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SUM UP BIOCHIMICA:

Definizione vie metaboliche:


Sequenza ordinata di reazioni catalizzate da enzimi, ci sono due tipologie di
vie: lineare e non lineare, questultime possono essere convergenti (da processi
diversi un unico prodotto finale esempio glicolisi) divergenti (da singolo
precursore a pi prodotti finali diversi per esempio biosintesi macromolecole) e
cicliche (da un precursore un prodotto finale, oppure un precursore pu essere
rigenerato ciclo di Krebs) le vie sono interconnesse.
Entit termodinamiche:
Entalpia (J/mole) (H): contenuto termico di un sistema che sta reagendo,
entropia (S) (J/mple/Kelvin) quantit del disordine e casualit del sistema,
Energia libera di Gibbs (delta G): energia che pu produrre lavoro con T e P
costanti (J/mole). Relazione tra H e S e G: Delta G= delta H meno delta T per
delta S).
Tipologie di reazioni:
Con delta G = a 0 sistema in equilibrio, con Keq= 1; con delta G minore di 0 la
reazione spontanea con rilascio di energia (esoergonica); con delta H minore
di 0 (esotermica) con delta S maggiore di 0 (prodotti meno complessi e pi
disordinati) Keq maggiore di 1; delta G maggiore di 0 (dai prodotti verso i
reagenti endoergonica); delta H maggiore di 0 (endotermica) Delta S minore di
0 (prodotti pi complessi e meno disordinati) Keq minore di 1. Dove K
allequilibrio il prodotto dei prodotti elevato ai loro coefficienti stechiometrici
fratto il prodotto dei reagenti elevati al loro coefficiente stechiometrico. (tutto
allequilibrio);
Delta G standard primo uguale a meno r per t ln Keq. Per stabilire la
spontaneit di una reazione si utilizza il valore di delta G reale e non quello di
delta G standard primo; la formula la seguente:
Delta G reale = Delta G standard primo + RT ln Keq.
Una reazione termodinamicamente sfavorita pu avvenire mediante un
accoppiamento con una altamente esoergonica (fenomeno dellaccoppiamento
energetico).
Composti ad alto contenuto energetico:
Questi composti si dicono ad alto contenuto energetico perch i prodotti della
reazione di idrolisi sono molto pi stabili rispetto ai reagenti, per la
delocalizzazione della carica e per fenomeni di isomerizzazione e risonanza.
Quali sono: ATP, PEP, 1-3 Bifosfoglicerato, CP e Tioesteri (Acetil coa)

ATP: adenosina (adenina pi ribosio) con tre gruppi fosforici a legame


fosfodiesterico, un legame fosfoestere e due legami fosfoanidridici (la cui
rottura rilascia una elevata quantit di energia libera).
PEP: intermedio del metabolismo dei carboidrati; 1-3 Bifosfoglicerato
(intermedio del metabolismo dei carboidrati; CP (rigenera Atp quando si compie
esercizio fisico prima della glicolisi) Tioesteri (acetil coa trasportatore gruppi
acetile).
Reazioni Redox:
Sono reazioni in cui si ha un trasferimento di elettroni, reazioni in cui vi un
rilascio di energia per compiere un lavoro cellulare, reazioni in cui avviene
lossidazione di molecole di nutrienti in Co2.
Gli elettroni vengono traferiti su molecole trasportatrici (coenzimi) fino
allaccettore finale (ossigeno per gli organismi aerobi). Ci sono 4 tipologie di
trasferimento per gli elettroni:
1.
2.
3.
4.

Trasferimento di elettroni (caso dei metalli)


Trasferimento di H+ ed elettroni (atomi di idrogeno)
Come ioni idruro
In combinazione con riducente organico come lossigeno

Trasportatori degli elettroni (coenzimi)


