSATURI

I legami degli atomi di C nella Catena Alifatica possono essere singoli o doppi per cui si distinguono:
→ ACIDI GRASSI SATURI
Costituiti da legami singoli. Tutti legami sono saturati da atomi di idrogeno. Sono molecole rettilinei, disposti in modo compatto .
grassi animali

sono provvisti di una catena in cui gli atomi di carbonio si legano fra loro mediante legami singoli.
•Tutti i legami fra gli di carbonio sono legami semplici e non compaiono doppi legami
• A temperatura ambiente presentano una consistenza burrosa (Solida) data la struttura compatta della molecola
e.s. burro, strutto e tardo, sono saturi e solidi a temperatura ambiente
composizione: contengono il numero massimo di atomi di H; gli atomi di C della catena sono pertanto uniti solo da legami covalenti
semplici.
Acidi grassi saturi
Costituiti da legami singoli. Tutti legami sono saturati da atomi di idrogeno. Sono molecole rettilinei, disposti in modo compatto .
grassi animali

→ ACIDI GRASSI INSATURI

La catena idrocarburica contiene uno o più legami doppi con curvatura nella forma della molecola.
Queste curve impediscono alle molecole di formare aggregati compatti hanno più punti di fusione bassi

• Sono presenti doppi legami

Acidi grassi in cui sono presenti due o più doppi legami fra gli atomi di carbonio della catena : a. grassi poliinsaturi
A temperatura ambiente presentano una consistenza oleosa (liquida)

composizione: Nei grassi Insaturi tra gli atomi di C sono presenti anche legami covalenti doppi e il numero di atomi di H non è
quello massimo possibile.
es.sono contenuti nei pescie nei vegetali, a temperatura ambiente sono liquidi sotto forma di oli.

CLASSIFICAZIONE DEI LIPIDI

• Lipidi Semplici TRIGLIGERIDI , GLICERIDI, STEROIDI, CERE, TREPENI,
Sono sostanze costituite esclusivamente da molecole contenenti C H.O
Sono i più abbondanti nell'organismo e nella dieta
Rappresentano la forma di deposito e di utilizzo principale
• Lipidi Complessi FOSFOLIPIDI, GLICOLIPIDI; LIPOPROTEINE
Sono sostanze nelle quali è presente, oltre una componente propriamente lipidica, anche una parte di diversa natura chimica (
Acido Fosforico, Zucchero, Proteina) pertanto essi contengono una quantità diO maggiore rispetto ai lipidi semplici
Rappresentano per lo più elementi strutturali e funzionali

LIPIDI SEMPLICI :
→ TRIGLIGERIDI
composti da esteri del glicerolo legati a tre acidi grassi.. Rappresentano l’immagazzinamento degli acidi grassi

Essi sono:
I grassi: i solidi a temperatura ambiente e gli oli.
• Sono i lipidi più semplici determinati dall'esterificazione di una molecola di Glicerolo con 3 molecole di acidi grassi
• Funzione:
- principale riserva energetica degli organismi viventi;
- i costituenti del tessuto adiposo negli animali, dove sono presenti in forma di grassi, e dei depositi lipidici delle piante, in cui
prendono il nome di oli
- Nell'organismo umano rappresentano la principale forma di energia dopo il glucosio
Trigligeride= GLICEROLO + 3 acidi grassi -3H2O

→ IMMAGAZZINAMENTO DEGLI ACIDI GRASSI:

COSA SUCCEDE: durante i processi energetici il nostro corpo scinde i legami tra glicerolo (usato per produrre glucosio e quindi
energia) ed acidi grassi ( convertiti in substrati energetici per i processi ossidativi- Ossidazione degli Acidi grassi) convogliandoli
in vie metaboliche diverse:
→ STEROIDI
•Gli steroidi sono un gruppo di LIPIDI NON LINEARI ma POLICICLICI, che derivano tutti da una molecola chiamata:
• Ciclo-pentano-peridro-fenantene → La molecola è un idrocarburo policiclico saturo caratterizzata da un sistema a quattro anelli di
cui tre a sei atomi di carbonio e uno a cinque.
• IL COLESTEROLO
lo steroide più abbondante nei tessuti animali. Abbondante nelle uova e nella carne rossa
il colesterolo è uno steroide che si trova in quasi tutte le cellule.Da esso derivano ormoni, vitamina D3, acidi biliari
Alcuni steroidi, detti feromoni, servono alla comunicazione tra individui di numerose specie, come molte falene.
La vilamina D, si può produrre nella pelle grazie alla luce su un derivato del colesterolo
•membrane cellulari il colesterolo è importante per costruire e mantenere l’integrità delle Membrane cellulari, delle quali regola la
fluidità.
• ormoni steroidei: è un precursore di importanti ormoni, detti steroidei (es. della vitamina D3 , ormoni steroidei)
dal colesterolo derivano gli ormoni steroidei, che sono messaggeri chimici che mettono in comunicazione diversi distretti corporei
regolano diverse attività fisiologiche e biochimiche(es. estrogeni e il testosterone, ormoni sessuali
•Digestione: Infine, il colesterolo è il precursore dei sali biliari, sostanze antipatiche prodotte nel fegato che costituiscono la bile.
• Dopo un pasto, la bile si riversa nel canale digerente dove gli acidi biliari agiscono come tensioattivi che emulsionano i lipidi
alimentari e li riducono in piccole goccioline, favorendone così la degradazione da parte degli enzimi digestivi

