RISPOSTE A DOMANDE BIOCHIMICA:

1 nella glicolisi 2 reazioni a fosforilazione a livello del substrato: 7° e 10° tappa della glicolisi:

7: substrato: 1.3 bifosfoglicerato  3fosfoglicerato |enzima= fosfogliceratochinasi, questa è sia enzima che
substrato. In questa reazione c’è un alto livello di energia e l’ADP si trasforma in ATP quindi abbiamo
guadagno energetico

10: substrato: fosfenol piruvato  piruvato | enzima= piruvato chinasi. Avendo un legame ad alta energia
avviene la sintetizzazione dell’ADP in ATP. Reazione irreversibile, quindi regolata da ormoni, e ha una
regolazione covalente in quanto la piruvato chinasi può essere fosforilata dal glucagone e può essere
defosfolirata dall’insulina e quindi attivata

2Catena respiratoria: Sistema formato da proteine specializzate che svolgono le funzioni di trasportatori
di elettroni e protoni. -La fosforilazione ossidativa inizia con: (sintesi atp sarebbe)

L'ingresso degli elettroni nella catena respiratoria, elettroni raccolti dalle deidrogenasi nei processi
catabolici e trasferiti sulle molecole coenzimatiche (NAD e FAD).

CATENA RESPIRATORIA MITOCONDRIALE FORMATA DA: serie di trasportatori di equivalenti riducenti,

e Gruppi Trasportatori: (servono per trasportare gli elettroni): NAD,-FAD e FMN , Ubichinone, -citocromi, -

proteine ferro-zolfo.

3 via dei pentosi fosfato: è un processo metabolico , parallelo alla glicolisi, in grado di generare NADPH.
Abbiamo 2 fasi:

ossidativa: attivato quando la cellula ha bisogno di ribosio(zucchero).

1- Ossidazione del C1 del glucosio-6-fosfato al NADP+ ad opera della glucosio-6-fosfato deidrogenasi

per generare una molecola di 6-fosfoglucono-delta-lattone e produrre la prima molecola di NADPH.

2- Idratazione dettata dalla 6-fosfoglucono-lattonasi si ottiene un 6-fosfogluconato

3- Decarbossilazione ossidativa dalla 6-fosfogluconato deidrogenasi per generare il ribulosio-5-fosfato

(Ru5P) e un secondo NADPH.

4- Il Ru5P viene facilmente convertito in ribosio-5-fosfato da una fosfopentosio isomerasi oppure a

xilulosio-5-fosfato (Xu5P) da una fosfopentosio epimerasi.

-Fase non ossidativa: consiste nella riconversione dei pentosi in esosi tramite due enzimi (transchetolasi e
transaldolasi):

1. il D-ribulosio-5-P produce xilulosio-5-P tramite l'enzima ribulosio-5P-epimerasi

2. Il D-xilulosio-5-P e il ribosio-5-P vengono ricombinati dall'enzima transchetolasi a dare D-gliceraldeide-3-P

3. La D-gliceraldeide-3-P e il D-sedoeptulosio-7-P vengono ricombinati dall'enzima transaldolasi a dare D-

fruttosio-6-P e D-eritrosio-4-P

4. Il D-eritrosio-4-P viene ricombinato dall'enzima transchetolasi con D-xilulosio-5-P (prodotto dal D-

ribulosio-5-P) a dare D-gliceraldeide-3-P e D-fruttosio-6-P.

4 ciclo di krabs, è attivo in deficit energetico e la sua regolazione?: le reazioni soggette a regolazione sono
la 1-3-4, la 1(citrato sintasi inibita da: citrato, nadh e atp), la 3(isocitrato sintasi inibito da nadh e atp e
attivato da ioni calcio e adp) la 4(alfachetogluteratodeidrogenasi inibito da nadh e attivato da ioni calcio).
-il ciclo di kreb non è attivo in deficit energetico (l’energia indotta dal cibo non è uguale all’energia
consumata dal corpo) perché senza atp si bloccherebbero tutti quei processi come la glicolisi da dove poi
deriva l’acetil-coA che serve per il ciclo di kreb.

5 citrato quando va nel citosol che fa?: Nel citosol il citrato viene scisso dalla citrato liasi che rigenera
l'acetil-CoA. Nel citosol questo composto viene ridotto dalla malato deidrogenasi a malato che ritorna nella
matrice mitocondriale mediante il trasportatore malato-α-chetoglutarato, e viene riossidato ad
ossalacetato.