I coenzimi sono i seguenti: NAD e NADP che in forma ridotta sono
rispettivamente NADH e NADPH e sono coenzimi della deidrogenasi contenenti
vitamina b3 un ipotetico deficit porta a pelagra.
FAD e FMN doppia riduzione FAD pu ritrovarsi in forma semiridotta (FADH) o in
forma completamente ridotta (FADH2)
FMN diventa FMNH e FMNH2 e contengono vitamina b2
Generalit sugli enzimi:
macromolecole che catalizzano la maggior parte delle reazioni cellulari
permettendo la vita, sono del tipo proteine globulari con ribozima. Lapoenzima
(porzione proteica dellenzima) legato al cofattore (coenzima o ioni metallo) da
origine allenzima biologicamente attivo (oloenzima). La funzione principale
quella di accelerare la catalisi, abbassando lenergia di attivazione non
alterando lequilibrio di una reazione rimanendo inalterati a fine reazione.
Velocit catalisi:
La cinetica enzimatica lo studio della velocit della catalisi, per semplificare
lanalisi dei dati si prende in considerazione la V0 ovvero la velocit della
reazione nei primi 60 secondi quando S molto pi grande di E. Nello specifico

V0 definita secondo lequazione di michaelis e menten (linverso di MeM


lequazione di Lineweaver-Burk che analizza linibizione enzimatica): V0 =
Vmax per concentrazione di S tutto fratto Km pi concentrazione di S. Ci sono
tre condizioni: Quando S molto piccola rispetto ad E V0 data da K per S ed
V0 aumenta linearmente con laumento della concentrazione di substrato.
Seconda condizione quando S uguale alla Km la V0 data da un mezzo
Vmax.
Ultima condizione: quando la concentrazione di S molto elevata V0 uguale a
Vmax.
Reazioni a 2 o pi substrati:
Ci sono 2 meccanismi di catalisi il primo con formazione del complesso ternario
a meccanismo sequenziale; il secondo senza formazione del complesso ternario
chiamate reazioni a ping pong o a doppio spostamento, in quest ultimo caso i
prodotti vengono rilasciati prima che tutti i substrati si legano allenzima,
mentre nel primo caso i substrati si legano allenzima (in maniera ordinata o
casuale) prima che venga rilasciato il prodotto.
Inibizione enzimatica:
Ci sono due tipologie di inibitori specifici (inibiscono un enzima specifico) e non
specifici (tutto ci che denatura lenzima). Degli specifici abbiamo tre tipologie:
inibizione competitiva: inibitore e substrato competono per lo stesso sito attivo,
Km aumento di un fattore alfa, la Vmax rimane invariata e per valori alti di
substrato si annulla il lavoro dellinibitore. Non competitiva/incompetitiva
abbiamo che c formazione del complesso IES con Km che diminuisce e Vmax
che diminuisce di un fattore alfa primo; non competitiva mista Vmax
diminuisce e Km pu sia aumentare che diminuire in base allaffinit
dellenzima per linibitore (si pu verificare il complesso IE e IES).
Regolazione allosterica:
Nelle vie metaboliche sono inseriti gli enzimi allosterici (regolatori). Questi
enzimi oltre al sito attivo (dove si lega il substrato) possiedono anche il sito
allosterico (dove si lega il modulatore che pu essere un effettore positivo o
negativo) Se presente modulatore positivo avviene la catalisi, mentre se
negativo il modulatore inibitorio e non avviene la catalisi. Se il substrato
diverso dal modulatore lenzima si dice eterotropico se il modulatore lo stesso
substrato e quindi si lega al sito catalitico lenzima si dice omotropico. (non
seguono la cinetica di michaelis e menten, ma hanno una cinetica sigmoidale).
Regolazione attivit enzimatica:
I fattori regolanti lattivit enzimatica sono : le modifiche covalenti dellenzima,
la proteolisi limitata, legame con proteina regolatrice. Per la prima pu essere

reversibile o irreversibile (reversibile es. fosforilazione con regolazione positiva