CORTISOLO è un ormone secreto dalle ghiandole surrenali.

TESTOSTERONE è un ormone sessuale maschile.

lipidi semplici:.
→ CERE
Non sono legati al glicerolo ma ad altri alcoli. Sono idrofobiche e platiche, cioè malleabili a temp.ambiente
COMPOSIZIONE: 1 acido grasso saturo a catena lunga + 1 alcol
• Si intende una miscela di Esteri
Possono avere sia origini vegetali ( Cotone o Lino) sia origine animale ( Cera d'api)
- Gli impieghi sono molti: cera per scarpe, parquet o impermeabilizzanti per legno, candele, lubrificanti, cosmetici e prodotti
farmaceutici
• Rivestono le penne ed i peli di alcuni animali rendendoli praticamente impermeabili all'acqua
Anche gli insetti e molti altri animali sono protetti contro la disidratazione da un sottile strato di cera
Le foglie ei fusti di molte piante, cosi come alcuni frutti tra cul le prugne e Puva, sono rivestiti di cera.
Lo strato di cera e idrorepellente e contrasta la disidratazione del frutto
[Lo strato di cera che ricopre penne e piume rende gli uccelli acquatici impermeabili

→ TREPENI
Sono un gruppo di lipidi che derivano dall soprene
• Alcuni di questi sono molecole spesso dotate di un odore intenso; sono presenti sia negli animali, come lo squalene contenuto nel
fegato di squalo, sia nei vegetali, come il geraniolo e il mentolo, responsabili del profumo di queste piante.
- Sono usati largamente nell'industria prevalentemente cosmetica e dei profumi
Alcuni terpeni sono importanti anche per gli esseri umani: lo stesso squalene è implicato nella biosintesi del colesterolo nel fegato,
mentre le vitamine A, E e. K e illoro precursori sono fondamentali per alcuni processi fisiologici.
VITAMINE A D E K SONO LIPIDI
CAROTENOIDI – BETA_CAROTENE è uno dei pigmenti ch ecatturano l’energia luminosa nelle foglie durante la fotosintesi. Da
colore al tuorlo d’uovo carote pomodori alle foglie autunnali.

LIPIDI COMPLESSI
→FOSFOLIPIDI
COSTITUZIONE: 1 molecola di glicerolo+ 2 catene di acidi grassi + 1 gruppo fosfato
• Sono molecole complesse che non presentano solo C-H-0
- I fosfolipidi sono molecole molto importanti per le cellule perché fanno parte delle membrane cellulari.
- La loro struttura è simile a quella dei trigliceridi, ma anziché avere tre molecole di acidi grassi ne hanno solo due: il terzo acido
grasso è sostituito da un composto contenente un gruppo fosfato.
. La molecola si completa con l'aggiunta di Colina che si lega al fosfato

Sono i componenti principali delle membrane cellulari

Teste idrofiliche (polare) flicerolo, gruppo fosfato, composto organico legato

la testa con il gruppo fosfato è idrofilica.
II gruppo funzionale fosfato presenta una carica elettrica negativa, pertanto, questa parte della molecola costituisce la «testa»
idrofila della molecola
Il gruppo fosfato a sua volta lega un composto organico. Ha carica elettrica negativa idrofilica
attrae le molecole polari dell’acqua. Rivolta verso l'esterno dove interagiscono con l’acqua
Code idrofobiche (apolare) →2 catene di acidi grassi di natura apolari quindi idrofobiche (insolubili in acqua) si aggregano tra
di loro. i due acidi grassi sono le «code» idrofobiche

Molecola Anfipatica
IL FOSFOLIPIDE è ANFIPATICO
doppia natura della molecola
testa-> in prossimità del gruppo fosfato la molecola è polare (testa idrofila), rivolta verso l’esterno per inteagire
coda-> mentre nella regione dei due acidi grassi la molecola è apolare (code idrofobiche). Le code sono aggregate verso l’interno
del secondo strato impaurite dallacqua
Le molecole con questa caratteristica sono dette anfipatiche
Esse tendono a formare doppi strati quando si trovano a contatto con l'acqua

Nell’acqua le interazioni tra testa-coda fosfolipidica danno origine a un DOPPIO STRATO FOSFOLIPIDICO che costituisce le
membrane biologiche .

