EXTRAORDINARIO BIOQUIMICA

Introducción:
- ¿Qué es la bioquímica? Es la ciencia que explica la vida utilizando el lenguaje de la
química y que estudia a los seres vivos a nivel molecular.
-Un enlace químico es un conjunto de fuerzas que mantienen unidos los átomos cuando
forman moléculas.
Célula: es la unidad fundamental básica de todo ser vivo
Funciones vitales: 1. Nutrición 2. Crecimiento 3. Reproducción.
Tiene componentes moleculares
• Proteínas
 Ribosomas
 Microtúbulos
 Mitocondria
 Membrana plasmática
• Carbohidratos
 Membrana plasmática
• Lípidos
 Capa lipídica
• Ácidos nucleicos
 Núcleo

Núcleo y flujo de la información genética

• Duplicación del ADN
• Transcripción del ADN en ARN

Se nutren y transforman los materiales para extraer energía y realizar trabajo

Mitocondrias y generación deenergía celular (ATP)
• Ciclo de Krebs
• Fosforilación oxidativa
• Beta oxidación
También crean sus propias estructuras a partir de los materiales transformados.
Ribosomas y síntesis de proteínas
• Traducción
• Tráfico vesicular de proteínas

Tienen la habilidad de sensar y responder a los cambios del medio quelos rodea
Membrana plasmática; una superficie deintercambio y comunicación celular
• Barrera física
• Transporte transmembranal
• Receptores y cascadas de señalizacion

Tienen una forma determinada por un citoesqueleto que las habiliatpara el movimiento
Citoesqueleto; microfilamentos,microtubulos y filamentos intermedios.
• Forma y organización celular
• Transporte intracelular de vesiculas
• Movimiento y división celular
TEMAS DE QUÍMICA ORGÁNICA: Átomos, elementos, isótopos y iones
Átomo
• El átomo es eléctricamente neutro
• Unidad más pequeña de la materia inerte. Lo compone:
• En el núcleo del átomo esta: neutrones y protones.
 Proton: Carga positiva
 Neutron: Carga neutra
• En los Orbitales del átomo están los electrones.
 Electron: Carga negativa
Elementos
• escenciales y traza
Isótopos:
• radioisótopos (marcadoresmoleculares)
Iones
• cationes (+) y aniones (-)
Electrones
• Forman enlaces covalentes
• Forman iones
• Generan radicales libres

Átomo:
 -El átomo es la unidad más pequeña que constituye la materia.
 -La molécula es una agrupación definida y ordenada de átomos que constituye la
porción más pequeña de una sustancia.
 -Un elemento es la forma fundamental de la materia que se presenta como átomos
de un mismo tipo.
  -Un compuesto es una sustancia química formada por la unión de dos o más
elementos diferentes.
La Distribución electrónica determina la posición de los elementosen la tabla periódica.
• Grupo: electrones en el ultimo nivel de energía
• Período: ultimo nivel de energía
• Valencia: orbitales (electrones) desapareados en el ultimo nivel deenergía, igual al
numero de enlaces químicos que puede hacer elátomo

TIPOS DE ENLACES:
• Iónico: Metal + No metal.
• Metálico: Metal + Metal.
• Covalente: No metal + No metal.

• Enlace covalente no polar: 0 a 0.39.

• Enlace covalente polar: 0.40 a 1.69.
• Enlace iónico: 1.70 a 4.0.

-La electronegatividad de un elemento mide su tendencia a atraer hacia sí electrones.