6 discorso sugli enzimi: SONO I catalizzatori( i catalizzatori sono:molecole che aumenta la velocità di una
reazione chimica) biologici che aumentano la velocità di reazioni chimiche, la maggior parte degli enzimi
sono Proteine. Classificazione degli enzimi: Ossidoriduttasi,Transferasi,Idrolasi,Liasi, isomerasi,Ligasi. Enzimi
semplici: solo parte proteica--Enzimi coniugati: parte proteica e non proteica, alcuni sono soggetti a
regolazione: breve e lungo termine- covalente(aggiunta e eliminazione gruppo fosfato) e allosterica.

7 come viene regolata l’ossigenazione dell’emoglobina: Emoglobina, si legano 4 molecole di O2 con la

molecola di Hb, però si legano 1 alla volta e una alla volta creano piu affinità e quindi le altre si legano più
facilmente. L'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno dipende da: effettori alosterici cioè( H+)(CO2)(BPG)
l'aumento di questi fattori fanno diminuire l'affinità, e quindi facilita il rilascio dell'ossigeno dell'emoglobina,
( BPG, facilita il rilascio dell'ossigeno dall'emoglobina). E anche mediante l’effetto Bohr cioè: ad un pH
minore si riduce l'affinità dell'emoglobina e quindi il rilascio di ossigeno.

8 LIPOLISI: processo attraverso cui degradiamo i trigliceridi contenuti nel sistema adiposo, viene favorito
dal glucagone,Inibito da insulina: trigliceridi scomposti in glicerolo e acidi grassi, glicerolo nel.fegato
utilizzato per GLUCONEOGENESI, gli acidi grassi serviranno per l'energia. Come funziona? Vengono rilasciati
ormoni come glucagone e adrenalina, attivazione-->AMPciclico----- pka, fosforilazione enzima
lipasiormonosensibile e la (perilipina che in abbondanza energetica blocca la lipasi) che quando viene
fosforilata diventa attiva e scompone i trigliceridi(toglie una a una le molecole di acido grasso). Insulina
inibisce il processo che attiva una fosfatasi che defosforila lenzima che blocca il processo.

La lipolisi è il processo metabolico attraverso il quale dalla degradazione dei trigliceridi si ottengono
molecole di acidi grassi e glicerolo. Tale processo, finalizzato alla produzione di energia, è particolarmente
stimolato dall’esercizio a bassa intensità, specie se prolungato, e durante i periodi di digiuno o in condizioni
di ipoglicemia. Anche l’esposizione al freddo stimola la lipolisi. La lipolisi permette la liberazione di acidi
grassi liberi (FFA) e glicerolo (o glicerina) ed è necessaria perché i trigliceridi come tali non sono in grado né
di entrare nelle cellule, né di uscirne. Tale processo è mediato da un gruppo di enzimi chiamati lipasi. La
lipolisi gastrointestinale è responsabile del catabolismo e successivo assorbimento dei trigliceridi derivanti
dalla dieta. Gli enzimi coinvolti sono la lipasi linguale, gastrica e pancreatica, e le PLRP1, 2 e 3, dove la sigla
è l’acronimo dell’inglese pancreatic lipase related protein. La lipolisi vascolare porta all’idrolisi dei
trigliceridi associati alle lipoproteine plasmatiche nel letto capillare. In questo caso si ha l’intervento della
lipoprotein lipasi o LPL, acronimo dell’inglese lipoprotein lipase, e della lipasi epatica.

La lipolisi intracellulare è responsabile della scissione dei trigliceridi immagazzinati nelle goccioline lipidiche
intracellulari.

L’idrolisi intracellulare dei trigliceridi coinvolge due tipi di lipasi: acide e neutre.

9 come è fatto un trigliceride: I trigliceridi: composti da 1 molecola di glicerolo e 3 di acidi grassi. I

trigliceridi rappresentano una forma di deposito e trasporto di energia, infatti le cellule adipose sono piene
essenzialmente di acidi grassi da cui quelli liberati costituiscono una forma energetica. Il trigliceride è
formato da 3 molecole di acidi grassi e da una molecole di glicerolo. Il trigliceride è la principale riserve di
energia e li troviamo nel fegato, ma solo in piccola quantità, infatti la maggior parte dei trigliceridi vengono
assorbiti attraverso la dieta

11 protoni come vengono sintetizzati per creare atp: Tramite la: FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA: Processo
in cui l'ossidazione di coenzimi ridotti nella catena respiratoria è accoppiata alla FOSFORILAZIONE di ADP in
ATP. -La fosforilazione ossidativa inizia con: L'ingresso degli elettroni nella catena respiratoria, elettroni
raccolti dalle deidrogenasi nei processi catabolici e trasferiti sulle molecole coenzimatiche(NAD e FAD).
Reazioni di ossidoriduzione: quando un elettrone passa da una specie chimica ad un’altra avviene la
reazione di ossidoriduzione, una specie si ossiderà e una si ridurrà.

