LIPIDI

◦ Oli,grassi e cere
◦Non formano polimeri ma strutture sovramolecolari —>
membrane cellulari
◦Non polari e non solubili in acqua ma solo in solventi
organici apolari (olio,benzina..)
unici
tatamente
andavi
◦Eterogenee: acidi grassi, TRIGLICERIDI, fosfolipidi,
glicolipidi, steroidi
◦Hanno un struttura non polimetrica

ACIDI GRASSI
SONO MOLECOLE ANFIPATICHE : (coo- testa polare, catena CH apolare)
• Sono lunghe catene idrocarburiche con un gruppo carbossilica all’estremità (Coo-)
Saturo: solo legami semplici, catena idrocarburica (non polare) lineare, stabiliscono interazioni idrofobiche aggregandosi tra loro—>
stato cristallino e ordinato non legami covalenti
Insaturo: c’è il doppio legame—>stato disordinato e non compatto delle molecole
differente temperatura di fusione tra saturi e insaturi dipende:
Fusione—>cambiamento di stato solido-liquido
Es. acido stearico,oleico,linoleico,linolenico —>
1. numero di doppi legami inversamente prop. alla T. Di fusione
2. lunghezza della catena : >lunghezza > T di fusione
• Presenti in quantità minime ma costituenti di altri lipidi

TRIGLICERIDI:
Condensazione tra glicerolo + 3 molecole di acidi grassi ( questi possono essere uguali o diversi)
-legami isterici
Alcol: 3c con 3OH

TRIGLICERIDI = grassi neutri ovvero apolari e idrofobe

• Insolubili in acqua
• Si accumulano nelle cellule sotto forma di goccia lipidiche
• T di fusione dipende :
◦Numer di doppi legami
◦L molecole acidi grassi >l >T
• materiale di riserva a lunga durata
• Oli liquidi a T ambienti. Grassi solidi a T ambiente
• Energia chimica > alle altre biomolecole 9kcl/g
• FORMANO STRUTTURE SOVRAMOLECOLARI
SFINGOLIPIDI importanti per la comunicazione cellulare
all’interno delle zattere lipidiche

FOSFOLIPIDI
2 ACIDI GRASSI ( C. IDROFOBA)+ glicerolo + gruppo fosfato + COLINA( IDROFILA), serina, glicerolo,etanolamina…
Sono molecole anfipatiche testa idrofila e coda idrofobica
• Possibili disposizioni:
In mezzo a due soluzioni acquose formano il doppio strato dove le code sono nell’interno
e le teste a contatto con l’acqua
Immersi in acqua formano micelle
Costruiscono le membrane plasmatiche

GLICOLIPIDI
(altri componenti di membrana )
2 catene idrocarburiche legate a una testa polare che contiene carboidrati
Testa polare (zuccheri) coda apolare

STEROIDI
Lipidi con struttura ciclica formata da 4 anelli idrocarburici (3 a 6 atomi di carbonio 1 a 5)—> non polari
A volte hanno legate una componente polare es. colesterolo nelle membrane delle cellule animali, ha legato un gruppo ossidrile (OH) =
polare, formato da 3 anelli esosi e uno pentoso
il olesterolo è il precursore Ormoni sessuali steroidei —> testosterone ed estrogeni: simili per struttura cambia la posizione tra O e OH

TERPENI: comprendono la vitamina A e i pigmenti carotenoidi

ZUCCHERI CH2O
1. Monosaccaridi o semplici
2. Polisaccaridi, catene poliedriche

CARBOIDRATI (CH2O)n n= n. Di carboni

• Depositi di energia chimica e materiale di costruzione
• 3<n<5 sono + comuni

Atomi di carbonio asimmetrici e isomeri

Asimmetrico : lega elementi diversi, ha valenze tutte diverse
Nel glucosio abbiamo 4 atomi di C asimmetrici —> stereoisomero
2*nCasimmetrici=16 ipotetici isometri
ma solo 3 esistono in natura: D- glucosio, galattosio, mannosio

MONOSACCARIDI
-glucosio e fruttosio —> C6H1206 , presenza di gruppi -OH E -C=0
Hanno stessa formula chimica ma diversa formula di struttura :
Glucosio__> Aldo esoso ( C1 legato all’O )
Fruttosio—> Chetoesoso( c2 legato all’O)
Desossiribosio e ribosio—> pentosi, costituenti del DNA e RNA

