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MACROMOLECOLE BIOLOGICHE

Le sostanze chimiche utilizzate dagli organismi viventi si suddividono in: - inorganiche, molecole semplici, generalmente piccole, come lacqua, lanidride carbonica e i sali minerali; - organiche, molecole grandi e complesse (dette appunto macromolecole) il cui elemento principale il carbonio. Le molecole organiche possono essere rappresentate sotto forma di formule grezze oppure mediante formule di struttura: le prime specificano il numero di atomi di ogni elemento chimico presente nella molecola, mentre le seconde evidenziano in che modo tali atomi sono legati tra loro. LO SCHELETRO DI CARBONIO Un atomo di carbonio pu formare quattro legami covalenti con, al massimo, altri quattro atomi: il metano (CH4) ne un esempio. Gli atomi di carbonio possono inoltre formare legami tra di loro: letano, per esempio, possiede due atomi di carbonio, il propano tre, il butano quattro e cos via fino a formare catene molto lunghe. In tali molecole ogni atomo di carbonio che non sia impegnato con un altro atomo di carbonio legato a un atomo di idrogeno. Tali composti, costituiti soltanto da carbonio e idrogeno, sono detti idrocarburi; dal punto di vista strutturale essi sono i composti organici pi semplici. Per gli organismi viventi gli idrocarburi sono relativamente poco importanti. In essi invece si ritrovano in grandi quantit quattro tipi differenti di molecole organiche: i carboidrati, i lipidi, le proteine e gli acidi nucleici. Tutti questi tipi di molecole contengono carbonio, idrogeno e ossigeno; le proteine contengono anche azoto e zolfo, mentre gli acidi nucleici, cos come alcuni lipidi, contengono azoto e fosforo. Il carbonio particolarmente adatto a fungere da scheletro per molecole di grandi dimensioni in quanto i legami carbonio-carbonio sono forti e non vengono rotti facilmente. Essi possono essere semplici, doppi o tripli; le catene carboniose, inoltre, possono essere lineari oppure ramificate, e gli atomi di carbonio possono formare anche anelli. Generalmente c libert di rotazione intorno a ciascun legame singolo. Questa propriet conferisce alle molecole organiche una certa flessibilit e permette loro di assumere forme diverse a seconda del grado di rotazione di ciascun legame. I legami doppi e tripli non permettono invece alcuna rotazione; di conseguenza le regioni della molecola contenenti tali legami tendono a non essere flessibili. GLI ISOMERI I composti che hanno la stessa formula grezza ma strutture differenti e, di conseguenza, propriet differenti, sono chiamati isomeri. Le cellule sono in grado di distinguere tra isomeri diversi: generalmente uno di essi biologicamente attivo mentre laltro non lo .

Gli isomeri hanno propriet chimico-fisiche diverse e possono anche avere nomi diversi. Si distinguono isomeri strutturali, geometrici ed enantiomeri. Gli isomeri strutturali sono composti che differiscono per la disposizione dei loro atomi. Ad esempio esistono due isomeri strutturali dellidrocarburo a quattro atomi di carbonio, butano: uno di essi a catena lineare mentre laltro a catena ramificata (isobutano). Pi il composto grande, maggiore il numero possibile di isomeri strutturali.

Gli isomeri geometrici sono composti identici per quanto riguarda la disposizione dei loro legami covalenti, ma differenti per quanto riguarda il modo in cui sono disposti spazialmente i loro gruppi. Gli isomeri geometrici, detti isomeri cis-trans, sono tipici di alcuni composti contenenti doppi legami carbonio-carbonio. Il termine cis indica che i due gruppi pi grandi (quelli che sostituiscono gli atomi di idrogeno) si trovano dallo stesso lato del doppio legame, il termine trans indica invece che i due gruppi si trovano su lati opposti. Poich i doppi legami non sono flessibili come quelli singoli, gli atomi legati ai carboni che costituiscono un doppio legame non sono in grado di ruotare liberamente intorno allasse del legame.