-Enlace por puente de hidrógeno se da entre moléculas polares, normalmente están
presentes lo elementos H, N, O, F.
-Enlace por fuerzas de Van der Waals: Dipolo-Dipolo, se da entre moléculas polares.
-Enlace por fuerzas de Van der Waals: Dopolo-Dipolo inducido, se da entre 1 molécula
polar y otra no polar.
-Enlace por fuerzas de Van der Waals: Fuerzas de London, se da entre 2 moléculas no
polares.
Las moléculas orgánicas se caracterizan por sus grupos funcionales
Las biomoléculas forman polímeros y/o estructuras supramacromoleculares
El agua y electrolitos.
-Es una molécula inorgánica (ya que no contiene carbono), es una molécula polar, forma
hasta 4 puentes de hidrógeno y tiene un pH neutro.
-Los electrolitos son sales que en solución acuosa se encuentran disociadas en iones y
conducen la corriente eléctrica.
MOLECULAS INTERACCION CON AGUA
• HIDROFILICAS
o Polares, les gusta el agua
• HIDROFOBICAS
o Forman micelas, apolar
• ANFIPATICAS
o Cabeza polar hidrofílica.
o Cabeza apolar hidrofóbica
Carbohidratos:
-La fotosíntesis de los carbohidratos siempre nos dará una molécula de glucosa y otra de
dioxígeno (C6 H12 O6 + 6 O2).
CLASIFICACIÓN
• Monosacáridos: monómeros o unidades básicas
o Triosas (3 carbonos): Gliceraldehido, dihidroxicetona
o Pentosas (5 carbonos) : ribosa
o Hexosas (6 carbonos) :
 Aldohexosas: glucosa, galactosa, manosa
 Cetosas: fructosa
 Aminoazúcares
• Disacáridos: 2 monosacáridos unidos por enlace O-glucosídico. lactosa, sacarosa,
maltosa.
• Oligosacárido: de 3 a 10 sacáridos
• Polisacáridos: cientos de monosacáridos unidos por enlaces O-glucosidicos
o Homopolisacáridos: almidón, glucógeno
o Heteropolisacáridos: glucosaminoglucanos (GAG´s)
• Glucoconjugados:
o Proteoglucanos
o Glucoproteínas (O-glucoproteínas y N-glucoproteínas)
o Glucolípidos
Un carbono quiral es el que sus cuatro enlaces están conectados a radicales diferentes, en
caso de aldehídos todos los carbonos del medio son quirales, y el grupo hidroxilo (OH) del
carbono quiral más alejado del grupo carbonilo (C=O) determina si es L- o D-.
Hexosas de importancia:
 -D-Glucosa: aldohexosa.
 -D-Fructosa: cetohexosa.
 -D-Galactosa: aldohexosa.
 -D-Manosa: aldohexosa.

ENZIMAS PARA SINTETIZAR DISACÁRIDOS:

-Maltosa sintasa, lactosa sintasa, sacarosa sintasa.
• Oxidacion: entre mas oxigeno tenga mas oxidacion
 Acidos uronicos:
• Reduccion: entre mas hidrogeno mas reduccion
 Grupos aldehído y cetonas se reducen a alcoholes
 Aldehídos: alditoles (glicerol, mío inositol, ribitol, xilitol y sorbitol).
Almidón
• Es una mezcla de dos homopolisacáridos de glucosa: Amilosa y Amilopectina:
Glucógeno
• Homopolisacárido ramificado de glucosas
• Es una molécula de almacenamiento de energía
Guglosaminoglucanos (GAG´s)
Son polizacaridos de reserva energetica en productos de origen animal
Proteoglucanos
Los glucosaminoglucanos se unen a proteínas en las membranas celulares
Glucoproteínas
Proteínas con oligosacáridos unidos covalentemente por enlaces O-glucosidicos o N-
glucosidicos
Glucolípidos
Son lípidos unidos covalentemente con oligosacárido

Matriz Extracelular (MEC)

• Material agregado en la región extracelular de la membrana plasmática
• Forman barreras físicas fuertes y elásticas en los tejidos
• Sus principaqles componentes:
• Crabohidratos de glucoproteinas y glucolipidos
• Agregados de Proteoglucanos
• Fibras de Colágeno y Elastina
• La MEC impide la migración e invasión de las células tumorales en otros tejidos
• Algunas células tumorales secretan heparinasa que disgrega la MEC
LÍPIDOS:
-Los carbonos en los lípidos se empiezan a contar a partir del carbono del carboxilo
(COOH).
• Almacenamiento de energía
• Compuestos reducidos: con
• mucha energía disponible
• Naturaleza hidrofóbica: promueve un buen empaquetamiento
• Aislantes ambientales
• Baja conductividad térmica
• Alta capacidad calorífica (pueden absorber calor)
• Protección mecánica
• Forman las membranas biológicas
• Las membranas celulares y de los organelos
• Moléculas de señalización
• Hormonas parácrinas
• Hormonas esteroideas
• Factores de crecimiento
• Son Vitaminas y Cofactores enzimáticos
• Vitamina K: formación de eritrocitos
• Coenzima Q: síntesis de ATP en mitocondria
• Vitaminas A y D (precursores de hormonas)
• Vitamina E (antioxidante)