LE PROTEINE 🐓🐟🥩
grandi macromolecole:proteine - piccole unità costitutive:amminoacidi

formula generica NH2CHRCOOH

• Le proteine sono la classe più diversificata di biomolecole. sono polimeri composti di 20 amminoacidi.
SONO COSTITUITE da una o più CATENE POLIPEPTIDICHE formate da amminoacidi legati uno di seguito all'altro. Sono quindi
polimeri di amminoacidi
HANNO DIMENSIONI VARIABILI
-> l’insulina, la più piccola a 51 aminoacidi
-> la titina(proteina dei muscoli) la più grande, ha quasi 27mila aminoacidi
• In natura vi sono +cinquecento amminoacidi che svolgono le funzioni più svariate nei diversi organismi.

•AMMINOACIDI: piccole molecole organiche (monomeri) che, legati di seguito, formano lunghe catene Polipeptidiche
STRUTTURA DEGLI AMMINOACIDI
Atomo di C centrale al quale sono legati:
- Gruppo Carbossilico (-COOH)
- Gruppo Amminico ( - NH2)
- Gruppo R
L’ATOMO DI CARBONIO è ASIMMETRICO perché è legato a quattro atomi o gruppi di atomi diversi quindi gli aminoacidi
possono esistere solo come isomeri ottici.
carbonio asimmetrico
ISOMERI OTTICI / enantiomeri : sono dette molecole chirali
sono gli isomeri per cui si hanno 2 molecole che sono uno l’immagine speculare dell’altro.
• Hanno la proprietà di ruotare il piano della luce polarizzata. Possono avere proprietà chimiche differenti. SI CHIAMANO:
→ISOMERO D (destrogiro) ruotano verso destra
→ISOMERO L (lemogiro) verso sinistra
IN NATURA TROVIAMO SOLO GLI ISOMERI L DEGLI AMMINOACIDI.
sono detti a-amminoacidi perchè I due gruppi funzionali sono legati allo stesso atomo di C detto alfa

è possibile legare il carbonio in base a diversi tipi di legami , in base ai quali lo stesso numero di atomi che legan il
carbonio può formare isomeri strutturali o cis-trans:

Questi 20 amminoacidi sono in configurazione L

→l'unica eccezione della GLICINA, achirale, in cui -R = -H).

Vi sono tre aminoacidi particolari :

Cisternina
Il gruppo R della cisteina con gruppo SH terminale può reagire con una carica laterale di un di un'altra Cisternina in una reazione
ossidativa formando legame covalente chiamato ponti disolfuro o legame disolfuro

Glicina
la catena laterale è un singolo atomo di H piccolo
Prolina: ha un gruppo amminico modificato privo di idrogeno che invece forma un legame covalente con carbonio del gruppo R .si
crea una struttura ad anello .non riesce così a stabilire legami idrogeno del rispetto al carbonio Alfa.
Quindi la parolina si trova dove una proteina fa una curva

CATENA LATERALE ( gruppo R)

• Gli a-amminoacidi differiscono fra loro soltanto per la natura chimica del gruppo R (catena Laterale)
Le proprietà peculiari di ciascun amminoacido dipendono dalla sua catena laterale o gruppo R
Contengono gruppi funzionali importanti per determinare la struttura tridimensionale quindi la funzione della proteina
La catena laterale può essere:
con carica elettrica (ionizzate) a livelli del ph Polare, Apolare quindi idrofobica.

I LEGAMI PEPTIDICI FORMANO L’OSSATURA PORTANTE DELLA PROTEINA

Nelle proteine gli amminoacidi sono uniti mediante un legame covalente (legame peptidico).
Tale legame si stabilisce tra il gruppo carbossilico di un amminoacido (COO) ed il gruppo amminico
dell'amminoacido successivo (NH3) con eliminazione di una molecola di acqua
legame di CONDENSAZIONE : tramite reazioni di condensazione tra gruppi carbossilici e amminici, viene liberata una molecola di
acqua durante la formazione del legame.
Adesso, liberata la molecola d’acqua

N-terminale ( testa del gruppo amminoterminale) si unisce con C-terminale (coda del gruppo carbossiterminale). , Questo
è un legame peptidico che si forma tra due amminoacidi; origina un DIPEPTIDE.

Dal momento che nella sua molecola un dipeptide comprende ancora un gruppo amminico ed uno carbossilico, può formare
un legame peptidico con un terzo aminoacido originando un tripeptide, e via discorrendo. Quando il numero di aminoacidi è
relativamente piccolo si parla di oligopeptide, mentre se il numero di aminoacidi aumenta si parla di polipeptide o proteina.
legame polipepdidico: unisce covalentemente gli aminoacidi in catene polipeptidiche.