10 CICLO DELL'UREA: per espellere l’ammoniaca attraverso l’urea

1° reazione: avviene nei mitocondri, alla ammoniaca viene aggiunta una molecola di CO2 sotto forma di
bicarbonato, ammoniaca + C02

catalizzata dallenzima(carbamminfosfatosintetasi1), e si forma il carbammilfosfato , ( vengono usate 2

molecole di ATP) irreversibile.

2°reazione:(semrpe nei mitocondri):

Il carbammilfosfato si condensa con l'ornitina tramite l'enzima( ornitinatranscarbomilasi), si forma

citrullina.(la citrullina deve uscire dai mitocondri, esce con un trasportatore in antiporto infatti entra
l'ornitina che si deve condensare)

3°reazione:(nel citosol): la citrullina si condensa con l’aspartato, catalizzata da( arcinolsuccinatosintetasi),

(prevede utilizzo di energia dato da idrolisi del atp che spreca 2 molecole di ATP), otteniamo
argenilsuccinato

4°reazione:argenilsuccinato scomposto in arginina-->{arginina scomposta a sua volta in urea e ornitina} e

fumarato---> che va nel ciclo di krebs (qui ci dà 2,5 molecole di ATP perché continua il ciclo di krebs che
sintetizza and in NADH)e questo legame tra i 2 cicli si chiama Bi-ciclo di krebs).

REGOLAZIONE:

A lungo termine: più mangiamo proteine più produciamo ammoniaca piu si attiva la trascrizione così da
attivare il ciclo dell'urea, contrario questi enzimi non ci servono quindi inibizione della trascrizione e di tutti
i processi.

A breve termine: regolazione ALLOSTERICA--> della (carbammilfosfatosintetasi1), che viene attivata da

(acetilglutammato--> attivatore ALLOSTERICO).

Domanda anche fa: DESTINO DELLO SCHELETRO CARBONIOSO: Si ottengono 7 molecole:

-Piruvato,alfa-ghetoglutarato,succenilCoA,ossalacetato,Fumarato-->(che sono chiamati glucogenetici cioè

partecipano al ciclo di krebs e quindi allo sviluppo di glucosio), e

-acetilCoA, acetilCoA-->(chiamati chetogenici e daranno la sintesi dei corpi Chetonici).

12 esochinasi: L’esochinasi, oltre a catalizzare il glucosio in glucosio 6 fosfato nella maggior parte dei
nostri tessuti, è importante perché ha un’ampia specificità per il substrato. La km, che è l’affinità di un
enzima con il suo substrato, è bassa l’affinità è alta e la velocità massiva (VMAX) è bassa.
 Esochinasi(enzima della prima reazione della glicolisi): ha 4 forme isoenzimatiche, cioè 4 enzimi che
catalizzano la stessa reazione ma sono diversi:

Esochinasi 1,2,3--> hanno un basso valore di Km cioè grande affinità verso il glucosio,ALTRE DIFFERENZE
IMPORTANTI TRA ESOCHINASI 1,2,3 E LE GLUCOCHINASI: per esempio la REGOLAZIONE, perché le
esochinasi vengono enibite dal prodotto(glucosio-sefosfato), cioè l'accumulo di questo glucosio inibisce le
esochinasi. Invece la glucochinasi va a fosforilare il glucosio solo se è in altre reazioni.

Glucochinasi: (lavora ad 1/2 della velocità massima,) la glucochinasi lavora solo se le concentrazioni del
glucosio sono alte. La glucochinasi catalizza il glucosio in glucosio 6 fosfato nel fegato e nelle isole
pancreatiche, ma a differenza dell’esochinasi fosforila molto più glucosio, la km è alta quindi l’affinità e
bassa e la VMAX è alta. L’inbitore di questa reazione GKRP

13 cosa è la km? Km. ( costante di Michelis-menten), indica la concentrazione del substrato, valore a cui
si ha 1/2 della velocità massima, cioè rappresenta il valore dell’affinità dell'enzima che ha sul substrato, più
basso è il valore più che affinità l, cioè serve una bassa concentrazione per fare sì che l'enzima lavori anche
a metà della velocita.