Gli enantiomeri o stereoisomeri sono due molecole che sono limmagine speculare luna dellaltra. Poich i quattro gruppi legati al singolo atomo di carbonio sono disposti ai vertici di un tetraedro, se i questi sono tutti differenti tra loro il carbonio centrale definito asimmetrico o chirale. Due molecole sono enantiomeri se non possibile sovrapporle luna sullaltra, qualsiasi sia la loro rotazione spaziale. Sebbene gli enantiomeri abbiano propriet chimiche simili e propriet fisiche identiche, le cellule sono in grado di distinguere tra i due isomeri, uno solo dei quali biologicamente attivo. Un enantiomero puro di un composto chirale otticamente attivo: ha la peculiarit di interferire con un raggio di luce polarizzata che lo attraversa, ruotando il piano di polarizzazione. Lenantiomero che fa ruotare verso destra il piano della luce polarizzata detto destrogiro e si indica con il segno (+) messo davanti al nome del composto, quello che lo fa invece ruotare detto levogiro e si indica con il segno (-).

I GRUPPI FUNZIONALI I legami covalenti tra carbonio e idrogeno sono apolari. Gli idrocarburi di conseguenza mancano di regioni con cariche distinte. Essi sono piuttosto idrofobi e non interagiscono facilmente con altri composti. Tuttavia, uno o pi atomi di idrogeno legato allo scheletro carbonioso si un idrocarburo possono essere sostituiti da altri gruppi di atomi, detti gruppi funzionali. Ciascuna classe di composti organici caratterizzata dalla presenza di uno o pi gruppi funzionali specifici. Conoscere i gruppi funzionali presenti in un composto ci consente di prevedere il suo comportamento chimico.

Il gruppo alcolico (R-OH) polare a causa della presenza di un atomo di ossigeno


fortemente elettronegativo. Gli alcoli sono solubili in acqua in quanto il gruppo polare alcolico interagisce con le molecole polari dellacqua.

Il gruppo carbonilico costituito da un atomo di carbonio che lega con un doppio legame
covalente un atomo di ossigeno. Questo doppio legame polare a causa dellelettronegativit dellossigeno; pertanto il gruppo idrofilico. La posizione del gruppo carbonilico allinterno di una molecola determina la classe alla quale questa molecola appartiene. Una aldeide (R-CO) ha un gruppo carbonilico posizionato alla fine dello scheletro carbonioso. Un chetone (R-CO-R) ha un gruppo carbonilico interno.

Il gruppo carbossilico (R-COOH) costituito da un atomo di carbonio legato mediante un


doppio legame covalente ad un atomo di ossigeno e mediante un legame covalente singolo ad un altro atomo di ossigeno che a sua volta lega un atomo di idrogeno. Due atomi di ossigeno elettronegativi cos vicini stabiliscono una condizione estremamente polarizzata che pu fare s che latomo di idrogeno, venendogli strappato il proprio elettrone, sia rilasciato in soluzione come ione. I gruppi carbossilici sono dunque debolmente acidi.

Un gruppo amminico (R-NH2) costituito da un atomo di azoto legato covalentemente a


due atomi di idrogeno. I gruppi amminici sono debolmente basici in quanto possono accettare uno ione idrogeno.

Il gruppo fosfato (R-PO4H2), debolmente acido, un costituente degli acidi nucleici e di


alcuni lipidi; i gruppi fosfato hanno inoltre notevole importanza nelle reazioni di trasferimento di energia che avvengono nelle cellule.

Il gruppo sulfidrilico (R-SH) costituito da un atomo di zolfo legato covalentemente ad un


atomo di idrogeno.

LE MOLECOLE BIOLOGICHE Molte molecole biologiche hanno dimensioni notevoli essendo costituite da migliaia di atomi. Tali molecole sono note come macromolecole e molte di queste sono polimeri formati dallunione di composti organici pi piccoli detti monomeri. CARBOIDRATI (chiamati anche ZUCCHERI O GLUCIDI)

Formula generale Cn(H2nO)n Riserva energetica forniscono 4 kcal/grammo) Componente strutturale delle cellule
A seconda del numero di molecole che contengono, si dividono in: 1. MONOSACCARIDI

glucosio (zucchero a 6 atomi di carbonio) galattosio (zucchero a 6 atomi di carbonio) fruttosio (zucchero a 6 atomi di carbonio) ribosio (zucchero a 5 atomi di carbonio)

I carboidrati contengono un gruppo aldeidico (e sono pertanto definiti aldosi), come nel glucosio oppure un gruppo chetonico (e sono pertanto definiti chetosi), come nel fruttosio, e vari gruppi alcolici.