Questo legame di condensazione può essere rotto in presenza di acqua.

LA ROTTURA DEL LEGAME Avviene con la reazione di idrolisi, opposta alla condensazione (che consumano acqua) con la
separazione dei 2 monomeri in gioco al momento della formazione del legame. (aggiunta di h2o)

CARATTERISTICHE INTERNE AL LEGAME:

-nel legame C-N vi sono due atomi di alfa-C accanto ad entrambi, che non sono liberi di ruotare (a-C C-N a-C). ciò limita l’angolo
con cui la catena polipeptidica può ripiegarsi.

-nel gruppo carbossilico vi è il C legato all’ossigeno: O presenta una piccola carica negativa.
-nel gruppo amminico vi è N legato all’ idrogeno: H presenta una piccola carica positiva.
Questa asimmetria di carica favorisce lo stabilirsi di legami idrogeno interni alla stessa molecola proteica, che contribuiscono ala
struttura e funzione di molte proteine.
→LEGAMI A IDROGENO
Da ossatura ad ossatura: legami tra atomi già impegnati in due legami peptidici.
Da ossatura catena laterale: legami tra un atomo già impegnato in un legame peptidico e uno di una catena laterale.
La catena laterale a catena laterale: legami tra due catene laterali.
—
UN PONTE DISOLFURO
Due molecole di cisteina della stessa catena polipeptidico possono formare un punto di solfuro perossidazione cioè rimozione di
atomi di idrogeno
→

CLASSIFICAZIONE DEGLI AMMINOACIDI

• i 20 a-amminoacidi si classificano in base alle caratteristiche strutturali della loro catena laterale (R) che influenza in
particolar modo la polarità della molecola. Alcuni amminoacidi hanno una catena laterale apolare(idrofobica), altri
polare (idrofila)

AMMINOACIDI ESSENZIALI E NON ESSENZIALI

• Il patrimonio genetico umano contiene 20 amminoacidi → vengono definiti Proteinogenici.
• i 20 Amminoacidi possono essere suddivisi principalmente in

MNEMO FRASE AMMINOACIDI ESSENZIALI

Un Leone ed un Tricheco Feilci fanno Liberamente Merenda su un Treno diretto verso l'Isola di Vancouver

• AMMINOACIDI ESSENZIALI
in inglese "essential amino acid" (EAA) o "indispensable amino acid"
quelli essenziali sono 8 (di 20): fenilalanina, treonina, triptofano, metionina, lisina, leucina, isoleucina e valina – questi ultimi 3
hanno anche le proprietà di amminoacidi ramificati (BCAA) (dall'inglese branched-chain Aminoacids). hanno una catena di
carbonio che devia o si ramifica dalla principale colonna (struttura) portante lineare di carbonio.
Questi 8 sono quelli che l'organismo non può creare da solo ma che deve ottenere dai vari alimenti
Non possono essere sintetizzati nelle cellule del nostro organismo: per questo sono detti amm. essenziali

•AMMINOACIDI NON ESSENZIALI

Non hanno bisogno di essere inclusi in una dieta in quanto sono prodotti direttamente dall'organismo

FUNZIONE DELLE PROTEINE

Presiedono e coordinano tutte le attività vitali delle cellule (metabolismo, movimento, divisione cellulare, endocitosi e secrezione,
produzione di energia, fotosintesi,

Catalisi→ Catalizzano le reazioni biochimiche

Enzimatica→Le proteine con funzione enzimatiche catabolizzano le reazioni chimiche e renderle possibili molto più velocemente
—-- Enzimi Proteine strutturali di difesa di segnalazione recettore trasportatori di membrana proteine di accumulo di trasporto
proteine regolatrici di geni.----

Strutturale→ Cheratina componente impo di capelli unghie peli e pelle, o Collagene principale componete fibroso sel corpo o
Elastina che permettono di sostenere e proteggere la matrice extracellulare
Capelli, unghie, piume, corna. cartilagine tendini

Trasporto → Permettere di controllare il passaggio di sostanze attraverso membrane biologiche o da una parte all’altra
dell’organismo (emoglobina ytasp l’O nel sangue o albumina) es lipoproteine che trasportano i grassi nel sangue
Trasportano molecole, come per esempio l'ossigeno o il ferro, attraverso il corpo.
Proteine di deposito– l'albumina, prodotta nel fegato, che costituisce una riserva di amminoacidi e la caseina, presente nel latte del
mammifen.

Sostegno: conferiscono stabilità fisica e permettono il movimento

Movimento→ Movimenti di parte della cellula o dell’intero organismo (actina e miosina)
Permettono ai muscoli di contrarsi, al cuore di pompare sangue e agli spermatozoi di muoversi
Proteine contrattili–Come L'actina e la miosina, che permettono la contrazione muscolare e quindi il movimento.

