LE BIOMOLECOLE

Sono macromolecole in struttura

polimerica, costituite da una serie
di molecole semplici dette
monomeri
L’unione di due monomeri avviene
attraverso una reazione di condensazione
in cui si ha l’eliminazione di una molecola
d’acqua.

La reazione inversa della condensazione è

detta idrolisi e consiste nella scissione di
due molecole legate, attraverso l’aggiunta
di una molecola d’acqua.
Vi sono quattro classi principali di
biomolecole:

•CARBOIDRATI
•PROTEINE
•LIPIDI
•ACIDI NUCLEICI.
 CARBOIDRATI
Sono composti ternari contenenti carbonio,
idrogeno e ossigeno.
Contengono vari gruppi alcolici (-OH) e un gruppo
aldeidico (-CHO) o chetonico (C=O); possono
perciò essere considerati poliidrossialdeidi o
poliidrossichetoni.
Contenendo uno o più atomi di carbonio
asimmetrici (chirali), sono composti otticamente
attivi. Per ogni composto esistono pertanto due
isomeri ottici (enantiomeri), l’uno l’immagine
speculare non sovrapponibile dell’altro.
 COMPOSTI OTTICAMENTE ATTIVI
Quando un fascio di luce polarizzata attraversa
una soluzione contenente un composto
otticamente attivo, il piano di polarizzazione viene
ruotato di un certo angolo, mentre, se attraversa
l’altro enantiomero, si verifica una rotazione della
stessa entità, ma in verso opposto.
I due enantiomeri di un composto vengono
indicati con la lettera L oppure D a seconda della
disposizione dei sostituenti.
Gli amminoacidi che formano le proteine, ad
esempio, appartengono tutti alla serie L.
 In base alla loro struttura vengono
distinti in:

• MONOSACCARIDI (o zuccheri semplici)

• DISACCARIDI (derivati dall’unione di due
monosaccaridi)
• OLIGOSACCARIDI(da tre a dieci
molecole di monosaccaridi)
• POLISACCARIDI (formati da un numero
elevato di monosaccaridi)
 MONOSACCARIDI
Sono i carboidrati più semplici e hanno formula
generale (CH2O)n.
A seconda del numero di atomi di carbonio della
molecola sono classificati in triosi (3 C), tetrosi
(4 C), pentosi (5 C), esosi (6 C), ecc.
A seconda del gruppo funzionale invece, vengono
suddivisi in aldosi (se contengono un gruppo
aldeidico) e chetosi (se contengono un gruppo
chetonico).
I due più importanti triosi sono la gliceraldeide, un trioso
aldoso, e il diidrossiacetone, un trioso chetoso.
La gliceraldeide è un importante intermedio della
respirazione cellulare.
Gli aldosi più comuni nel nostro organismo hanno 5 o
6 atomi di carbonio: ad esempio il ribosio, il glucosio
ed il galattosio.
 STRUTTURE AD ANELLO

I monosaccaridi vengono generalmente

rappresentati con formule di struttura ad anello
perché, disciolti in acqua, tendono a dare una
reazione di ciclizzazione intramolecolare che
coinvolge il gruppo aldeidico ( o chetonico) e il
gruppo ossidrilico legato al C4 o al C5. Se
l’anello è formato da cinque atomi di carbonio e
uno di ossigeno è detto anello piranosico; se
invece l’anello è formato da quattro atomi di
carbonio e uno di ossigeno, allora è detto anello
furanosico.
La ciclizzazione può dar luogo a due diverse
strutture che differiscono solo per la posizione del
gruppo –OH legato al C1 rispetto al piano
dell’anello. Nella forma α l’ossidrile si trova al di
sotto di tale piano, mentre nella forma β si trova
al di sopra.
Tra i chetosi più importanti ricordiamo:
 MONOSACCARIDI MODIFICATI

