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1) Emoglobina

L’emoglobina è situata nei globuli rossi(eritrociti) e trasporta ossigeno dai polmoni ai tessuti e
CO2 verso i plmoni.

La mioglobina, contenuta nel muscolo scheletrico e cardiaco, è deputata a conservare


l’ossigeno e a facilitarne la diffusione. Ha un’affinità per l’ossigeno molto elevata.

Emoglobina e mioglobina svolgono il loro compito legandosi in modo reversibile con


l’ossigeno molecolare O2.

Sono proteine coniugate costituita da una parte proteica(globina) e un gruppo


prosteico(eme), che conferisce il tipico colore rosso. Sono infatti dette cromoproteine.

Mb e Hb sono cromoproteine coniugate, costituite da 1 e 4 catene polipeptidiche e da un


gruppo chimico di natura non proteica, il gruppo prostetico ferroprotoeme, legato
covalentemente a un atomo di N. Il gruppo eme contiene uno ione Fe++(ferroso), responsabile
del legame con O2. La parte proteica, denominata globina, privata del gruppo prosteico, è
chiamata apo-globina.

Mb è costituita da una sola catena polipeptidica, tutta ad a-elica, e da un gruppo eme (situato
all’interno della proteina, in una cavità idrofobica al riparo dall’H2O), per cui è in grado di
legare 1 molecola di O2. Mb possiede una struttura terziaria.

La catena polipeptidica della mioglobina presenta 8 segmenti con struttura secondaria tutti ad
a-elica, ciascuno identificato con una lettera maiuscola dell’alfabeto (A-H).

Hb è costituita da 4 catene polipetidiche, ciascuna tutta ad a-elica, e 4 gruppi eme (come


nella Mb, sono situati all’interno della proteina, in siti idrofobici al riparo dall’H2O), per cui
lega 4 molecole di O2. Hb una struttura quaternaria.

L’emoglobina adulta umana (HbA) è costituita da 2 catene chiamate alfa e 2 catene chiamate
beta. Ogni catena è simile, ma non identica, a quella della Mb (struttura primaria differente).
Hb è rappresentata dalla formula alfa2beta2.

Le globine che circondano l'eme in Mb e in Hb hanno funzioni di estrema importanza:

1) impediscono all’eme di ossidarsi da Fe2+ ferroso a Fe3+ ferrico;

2) creano un sito attivo idrofobico, in cui si lega O2 che è lipofilo;*

3) proteggono da ligandi indesiderabili (CO, monossido di carbonio).

Curve di saturazione frazionale/percentuale

I grafici rappresentano la cinetica di saturazione con O2 di Mb, curva iperbolica, e di Hb, curva
sigmoide. In ascissa è riportata la pressione parziale di O2 e in ordinata la saturazione che
definisce la frazione o la percentuale dei siti leganti l’ossigeno, occupata appunto da molecole
di O2.
La curva della Mb è a sinistra di quella di Hb e ciò denota la sua maggiore affinità per O2 .

La grande affinità di Mb per O2 rende questa cromoproteina, presente nei muscoli, più che un
trasportatore, un solubilizzatore di O2 e ne facilita la diffusione nel muscolo, costituendo così
una riserva ideale per la massa muscolare che svolge un lavoro lento e ripetuto.

La forma sigmoide della curva di Hb è indice dell'affinità crescente che il gruppo eme delle
quattro sub-unità di ogni molecola sviluppano nel corso dell'ossigenazione: il primo eme,
scarsamente affine per O2, "comunica" agli altri il suo legame con O2, gli altri "rispondono"
con aumento progressivo di affinità : la quarta molecola di O2 si lega con affinità 300 volte
maggiore ad Hb.Vi è cooperatività fra le sub-unità nel legame reversibile con O2, grazie alle
interazioni eme-eme.

Allosterismo (modificazione della struttura quaternaria)

E’ un fenomeno per cui le proteine con struttura quaternaria (emoglobina e moltissimi


enzimi) possono essere modificate nella disposizione spaziale delle sub-unità costituenti.

L’emoglobina è una proteina allosterica la cui struttura quaternaria viene modificata dal
legame di O2 alle 4 sub-unità : i 4 siti attivi cooperano positivamente, legando O2 con affinità
crescente e questo causa cambiamento progressivo di struttura quaternaria.

Il legame di Hb con O2 induce una modificazione strutturale. La proteina passa da una forma
tesa T, mantenuta da interazioni ioniche (ponti salini) fra catene laterali di aminoacidi (es.
Asp-His) presenti nelle sub-unità , a una forma rilassata R (ponti salini spezzati) in cui una
molecola di O2 occupa i 4 siti attivi. Il fenomeno è reversibile quando Hb rilascia l’ossigeno.