o negativa, irreversibile es. taglio proteolitico). Per quanto concerne il legame o
dissociazione di proteine (la proteina lega il sito attivo dellenzima rendendolo
temporaneamente inattivo). Nel caso dei zimogeni (forme di enzima non
biologicamente attive) lenzima pu essere attivato grazie allazione di una
proteasi che attua un taglio proteolitico.
Fosforilazione ossidativa:
il processo centrale che sintetizza ATP (avviene nel mitocondrio) in presenza
di ossigeno. NADH e FADH2 (coenzimi ridotti) si riossidano cedendo elettroni
alla CTE. Questi elettroni attraversando i vari complessi (reazione
endoergonica) prima di giungere allaccettore finale che lossigeno generano
una forza protonica in grado di spingere fuori dalla matrice i protoni H+. Questi
protoni generano dunque un gradiente protonico a cavallo della membrana
interna del mitocondrio dal momento che allinterno ci sono pi cariche
negative e allesterno nello spazio intermembrana ci sono pi cariche positive.
Ci comporta un flusso inverso di protoni che attraversando le subunit F0 del
complesso ATP sintasi portano alla formazione di ATP e lossigeno viene ridotto
ad acqua.
Catena di trasporto degli elettroni (CTE):
composta da 4 complessi pi lATP sintasi. Nel complesso 1 il NADH cede
elettroni allubichinone diventando ubichinolo pompando fuori (spazio
intermembrana) 4 protoni; FADH2 nel complesso 2 cede elettroni allubichinone
riducendolo a ubichinolo; a sua volta lubichinolo cede elettroni al complesso 3
pompando fuori altri 4 protoni e contestualmente lubichinolo cede elettroni al
citocromo C i quali fluiranno nel complesso 4 che funge sempre da pompa
protonica (4 Protoni) e qui avviene il trasferimente degli elettroni dal citocromo
C allossigeno che si riduce ad acqua.
Questa concentrazione di protoni genera un potenziale elettrochimico che
spinge i protoni a rientrare nella matrice attraversando il complesso ATP sintasi
che mette cos in movimento le sue subunit F1 portando alla generazione di
ATP.
Amminoacidi essenziali e non:
Gli amminoacidi si dividono in essenziali e non essenziali: i primi devono essere
necessariamente introdotti con la dieta perch non possono essere sintetizzati,
mentre i secondi vengono sintetizzati dallorganismo. Un esempio di AA
essenziali : valina, isoleucina e Leucina, mentre i non essenziali sono:
arginina, alanina, glutammina. La struttura di base degli amminoacidi la
seguente: un carbonio centrale alfa asimmetrico a cui sono legati il gruppo
carbossilico (acido), gruppo amminico (basico), atomo di idrogeno e una catena

laterale che pu essere di varia natura: polare non carica esempio serina,
polare carica esempio arginina e non polare esempio alanina.
Digestione proteine:
Non avviene nel cavo orale, nello stomaco attraverso la pepsina avviene una
parziale degradazione anche grazie allaiuto di succo gastrico e acido cloridrico,
poi completata nel duodeno.
Nellintestino tenue gli enzimi del pancreas scindono le proteine in oligopeptidi
e le ghiandole intestinali producono amminopeptidasi che scindono le proteine
in amminoacidi e prodotti di scarto come ammonio e acido urico.
Digestione e assorbimento carboidrati:
La digestione : la semplificazione delle macromolecole (amido) in monomeri
(glucosio)
Lassorbimento : il passaggio di monomeri nel flusso linfatico e sanguigno.
Digestione: nella bocca lamilasi salivare converte i poli/oligosaccaridi in
monosaccaridi producendo maltosio alfa destrine maltotrioso isomaltosio. La
digestione continua nel piccolo intestino con le alfa amilasi. Per quanto
riguarda lassorbimento abbiamo due sedi: la prima nelle cellule della mucosa e
nei tubuli renali; la seconda sede la membrana basolaterale delle cellule
intestinali e tubuli renali. Nella prima sede avviene trasporto attivo con
consumo di ATP nella seconda sede invece avviene il trasporto passivo
attraverso glut 2-3-5. Le glut 4 sono regolate da insulina.
Glicolisi
Una molecola di glucosio subisce varie trasformazioni fino ad arrivare alla
formazione di 2 mol di piruvato con produzione di ATP, essa pu avere sia in
condizioni aerobiche che anaerobiche, in questultime si producono solo 2 mol
di ATP e si ha la riduzione del piruvato a lattato mentre in condizioni aerobiche
si produce un numero maggiore di ATP dal momento che il piruvato pu essere
convertito ad Acetil-Coa ed entrare nel ciclo di Krebs. La glicolisi consta di 2
fasi: investimento energetico e recupero energetico per un totale di 10 tappe
enzimatiche. Nella prima fase di ha un consumo di 2mol di ATP, nella seconda
fase si ha un recupero energetico (4ATP) con un guadagno netto di 2mol di ATP
Via dei Pentosi fosfati
Via di ossidazione del glucosio alternativa alla glicolisi indispensabile per la
produzione di NADPH e zuccheri pentosi. Consta di una fase ossidativa
necessaria per produrre NADPH e una fase non ossidativa che converte i
pentosi in metaboliti che possono rientrare nella glicolisi (fruttosio 6p e
gliceraldeide3p). Il NADPH riduce i radicali liberi