Difesa→ : riconoscono le sostanze e strane e mi rispondono ad esempio gli anticorpi

Riconosce e distrugge agenti patogene ( Immunoglobuline)
Proteine che aiutano a sconfiggere i microrganismi (come gli anticorpi) o permettono la coagulazione del sangue (come il reticolo di
fibrina).

Protezione: controllano processi fisiologici ad esempio gli ormoni

Ormonale→ Portano dei messaggi chimici da una parte a all’altra dellorganismo

FUNZIONE REGOLATORIA Regola il passaggio di sostanze attraverso membrane cellulari

Controllano le funzioni delle cellule e formano alcuni ormoni (come i cristalli di ormone della crescita nell'immagine.

Immagazzinano aminoacidi per un uso successivo

Legano e trasportano sostanze nell’ambito di un determinano l’intensità di espressione di un gene nel tempo.
Ricevono segnali chimici e mi rispondono

ORGANIZZAZIONE PROTEICA
- I livelli di organizzazione proteica delle proteine sono determinati dalla struttura chimica della stessa, la quale non è
assolutamente indipendente dalla componente funzionale della macromolecola.
FOLDING DELLE PROTEINE
Il ripiegamento della proteina ( Folding) è determinante per la funzione che la stessa dovrà svolgere nell'organismo; sia essa una
recettore o un enzima o una proteina di struttura non potrà svolgere la propria funzione biologia se non raggiunge almeno livello di
struttura terziaria
- Per le proteine raggiungere una determinata organizzazione proteica significa poter svolgere la propria funzione

Per poter svolgere una funzione biologica è una proteina deve essere strutturata nella conformazione nativa:
->È una struttura 3D stabile funzionale.
->È caratterizzata da un minimo di energia potenziale. Investendo energia la proteina può cambiare conformazione per motivazioni
funzionali; quando non serve più che abbia una conformazione modificata rimuovo l’utilizzo di energia e la riporto allo Stato minimo
di energia potenziale.
->Conformazione unica, che consente alla proteina di svolgere adeguatamente la funzione a cui è deputata.

Alcune di queste proteine e acquisiscono la propria conformazione in modo naturale

Atre hanno bisogno di essere accompagnate.L’accompagnamento viene operato dalle proteine
CHAPERON O CHAPERONINE
→ queste proteine avvolgono le proteine neosintetizzate o denaturate evitando che si leghino erroneamente a qualche sostanza.
Le proteine dello shock termico come HSP60 sono classe di queste proteine chaperon
I tumori producono proteine chaperon. Si cercano di progettare farmaci che mi terapeutici che inibiscono gli chaperon.

—-
Conoscere la struttura di una proteina è fondamentale per conoscere come una proteina funziona.
Basta 1 solo l’aminoacido sbagliato perché la proteina vada incontro a variazioni della sua conformazione
per cui la sua funzionalità risulta poi compromessa.

Esempio anemia falciforme

Tutti noi possediamo un connettivo liquidò formato da una parte liquida e da una parte costituita da cellule tra cui spiccano i globuli
rossi dei mammiferi caratterizzati da una forma concava.
→Esiste una patologia per cui gli eritrociti presenti hanno una forma a falce da cui il nome
anemia falciforme.
Questa patologia si è legata per molti anni alla malaria. In realtà l’anemia falciforme è una forma di protezione della malaria.
COSA SUCCEDE: La forma a falce avviene tramite una sola mutazione a livello del DNA. Al posto dell’acido glutammico abbiamo
la valina ( hanno proprietà diverse)
L’emoglobina che ha la valina tende a formare legami con altre emoglobine che hanno valina .Tutte queste emoglobina aggregano
e precipitano nel globulo rosso deformandolo. Assume una forma a falce.
—> Questa definizione è dovuta al legami non covalenti e quindi non forti ma quanto basta per legare l’emoglobina. I legami non
covalenti favoriscono e stabilizzano il ripiegamento delle proteine.

Le proprietà di ciascun gruppo funzionale presente nei gruppi R degli aminoacidi determina come la molecola potrà
curvarsi ripiegarsi adottando una struttura stabile specifica che lo distingue da un’altra proteina.

Dogma della struttura e funzione: un’operazione comporta il cambiamento della funzione.