14 glucochinasi cosa fa e come viene regolata. La glucochinasi è un enzima che catalizza la reazione tra
glucosio e ATP per formare glucosio-6-fosfato, cioè la prima reazione della glicolisi. Regolata da la proteina
GKRP: la glucochinasi va a fosforilare il glucosio solo se è in altre reazioni

15(come viene regolata la fosfofruttochinasi-1 e cosa fa il fruttosio1,6bifosfato). Viene regolata

dall’inibitore ATP, l’attivatore di questa regolazione è fruttosio 2.6 bifosfato, ma solo se in grandi quantità,
se la quantità è bassa l’ormone, glucagone, attivano il fosfoprotochinasi 2.

31.(quanto ci costa sintetizzare una molecola di urea). Nella 1 reazione sprechiamo 2 molecole di atp, nella
3 altre 2 molecole di atp, nella 4 otteniamo dal ciclo di krebs 2, molecole di atp(questo si chima bi-ciclo di
kreb). Quindi ci costa circa 3 molecole di atp.

31.(quanto ci costa sintetizzare una molecola di urea). 4 atp per ogni molecole di urea

Le reazioni anaplerotiche: Le reazioni anaplerotiche sono quell'insieme di reazioni che servono per
rifornire il ciclo di Krebs degli intermedi sottratti per la sintesi di vari composti (glucosio da acido
ossalacetico, acidi grassi e steroli da acido citrico, ecc.) senza passare attraverso la formazione di Acetil-
CoA. Come:

1- La trasformazione di alfa-chetoglutarato in ossalacetato sfruttando lo shuttle dell'ossalacetato\malato, in

cui vengono utilizzati come intermedi l'aspartato e il glutammato.

2- a reazione catalizzata dall'enzima malico, dove il piruvato produce acido malico che, entrando nel
mitocondrio, può rifornire il ciclo di Krebs.

Creatinchinasi: Con la sua azione, la creatinchinasi catalizza sia la conversione della creatina in
fosfocreatina che la reazione inversa. (importante per l'energia durante il lavoro fisico).

Discorso sulle proteine: Formati da catena di aminoacidi legati tremite legami peptidici, 4 tipi di strutture,
Struttura primaria: sequesnzaa lineare l'ordine in cui gli amminoacidi sono legati per formare la catena
polipeptidica. Struttura secondaria: 2 tipi: ad alfa-elica che si verifica dopo lestaurarsi di legami idrogeno
tra i gruppi R degl aminoacidi, oppure foglietto-beta, tante catene parallele e si formano legami idrogeno in
mezzo alla cetena. Struttura terziaria: si formano altri legami tra proteine, chimici deboli e legami forti( da
ricordare legame disolfuro tra 2 amminoacidi cisteina, (SH). Struttura quaternaria: non per tutte le proteine
ma solo per quelle costituite da diverse subinita:
Esempi: emoglobina( formata da 4 subunità quaternaria).come è formato un amminoacido, 4 legami :
amminico, gruppo r, h, carbossilico, e amminico .

Glicogeno: Fonte di energia e di Riserva di glucosio, si trova nel fegato, formato da molecole di glucosio
legate tra di loro tramite legami ad alfa-1,4; viene sintetizzato tramite la glicogeno-sintesi; conversione di
glucosio in glicogeno, grazie all’enzima glicogenosintasi, questa reazione si attiva per defosforilazione, che è
la sottrazione di un gruppo fosfato, questa sottrazione del gruppo fosfato si ha grazie a una protiena
fosfatasi

1° tappa: fosforilazione del glucosio a glucosio 6-p (esochinasi,in questo caso la glucochinasi---> che è attiva
solo quando le concentrazioni del glucosio sono alte, questa è REGOLATA:--> la glucochinasi nella cellula
quando non deve lavorare è presente nel nucleo ed è legata ad una "proteina regolatrice della
glucochinasi", quando la concentrazione del glucosio aumenta, il glucosio promuove la scissione del legame
tra queste 2, la glucochinasi viene liberata nel citosol e può catalizzare la reazione ed otteniamo il glucosio-
6p.