Favismo
Deficit enzimatico su base genetica dellenzima G6PDeidrogenasi (primo
enzima della via dei pentosi), causa una scarsa produzione di NADPH ed una
conseguente diminuita produzione di glutatione ridotto (importante
antiossidante). In presenza di primachina (farmaco antimalarico e sostanza
presente nelle fave) aumenta lo stress ossidativo nella cellula in quanto si
generano i corpi di Heinz che danneggiano le menbrane dei globuli rossi. Tale
condizione pericolosa perch non controbilanciata dal glutatione ridotto
Ciclo di Krebs/Ciclo acido citrico
Inizia con una molecola di Acetil-Coa che deriva dallossidazione degli acidi
grassi del glucosio e di alcuni aa, una via metabolica che ossida i residui
acetilici ad anidride carbonica, trasferendo gli elettroni ai coenzimi. E una via
metabolica ciclica ed un processo anfibolico ovvero con finalit sia cataboliche
che anaboliche. Un giro del ciclo di krebs produce 12 ATP di cui 9 derivanti dal
NADH 2 dal FADH2 ed 1 prodotto direttamente. Consta di 8 reazioni
enzimatiche
Beriberi
E una malattia che colpisce principalmente il sistema nervoso causata da una
carenza di vitb1 precursore della IPP () tiamina pirofosfato cio gruppo
prostetico di tre importanti enzimi: piruvato deidrogenasi, alfaketoglutarato
deidrogenasi e transketolasi
Transaminazione
Reazione di transaminazione: la prima tappa del catabolismo degli aa il
distacco del gruppo amminico ed il suo trasferimento ad un ketoacido, questa
reazione catalizzata dalle transaminasi il cui gruppo prostetico il PLP
(piridossalfosfato) derivante dalla vitamina b6. Questo trasferimento reversibile
del gruppo amminico un aa ad un ketoacido una reazione a ping pong ed
esistono diversi tipi di aa, quelli gluconeogenici es.alanina (se lo scheletro
carbonioso utilizzato come fonte energetica) e quelli ketogenici es isoleucina
(se lo scheletro carbonioso utilizzato per la sintesi degli acidi grassi e corpi
ketonici). Tuttavia esistono aa sia gluco che ketogenici es triptofano
Reazione di Deamminazione
Pu essere ossidativa e non ossidativa, la prima catalizzata dallaa ossidasi:
glutammato deidrogenasi l-aa ossidasi e d-aa ossidasi. Il glutammato
deidrogenasi presente solo nei mitocondri quindi viene trasportato qui dove
libera ammoniaca nel processo di deamminazione. La seconda:
serinatreoniareidratasi e cisteinadesulfidrasi catalizzano la deamminazione non
ossidativa e sono piridossalfosfato dipendenti. Lo ione ammonio (tossico) deve
essere eliminato attraverso il ciclo dellurea che avviene nei mitocondri, viene
quindi trasportato dai tessuti extraepatici sottoforma di glutammina o alanina
attraverso il ciclo glucosio-alanina