In soluzione acquosa subiscono una reazione di ciclizzazione tra: gr. Aldeidico/chetonico

con -OH a C5
È una reazione di addizione nucleofila per cui esistono 2 anomeri : alfa e beta
I carboidrati possono avere 2 enantiomeri essendo C un centro stereo genico con = pro. Fisiche
ma ≠ funzioni biologiche : L e D , questi ultimi sono gli unici biologicamente rilevanti

DISACCARIDI
( due monosaccaridi li legano tramite il legame glicosidico, tramite una reazione di condensazione)
Es. SACCAROSIO glucosio+ fruttosio
MALTOSIO glucosio+ glucosio
LATTOSIO galattosio+glucosio
CELLOBIOSIO glucosio+glucosio (beta -glicosidico)

POLISACCARIDI
Monomeri legati tramite legame glicosidico Sostanze di riserva
Tra i polimeri del. Glucosio troviamo :
Alfa-glucosio nell’ AMIDO in cellule vegetali
GLICOGENO in cellule animali Strutturali (legame beta —> non sono
idrolizzabili dai succhi gastrici)
Beta-glucosio nella CELLULOSA: nei vegetali
 CHITINA: in funghi e animali
( non sono digeribili)

*l’amido è formato da amilosio (struttura lineare legami alfa-1,4) + amilopectina ( ramificat alfa-1,6)
Il glicogeno è ramificato si accumula nel muscolo e nel fegato

PROTEINE O POLIPEPTIDI
Da reazione di condensazione tra più aminoacidi legati tramite un legame peptidico
Struttura aminoacido :
Le proteine Possono essere.:
1. Strutturali tutte le strutture cellulari
2. Enzimatiche tutti i processi metabolici
3. Proteine di motilità
4. Proteine di regolazione
5. Proteine di trasporto
6. Proteine ormonali
7. Proteine Recettoriali
8. Proteine di difesa e immagazzinamento
es. intracellulari
miosina, actina —> contrazione muscolare
Emoglobina —>trasporto O 2
Extracellulare:
Collagene —>tonicità del tessuto
Cheratine—> peli, capelli, unghie
Anticorpi —>difesa immunitaria

• Legame peptidico tra due aminoacidi ,

AMINOACIDI
• Sono noti 20 aminoacidi in natura
struttura R differenzia un aminoacido da un altro da R dipende la reattività e il tipo di interazione con l’ambiente acquoso
Esiste infatti una grande variabilità delle proteine
Carbonio asimmetrico = ogni aminoacido ha 2 stereoisometri L e D esistono solo gli L-
aminoacidi
Glicine—> aminoacido più piccolo dove R=H l’unico dove C non è asimmetrico
GRUPPI R
• Polari con carica: acidi o basici —> a ph fisiologico si caricano
• Polari privi di carica legami idrogeno interazione con acqua
• Gruppi Non polari —> a idrofobici (sono 9)
• Catene con prop. particolari es. glicina cisteina CH2SH forma ponti disolfuro , prolina anello in un ripiegamento della catena

12 AMINOACIDI ESSENZIALI : non sintetizzabili dall’organismo,

• Negli animali cambiano in base alla specie
• 9 nei mammiferi

IMPORTANZA DEL PH
Aa acidi —> COOH a ph bassi: elevata dispo ioni H+ sono privi di carica
Es: glutammato e aspartato
Aa basici —>NH3 a Ph bassi i gruppi basici sono carichi (reazione dx)
Es:lisina,arginina e istidina
La carica della proteina dipende dalla somma delle cariche degli aa (reazione sx)

• In ph fisiologico i gruppi R di aminoacidi polari con carica sono ionizzati quindi carichi: acidi—> (-) basici—>(+)
Es istoni forma la cromatina sono proteine con aminoacidi basici carichi +—> stabiliscono dna
• Il ph a cui metà gruppi R acidi o basici è dissociato è detto pk

