BIOMOLECOLE → composti organici polifunzionali che formano la struttura cellulare e svolgono

un ruolo fondamentale nel metabolismo.

Sono: carboidrati, lipidi, amminoacidi (proteine), nucleotidi (acidi nucleici), vitamine e ormoni.

CARBOIDRATI
→ biomolecole monomeriche o polimeriche costituite da due o più gruppi ossidrile (-OH) e da un
gruppo aldeidico (-CHO) o chetonico (-CO).
Funzioni:
● energetica (glucosio, fruttosio)
● riserva energetica (amido, glicogeno)
● strutturale (cellulosa)
Si dividono in:
● monosaccaridi, i monomeri dei carboidrati (unità costitutiva dei successivi)
● oligosaccaridi, unione di 2 o pochi monosaccaridi
● polisaccaridi, unione di molti monosaccaridi

1. MONOSACCARIDI
Sono i più semplici, quindi non suddivisibili. Sono distinti in:
● aldosi (gruppo aldeidico -CHO)
● chetosi (gruppo chetonico -CO)
I più diffusi sono i pentosi e gli esosi (nome deriva da n° atomi di C).
● I pentosi più noti sono ribosio e desossiribosio (presenti in DNA e RNA)
● Gli esosi più comuni sono glucosio, galattosio e fruttosio (isomeri di struttura)
I monosaccaridi sono enantiomeri, quindi chirali (speculari, non sovrapponibili).
In acqua, la struttura dei monosaccaridi è ciclica o emiacetalica, cioè ha sullo stesso carbonio una
funzione alcolica e una eterea → l’atomo di carbonio emiacetalico diventa stereocentro, e prende il
nome di carbonio anomerico.

2. OLIGOSACCARIDI
I più semplici e diffusi sono i disaccaridi, carboidrati costituiti da due unità di monosaccaridi uniti da
un legame glicosidico, attraverso una reazione di condensazione.
I disaccaridi, reagendo con l’acqua, quindi per idrolisi, in presenza di un enzima, si dividono nei due
monosaccaridi costituenti.
I più comuni sono:
● lattosio → principale zucchero del latte, si forma per condensazione tra galattosio e glucosio
● maltosio → si trova nell’amido di mais e nei semi in germinazione, si forma per
condensazione di due molecole di glucosio
● saccarosio → zucchero da tavola, si forma per condensazione di glucosio e fruttosio
● cellobiosio → si trova nella cellulosa, si forma per condensazione di due molecole di glucosio

3. POLISACCARIDI
Sono carboidrati costituiti da un numero elevato di monosaccaridi legati tra loro da legami glicosidici
a formare delle lunghe catene. Si dividono, a seconda che i monosaccaridi costituenti siano uguali o
diversi, in:
● omopolisaccaridi:
○ amido: riserva energetica nei vegetali, è formato da unità di glucosio e costituito da
una miscela di amilosio e amilopectina
 ○ glicogeno: riserva energetica negli animali (fegato e muscoli), costituito da catene di
glucosio. Quando il glucosio è in eccesso, si forma il glicogeno, che si riconverte in
glucosio quando l’organismo ha bisogno di energia
○ cellulosa: funge da sostegno strutturale nelle piante, ne costituisce la parete cellulare.
E’ costituita da catene di glucosio legate da legami a idrogeno
○ chitina: funzione strutturale, costituita da molecole di acetilglucosammina. E’ il
principale componente dell’esoscheletro di insetti e crostacei e della parete cellulare
dei funghi
● eteropolisaccaridi
○ acido ialuronico: si trova nel liquido sinoviale delle articolazioni e nell’umor vitreo
dell’occhio. E’ costituito da acetilglucosamina e acido glucuronico
○ peptidoglicano: si trova nella parete cellulare dei batteri, costituito da
acetilglucosamina e acido acetilmuramico, uniti a amminoacidi