Glicogenosintesi
E un processo che avviene nelle cellule del fegato e dei muscoli, il processo
mediante il quale le cellule immagazzinano glucosio sottoforma di granuli di
glicogeno. Il glicogeno muscolare fonte energetica esclusiva per il muscolo
mentre quello epatico correlato al mantenimento dellomeostasi glicemica. Il
glucosio viene convertito a G6P con consumo di 1ATP reazione catalizzata
dallesochinasi o glucokinasi nel fegato, poi il G6P viene convertito in G1P
attraverso fosfoglucomutasi,, G1P viene convertito in UDP Glucosio grazie a
Glucosio1fosfato Uridil Transferasi; a questo punto la molecola di glicolgeno
pu essere estesa linearmente per mezzo dellenzima glicogenosintasi (legami
alfa 1-4 glicosidici) o si possono formare delle ramificazioni attraverso lenzima
ramificante (legami alfa 1-6 glicosidici)
Glicogenolisi
E la via metabolica opposta alla glicogeno sintesi dove la molecola di
glicogeno viene degradata con il complessivo distacco delle singole unit
monosaccaridiche. E una via attivata quando vi la presenta di glucagone e
adrenalina. In questo caso 2 enzimi catalizzano il distacco di G1P dalla
molecola di glicogeno (fosforilasi rompe legami alfa 1-4, enzima deramificante
rompe legame alfa 1-6). Il G1P viene riconvertito a G6P dal fosfoglucomutasi.
Nel muscolo il G6P pu entrare nella glicolisi per produrre ATP mentre nel
fagato, nel quale presente il glucosio6fosfatasi, il G6P pu essere riconvertito
a glucosio che pu cos essere riversato nel torrente ematico regolando la
glicemia
Gluconeogenesi
E quel processo metabolico opposto della glicolisi ovvero la sintesi di glucosio
a partire da molecole organiche di natura non glucidica; non tuttavia un
cammino a ritroso rispetto alla glicolisi che presenta delle reazioni
enzimaticamente irreversibili (esochinasi, fosfofruttochinasi e piruvatochinasi).
Le tappe irreversibili della glicolisi sono raggirate grazie alla presenza di
specifici enzimi della gluconeogenesi (piruvato carbossilasi, PEPcarbossichinasi,
fruttosio1,6 bifosfatasi, G6Fosfatasi). Questa via metabolica avviene
principalmente nel fegato ed regolata positivamente dal glucagone e
negativamente dallinsulina
ROS
Sono radicali liberi cio specie molecolari contenenti uno o pi elettroni spaiati
negli orbitali periferici, tale conformazione li rende altamente instabili pronti a
reagire con atomi vicini (sottraggono elettroni); le specie reattive di
suddividono in reattive dellO2 (ROS) e reattive dellazoto (RSN), i ROS sono
classificati in forme radicaliche e non, della prima categoria fanno parte
lanione superossido ed il radicale ossidrilico, della seconda categoria invece
fanno parte, ossigeno singoletto, ozono e perossido di idrogeno. Queste
molecole sono particolarmente dannose per le membrane cellulari e il DNA

ANTIOSSIDANTI
Sono sostanze che pur presenti in concentrazione ridotta possono prevenire o
ritardare lossidazione iniziata da un fattore pro ossidante. Vengono classificati
in endogeni ed esogeni, quelli endogeni sono: di natura enzimatica (catalasi e
glutatione perossidasi), di natura proteica (proteine sh leganti metalli) o
molecole di altra natura (acido urico e bilirubina). Quelli esogeni possono
essere di natura vitaminica (vit c, e, a) e non vitaminica (carotenoidi e
polifenoidi)
ANTIOSSIDANTI ENZIMATICI
Sono 3, Sod, Cat e Gshpx. Sod il principale antiossidante cellulare che
mantiene bassa la concentrazione di anione superossido e funziona in
collaborazione con Cat e Gshpx. Cat una m proteina presente nei perossisomi
e nel citosol che insieme alla Sod permette la rapida detossificazione
dellanione superossido. Glutatione perossidasi (Gshpx) presente nel citosol
ed il principale detossificatore di perossido di idrogeno.
ACIDI NUCLEICI
Sono il Dna e lrna, formati da polimeri i cui monomeri sono detti nucleotidi,
importanti in quanto svolgono ruoli fondamentali sullereditariet e nella sintesi
proteica. Il nucleotide composto da 3 elementi: base azotata, zucchero e
gruppo fosfato. Nel dna le basi sono adenina guanina (purine) e timina citosina
(pirimidine), lo zucchero il desossiribosio e questa molecola costituita da
una doppia catena polinucleotidica avvolta a spirale mentre nellrna le basi
azotate sono adenina guanina e uracile citosina, lo zucchero il ribosio,
composto da singolo filamento polinucleotidico. Nel dna lappaiamento
altamente specifico AT-GC. La duplicazione del dna catalizzata da 3 enzimi:
elicasi, dna polimerasi e ligasi; elicasi rompe la doppia elica e dna polimerasi
catalizza la neosintesi della catena polinucleotidica figlia sul filamento stampo,
ligasi invece unisce il filamento madre con il filamento figlio
SALI MINERALI
Si dividono in macroelementi (nellordine dei grammi) e microelementi
(nellordine dei milligrammi). CALCIO: un macroelemento, minerale pi
abbondante, porta eccitabilit neuromuscolare, controlla la pressione arteriosa,
attiva la protrombina ed ha funzione plastica (ossa e denti). Fonti
alimentari:latte e derivati, legumi, uova, noci, ortaggi, pesci. Carenza: arresto
della crescita, rachitismo, osteoporosi, convulsioni tetaniche. Eccesso: calcoli
renali e disturbi nervosi. MAGNESIO: un macroelemento, presente nelle
cellule in quantit inferiore solo al potassio e si trova nelle ossa, nei muscoli e
nei tessuti molli di cervello cuore fegato reni. La sua funzione primaria consiste
nellattivazione degli enzimi, svolge funzioni importanti nella sintesi proteica e
nellattivazione pompa sodio potassio. SODIO e POTASSIO: sono elettroliti legati