Los ácidos grasos esenciales son los poliinsaturados con todos sus dobles enlaces en
posición cis, el linoleico (Ω6) y el linolénico (Ω3).
Ácidos grasos
• Ácidos carboxílicos.
• La mayoría de los ácidos grasos naturales tienen un numero par de carbonos y son
no ramificados
• Saturados
• Monoinsaturados
• Poliinsaturados
Empaquetamiento de los ácidos grasos
• Los ácidos grasos saturados e insaturados trans se empaquetan de manera ordenada,
favoreciendo las interacciones hidrofóbicas
• Los ácidos grasos insaturados cis se empaquetan de una forma menos regular,
promoviendo menos interacciones favorables
Ácidos grasos trans
• Se forman por la deshidrogenación parcial de los ácidos grasos saturados
• Los dobles enlaces trans promueven conformaciones extendidas y
empaquetamientos regulares
Triglicéridos
• Se forman por esterificación entre los ácidos grasos y el glicerol
• Los triglicéridos sólidos son llamados grasas y los líquidos, aceites
• Son el principal almacenamiento de ácidos grasos en el cuerpo (grasa parda y
abdominal)
Las grasas como almacén de combustible
• Los ácidos grasos aportan mayor energía por carbono, debido a que están más
reducidos,
• Los ácidos grasos guardan menos agua esto les permite empaquetarse eficientemente
• Las grasas aportan energía a largo plazo, se liberan lentamente
• La Glucosa y el glucógeno aportan energía a corto plazo. Se liberan rápidamente.
LÍPIDOS DE MEMBRANA
Clasificación de los Lípidos
• Lípidos que NO contienen ácidos grasos:
• colesterol, terpenos, …
• Lípidos que contienen ácidos grasos:
• Lípidos de almacenamiento y Lípidos de membrana
Fosfolípidos:
Principales constituyentes de las membranas celulares
Esfingolípidos
• La estructura central NO es glicerol, es un amino-alcohol de cadena larga, llamado
Esfingosina
o Por ejemplo la ceramida
Glucolípidos
Responsables de los grupos sanguineos
Colesterol
• Lípido de membrana,
o Nucleo esteroideo: cuatro anillos fusionados, de estructura planar
• Los mamíferos obtienen el colesterol de los alimentos y lo sintetizan de nuevo en
el hígado
• Se une a proteínas y es transportado a los tejidos a través de los vasos sanguíneos en
forma de lipoparticulas “lipoproteínas”.
o El Colesterol unido a lipoproteínas de baja densidad “LDL” tiende a
depositarse y obstruir las arterias
LÍPIDOS DE SEÑALIZACIÓN
Hormonas Eicosanoides
• Son mediadores parácrinos
• Se producen por la oxidación enzimática del ácido araquidónico:
• Prostaglandinas: Median la fiebre y la inflamación
• Tromboxanos: participan en la coagulación y agregación plaquetaria
• Leucotrienos: regulan la contracción del músculo liso en los pulmones
Hormonas esteroideas
Las hormonas esteroideas son derivados oxidados del colesterol y se sintetizan en las
gónadas y las glándulas adrenales. Tienen una habilidad endócrina.
Estriadol, cortisol, progesterona, aldosterona

VITAMINAS LIPIDICAS
Las vitaminas son un grupo de sustancias que son necesarias para el funcionamiento
celular, el crecimiento y el desarrollo.
• Las vitaminas hidrosolubles no se almacenan el cuerpo. Los excedentes deestas
vitaminas salen del cuerpo a través de la orina. Deben consumirse regularmente para
evitar carencias o deficiencias en el organismo.
o La vitamina B12 es una excepción, puede almacenarse en el hígado durante
muchos años.
o Vitamina C
o Vitamina B1 (tiamina)
o Vitamina B2 (riboflavina)
o Vitamina B3 (niacina)
o Vitamina B6 (piridoxina)
o Vitamina B12 (cianocobalamina)
• Vitaminas liposolubles que se almacenan en el hígado, el tejido graso y los músculos
del cuerpo.
o Vitamina A
o Vitamina D
o Vitamina E
o Vitamina K
o
ÁCIDOS NUCLEICOS:
Existen 3 tipos de ARN los cuales son:
-ARN mensajero (ARNm): Copia la información del ADN nuclear y la transporta hasta los
ribosomas.
-ARN ribosómico (ARNr): Se asocia a proteínas y forma ribosomas, donde se sintetizan
las proteínas.
-ARN transferente (ARNt): Se une a aminoácidos y los transporta hasta el ribosoma para
formar las proteínas.

DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR,

La información genética fluye de la siguiente manera:
ADN = ARN = PROTEÍNAS.