Glucosio-6p deve essere convertito in Glucosio1p con (enzima:fosfoglicomutaso), poi questo Glucosio1p
deve essere attivato-->attivato con il legame con UTP(cioè modella altamente energetica che come base
azzotata ha luracile, simile all'ATP). Utp viene scissio e liberati 2 gruppi fosfato chiamati PPi(pirofosfato),
rimane quindi UMP che si lega al glucosio 1p, si lega all'UMP e avremmo UDPglucosio, che diventa
substrato dellA GLICOGENOSINTASI che prende una catena di glicogeno e aggiunge il glucosio dell'UDP e
avremo una molecola di glicogeno con 1 molecola di glucosio.

Stress ossidativo: l’aumento nell’organismo di radicali liberi, che sono atomi o molecole che hanno gli
elettroni spaiati quindi reagiscono facilmente con dei bersagli (es. proteine) e li danneggiano. I principali
radicali sono quelli dell’ossigeno che si formano nelle vie respiratorie dove gli elettroni reagiscono
facilmente con es proteine o basi azotali..

In base a come viene ridotto l’ossigeno abbiamo 3 tipi di radicali:

>se è ridotto da un elettrone si forma l’anione superossido, questo che va incontro a una reazione di
dismutazione, cioè 2 molecole di cui 1 accetta gli elettroni e uno dona gli elettroni, da questa reazione di
forma una molecola di ossigeno e una molecola di acqua ossigenata. L’acqua ossigenata a sua volta va
incontro a due reazioni, la prima con l’anione superossido e si forma il radicale killer, la seconda reagisce
con il ferro e forma un altro radicale killer.

> se è ridotto da due elettroni abbiamo l’acqua ossigenata

> se viene ridotto da 3 elettroni c ‘è la formazione del radicale killer (reagisce con le proteine più facilmente
e quindi le danneggia più facilmente)

I radicali liberi danneggiano i fosfolipidi di membrana e ossidano le basi azotate.

I sistema di difesa delle proteine verso radicali liberi sono enzima superossido dismutasi, antiossidanti come
la vitamina C D E

 (processo lipolisi).

Complesso 1°: (NADH: UBICHINONEOSSIDOREDUTTASI): -Primo ingresso nella via respiratoria, catalizza 2
processi: 1° avremo trasferimento esoergonico (che usa energia che serve per spostare i protoni (contro
gradiente) cioè da una parte meno concentrata a una più), degli equivalenti riducenti dal NADH
allubichinone e il , 2°Trasferimento endoergonico di quattro protoni dalla matrice nello spazio
intermembrana per coppia di elettroni (questo avviene grazie all'energia scritta prima).
Regolazione acetilcoenzima A: la regolazione avviene attraverso fosfatazione-fosforilazione indotto dal
rapporto insulina-glucagone.

34. (i 4 ingressi COMPLESSO1°:(NADH:UBICHINONEOSSIDOREDUTTASI):

-Primo ingresso nella via respiratoria, catalizza 2 processi: avremo trasferimento esoergonico(che usa
energia che serve per spostare i protoni (contro gradiente) cioè da una parte meno concentrata a una
più),degli equivalenti riducenti dal NADH allubichinone e il ,Trasferimento endoergonico di quattro protoni
dalla matrice nello spazio intermembrana per coppia di elettroni ( questo avviene grazie all'energia scritta
prima).

COMPLESSO 2°: (SUCCINATO:UBICHINONEOSSIDOREDUTTASI)

- Secondo ingresso: Reazione del SUCCINATO in Fumarato(è anche il complesso secondo, oltre ad essere
una delle reazioni del ciclo di krab).( Gli elettroni non passano dai vari complessi, sono indipendenti tra di
loro ognuno portano da diverse parti).

SISTEMA SHUTTLE DEL GLICEROLO-3FOSFATOdeidrogenasi:

Conversione del NADH a FADH2

-Glicerolo3fosfato deidrogenasi grazie a questi trasportatori riesce ad entrare nella membrana e si ossiderà
e cederà i suoi elettroni alla glcierolo3fosfsto deidrogenasi MIT(forma MITOCONDRIALE).

SHUTTLE MALATO-ASPARTATO:(particolarità)

Si riesce a trasportare gli equivalenti riducenti al NADH mitocondriale senza perdere nessun equivalente
riducente.