ed il loro rapporto di 5:1 tra consumo di potassio e sodio, il potassio


importante nella conversione del glucosio in glicogeno, il sodio regola losmosi
della cellula, una dieta povera di potassio causa ipertensione, malattie
cardiovascolari e tumori. Fabbisogno sodio: 5-6 gr/die. CLORO: Partecipa alla
formazione del succo gastrico, regola lequilibrio acidobase, la pressione
osmotica ed il bilancio idrico Fonti alimentari: sale da cucina, latte, carne, uova,
frutti di mare Carenza: apatia mentale, riduzione appetito e crampi Eccesso:
vomito. ZINCO il corpo ne contiene circa 2gr, ha numerose funzioni in quanto
cofattore di numerosi enzimi, importante per il rilascio della vitamina A dal
fegato, regola attivit molti ormoni (sessuali ed insulina), necessario per vista,
gusto, olfatto FOSFORO: componente fondamentale di ossa e denti, costituisce
i fosfolipidi, acidi nucleici e i nucleotidi come lATP, Fonti alimentari: latte,
formaggi, carne, pesce, frutta secca, legumi Carenza: debolezza,
demineralizzazione ossea Eccesso: alterazioni mascellari, ossificazione tessuti
molli. ZOLFO: componente di alcuni aa, vitamine, coenzimi ed ormoni come
linsulina Fonti Alimentari: alimenti proteici contenenti cistina e metionina.
MICROELEMENTI -> FERRO: ruolo importante nellemoglobina dove partecipa al
trasporto dellO2 e dellanidride carbonica, parte integrante di diversi enzimi,
implicati nella produzione di energia e nella sintesi del dna Deficit: anemia, calo
difese immunitarie, energie, apprendimento. RAME: la maggior parte si trova
nel cuore, reni e cervello, il fabbisogno 1,5-3 mg/die per un adulto, Fonti
Alimentari: fegato, legumi, crostacei, germe di grano Carenza: fragilit ossea,
anemia, causa, vomito, diarrea. FLUORO: minerale presente in ossa e denti
presente nelle acque potabili IODIO: localizzato nella tiroide indispensabile per
la sintesi ormoni tiroidei, sono ricchi di iodio alghe, il sale iodato ed i molluschi
SELENIO: la funzione quella di protezione membrane cellulari, ha azione
antiradicalica, il fabbisogno di 55mcg/die, presente in cereali, carni, Carenza:
disturbi cardiaci ed epatici. Eccesso: danni apparato respiratorio e
gastroenterico CROMO: Favorisce il fisiologico svolgimento di diversi
metabolismi tra cui quello dei grassi, in riferimento a quello degli zuccheri,
permette un normale funzionamento dellinsulina, il fabbisogno giornaliero
varia tra i 50-200 mcg, Fonti Alimentari: lievito di birra, frumento , carote, pepe
nero e piselli.