Funciones
• Nucleótidos:
• Precursores de ácidos nucleicos
• Intermediarios del metabolismo energético (ATP)
• Cofactores enzimáticos (NAD+ )
• Transducción de señales (cAMP)
• Ácidos nucleicos:
• Almacenamiento de la información genética (DNA)
• Transmisión de la información genética (entre generaciones)
• Procesamiento de la información genética (ribozimas)
• Síntesis de proteínas (ARNr y ARNt)

BASES NITROGENADAS
Bases púricas y pirimidínicas de los ácidos nucleicos. Las bases nitrogenadas que forman
parte del DNA y el RNA se forman a partir de la purina y de la pirimidina. Se resaltan las
modificaciones particulares de cada base.
NUCLEÓSIDOS Y NUCLEÓTIDOS
Formación de un nucleósido (base nitrogenada + azúcar) mediante un enlace N-glucosídico
y de un nucleótido (base nitrogenada + azúcar + grupo fosfato) mediante un enlace éster
fosfórico.
RIBONUCLEÓTIDOS Y DESOXIRRIBONUCLEÓTIDOS
Los nucleótidos que forman parte de los ácidos nucleicos se encuentran en forma
monofosfato.
LOS POLIMEROS DE DNA Y EL RNA, enlaces fosfodiester Edición
La dirección de síntesis va de 5´a 3
• A-T (2 puentes de H)
• G-C (3 puentes de H)
TIPOS DE HÉLICES DE DNA:
Formas A, B y Z del DNA. Las tres estructuras que se presentan tienen 36 pares de bases.
• Estructura Primaria: secuencia lineal de bases complementadas llamadas pares de
Bases (PB)
• Estructura Secundaria: plegamiento en estructuras estables
• Hélices a la derecha:
 Forma A: alta humedad, ADN cromosómico
 Forma B: baja humedad, ADN/ARN (nucleicos híbridos)
• Hélices a la izquierda:
 Forma Z
 Típico de bacterias

REPLICACIÓN DEL ADN

Durante la etapa S del ciclo celular, las hebras parentales de ADN se separan
• Cada cadena sirve como templado para la síntesis de una nueva cadena (duplicación
semiconservativa)
• La síntesis es catalizada por ADN polimerasas
• Posteriormente el ADN se empaqueta hasta formar cromosomas durante la división
celular, donde ocurre la segregación de una copia del material genético a cada célula
hija
NUCLEÓTIDOS QUE PARTICIPAN COMO COFACTORES METABÓLICOS
El NAD+ y el NADP+ se reducen a NADH y NADPH, captando un ión hidruro (dos
electrones y un protón) a partir de un sustrato oxidable. En la estructura de la coenzima
A, el grupo acilo se une a la CoA a través de un enlace tioéster en la porción β-
mercaptoetilamina.
VÍAS EN LA VIDA CELULAR
• Vías metabólicas, pequeñas moléculas son modificadas por enzimas.
• Vías de señalización, la interacción entre ligandos con receptores proteícos generan
respuestas fisiológicas.
• Vías de información, la información genética almacenada como secuencia de
nucleótidos es heredada y expresada.
AMINOACIDOS
• El Carbono  tiene cuatro substituyentes y es tetrahédrico,
• Tienen un grupo carboxílico (ácido), un grupo amino (básico) y un hidrógeno
conectado al carbono ,
• Cada aminoácido tiene un cuarto sustituyente único que lo caracteriza,
• En la glicina el cuarto sustituyente es hidrógeno, por lo tanto es el aminoácido más
sencillo.
• La prolina no tiene radical, los demas aminoacidos si
• Solo la cisteina y metionina tienen azufre
• Actuan como acido y base, son anfolitos
• Grupo R neutral no tiene carga
Las asignaciones D y L se refieren a las relaciones estructurales con algún isómero del
gliceraldehido.

TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS
• A pH ácido, el grupo carboxilo está protonado, el aminoácido esta en forma catiónica.
• A pH neutro, el carboxilo está desprotonado y el amino está protonado.
• A pH alcalino, el amino está neutro –NH2 y el aminoácido esta en forma aniónica.
El cambio en la cantidad de carga de un aminoácido, en relación al pH, se aprecia en una
curva de titulación.
AMINOACIDOS AROMITICOS
Absorben luz
AMINOACIDOS PROTEICOS MODIFICADOS
Son incorporados por el ribosoma en forma de aminoácido estándar y posteriormente
sufren modificaciones post-traduccionales en las proteínas.
• Fosforilaciones
• Hidroxilaciones
• Carboxilaciones
• Glucosilaciones
o hidrociprolina
AMINOACIDOS NO ESTÁNDAR
• Neurotransmisores
• Hormonas
• Precursores e intermediarios metabólicos
o Serotonina
POLIMERIZACIÓN DE AMINOÁCIDOS
Durante la síntesis proteica, los ribosomas polimerizan aminoácidos a través de enlaces
peptídicos, formando péptidos o polipéptidos, según la instrucción del ARNm.
Proteínas:
Las proteínas están hechas de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.
Las funciones de las proteínas son las de estructuras tisulares como músculos y órganos,
transportan oxígeno en la sangre y músculos e incluso pueden ser fuente de energía.

PLEGAMIENTO DE LA CADENA PROTÉICA

• Las proteínas adoptan una conformación tridimensional en soluciones acuosas.
• Si la estructura es capaz de realizar una función biológica específica es llamada
conformación nativa.
• El plegamiento nativo tiene un gran numero de interacciones favorables al interior de
la proteína, es específico y tiene un costo en la entropía conformacional.

INTERACCIONES FAVORABLES AL INTERIOR DE LA PROTEÍNA

• Efecto hidrofóbico
• Puentes de hidrógeno
• Dispersiones de London
• Interacciones Electrostáticas (puentes salinos)
• Fuerzas de van der Waals

FORMA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS:

• FIBROSAS
o ALARGADAS
o RESISTENTE
o FUNCION ESTRUCTURAL
 COLAGENO, QUERATINA, FIBROINA
• GLOBULARES
o ESFERICAS
o FLEXIBLE
o DIVERSAS FUNCIONES
 HEMOGLOBINA, INMUNOGLOBULINAS, ENZIMAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
• La información lineal de una cadena polipeptídica está predeterminada en la secuencia
de un gen.
• La estructura primaria está sostenida por los enlaces peptídicos entre los aminoácidos.
• Enlace covalente tipo amida que presenta resonancia, momentáneamente rígido y
plano que en la configuración trans, exhibe un momento dipolar
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• La Estructura secundaria es un plegado local de la cadena polipeptídica, promovido
por la naturaleza (hidrofóbica o hidrofílica) de las cadenas laterales (radicales).
• Las conformaciones secundarias típicas:
• HÉLICES 
o El esqueleto helicoidal se mantiene por puentes de H entre los enlaces
amida cercanos.
o Las cadenas laterales (grupos R) se proyectan hacia afuera, y
parcialmente perpendiculares al eje de la hélice.
• HOJAS 
o Los grupos R se proyectan alternadamente por arriba y abajo de la hoja
plegada.
o Los segmentos de hojas  pueden correr paralelamente o
antiparalelamente.
• ASAS, VUELTAS O GIROS Β
o Las asas ocurren frecuentemente cuando las cadenas de láminas-β
cambian de dirección.
o Son comunes la Prolina en la posición 2 y la glicina en la posición 3.

ESTRUCTURA TERCIARA
• Arreglo espacial de la cadena polipeptídica, representado por el plegado de las
secuencias con estructuras secundarias.
• Cuando ocurren plegamientos específicos de pocos aminoácidos, con una función
particular, se les llama motivos proteicos
• Si el plegado de las estructuras secundarias es por regiones de cientos de aminoácidos,
se les llama dominios
ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Está formada por el ensamblaje de dos o más subunidades peptídicas en su estructura

terciaria conformando una proteína funcional E
ENZIMAS
Funcion: aumentar la velocidad de una reaccion
Apoenzima: antes de unirse al cofactor, es una forma inactiva da la enzima
Llave-cerradura: sustrato se une al sitio catalitico
Usan puentes de hidrogeno
Reducen la energia necesaria para completar una reaccion

CONSTITUCIÓN ENZIMÁTICA
Algunas enzimas necesitan una porción no proteica para desempeñar su función: si es un
catión metálico se denomina cofactor; y si es una molécula orgánica, coenzima. La
porción proteica se denomina apoenzima, y la enzima completa, holoenzima.

COENZIMAS
Estructura química de algunas coenzimas. Se indica la forma de unión de la coenzima a la
apoenzima y la reacción catalizada. Muchos precursores de las coenzimas son vitaminas
hidrosolubles.