• Gli aldosi e i chetosi possono andare

incontro a reazioni chimiche che ne
modificano la formula.
• Alcuni di questi monosaccaridi modificati
hanno grande importanza in medicina e
biologia.
 DISACCARIDI
I disaccaridi sono formati da due monosaccaridi
uniti mediante un legame detto legame
glicosidico.
La reazione che a partire da due monosaccaridi
produce un disaccaride è una reazione di
condensazione.
 I QUATTRO DISACCARIDI IMPORTANTI
PER L'ALIMENTAZIONE DELL'UOMO
Il cibo ingerito non puo' essere assorbito come tale,
ma deve essere digerito. In termini biochimici
digestione e' sinonimo di depolimerizzazione,
cioè di scomposizione dei polimeri contenuti negli
alimenti in monomeri, e l'assorbimento e'
possibile soltanto per i monomeri, non per i
polimeri. Il sistema digerente possiede enzimi
preposti alla digestione (= depolimerizzazione)
ed in particolare possiede quattro disaccaridasi,
cioè quattro enzimi capaci di depolimerizzare i
disaccaridi (polimeri costituiti da due soli
monomeri).
• Ne consegue che soltanto quattro disaccaridi
possono essere digeriti dal nostro intestino,
mentre gli altri disaccaridi contenuti negli
alimenti finiscono nelle feci. Le quattro
disaccaridasi si chiamano maltasi, isomaltasi,
saccarasi e lattasi e digeriscono
rispettivamente il maltosio, l'isomaltosio, il
saccarosio ed il lattosio. La carenza genetica o
legata a difetti di sviluppo di una disaccaridasi
comporta intolleranza per il disaccaride
corrispondente e per tutti i polisaccaridi che lo
producono nel corso della digestione. Le formule
dei quattro disaccaridi importanti per
l'alimentazione sono le seguenti:
• Un esempio di disaccaride che l'uomo non e' in
grado di digerire e che quindi dal punto di vista
alimentare e' fibra (cioè materiale inerte, che
finisce nelle feci) e' il cellobioso, unità
strutturale della cellulosa. Il cellobioso ci illustra
l'importanza dell'isomeria ottica nella biologia:
infatti e' un dimero di glucosio e sarebbe identico
al maltosio se non fosse per il legame β 1-4
glicosidico (anziché α 1-4);
 POLISACCARIDI
• Gli zuccheri ad alto peso molecolare si
chiamano polisaccaridi e sono polimeri
costituiti da un numero elevato di
monosaccaridi.
I monomeri possono essere tutti uguali tra
loro (ed allora il polimero prende il nome di
omopolimero, ad esempio l’amido)
oppure soltanto simili (negli eteropolimeri
come proteine o acidi nucleici)
 OMOPOLISACCARIDI
• I polisaccaridi possono essere costituiti da
monomeri identici tra loro (in genere glucosio); si
chiamano allora omopolisaccaridi ed hanno la
funzione di sostegno strutturale (la cellulosa
delle piante, polimero lineare di glucosio con
legami β 1-4 glicosidici) o di riserva energetica
(l'amido delle piante ed il glicogeno degli
animali, polimeri ramificati di glucosio con legami
α 1-4 e α 1-6 glicosidici; l'amido comprende
molte migliaia di molecole di glucosio, il
glicogeno molti milioni). Si distinguono
polisaccaridi di riserva e polisaccaridi
strutturali.
POLISACCARIDI DI RISERVA
• AMIDO. E’ un polimero di α-glucosio
presente nei vegetali, in particolare nei
semi e nei frutti (cereali, legumi, banana,
castagna ecc.) ma anche nelle radici e nei
tuberi (patata). E’ formato da due tipi di
molecole: l’amilosio a catena lineare e
l’amilopectina, a catena ramificata.
• GLICOGENO. E’ un polimero di α-
glucosio come l’amido, ha un peso
molecolare più elevato e struttura
simile all’amilopectina. Ha funzione di
riserva energetica negli animali e si
accumula in particolare nel fegato e
nei muscoli.
 POLISACCARIDI STRUTTURALI
• CELLULOSA. Polimero di β-glucosio a
catena lineare. E’ il principale costituente
delle pareti cellulari delle cellule vegetali.
E’ il carboidrato più diffuso in natura.
L’uomo e gli animali carnivori non
digeriscono la cellulosa, mentre gli erbivori
possono utilizzarla grazie alla presenza
nel loro intestino di microrganismi in grado
di scindere i legami tra le molecole di β-
glucosio.
• MUCOPOLISACCARIDI ACIDI. Sono
omopolimeri di disaccaridi; di
conseguenza nella loro struttura due
monosaccaridi si alternano in modo
regolare. Tra i monomeri costituenti
troviamo spesso acido ialuronico e acido
glucuronico, glucidi dal comportamento
acido (da cui il nome di m. acidi). Sono
importanti costituenti della cartilagine e dei
tessuti connettivi.
• PEPTIDOGLICANO. E’ il principale
componente del rivestimento esterno dei
batteri; è formato da lunghe catene in cui
si alternano unità di n-acetilglucosammina
(derivato azotato del glucosio) e acido n-
acetilmuramico.
• CHITINA. Polisaccaride molto abbondante
in natura;
è un polimero di n-acetilglucosammina.
Costituisce la parete cellulare dei funghi e
l’esoscheletro degli insetti.
 OLIGOSACCARIDI
Contengono da tre a dieci molecole di
monosaccaridi e si possono legare alle proteine
e ai lipidi per formare rispettivamente
glicoproteine e glicolipidi. Macromolecole di
questo tipo sono presenti in gran numero nelle
membrane cellulari. Le porzioni glucidiche delle
glicoproteine e dei glicolipidi di membrana
hanno spesso funzioni importanti per il
riconoscimento fra cellule, possono essere
recettori, cioè siti di legame per ormoni o
neurotrasmettitori, possono avere ruolo di
antigeni. Le proteine antigeniche del sistema
ABO per esempio, presenti sui globuli rossi,
sono glicoproteine.
 LIPIDI
Alla classe dei lipidi appartengono sostanze
piuttosto eterogenee dal punto di vista chimico
accomunate dalla somiglianza delle proprietà
fisiche, in particolare l’insolubilità in acqua e la
solubilità nei solventi organici non polari. Negli
organismi viventi i lipidi svolgono diverse
funzioni: strutturale, di riserva energetica e di
“messaggeri” chimici. Alcuni importanti ormoni,
infatti (per esempio l’aldosterone e il
testosterone) appartengono a questa classe.
I rappresentanti più importanti di questa
classe di composti sono:

• TRIGLICERIDI
• FOSFOLIPIDI
• STEROIDI
 TRIGLICERIDI
Hanno funzione di riserva energetica e
derivano da una reazione di
condensazione tra il glicerolo (un alcool
contenente tre gruppi –OH) e tre molecole
di acidi grassi.
La reazione di condensazione è detta di
esterificazione; i tre acidi grassi possono
essere uguali (trigliceridi semplici) o diversi
(trigliceridi misti).

Gli acidi grassi, a loro volta, possono essere

saturi, se contengono solo legami semplici tra
atomi di carbonio (es. ac. palmitico a 16 C, ac.
stearico a 18 C), o insaturi, se contengono
doppi legami tra atomi di carbonio (es. ac. oleico
a 18 C monoinsaturo, ac. linoleico a 18 C e
polinsaturo con due doppi legami e ac. linolenico
a 18 C e polinsaturo con tre doppi legami)
Gli oli e i grassi sono miscele di
trigliceridi; gli oli a temperatura
ambiente sono liquidi e contengono
acidi grassi insaturi, i grassi sono
solidi e contengono acidi grassi
saturi.
 FOSFOLIPIDI
Nei fosfolipidi due gruppi –OH del glicerolo sono
legati a due acidi grassi, mentre il terzo è legato
a un gruppo fosfato, che può essere a sua volta
legato ad altre molecole.
I fosfolipidi sono molecole anfipatiche
formate da una “testa” polare idrofila,
contenente il gruppo fosfato, e da una
“coda” apolare idrofoba formata dalle
due catene idrocarburiche di acidi
grassi. I fosfolipidi sono i principali
costituenti delle membrane cellulari,
in cui si dispongono a doppio strato,
rivolgendo le code idrofobe all’interno
e le teste polari all’esterno.
 STEROIDI
Gli steroidi hanno una struttura base comune
costituita da quattro anelli condensati. Ai quattro
anelli possono essere legati vari sostituenti
formando numerosi composti con specifiche
funzioni biologiche: hanno struttura steroidea,
per esempio, gli ormoni sessuali, quelli prodotti
dalla corteccia surrenale, la vitamina D e gli
acidi biliari.
Gli steroidi che legano un gruppo –OH in posizione
3 e una catena alifatica in posizione 17 sono
detti steroli. Lo sterolo più importante è il
colesterolo, uno dei componenti delle
membrane cellulari di piante e animali e, nei
mammiferi, precursore della sintesi di ormoni
sessuali, della crescita e dei sali biliari.
 CERE
Nella struttura chimica delle cere il
glicerolo è sostituito da un altro
gruppo alcolico diverso. Sono lipidi
con funzione strutturale che
contribuiscono a formare rivestimenti
protettivi e impermeabili nelle piante
(steli, frutti e foglie) e negli animali
(insetti, uccelli, api, ecc.).
 IL GRASSO NEGLI ANIMALI
E’ conservato nel tessuto adiposo e assolve a
varie funzioni:
• Riserva energetica
• Funzione isolante
• Conferisce galleggiabilità
• Secreto come sebo dalle ghiandole sebacee
agisce come idrorepellente
• Come lipidi mielinici formano una guaina
protettiva intorno ai nervi assicurando
l’isolamento elettrico e permettendo
all’impulso nervoso di essere trasmesso.
 PROTEINE
Le proteine sono polimeri biologici risultanti
dall’unione di 20 diversi amminoacidi.
AMMINOACIDI