I monosaccaridi hanno una struttura ciclica dovuta alla reazione tra il gruppo aldeidico (o che tonico) e latomo di carbonio numero 4 o 5.

In seguito alla ciclizzazione si possono formare due diverse strutture chiamate anomeri, che differiscono solo per la posizione del gruppo OH legato al C1 rispetto al piano dellanello.

Nellanomero lossidrile si trova al di sotto di tale piano, mentre nellanomero si trova al di sopra. Questa lieve differenza strutturale comporta enormi differenze a livello biochimico.

2. DISACCARIDI

maltosio (costituito da due molecole di - glucosio) lattosio (costituito da una molecola di - glucosio e da una di - galattosio) saccarosio (costituito da una molecola di - glucosio e da una di - fruttosio)

Nella sintesi di una molecola di disaccaride a partire da due monosaccaridi, viene eliminata una molecola di acqua con la formazione di nuovi legami tra i due monosaccaridi. Questo tipo di reazione chimica, che determina la sintesi di molti polimeri organici a partire dalle loro subunit, detto condensazione. I due monosaccaridi sono legati covalentemente luno allaltro mediante un legame glicosidico che generalmente si forma tra il carbonio 1 di una molecola ed il carbonio 4 della molecola adiacente. Quando un disaccaride scisso nei monosaccaridi che lo costituiscono viene di nuovo aggiunta una molecola di acqua. Questa scissione detta idrolisi ed una reazione che serve a liberare energia. 3.
POLISACCARIDI

(formati da monosaccaridi legati in lunghe catene, costituiscono le forme di riserva glicogeno: zucchero di riserva degli animali. amido: zucchero di riserva delle piante cellulosa: costituente principale delle pareti delle cellule vegetali.

degli zuccheri, ma svolgono anche ruoli strutturali):


Sia lamido sia il glicogeno sono costituiti da molte unit di glucosio; essi differiscono per nella lunghezza delle catene polisaccaridiche e nel modo in cui le molecole di glucosio sono legate tra loro. I polisaccaridi devono essere idrolizzati in monosaccaridi o in disaccaridi prima di poter essere usati come fonti di energia o essere trasportati nei sistemi viventi. La capacit delluomo e di molti altri animali di digerire lamido ma non la cellulosa dipende proprio dal diverso tipo di legame tra le molecole di glucosio, dovuto al fatto che i due polimeri sono formati da un monomero diverso, rispettivamente - e - glucosio. Lamido infatti caratterizzato da una catena curva, poich il legame tra le molecole di glucosio ad angolo retto. Nella cellulosa, i monomeri di - glucosio formano invece una catena lineare in cui le molecole sono ruotate alternativamente le une rispetto alle altre.

GRASSI (o LIPIDI) I lipidi formano un gruppo di sostanze organiche molto diverse tra loro ma tutte insolubili nei solventi polari come lacqua. Sono inoltre molecole ad elevato contenuto energetico, circa doppio rispetto a quello dei glucidi e delle proteine. A differenza di molte piante (come per esempio le patate), gli animali hanno una capacit limitata di immagazzinare carboidrati; pertanto, nei vertebrati, gli zuccheri in eccesso rispetto a quanto pu essere accumulato sotto forma di glicogeno sono convertiti in grassi. TRIGLICERIDI Costituiti glicerolo e tre catene di acidi grassi da una molecola di

Ruolo di riserva energetica


(forniscono 9 Kcal/grammo) Come nella sintesi dei disaccaridi e dei polisaccaridi ogni legame covalente tra glicerolo e acido grasso si forma mediante una reazione di condensazione e conseguente eliminazione di una molecola dacqua Si dividono in: 1. Grassi saturi (es. il burro)