STRUTTURA PRIMARIA
- La struttura Primaria è data dalla Sequenza di amminoacidi che compongono la proteina
• Le catene polipeptidiche sono sequenze di amminoacidi che si uniscono mediante Legami peptidici che si forma
mediante reazione di condensazione tra:
• Gruppo Amminico di un Amminoacido
• Gruppo Carbossilico dell'Amminoacido seguente
• Le catene peptidiche più piccole contengono almeno una cinquantina di amminoacidi, ma normalmente una proteina
è costituita da centinaia di amminoacidi.
L'ordine secondo il quale si susseguono gli amminoacidi, che rende unica ogni proteina, viene definito
struttura
primaria
È geneticamente determinata: il DNA che determina questa sequenza. È una sequenza che ne determina poi tutte le
altre strutture.Sembra la più semplice ma è la struttura chiave della proteina. Non variano esiste una per ogni proteina

La sequenza di aminoacidi di ogni catena polipeptidica determina la sua forma finale

Ogni catena polipeptidica ha una specifica sequenza lineare definita dal numero, dal tipo e dall'ordine degli amminoacidi che
contiene.

la strutt 1^aria Si ripiega poi nella secondaria

STRUTTURA SECONDARIA
la forma assunta dalla catena è denominata struttura secondaria della proteina
Dipende dalla formazione di legami idrogeno che si stabiliscono tra gli aminoacidi della struttura primaria. Modalità di
ripiegamento regolare e ripetute dalla catena polipeptidica

• Una volta assemblate le catene polipeptidiche si iniziano ad avere interazione deboli tra i vari amminoacidi.
I ripiegamenti della struttura sono dovuti proprio a queste interazioni dovute alla formazione di Legami Idrogeno
Tra i vari amminoacidi che formano la catena peptidica si instaurano interazioni di tipo attrattivo (prevalentemente
legami a idrogeno) o repulsivo.
Le interazioni costringono la molecola ad assumere una forma che può essere di 3 tipi
1. struttura elicoidale, chiamata Alfa-elica,
Catena polipeptidica avvolta a spirale con i gruppi R che sporgono dall'ossatura dell'elica
una spirale destrosa.Essa si è stabilizzata da legami idrogeno che si generano tra gli atomi di ogni quattro aminoacidi.
I gruppi R catene laterali degli aminoacidi sono proiettati verso l’esterno (per conferire le proprietà alla proteina) e sono
perpendicolari all’asse dell’elica.
—>è la struttura caratteristica di proteine strutturali quale cheratina(egli unghie capelli lana)

2. Foglietto Beta-ripiegato(foglietto Beta);

Si forma a partire da due o più catene polipeptidiche che distese si affiancano una accanto all'altra
È una struttura che ha un aspetto piatto e da una regolarità di posizionamento degli aminoacidi ogni 0,7 nm. Essendo
una struttura proteica la posso trovare da una direzione all’altra. Dall amminoterminale al carbossiterminale e viceversa
2 strutture beta proteiche che possono essere:
-Parallele quindi affiancate parallele tra loro. L’estremità ammino sono nella stessa direzione una vicino all’altra
-Antiparallele: le due estremità ammino sono lontane
Le ammino terminali di un metà foglietto sono posizionate nel verso del carbossi terminale dell’altro foglietto

3.Avvolgimento casuale

Esistono diversi modelli

-Modello spazio pieno:
 per le proteine piccole perché qui si legano piccoli atomi. può servire a studiare come le molecole interagiscono con
siti egruppi R della superficie della molecola. Una rappresentazione realistica del lisosoma mostra che i suoi atomi
riempiono densamente lo spazio.
-modello a bastoncini: è un modello crudo cioè si vede poco. Mette in evidenza i punti di curvatura, quelli dove la
catena polipeptidica si ripiega.
-Modello a nastro: è il più frequente è il più utilizzato perché consente di vedere la struttura secondaria e come essa è
disposta all'interno della struttura terziaria.

STRUTTURA TERZIARIA
è la configurazione 3D definitiva di una macromolecola
È la minima strutture necessarie per garantire funzionalità proteica. La proteina per funzionare deve raggiungere
almeno questa struttura
le catene polipeptidiche si ripiegano assumendo forme peculiari: i tipi di ripiegamento sono stabilizzati da legami
diversi, tra cui legami a idrogeno e legami disolfuro.
• Responsabili di questa struttura sono le interazioni tra i diversi gruppi R:
- Ponti di Solfuro che si instaurano tra i residui di Cisteina
- Legami lonici
- Legami a Idrogeno tra catene laterali
le catene laterali idrofobiche possono aggregarsi alla proteina, ipaurite dall’acqua e quindi contribuiscono al
ripiegamento della proteina. Se sono molto vicine sono stabilizzate dalle forze di wan der Walls
-le catene laterali con carica positiva o negativa possono eisentire di attrazioini ioniche e creare ponti salini tra
amminoacidi . I ponti salini si stabilizzano sulla superficie della molecola shcermati dall’acqua.

Conformazione delle proteine: si dispongono nella conformazione ad energia minima definita conformazione nativa

STRUTTURA QUATERNARIA
non sempre è presente. Due o più polipeptidi possono aggregarsi formando molecole proteiche (Legami idrogeno,
ponti disolfuro, interazioni idrofobiche e interazioni ioniche)
• Quando due o più catene polipeptidiche a struttura terziaria interagiscono tra di loro
• La struttura quaternaria è il risultato del modo in cui le subunità polipeptidiche si legano insieme e interagiscono fra
loro.