Sono composti chimici costituiti da C, H, O e N,
contenenti i gruppi funzionali amminico –NH2 e
carbossilico –COOH. –R rappresenta il gruppo
caratteristico di ogni amminoacido.
L’organismo umano non è in grado di
sintetizzare 9 dei 20 amminoacidi che
perciò sono detti essenziali ( valina,
leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina,
triptofano, treonina, lisina e glutammina).
In base alla natura del gruppo –R, gli aa
vengono suddivisi in:
• aa con –R apolare
• aa con –R polare neutro
• aa con –R polare con carica – (acidi)
• aa con –R polare con carica + (basici)
Gli stessi 20 aa formano le proteine di
batteri, animali e vegetali. Il numero di aa
di una proteina è compreso tra 50 e 2000
(se il numero si limita a qualche decina si
parla di peptidi) e la sintesi delle proteine
è direttamente controllata dal DNA.
Chimicamente peptidi e proteine derivano
dalla condensazione del gruppo amminico
di un aa con il gruppo carbossilico dell’aa
successivo; il legame che si forma prende
il nome di legame peptidico.
LIVELLI DI STRUTTURA DELLE PROTEINE
Una proteina può presentare quattro livelli di
struttura: primaria, secondaria, terziaria e
quaternaria,
• Si definisce struttura primaria di una
proteina la semplice sequenza degli aa
nella catena amminoacidica. Tale
sequenza è determinata dall’informazione
racchiusa e codificata nel DNA dei
cromosomi.
• Si definisce struttura secondaria delle proteine
la particolare conformazione che almeno una
parte della catena polipeptidica assume
immediatamente dopo essere stata sintetizzata.
Le strutture secondarie più frequenti sono
l’avvolgimento ad α- elica e il ripiegamento a
lamine β.
I legami che determinano
la formazione delle
strutture secondarie
sono legami idrogeno.
Nel caso dell’α-elica ogni
3 aa si forma un legame
idrogeno tra un gruppo
–CO e un gruppo –NH.
• Si definisce struttura
terziaria di una proteina
la conformazione
particolarmente
complessa originata dal
ripiegamento su se
stessa della struttura
secondaria. I legami che
determinano tale struttura
sono di vario tipo: legami
a idrogeno, forze di Van
der Waals, ponti disolfuro
S-S (tra residui di
cisteina), interazioni
elettrostatiche deboli tra
gruppi carichi (-NH3+ e
COO-).
La struttura terziaria può dare origine ad una
proteina globulare (la maggior parte delle
proteine sono globulari) con forma
approssimativamente sferica, o ad una proteina
fibrosa, con forma di lunga catena superavvolta.
Esempi di proteine fibrose sono la fibrina
(coagulazione del sangue), il collagene (ossa e
tendini), cheratina ( capelli, corna, unghie).
1A. Fibra di collagene:
costituita da microfibre
1B. Microfibra: composta,
in media, da 5 molecole
di coolagene
1C. Molecola di
collagene: composte
dall'avvolgimento di 3
catene, avvolte in tripla
elica.
1D. Catena di
polipeptide: arrotolato in
elica sinistrorsa.
 FUNZIONI DELLE PROTEINE
• Strutturale
• Enzimatica
• Di trasporto (pompe della membrana e
proteine trasportatrici o carrier)
• Ormonale (insulina)
• Anticorpi