Il legame con O2 provoca un “avvicinamento” di valina e leucina e questo provoca un


cambiamento della struttura quaternaria con rottura dei ponti salini, stabilizzando così la
forma Rilassata

2) Cos’è il legame peptidico? Fra quali gruppi funzionali avviene?


Si forma tra il gruppo amminico NH2 di un aminoacido e il gruppo carbossilico COOH di
un secondo aminoacido, attraverso la liberazione di una molecola di H2O. E’ quindi
responsabile dell’unione degli aminoacidi e della conseguente formazione di peptidi a
proteine.
3) Cos’è il glicogeno? Dove si trova? Qual è la sua funzione?
E’ un omopolisaccaride animale costituito da monosaccaridi di glucosio ed è presente
nei muscoli e nel fegato dove costituisce una riserva di glucosio.
4) Cos’è la glicolisi anaerobia? Dove avviene? Cosa produce? Qual è l’enzima
segnapasso della glicolisi? Da chi è attivato? Qual è il destino del piruvato in
aerobiosi e anaerobiosi?
La glicolisi anaerobia è la via di demolizione del glucosio che avviene nel citoplasma di
tutte le cellule. Questo processo produce 2 coenzimi ridotti NADH, 2 ATP e 2 molecole
di piruvato. L’enzima segnapasso è la fosfofruttochinasi PFK, che è attivato da AMP ADP
e da fruttosio 2,6 bifosfato. Viene inibito da ATP, citrato e fruttosio 1,6 bifosfato. Il
destino del piruvato in anaerobiosi è la fermentazione alcolica o la fermentazione
lattica, mentre in aerobiosi è la decarbossilazione ossidativa.
5) Cos’è l’insulina? Da quale organo è secreta? Qual è la sua azione? Quali sono i suoi
effetti metabolici? Quali gli effetti sui lipidi? Quali sono i suoi tessuti bersaglio?
L'insulina è un ormone prodotto nel pancreas dalle cellule beta delle isole Langerhans.
Viene secreta in risposta all’iperglicemia ed il processo è attivato da ioni calcio. I
tessuti bersaglio sono il tessuto muscolare, quello epatico e l’adiposo. Stimola la
glicogenosintsi degli acidi grassi, promuove l’ingresso del glucosio nel fegato, muscolo
e tessuto adiposo. Favorisce la sintesi di lipoproteinea densità molto bassa e inibisce la
gluconeogenesi e la glicogenolisi.
6) Cos’è la glicemia? Quali sono i valori normali?
La glicemia è il valore della concentrazione di glucosio nel sangue. I valori normali di
riferimento della glicemia misurata tramite esame a digiuno sono compresi tra 60 e
110 mg/dl.
7) Cosa sono le HDL? Dove originano? Qual è il loro ruolo?
High Density Lipoproteins (HDL), lipoproteine ad alta densità per l’alto contenuto
percentuale di proteine e basso di lipidi. Sono sintetizzate nel fegato e nell’intestino
tenue, contengono quantità limitate esclusivamente di colesterolo libero. Il ruolo delle
HDL è di riportare al fegato il colesterolo che viene in parte convertito in sali biliari.
HDL-colesterolo è considerato il colesterolo “buono”.
8) Cosa sono NAD e FAD? Cosa acquistano? Quali sono le forme ridotte? In quale fase
della respirazione cellulare le forme ridotte vengono riossidate a NAD e FAD e a
spese di chi?
9) NAD e FAD sono due forme coenzimatiche costituite da un enzima + vitamine
idrosolubili. Il NAD acquista un idrogeno e due elettroni, il FAD acquista 2 idrogeni e 2
elettroni. Le forme ridotte sono NADH e FADH2, esse vengono riossidate nella terza fase
della glicolisi.
10) Cosa sono le troponine cardiache? Quale significato chimico assunono?
La troponina è un isoenzima, proteina presente nel muscolo scheletrico e cardiaco; a
tale livello, regolano la contrazione muscolare, controllando l'interazione calcio
mediata di actina e miosina.
Le troponine cardiache sono isoforme specifiche presenti solo nei cardiomiciti e
normalmente sono presenti nel sangue in quantità molto piccole. I livelli di troponine
cardiache si elevano in presenza di infarto del miocardio e altre patologie cardiache.
11) In quali vie cataboliche si formano l’acetil-CoA?
decarbossilazione ossidativa del piruvato
beta-ossidazione degli acidi grassi
deaminazione ossidativa degli AA
12) Quando e in che situazioni si formano i corpi chetonici?

Sono una fonte di energia speciale per certi tessuti. Rappresentano la maggiore fonte di
energia per il cervello durante il digiuno e che si formano in particolari condizioni
metaboliche, quali carenza di carboidrati o diabete mellito.