Questa struttura Presenta due o più catene polipeptidiche a formare e la proteina funzionale.
Ognuna delle catene polipeptidi che presenta tre livelli di struttura.
Le catene polipeptidiche sono definite anche subunità della proteina; in tutto sono quattro subunità e possono essere
uguali o diverse. Ciascuna delle quattro hanno i tre livelli di struttura ma da sole non svolgono alcuna funzione

Due subunità alfa e due subunità beta formano la molecola di emoglobina e svolgono una funzione
(nel mom in cui si uniscono le proteine sono definite subunità)

—--------------
TO SUM UP
Struttura primaria. I monomeri amminoacidici sono uniti, formando una catena polipeptidica.
Struttura secondaria. Lo catene polipoptidiche passono formare a eliche e foglietti beta
Struttura terziaria. Il polipeptide si ripiega, generando una specifica forma tridimensionale I ripiegamenti sono
stabilizzati da legami, tra cui legami a idrogeno e ponti disolfuro.
Struttura quaternaria. Due o più polipeptidi si associano a formare molecole proteiche più grandi. La molecola ipotetica
qui raffigurata o un tetramero costituito da quattro subunita
—-----------

Presenta due o più catene polipeptidiche a formare e la proteina funzionale.

Ognuna delle catene polipeptidi che presenta tre livelli di struttura.
Le catene polipeptidiche sono definite anche subunità della proteina; in tutto sono quattro subunità e possono essere
uguali o diverse. Ciascuna delle quattro hanno i tre livelli di struttura ma da sole non svolgono alcuna funzione

Due subunità alfa e due subunità beta formano la molecola di emoglobina e svolgono una funzione
Il momento in cui si uniscono le proteine sono definite subunità.

CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE

In base alla loro composizione possono essere distinte in:
• Proteine Semplici
costituite esclusivamente dalla componente polipeptidica Esempi albumine presenti nel sangue e la cheratina della
pelle
• Proteine Coniugate
Le proteine in cui sono presenti gruppi prostetici di varia natura. es. prot coniugata :L'emoglobina presente nel sangue

gruppi prostetici→ Talvolta, le catene polipeptidiche sono associate a piccole molecole organiche o ioni metallici che
consentono lo svolgimento della funzione specifica.
• Quando queste sostanze sono legate saldamente alla catena polipeptidica vengono dette gruppi prostetici
STRUTTURA <->FUNZIONE → dogma fondamentale della biologia.
CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE
base alla loro forma, che è ottimizzata per la funzione da svolgere, le proteine possono essere distinte in:
Proteine Fibrose
• Sono proteine costituite da catene polipeptidiche disposte in fasci o foglietti.
Domina una dimensione rispetto all’altra: sono più lunghe che larghe; hanno l’aspetto di fibre.
• Svolgono funzioni genericamente biomeccaniche e quindi di trazione, di rinforzo. Possono essere: cheratine delle
unghie peli, strato corporeo dell’epidermide, proteine del citoscheletro;
funzioni strutturali e perciò sono prevalentemente insolubili
• ES: proteina fibrosa:
l'a-cheratina, che conferisce resistenza allo strato più esterno della pelle, ma anche alle unghie, ai capelli, alla lana,
agli zoccoli e agli artigli oppure il Collagene e l'Elastina componente del Tessuto Connettivo

Proteine fibrose
• Catene disposte lungo un asse
• Insolubili in acqua
• Presenza di un solo tipo di struttura secondaria
• Funzione strutturale; sono resistenti ed elastiche

Proteine Globulari
La sequenza amminoacidica delle proteine induce la proteina stessa ad avvolgersi su se stessa generando una
struttura molto compatta. La conformazione ha più o meno le stesse dimensioni delle tre dimensioni
• Svolgono la propria funzione in Soluzione
- Un esempio è dato dalla mioglobina, la proteina che lega l'ossigeno e ne permette la diffusione all'interno dei muscoli.
Proteine Globulari
• Catene ripiegate in forma sferica compatta
Solubili in acqua Presentano almeno la struttura terziaria
Funzione dinamica ( Enzimi, anticorpi, Ormoni, Proteine di Trasporto)
Possono essere
-enzimi: funzione catalitica
-Pigmenti respiratori: respirazione cellulare e polmonare
-Molti ormoni: i messaggeri chimici da una cellula ad un'altra comunicazione cellulare.
-Anticorpi
-Recettori: proteine che recepiscono un segnale interagiscono con l’ormone.
-Fattori di trascrizione: proteine che incideranno sulla trascrizione del DNA ed RNA
-Coloro che formano strutture più complesse complesse→ L’ACTINA ad esempio