LEGAME PEPTIDICO
È un legame covalente Tra cooh- di un aa e il NH- Dell’altro aa (C—N);
La catena di aa ha sempre 2 estremità terminali: C-terminale e N-terminale - la sintesi parte da N-ter. Fino al C-terminale
( reazione di condensazione + h2O)
[formazione di un polipeptide=allungamento catena: SINTESI PROTEICA] ≠ da una proteina: catena polipeptidica che ha raggiunto una
forma tridimensionale, biologicamente attiva
• Permettono: grande flessibilità e possibilità di numerose conformazioni nello spazio —> struttura tridimensionale
-versatilità delle proteine poichè sono possibili infinite combinazioni tra gli aa
Residui aminoacidi: inseriti nella catena polipeptidica, legati covalentemente non sono completi

• DENATURAZIONE O SROTOLAMENTO DEL POLIPEPTIDE, rende la proteina inattiva ha gravi effetti biologici; causati da :calore,
salinità elevata o trattamento chimico
• La denaturazione delle proteine modifica in particolare la struttura secondaria, la struttura terziaria e la struttura quaternaria delle
proteine lasciando inalterata invece la struttura primaria.
Versatilità delle proteine :
20 aa 20^n combinazioni possibili (n=residui aminoacidi)
Dimensioni medie: 300aa
Proteine nei sistemi biologici 50<n<50000
Non esistono in realtà tutte queste proteine : 1. Restrizioni conformazionali
2. Evoluzione (selezione proteine idonee. Scienza: proteomica
• INTERAZIONI E LAGMI COINVOLTI NEL RIPIEGAMENTO E NELLA STABILTà DELLE PROTEINE :
STRUTTURA PRIMARIA
LA SEQUENZA con cui sono legati gli AA definisce la STRUTTURA PRIMARIA della proteina;
Indica il n e la sequenza degli aa
SECONDARIA, TERZIARIA,
Modalità con cui la catena si dispone nello spazio
Come si studia una proteina?
SEQUENZA AMINOACIDICA
1.Bisogna isolarla da un pezzo del tessuto : tramite omogenizzazione e centrifugazione
2.Separare la P dalle altre proteine :
• su supporto bidimensionale —> su un gel in un campo elettrico - elettroforesi —> Corsa elettroforetica (separazione proteine da macro
molecole) dipende dalla forma,dimensione e carica ;
isoelettrizzazione (privi di carica) tramite SDS
prima separate in base ala carica poi in base al peso molecolare
• Su matrici sferiche—>Cromatografia su colonna in vetro riempita di una matrice che andrà a separare la proteina;
◦ matrici a scambio ionico: sferette cariche + —le neutre esco e prima
◦A filtrazione su gel : le più pesanti escono prima
◦Per affinità di legame, le sferette vengono coperte da un substrato che “cattura” la relativa proteina

3.Separare gli aa : tramite una reazione di idrolisi del legame peptidico

Cromatografia bidimensionale su strato sottile per separarli
Proteina—> miscela aminoacidi—> separazione aa
3.Identificare la sequenza degli aa
Idrolisi blanda: tagliare la proteina in piccoli peptidi in cui n-terminale è marcato
Sanger 1956 grazie a questo sistema identificò L’insulina in 10 anni
Tutt’oggi si studia partendo dalla sequenza nucleotidica di una molecola di dna codificandola con il codice genetico
STRUTTURA AMINOACIDICA
Studiabile tramite sistemi automatizzati dallla sequenza
DNA—> clona gene—> sequenza nucleotidica dna —>codificazione tramite codice genetico

STRUTTURA SECONDARIA
2 tipi in base alle interazioni tra i gruppi NH e CO
>Alfa-elica : catena carboniosa ripiegata come un elica regolare.
Legami a idrogeno tra NH e COO a distanze ben definite : ogni 4 aa uniti
mediante legami H —ogni N-H con il quarto c-0 precedente che a sua volta con il quarto N-H successivo —>ogni giro d’elica ha 3,6 aa
Hanno stesso orientamento: paralleli all’asse alfa.elica
L’elevato n. Di legami H stabilizzano la molecola
le catene laterali dei residui non sono coinvolte nei legami che determinano l’elica
Alfa elica per 15-20 aa—> ripiegature a gomito (sorta di interruzioni)
Ma pk? - per la presenza di aa ingombranti o particolari
Vicinanza cariche simili o opposte
> Beta-foglietto
Legami a idrogeno tra NH e coo di tratti di catena distanti lungo la sequenza, non è regolare
I legami a idrogeno sono perpendicolari all’asse beta-foglietto, anche tra aa lontani
Le catene laterali si proiettano al di sopra o al di sotto del foglietto
2 tipi di andamento del piano : parallelo o antiparallelo (estremità opposte)