LIPIDI
Sono composti chimicamente eterogenei per struttura e proprietà, ma accomunati dall’essere insolubili
in acqua e solubili in solventi organici apolari. Si dividono in:
● saponificabili → trigliceridi, fosfolipidi, glicolipidi. Contengono acidi grassi, quindi in
soluzione basica formano i saponi.
● non saponificabili → steroidi e vitamine liposolubili. Non contengono acidi grassi.
Funzioni:
● riserva energetica (trigliceridi)
● ruolo strutturale (fosfolipidi, glicolipidi)
● regolazione del metabolismo (steroidi, vitamine liposolubili)
● alcuni, come le cere, hanno funzione idrorepellente

1. TRIGLICERIDI
Sono costituiti da una molecola di glicerolo e tre molecole di acidi grassi.
Funzioni:
1. riserva energetica
2. isolamento termico (tessuto adiposo)
3. permettono l’assorbimento a livello intestinale delle vitamine liposolubili
Sono definiti anche triesteri del glicerolo in quanto si formano mediante una reazione di
esterificazione tra una molecola di glicerolo e tre acidi grassi.

Gli acidi grassi sono acidi carbossilici con una catena idrocarburica che contiene da 4 a 36
atomi di carbonio. In base alla struttura di questa catena si distinguono in saturi (legami
semplici C - C) e insaturi (uno o più doppi legami C - C):
1) gli acidi grassi saturi costituiscono i grassi → stato solido, punti di fusione alti
2) gli acidi grassi insaturi costituiscono gli oli → stato liquido, punti di fusione bassi

Gli acidi grassi essenziali sono quelli che l’organismo non è in grado di sintetizzare in modo
autonomo → acido linoleico e acido linolenico, devono essere assunti con gli alimenti.
Servono per produrre importanti molecole del sangue.
Reazioni dei trigliceridi
1) reazione di idrogenazione: processo di trasformazione degli acidi grassi insaturi degli oli in
acidi grassi saturi. Viene aggiunto un idrogeno ai doppi legami C - C degli acidi grassi
insaturi
2) reazione di idrolisi alcalina: avviene fornendo calore e in presenza di basi forti →
saponificazione → si forma glicerolo e sali di acidi grassi (saponi) → sali di sodio (saponi
solidi) e sali di potassio (saponi liquidi)
3) azione detergente del sapone: la molecola di sapone, costituita da una regione idrofobica e da
una idrofila, è una molecola anfipatica.

2. FOSFOLIPIDI
Lipidi costituiti da una molecola di glicerolo o sfingosina, da una testa polare e una coda apolare
(anfipatici)
● glicerofosfolipidi → 1 glicerolo + 2 acidi grassi + gruppo fosfato legato a un amminoalcol.
Sono i principali componenti delle membrane cellulari
● sfingolipidi

3. GLICOLIPIDI
Lipidi costituiti da una molecola di sfingosina, cui si legano un acido grasso e un carboidrato. Sono
molecole anfipatiche.

4. STEROIDI
Composti che derivano da un idrocarburo policiclico. I più importanti sono:
● colesterolo: più abbondante nei tessuti animali, è un alcol steroideo con due gruppi funzionali
(uno alcolico e due sostituenti metilici). Regola la fluidità delle membrane cellulari, è il
componente di partenza per la sintesi degli acidi biliari, di ormoni e della vitamina D.
Deriva da alimenti (carne, uova, burro, latte) e dal fegato.
Il trasporto avviene tramite le lipoproteine, classificate in:
➔ lipoproteine a bassa densità → trasportano il colesterolo dal fegato ai tessuti
➔ lipoproteine a alta densità → prelevano il colesterolo in eccesso dai tessuti e lo
portano al fegato
● acidi biliari: derivano dall’ossidazione del colesterolo, sono presenti nella bile sotto forma di
sali, che facilitano la digestione dei trigliceridi.
● ormoni steroidei: ormoni sessuali (testosterone, progesterone) e corticosurrenali (cortisolo,
cortisone / aldosterone)

5. VITAMINE LIPOSOLUBILI
Molecole organiche che regolano importanti processi metabolici. Sono molecole essenziali perché
devono essere introdotte con gli alimenti.
● vitamina A: funzione protettiva nei tessuti epiteliali e utile per la vista (pigmento arancione)
● vitamina D: assorbe e depone gli ioni calcio e fosfato che permettono la mineralizzazione
delle ossa (latte, uova)
● vitamina E: funzione antiossidante (oli, frutta secca)
● vitamina K: utile per la coagulazione del sangue (vegetali a foglie verdi)
AMMINOACIDI E PROTEINE
Gli amminoacidi rappresentano i monomeri dei peptidi e delle proteine, polimeri in cui è presente il
legame peptidico. Gli amminoacidi hanno anche funzioni biologiche:
● neurotrasmettitori
● mediatori d’infiammazione
● ormoni utili per il metabolismo
● vitamine idrosolubili

Struttura degli amminoacidi: sono composti bifunzionali (gruppo carbossilico + gruppo amminico). I
due gruppi possono essere legati allo stesso carbonio o a due diversi.