COMPLESSO 3°: (UBICHINOLO-citrocromi e ossidoreduttasi): catalizza 2 processi: trasferimento esoergonico

degli equivalenti riducenti dal QH2 al citocromo c. E trasferimento e endooergonico di quattro protoni nello
spazio intermembrana.

COMPLESSO 4°: (citocromo e ossidasi):

Catalizza 2 processi: trasferimento esoergonico degli equivalenti riducenti dal citocromo c all O2. E
trasferimento endoergonico di 2 protoni dalla matrice allo spazio intermembrana.

•ENERGIA TOTALE RILASCIATA DA TUTTE LE REAZIONI: DELTA G= -220kilojoule.

Questa energia viene impegnata per trasportare i protoni da una zona meno concentrata a più concentrata
attraverso la fosforilazione ossidativa.

i degli elettroni nella via respiratoria):

RUOLO OSSIGENO: Nel complesso 4 è l'ultimo accettore degli elettroni.

Senza ossigeno il complesso 4 non sa dove mandare gli elettroni, e quindi le fasi di prima non
funzioneranno più e il NADH iniziale non verrà ossidato in nad+ e quindi non avrò nemmeno nad+ per il
ciclo di crabs.

35. (gluconeogenesi): GLUCONOEOGENESI:( metabolismo dei carboidrati sempre):

SINTESI DEL GLUCOSIO A PARTIRE DA PRECURSORI DI NATURA NON GLUCIDICA:

QUESTI SUBSTRATI non glucidici SONO:

-Gli amminoacidi glucogenici:

- il lattato(che deriva dalla glicolisi)

-alanina

-il glicerolo (ottenuto dalla scissione dei trigliceridi): viene fosforilato dalla glicerolo chinasi e si converte in
glicerolo fosfato, che diventa substrato della glicerolofosfstodeidrogenasi e diventa diidrossiacetonefosfato.

GLUCONOEOGENESI processo anabolico che usa energia dagli acidi grassi. (GLUCONOGENESI PROCESSO
INVERSO ALLA GLICOLISI tranne per quelle 3 tappe irreversibili.)

•INIZIA CON l'inversione dell'ultima reazione della glicolisi cioè andiamo da piruvato a fosfopiruvato con la
PIRUVATO CARBOSSILASI e avremmo L'OSSALACETATO, poi interviene unaltro enzima il
FOSFOENOLPIRUVATOCSRBOSSICHINASI, che lo trasforma in FOSFENOLPIRUVATO(usando in totale 2
molecole di ATP).

Una volta fatta questa si va a ritroso con le tappe della glicolisi fino alla tappa 3° cioè quella della
fosfofruttohinasi 1 che non può fare la reazione inversa e quindi c'è l'enzima-> fruttosio1,6 bifosfatasi
rimuove il fosfato e fa la reazione inversa. Poi continua normale fino all'ultima tappa dove il
glucosio6fosfato deve diventare glucosio e ci serve la glucosio-6p fosfatasi e otteniamo glucosio libero.

•SCHEMA ENZIMI (irreversibili nella glicolisi) DIFFERENZA DA GLICOLISI E GLUCONEOGENESI:

Glicolisi: 1 tappa: esochinasi--------> GLUCONEOGENESI:10 tappa glucosio6fosfatasi

Glicolisi:3 tappa: fosfofruttochinasi----->

Gluconeogenesi 8 tappa: fruttosio 1,6bifosfatasi

Glicolisi: 10 tappa: piruvato chinasi---->

Gluconeogenesi 1 tappa: piruvato carbossilasi e FOSFOENOLPIRUVATO carbossichinasi.

REGOLAZIONE DELLA GLUCONEOGENESI: (anabolico)

È L'INVERSO DELLA GLICOLISi.

51. (aspartato in quale ciclo): nella 3°reazione:(nel citosol): la citrullina si condensa con laspartato,
catalizzata da( arcinolsuccinatosintetasi), (prevede utilizzo di energia dato da idrolisi del atp che spreca 2
molecole di ATP), otteniamo argenilsuccinato.

59. (come viene regolato l’acetil Co-A):

 L’enzima serve a velocizzare una reazione.

12. Trasporto dell’ammoniaca nel ciclo dell’urea: il trasportatore dell’ammoniaca nel ciclo dell’urea è la
glutammina, è un trasportatore non tossico, l’enzima che permette questo trasporto è la glutammina
sintetasi

13. La glutammina che fine fa