CENTRO ACTIVO – SITIO CATALÍTICCO

SELECTIVIDAD ENZIMÁTICA.
Cada enzima tiene un sitio activo donde une al sustrato (uno o varios) formando un
complejo enzima sustrato.
La reacción ocurre cuando este complejo pasa la barrera de activación y se forma un
complejo Enzimaproducto. Posteriormente el producto es liberado, permitiendo que la
enzima quede libre para unirse a un nuevo sustrato.

REACCIONES FAVORABLES (G < 0)

• Son reacciones exergónicas: liberan energia
REACCIONES DESFAVORABLES (G > 0)
• Son reacciones endergónicas: requieren energia para ocurrir

Las Enzimas como catalizadores

Son compuestos que incrementan la velocidad de una reacción química
MECANISMOS DE CATÁLISIS
• Catálisis ácido-base: se genera por la sucesión y toma de protones
• Catálisis covalente: se genera un enlace covalente momentáneo en la vía de
reacción
MECANISMOS DE CATÁLISIS
• Catálisis por efecto de proximidad y tensión: utiliza cofactores oxido-reductores
• Catálisis electrostática: se genera por una interacción iónico en el estado de
transición

CLASIFICACION DE ENZIMAS
• Oxidoreductasas
• Transferasas
• Hidrolasas
• Liasas
• Isomerasas
• Ligasas

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Los inhibidores son compuestos que disminuyen la actividad enzimática
• Los inhibidores Irreversibles (inactivadores) reaccionan con la enzima
• Los inhibidores Reversibles pueden unirse a la enzima libre y evitar su unión al
sustrato o al complejo ES y evitar la reacción
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
• Los inhibidores competitivos se unen al sitio activo de la enzima
• Los inhibidores No-competitivos se unen en sitios diferentes al sitio catalítico, y se
pueden unir a la E o al complejo ES.
• Los inhibidores acompetitivos se unen a un sitio separado del catalítico, pero solo se
unen al complejo ES.
BIOENERGÉTICA Y METABOLISMO DE MACRONUTRIENTES.
Bioenergética:
Describe cómo los organismos obtienen, canalizan y usan la energía, para mantener su
orden interno
Fuente de carbono de los organismos:
A. Autótrofos: utilizan como fuente de carbono el CO2 y como fuente de energía del
sol.
B. Heterótrofos: utilizan como fuente de carbono las moléculas orgánicas y como
fuente de energía el sol.
C. Quimiótrófos: utilizan como fuente de carbono y energía, los combustibles
Calor en una reacción:
 Proceso exotérmico, con liberación de calor del sistema al entorno, ΔH < 0
 Proceso endotérmico, donde los reactivos del sistema deben absorber calor del
entorno para convertirse en producto, ΔH > 0
Variación de la energía libre durante una reacción química.
 Proceso exergónico, donde los reactores presentan mayor contenido energético que
los productos.
 Proceso endergónico, donde los productos contienen mayor energía libre.

 MAYOR CONCENTRACION, MAS NEGATIVA,

 MENOR CONCENTRACION, MAS POSITIVA
Metabolismo
Proceso a través del cual los organismos adquieren y utilizan la energía libre necesaria
para llevar a cabo sus funciones.
 Las reacciones de oxidoreducción mediante el transporte de electrones es facilitado
por coenzimas.
 Por ejemplo; la coenzima NAD+ se reduce al aceptar el anillo de Nicotinamida un
ion hidruro H-
Visión general del catabolismo.
 Etapa I, los polímeros se degradan en monómeros
 Etapa II, degradación a compuestos intermediarios.
 Etapa III, oxidación completa de las moléculas y la obtención de energía en las
mitocondrias
Visión general del anabolismo.
 Etapa I, síntesis de compuestos intermediarios,
 Etapa II, transformación en monómeros,
 Etapa III, polimerización de macromoléculas.
El metabolismo es la termodinámica de los sistema vivos
• Los seres vivos son sistemas abiertos y por lo tanto nunca están en equilibrio
• Los procesos de no-equilibrio son los únicos que pueden llevar a cabo “trabajo útil”
METABOLISMO DE HIDRATOS DE CARBONO.
Metabolismo del glucógeno
 Glucogenogénesis
 Glucogenólisis