VITAMINE
SI Dividono in idrodolubili e liposolubili. Vit B1 o Tiamina: costituita da un
anello pirimidinico legato ad un anello tiazolico, presente in molti alimenti
vegetali ed animali, la sua carenza provoca il beriberi che si manifesta con
sintomi neurologici, cardiovascolari e muscolari. Una carenza si riscontra anche
negli alcolisti cronici, il ruolo fondamentale quello di essere precursore della
tiamina pirofosfato, coenzima che partecipa alle reazioni di decarbossilazione
ossidativa di alfaketoacidi e nelle reazioni di transketolasi. Tra le prime da
ricordare la decarbossilazione del piruvato. Fabbisogno 0,4mg/1000kCal nei

bambini 0,8mg/1000kCal per adulti VIt C o Acido ascorbico: la sua carenza


associata alla comparsa dello scorbuto caratterizzato da ecchimosi, gengivi
sanguinanti, secchezza cute, dolori articolari e manifestazioni
neuropsichiatriche. Partecipa alla riduzione dei metalli ferro-rame utilizzati poi
in reazioni di idrossilazione in cui partecipa lO2. Partecipa alla formazione del
dopa, in grado di neutralizzare numerose forme radicaliche e non.
Lassorbimento quali completo a basse dosi, ad alte dosi si riduce fino a valori
del 16%, nel plasma di ritrova come acido ascorbico per il 90%, il 10% restante
nella forma acido deidoascorbico. La quantit totale nellorganismo adulto
di 1,5gr, la quantit per prevenire lo scorbuto di 10mg/die, in fumatori e
donne in gravidanza/allattamento necessario un 40% in pi. Vit B9 o ACIDO
FOLICO: con il termine di folati si designa un gruppo di sostanze riferibili
allacido folico, sono assorbiti tramite un processo attivo mediato da un carrier
ma ad alte concentrazioni il processo passivo, si trovano nelle carni e la
carenza porta ad una riduzione della sintesi di rna e dna. In gravidanza
importante per evitare la spina bifida (turba a carico del sn del nascituro)
Biotina vitamina contenente zolfo ed coenzima di diverse carbossilasi,
luomo non pu sintetizzarla (una piccola parte sintetizzata dalla flora
intestinale) Carenza: desquamazione cute, dermatite, contenuta nella carni
animali ed in molti vegetali come cavolfiore, funghi carote, spinaci, fagioli,
mele, piselli, latte, formaggi, uova. Vit A o Retinolo: alcol primario presente in
forma esterificata nei tessuti degli animali e pesci (fegato), si lega
covalentemente alla proteina opsina formando i pigmenti della visione nella
retina (rodopsina). Al buio il retinale in forma cis, quando la luce colpisce la
retina diventa trans e determina la formazione di un impulso nervoso, si trova
anche sotto forma di betacarotene in vegetali come melone, carote, albicocche.
Si trova abbondantemente nellolio di fegato di merluzzo e lattivit dei
preparati vitaminici spesso misurata in retinol equivalenti (1re= 1mcg
retinolo, 6mcg betacarotene, 12mcg di altri caroteni) Vit D (forma attiva vitD3
1,25diidrossicolecalciferolo) deriva dal colesterolo, le radiazioni UV la
convertono in forma attiva sulla pelle, contenuta soprattutto nellolio di
fegato di merluzzo e scarseggia nei vegetali. La vitamina agisce su 3 organi,
intestino, ossa e rene, nel primo aumenta lassorbimento de calcio e del
fosforo, nelle ossa mobilizza il calcio ed il fosforo permettendo la
mineralizzazione, nel rene permette il riassorbimento del fosforo e forse anche
del calcio, la sua carenza causa rachitismo nel bambini ed osteomalacia negli
adulti. Vit E termine generico per indicare un gruppo di lipidi chiamati
tocoferoli con una lunga catena isoprenoide, viaggiano con ldl e hdl e sono
antiossidanti biologici. Lalfatocoferolo quello pi frequente e previene la
perossidazione delle membrane neutralizzando i ROS, fonti: uova, oli vegetali,
noci, mandorle, grano integrale e olio di fgerme di grano Fabbisogno 1015mg/die VitK sintetizzata dalle piante verdi e dai batteri gram+ nel tratto
intestinale, importante perch precursore dei fattori di coagulazione del
sangue.