Classificazione degli amminoacidi:

● amminoacidi apolari → sono idrofobici
● amminoacidi polari → divisi in non carichi, con carica negativa, con carica positiva. Sono
idrofili
Tutti gli amminoacidi (tranne la glicina) sono molecole chirali che si presentano sotto forma di due
enantiomeri, ovvero molecole speculari non sovrapponibili.
Nella forma ionica dipolare sono composti anfoteri, cioè che possono reagire sia con le basi che con
gli acidi.

1. LEGAME PEPTIDICO
E’ un legame covalente che si forma tra due amminoacidi uguali o diversi. L’unione di amminoacidi
porta alla formazione dei peptidi e delle proteine.
● i peptidi sono biopolimeri distinti in oligopeptidi (2-10 amm) e polipeptidi (10-80 amm)
● le proteine sono biopolimeri formati da catene di più di 80 amminoacidi
Il legame peptidico si rappresenta con C - N.

2. CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE

Le proteine sono biopolimeri formati da più di 80 amminoacidi uniti tra loro da legami peptidici.
Si classificano in:
● semplici, formate solo da amminoacidi
● coniugate, formate da amminoacidi e da un lipide / glicide / acido nucleico / gruppo metallico
A seconda della loro funzione, si classificano in:
● proteine strutturali (cheratina, collagene)
● proteine catalitiche, che regolano le reazioni chimiche nelle cellule (enzimi)
● proteine contrattili e di movimento (actina e miosina)
● proteine di trasporto (emoglobina)
● proteine di riserva (ferritina)
● proteine di difesa (anticorpi)
● proteine di regolazione (ormoni)
A seconda della forma, si dividono in:
● fibrose, formate da due o tre catene polipeptidiche le une accanto alle altre
● globulari, formate da catene polipeptidiche ripiegate su se stesse

3. STRUTTURA DELLE PROTEINE

A seconda della configurazione spaziale della proteina, si possono individuare 4 strutture:
1) struttura primaria → definita dalla sequenza di amminoacidi legati con legami peptidici
nella catena polipeptidica. La sostituzione, l’eliminazione o l’aggiunta di un amminoacido
 nella sequenza possono modificare l’attività biologica della proteina e essere alla base di gravi
patologie.
2) struttura secondaria → definita dalla posizione spaziale della catena polipeptidica, che può
presentarsi in due configurazioni:
a) configurazione ad a-elica: spirale in senso antiorario stabilizzata da legami a idrogeno
b) configurazione a b-foglietto: filamenti disposti parallelamente l’uno accanto all’altro,
stabilizzati da legami a idrogeno. Possono essere in parallelo o in antiparallelo
3) struttura terziaria → definita dalla forma che la proteina assume dopo essere stata stabilizzata
e dalle interazioni tra i gruppi R delle catene laterali (idrofobiche all’interno, idrofile
all’esterno)
4) struttura quaternaria → definita dall’associazione di due o più catene polipeptidiche
stabilizzate da legami a idrogeno, interazioni tra gruppi R apolari e legami disolfuro. (es.
emoglobina e anticorpi)

Denaturazione delle proteine → si ha quando i legami chimici che stabilizzano la struttura 2, 3 e 4 si

rompono → processo irreversibile.