Legami semplici tra gli atomi di carbonio C-C delle catene di acidi grassi Origine animale Solidi a temperatura ambiente Uno o pi doppi legami tra gli atomi di carbonio C=C delle catene di acidi grassi Origine vegetale Liquidi a temperatura ambiente NUMERO DI ATOMI DI CARBONIO 16 18 18 18 20 NOME DUSO ACIDI GRASSI SATURI Acido palmitico Acido stearico ACIDI GRASSI INSATURI Acido oleico (9) Acido linoleico (9, 12) Acido arachidonico (5, 8, 11, 14)

2. Grassi insaturi (es. lolio)


FOSFOLIPIDI Componenti delle membrane cellulari

Costituiti da una molecola di glicerolo, due catene di acidi grassi (code apolari) e, legato al

terzo atomo di carbonio del glicerolo, un gruppo fosfato PO42- (testa polare), a sua volta legato a un gruppo organico. Il gruppo fosfato carico negativamente, per cui la molecola dei fosfolipidi ha una duplice natura: idrofila in corrispondenza del gruppo fosfato e idrofoba presso lestremit costituita dagli acidi grassi.

Quando i fosfolipidi si trovano in soluzione acquosa tendono a portarsi in superficie disponendosi luno accanto allaltro con le teste idrofile polari rivolte verso lacqua e le code idrofobe, costituite dagli acidi grassi, rivolte in direzione opposta. Nelle cellule i fosfolipidi tendono a formare doppi strati, disponendosi con le code di acidi grassi orientate le une contro le altre e le teste consententi fosfato rivolte verso lambiente esterno acquoso. Tale configurazione delle molecole dei fosfolipidi costituisce la struttura base delle membrane cellulari.

GLICOLIPIDI La testa, composta da una corta catena di carboidrati, idrofila, mentre le code formate dagli acidi grassi sono idrofobe. In soluzione acquosa i glicolipidi si comportano come i fosfolipidi e sono anchessi dei componenti importanti delle membrane cellulari. STEROIDI (il cui precursore il COLESTEROLO)

Componente delle membrane delle cellule animali.


Sintetizzato nel fegato a partire da acidi grassi saturi. Precursore di molti ormoni tra cui il cortisolo e gli ormoni sessuali.

PROTEINE Componenti strutturali delle cellule e dei tessuti (es. collagene, elastina, cheratina, )

Comprendono enzimi, ormoni, recettori, anticorpi.


Sono polimeri di aminoacidi. Per formare le proteine, nei sistemi viventi vengono utilizzati fino a 20 tipi di aminoacidi differenti. Le proteine sono grosse molecole che contengono spesso parecchie centinaia di aminoacidi; ne consegue che il numero di possibili combinazioni dei 20 aminoacidi sia davvero considerevole, il che rende possibile una variet di proteine enorme. Le diverse proteine, quindi, differiscono tra loro sia per il numero e il tipo di aminoacidi che contengono sia per la sequenza con cui gli aminoacidi sono assemblati. Ogni aminoacido costituito da un atomo di carbonio centrale legato a un gruppo amminico (NH2), a un gruppo carbossilico (COOH) e ad un atomo di H. Al pH cellulare, neutro, si presentano generalmente sotto forma di ioni bipolari. I vari aminoacidi differiscono tra loro per il quarto raggruppamento di atomi legato al carbonio (indicato con la lettera R). Esso possiede una struttura chimica diversa in ogni differente tipo di aminoacido; tali differenze sono molto importanti perch determinano le diverse propriet biologiche dei singoli aminoacidi e, di conseguenza, dei vari tipi di proteine.

Gli aminoacidi sono legati tra loro per mezzo di un legame covalente definito legame peptidico. Esso si forma per mezzo di una reazione di condensazione tra lestremit carbossilica di un aminoacido e lestremit amminica dellaminoacido adiacente con eliminazione di una molecola di acqua. La molecola proteica formata dallassociazione di due aminoacidi detta dipeptide, mentre se composta di molti aminoacidi viene chiamata polipeptide. Per poter assemblare gli aminoacidi in proteine, una cellula deve avere a disposizione un elevato numero di aminoacidi per ognuno dei 20 tipi. Dei venti aminoacidi, solo 12 possono essere sintetizzati a partire da fonti alimentari non proteiche, mentre i rimanenti 8 aminoacidi (definiti essenziali) non possono essere sintetizzati dalluomo in et adulta e devono essere pertanto compresi tramite le proteine nella dieta. Tutti e venti gli aminoacidi sono necessari per la crescita, lo sviluppo e il mantenimento di un organismo vivente. Quando una proteina contiene gli aminoacidi essenziali nelle giuste
Aminoacidi essenziali Lisina Valina Isoleuc ina Triptofano Metionina Fenilalanina Treonina Tirosina Leucina