Oxidación de la Glucosa y vías relacionadas

 Glucólisis
 Gluconeogénesis
 Vía Pentosas F
 Vía Ác. Urónicos

Metabolismo del Piruvato

 Oxidación en Acetil CoA
 Fermentación Láctica
 Ciclo de Cori

GLUCÓLISIS
Vía principal de obtención de ATP en condiciones anaeróbias, en cerebro y músculo.
La glucosa es convertida a piruvato y parte de la energía libre de algunas reacciones de
oxidación, es aprovechada para la síntesis de ATP y NADH.
El piruvato puede ser oxidado totalmente a CO2 de manera aeróbia en la mitocondria o
participar como precursor en la biosíntesis.
Ésta es anaerobia y se lleva a cabo en el citoplasma celular, una vez que se obtiene el
piruvato se vuelve aerobia,
Al final de esta ruta se obtiene una ganancia neta de: 2 ATP Y 2 NADH + H+.
Siempre se parte de una molécula de glucosa y se termina con dos moléculas de piruvato.
GLUCONEOGÉNESIS
• Tiene lugar en el hígado, en menor proporción ocurre en la corteza renal y en las
células epiteliales que recubren el intestino delgado.
• Se lleva acabo en citosol.
• Esta regulada, activada por el glucagón.
• Se le puede considerar una ruta inversa a la glucólisis, sin embargo difiere en los 3
puntos de control donde es irreversible la vía.
• Síntesis de nueva glucosa a partir de compuestos simples (glicerol, lactato y
oxaloacetato)
• Ruta metabólica anaerobia y citosólica
• Se indican los pasos de la gluconeogénesis enfrentados a los de la glucólisis, con
flechas rojas las reacciones en los que se diferencian ambas vías “Reacciones de
rodeo”

Fermentación láctica y Ciclo de Cori

• Bajo condiciones anaeróbias, los animales reducen el Piruvato a Lactato
• Durante el ejercicio, el músculo genera lactato a través de la enzima lactato
deshidrogenasa.
• El lactato facilmente produce ácido láctico y esto la acidificación del músculo, que
evita el trabajo contínuo extremo.
• El lactato puede ser transportado al hígado, transformado en piruvato y finalmente
glucosa a través de gluconeogénesis, este ciclo es llamado “Ciclo de Cori”.

Vía de las Pentosas Fosfato/Oxidación de la glucosa

• Los dos objetivos principales de ésta vía son:
– La producción de NADPH para reacciones anabólicas
– La síntesis de Ribosa 5-fosfato, para la formación de nucleótidos
• Se identifican dos fases:
 Fase oxidativa: Genera NADPH y Ribosa 5-fosfato
 Fase No oxidativa: síntesis nooxidativa de azúcares de cinco carbonos para la
biosíntesis de nucleótidos o intermediarios de la glucólisis.
Síntesis de los ácidos glucurónicos: reducción de la glucosa
El objetivo de ésta vía es la síntesis de monosacáridos derivados, para la síntesis de
glucosaminoglucanos, proteoglucanos y glucoproteínas
Metabolismo del glucógeno: GLUCOGENOLISIS
• La glucógeno fosforilasa hidrolisa en los extremos no-reductores hasta llegar 4

• La enzima desramificante transfiere un segmento de tres resíduos del extremo

noreductor a otro.
• La glucosa unida por enlace O-glucosídico α(1 → 6), que será liberada por la acción
de la glucosidasa
• Las hormonas insulina y glucagón actúan en el hígado regulan su actividad.

Metabolismo del glucógeno: GLUCOGENOGÉNESIS

• Formación de UDP-glucosa a partir de glucosa 1 fosfato,
• El sitio de generación de glucógeno es la proteína glucogenina, donde la glucosa será
incorporada a través de un enlace Oglucosídico.
• La hidrólisis del UDP impulsará la formación del enlace O-glucosídico.
• Se resalta en color verde el enlace Oglucosídico α(1 → 6) originado por la enzima
ramificante.
RUTA CENTRALES DEL METABOLISMO
CICLO DE KREBS / CICLO DEL ACIDO CITRICO
Se lleva a cabo en la matriz mitocondrial, es parte de la vía catabólica que oxida Acetil coA
hasta producir CO2.
Es anfibólico: que tuviera la vía un papel catabólico y papel anabólico. Es la unica via con
esta particularidad

PAPEL CATABOLICO
Lo que produce cuando es catabólico produce dióxido de carbono, energía química GTP
y moléculas de poder reductor
3-NADH 1-FAD 1-GTP 2-CO2