Proteine di membrana
sono immerse nel doppio strato fosfolipidico delle membrane cellulari e possiedono caratteristiche specifiche. Fanno
parte di questi gruppi molti recettori che permettono alla cellula di captare i segnali provenienti dall'esterno

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DENATURAZIONE DELLE PROTEINE

Denaturazione delle proteine (cambiare conformazione)
la proteina perde la sua struttura 3D e quindi la su a funzione fisiologica.
La denaturazione avviene
In modo reversibile: con agenti chimici grandi. Togliendo la gente denaturante la proteina ritorna allo stato nativo.
In modo irreversibile: con agenti fisici forti
Ad esempio cucendo nuovo avviene una denaturazione che il reversibile perché l’uomo non può ritornare allo stato
nativo
La denaturazione delle proteine avviene al crescere della temperatura in altre condizioni esterne quali forte variazione
della concentrazione salina o in presenza di altre concentrazioni di alcune sostanze dette denaturanti quali l’urea
eccetera

CARATTERISTICHE DISTINTIVE PROTEINE:

Tutte le proteine hanno almeno un ligando che è qualcosa che viene legato
Tutte le proteine svolgono almeno una funzione e per poter funzionare deve legare a qualcos’altro.

MOTIVI E DOMINI
Ci sono dei motivi frequenti che ricorre nelle strutture terziarie. Le strutture secondarie si combinano tra loro formando
disegni che sono particolarmente utili ad esempio per legare il DNA e farsi che le proteine interagiscono con il DNA
quindi hanno una funzionalità. Questi motivi sono ad esempio:
-beta-alfa-beta chiamato motivo classico
-alfa-alfa chiamato..? due alfa eliche necessitano di essere unite da un piccolo frammento destrutturato.
-Due beta foglietti beta alfa beta tra loro uniti da un alfa elica
-Motivo a chiave greca ->È un motivo che si trova molto spesso in proteine legate alle membrane. È composto da una
serie di beta foglietti che sono antiparalleli legati fra loro da frammenti strutturati.

Questi motivi trovano spesso nei domini:

sono porzioni della proteina che entrano in gioco da un punto di vista funzionale e sono funzionalmente attivi.
Legheranno un’altra proteina al DNA e faranno sì che la proteina possa funzionare come enzima o ad agire come
recettore
(Interagiscono con una proteina uno zucchero, un acido nucleico)
I domini sono la parte chiave della funzione della proteina.
I domini possono essere
-singoli vi sono domini singoli che si modificano interagendo con un composto durante la funzionalità della proteina
–composti
 ACIDI NUCLEICI
• In tutti gli organismi, le istruzioni per costruire le proteine sono contenute in una molecola speciale, chiamata DNA, che si trova
solitamente nel nucleo delle cellule e viene trasmessa di generazione in generazione.
• Le informazioni contenute nel DNA sono trasformate in sequenze di RNA e poi convertite in sequenze di amminoacidi.
• Macromolecole deputate alla conservazione e trasmissione dell'informazione genetica

NUCLEOTIDI
• II DNA e I'RNA sono acidi nucleici, polimeri composti da monomeri detti nucleotidi.
• Ciascun nucleotide è costituito da tre componenti diversi
- Zucchero Pentoso a 5 atomi di carbonio
- Gruppo Fosfato
- Base Azotata cioè una sostanza di natura basica contenente Azoto

• Struttura
- Il gruppo fosfato si lega al Carbonio 5 tramite un legame Fosfodiesterico
- La base azotata si lega al Carbonio 1 tramite un legame N-Glicosidico

ZUCCHERO PENTOSO Lo zucchero presente nei nucleotidi può essere di due tipi:
- Ribosio
- Deossiribosio.
• Questi due monosaccaridi sono molto simili e differiscono solo per l'atomo di ossigeno al C2 che manca nel deossiribosio.
• In base al tipo di zucchero presente, è possibile distinguere i ribonucleotidi (che formano I'RNA o acido ribonucleico) e i
deossiribonucleotidi (che formano il DNA o acido deossiribonucleico)

LE BASI AZOTATE possono assumere due strutture chimiche diversa

• Pirimidina quella più semplice, formata da un solo anello,
Le tre pirimidine presenti negli acidi nucleici sono citosina, timina (tipica del DNA) e uracile (tipica dell'RNA),
• Purina è quella a doppio anello. Le due purine sono adenina e guanina

DNA E RNA
due acidi nucleici differiscono, oltre che per il tipo di zucchero e per l'utilizzo di una diversa base azotata, anche nella
loro struttura
La molecola dell'RNA è costituita in genere da un'unica catena di nucleotidi con geometria variabile:
La molecola del DNA, più complessa, é costituita da due catene polinucleotidiche che si avvolgono una sull'altra a
formare una doppia elica