ENZIMI
Sono proteine globulari o ribozimi che svolgono la funzione di catalizzatori biologici, ovvero
aumentano la velocità delle reazioni metaboliche e lo fanno in due modi:
- Indeboliscono i legami chimici dei reagenti
- Orientano le molecole dei reagenti
Il Nome Comune ha una radice e finisce in -ina (ptialina, pepsina)
Il Nome Sistematico ha un prefisso (radice del substrato) e il suffisso -asi

1. UNIONE CON COFATTORI ENZIMATICI

I cofattori (ioni metallici o molecole organiche) attivano gli enzimi e si dividono in:
- attivatori: ioni metallici che si legano all’enzima per fare assumere alla proteina la
configurazione adatta per potersi combinare con il substrato (ovvero le molecole dei reagenti).
- coenzimi: molecole organiche che funzionano da trasportatori di gruppi funzionali. Tra i
Coenzimi più comuni ci sono il coenzima A (CoA) e il nicotinammide adenin dinucleotide
(NAD)

2. LA VELOCITÀ DI UNA REAZIONE DIPENDE DALL’ENERGIA DI ATTIVAZIONE

L’energia di attivazione è uguale alla differenza tra l’energia potenziale del complesso attivato e
quella dei reagenti. Quindi rappresenta il valore minimo che deve avere una molecola dei reagenti per
trasformarsi in una dei prodotti; il complesso attivato però è instabile (troppa energia potenziale) e si
stabilizza solo quando diventa il composto finale (meno energia potenziale).
Per rappresentare la variazione di energia potenziale si usa il “Profilo di reazione” (un diagramma
che calcola l’energia potenziale in funzione del tempo).
● una reazione in cui i prodotti hanno un’ e.p. minore di quella dei reagenti, libera energia
termica → reazione esoergonica
● una reazione in cui i prodotti hanno un’ e.p. maggiore di quella dei reagenti, assorbe energia
termica → reazione endoergonica
3. AZIONE CATALITICA
Consiste nell’aumentare la velocità di una reazione e si esplica abbassando l’energia di attivazione
della reazione:
1) formazione del complesso enzima-substrato: E + S → ES
2) formazione del complesso enzima-prodotti: ES → EP
3) distacco del prodotto dall’enzima: EP → E + P

4. SPECIFICITA’
Gli enzimi hanno una specificità elevata, che si manifesta nei confronti del substrato su cui agisce e
nei confronti del tipo di reazione catalizzata:
● specificità di substrato: dipende dal sito attivo dell’enzima, ossia una piccola regione entro la
quale si trovano le catene laterali degli amminoacidi che partecipano alla catalisi. In base al
modello dell’adattamento indotto, l’interazione tra il substrato e l’enzima innesca un
cambiamento conformazionale nell’enzima.
● specificità di reazione: in base al tipo di reazione catalizzata,gli enzimi si classificano in:
○ ossidoreduttasi (ossidazione e riduzione)
○ trasferasi (trasferimento di gruppi funz)
○ idrolasi (idrolisi)
○ liasi (rottura o formazione di un doppio legame)
○ isomerasi (trasferimento di atomi in una molecola)
○ ligasi (sintesi di due molecole)

5. ATTIVITA’ ENZIMATICA
E’ l’attività catalitica di un enzima, definita come quantità di substrato che viene trasformato in
prodotto nell’unità di tempo. Essa dipende da alcuni fattori:
● temperatura → la velocità di reazione aumenta con l’aumentare della temperatura, fino al
raggiungimento della temperatura ottimale, con la quale si ha la massima attività catalitica
● pH → una diminuzione o un aumento del pH rispetto al valore ottimale diminuisce l’attività
catalitica
● concentrazione dell’enzima → all’aumentare di essa, aumenta l’attività catalitica
● concentrazione del substrato → all’aumentare di essa, la velocità di reazione aumenta (curva
di saturazione), raggiunge un valore massimo e poi rimane costante (enzima saturo)

6. REGOLAZIONE DELL’ATTIVITA’ ENZIMATICA

● effettori allosterici → molecole che si possono legare all’enzima per indurre un lieve
cambiamento conformazionale. Gli effettori positivi aumentano l’attività enzimatica, quelli
negativi la diminuiscono. Il processo è reversibile.
● inibitori enzimatici → molecole che si combinano con gli enzimi e ne riducono l’attività
catalitica. Possono essere irreversibili (modificano il sito attivo in modo che non sia più in
grado di legare il substrato) o reversibili (riducono l’attività catalitica).