PAPEL ANABOLICO
Proporciona precursores/intermediarios para rutas biosintéticas:
 Monosacáridos
 Ácidos grasos
 Aminoácidos
REACCIONES DEL CICLO DE KREBS
Las reacciones del ciclo de krebs se realiza en la matriz mitocondrial
Reacción 1: Condensación / Incorporación de Acetil-CoA:
la Acetil-CoA se une a una molecua de oxalacetato a traves de la enzima citrato sintasa,
formando citrato
se libera agua
Reacción 2: Deshidratacion: sale agua
El citrato se convierte en cis-aconiato, mediante la encima aconitasa,
Reaccion 2: Hidratacion: entra agua
El cis-aconiato, mediante la aconitasa, se convierte en isocitrato
Reacción 3: Descarboxilacion oxidativa: se libera NADH y una molecula de CO2
El isocitrato se convierte en Alfa cetoglutarato, mediante la enzima isocitrato
deshidrogenasa.
Reacción 4: Descarboxilacion oxidativa: se libera NADH/ entra una molecula de Acetil
CoA y sale CO2
El alfa ketoglutarato se convierte en Succinil CoA, mediante la enzima alfa cetoglutarato
deshidrogenasa
Reacción 5: Fosforilación a nivel de sustrato: se libera un GTP y un CoA
La Succinil- CoA se convierte en Succinato, mediante la enzima Succinil- CoA sintetasa
Reacción 6: Deshidrogenacion: se libera FADH2
El Succinato se convierte en Fumarato, mediante la enzima deshidrogenasa
Reacción 7: Hidratación: ingresa agua
El Fumarato se convierte en L-Malato, mediante la enzima fumarasa
Reacción 8: Deshidrogenación: se libera un NADH
El L-Malato se convierte en oxalacetato y un tercer NADH, mediante la enzima malato
deshidrogenasa
RENDIMIIENTO DEL CICLO DE KREBS:
Se obtiene por cada uno: 12 ATP en total por ciclo
2 CO2
3 NADH
1 FADH2
1 GTP
Entran 2 CoA

REGULACION COORDINADA
Los productos finales, ATP y NADH + H+ son los reguladores de las dos rutas; asísólo se
degradará la glucosa necesaria para abastecer al ciclo y cubrir lasnecesidades energéticas
de la célula.

REACCIONES ANAPLERÓTICAS
Regeneran los intermediarios
Reponer al Oxalacetato, partir de glucosa, apartir del piruvato o aminoácidos.
FOSFORILACION OXIDATIVA:
• Los carbohidratos, lípidos, y aminoácidos son el principal combustible celular
• Los electrónes de los combustibles se utilizan para reducir NAD y NADP a NADH,
NADPH o FAD a FADH2
• En la fosforilación oxidativa:
- Los electrónes de los cofactores reducidos NADH y FADH2 son transferidos a
una serie de proteínas en la cadena respiratoria
- En los eucariotas, el oxígeno es el ultimo aceptor de estos electrones
- La energía de la oxidación es utilizada para fosforilar el ADP

Hipótesis quimiosmótica.
La síntesis de ATP (fosforilación oxidativa) se lleva a cabo por la ATP sintasa, utilizando
la fuerza protón motriz que se genera en la cadena transportadora de electrones. Todo
esto ocurre en la matriz mitocondrial.

Fosforilación oxidativa: Síntesis de ATP acoplada al flujo de electrones

 El transporte de electrones genera la fuerza protón-motriz
 La energía de la fuerza protón motríz dirige la síntesis de ATP
COMPLEJO V: ATP SINTASA
Gran complejo enzimático, que cataliza la síntesis de ATP a partir de ADP y Pi,
acompañado del flujo de H+ desde el espacio intermembranal a la matriz mitocondrial
Está formado por dos componentes:
 F1 , una proteína periférica de membrana (33 )
 F0 , una proteína integral (poro de H+ ) (ab2 c10-12)

 Inhibidores: Bloquean el transporte de electrones

o La antimicina bloquea la transferencia de electrones desde los citocromos b.
o El amital y la rotenona bloquean la NADH deshidrogenasa.
 Desacoplantes: Disminuyen el gradiente electroquímico
o El dinitrofenol difunde a través de la membrana

Enzimas antioxidantes
Las células cuentan con enzimas para minimizar el daño promovido por las especies
reactivas de oxígeno, éstas enzimas se encargan de transformar los intermediarios
reactivos en agua.
Las principales enzimas y complejos enzimáticos son:
 El complejo Glutatión reductasa
 Las isoenzimas de Superóxido Dismutasa (SOD)
 Las isoenzimas de Catalasa (CTT)