MOTIVI: posso avere un’alternanza tra alfa e beta es: forcina, elica giro elica

STRUTTURA TERZIARIA : definisce nello specifico la forma, il ripiegamento nello spazio

Dipende dalle interazioni dei gruppi R- non hanno una struttura ripetitiva:
Fattori che influiscono sul ripiegamento della catena:
Catene non polari ambiente interno —> idrofobi
Catene polari ambiente superficiale—>udrofilici
3 tipi di legami non covalenti/deboli: - Legami H tra residui polari
-legami ionici tra gruppi carichi
-interazioni idrofobiche e forze di van der Waals tra residui non polari (per minimizzare contatto
con h2o)*
La catena assume la Conformazione nativa: condizione di stabilità per quella sequenza di a
In ambiente acquoso*—> garantisce la stabilità grz a legami deboli ma in grande quantità

Unico legame forte/ covalente : tra cisteine S-S ponte disolfuro ( si possono formare anche tra catene polipeptidiche diverse)
Conformazione nativa(ripiegamento) —> funzionalità proteina

2 tipologie proteine in base alla forma: -numero delle macchie

1. Fibrose : forma allungata e spessore ridotto , ripetitiva, estese strutture di alfa-elica e beta-foglietto. -posizione delle macchie
Si trovano nello spazio extracellulare -intensità delle macchie
sembrano prive di terziaria pk non sono agglomerate ma in realtà hanno una struttura quaternaria pk
formate da più catene polipeptidiche
es. Collagene, cheratine—> 2 alfa elica che si avvolgono in una struttura coiled-colid (gruppi r piccoli)
Collagene—> extra cellulare 3 alfa eliche, aminoacido glicina (il più piccolo pk la forma deve essere stretta)
2. Globulari: le catene si raggomitolano, proteine strutturali ed enzimatiche
Hanno tutte e 4 le struttura, a volte non hanno la quarta
DOMINIO: è un’unità ripiegata localmente di struttura terziaria che ha una specifica funzione , è costituito da 50-350 aa compattate a
alfa elica o beta foglietto.
Le proteine in base alla loro dimensione possono avere uno o più domini
Funzione simili= dominio comune caratterizzato da una simile sequenza di aa.
Negli

STUDIO STRUTTURA TERZIARIA

Si studia con i raggi x che colpiscono un cristallo (proteina pura)
Questi attraversano il cristallo, mentre una quota viene diffrattata—> diffrattogrammi
Kendrew struttura mioglobina ed emoglobina

STRUTTURA QUATERNARIA
Riguarda le interazioni tra subuneità (uguali o differenti) e il loro assemblaggio.
Comprende le proteine con PM> 50000Da
Es emoglobina (2 catene alfa,2 catena beta)
Legami coinvolti: legami a H, interazioni elettrostatiche e van der Waals, idrofobiche e
Legami covalenti disolfuro—>se intra molecolari stabilizzano struttura III
Mentre in polipeptidi ≠ stabilizzano la struttura IV
CHAPERON MOLECOLARI garantiscono il corretto assemblaggio delle subuneità,impediscono alle proteine appena sintetizzate di
aggregarsi alle regioni idrofobiche

REAZIONI CHIMICHE
Energia libera = capacità di compiere un lavoro
“Delta G variazione di energia libera “= differenza tra energia libera
dei prodotti. Finali e quella dei reagenti iniziali

!.Reazioni esoergoniche : liberano energia libera- delta G <0—> sono

spontane
Es: ossidazione del glucosio
2. Reazioni endoergoniche : richiedono energia - delta G >0 —> non
oso spontanee
Es: fotosintesi clorofilliana
Sono reazioni accoppiati: processi esoergonici trascinano quelli
endoegonici
Es: ATP + H2O—> ADP + Pi
ATP (adenosin trfosfato) —>