proporzioni richieste dal corpo umano, si dice che ha un alto valore biologico. La proteina di riferimento quella delluovo che presenta un valore biologico pari al 100%. Il valore biologico di una proteina viene calcolato sulla base della quantit di azoto effettivamente assorbito ed utilizzato al netto delle perdite urinarie e fecali. In genere la qualit proteica degli alimenti di origine animale superiore poich contengono tutti i vari aminoacidi essenziali nelle giuste proporzioni.

LIVELLI DI ORGANIZZAZIONE PROTEICA Nelle cellule le proteine sono assemblate in lunghe catene polipeptidiche in cui gli aminoacidi si susseguono uno dopo laltro. La sequenza lineare di aminoacidi in una particolare proteina detta struttura primaria della proteina. Ogni proteina ha una sua propria struttura primaria; essa determina le caratteristiche strutturali della molecola nel suo complessoe, quindi, la sua funzione biologica. Anche una piccola variazione della sequenza pu alterare o annullare la sua funzionalit. Una volta assemblata la proteina, lungo la catena polipeptidica incominciano ad aver luogo tra i vari aminoacidi delle interazioni (generalmente legami a idrogeno) che la fanno ripiegare su se stessa in una configurazione semplice chiamata struttura secondaria. Una comune struttura secondaria, caratterizzata da una certa elasticit, quella ad elica; esempi di proteine elicoidali sono la miosina (una dei principali componenti del tessuto muscolare) e la cheratina (la proteina presente nei capelli). La fibra elastica perch i legami a idrogeno possono rompersi e riformarsi. Un altro tipo di struttura secondaria quella a foglio ripiegato (o sheet), caratteristica ad esempio della fibrina, la proteina della seta. I legami a idrogeno avvengono tra catene polipeptidiche differenti o anche tra regioni differenti di una stessa catena polipeptidica. Indipendentemente dalla forma, tutte le proteine che per gran parte della loro lunghezza presentano una struttura secondaria sono dette proteine fibrose, cos dette perch in esse le catene polipeptidiche formano lunghe fibre. In altre proteine, dette proteine globulari, le catene polipeptidiche sono ripiegate in una forma compatta grossolanamente sferica in quanto la struttura secondaria si ripiega su se stessa per formare una complessa struttura terziaria; questa struttura si forma come risultato di speciali interazioni tra i gruppi R dei singoli aminoacidi:
o legami a idrogeno tra i gruppi R di subunit

aminoacidiche;
o attrazioni

ioniche

tra

gruppi

carichi

positivamente e quelli carichi negativamente;


o interazioni idrofobe dovute alla tendenza dei

gruppi R apolari ad associarsi allinterno della struttura globulare, lontano dallacqua circostante;

legami covalenti, noti come ponti disolfuro (-S-S-) che legano gli atomi di zolfo di

due unit di cisteina. Gli organismi viventi sintetizzano una grande variet di proteine globulari; tra esse ci sono gli enzimi, che controllano le reazioni chimiche che avvengono negli organismi, alcuni ormoni, che regolano le funzioni di tessuti e organi, i recettori presenti sulla superficie delle membrane cellulari, e gli anticorpi, che sono importanti componenti del sistema immunitario. Le strutture tridimensionali di queste proteine sono di fondamentale importanza nella determinazione delle loro funzioni biologiche. Molte proteine sono formate da pi di una catena polipeptidica; queste catene sono tenute insieme da ponti disolfuro e da attrazioni tra cariche positive e negative. Questo livello di organizzazione delle proteine chiamato struttura quaternaria. La struttura di una proteina contribuisce a determinarne la sua attivit biologica. Lattivit biologica di una proteina pu essere modificata da cambiamenti della sequenza aminoacidica o della conformazione della proteina stessa. Il cambiamento di configurazione e la conseguente perdita di attivit biologica vengono definiti denaturazione della proteina.