BASI CHIMICHE E

BIOMOLECOLE
•CHIMICA DELLA VITA
•ACQUA
•Molecola polare
•Ottimo solvente per soluti ionici o polari
•Coesione dovuta ai legami a idrogeno
•Adesione dovuta ai legami a idrogeno con altre sostanze ioniche o polari
•Elevato calore specifico
•Ghiaccio meno denso dell’acqua liquida
•Soluzioni:
•ACIDI
•Donatori di protoni (ioni H+)
•l’acido in soluzione si dissocia dando un ANIONE
•BASI
•Accettori di protoni
•le basi in soluzione si dissociano dando ioni idrossido (OH-), che
possono accettare protoni per formare H2O
•pH
•È la concentrazione di ioni H+ in una soluzione
•Acido
•7>
•neutro
•7
•Basico
•7<
•Soluzione tampone:
acido o base debole, e il tampone che si oppone ai cambiamenti di pH
 •SALI
•l’atomo di idrogeno viene sostituito da un catione
•Elementi della vita: C, H O, N, P, S
•ATOMO
•Protoni (Numero atomico)
•Neutroni
•Elettroni (orbitali)
•Elettroni di valenza —> stanno nel guscio esterno —> scambi di
elettroni
•Formula
•bruta
•molecolare
•di struttura
•Legami
•FORTI
•Covalenti
•Forti e stabili
•Ibridazione degli orbitali
•apolari
•Elettroni condivisi equamente
•polari
•Uno dei due atomi è più elettronegativo dell’altro
•DEBOLI
•Ionici
•Tra catione(+) e anione(-)
•Deboli in acqua, forti in soluto
•A idrogeno
•H con carica parziale positiva viene attratto da un atomo (O o N)
con carica negativa
•Van der Waals
 •Oscillazione cariche elettriche
•BIOMOLECOLE
•PROTEINE
•FUNZIONE
•Sostegno (cheratina, collagene)
•Metabolismo (enzimi)
•Trasporto
•Difesa immunitaria
•Regolazione (insulina)
•Movimento (actina e miosina)
•Ricezione
•Conservazione (caseina, ferritina)
•AMMINOACIDI
•Composizione
•Carbonio centrale alfa
•Gruppo amminico (H3N)
•Gruppo carbossilico (-COO)
•Gruppo radicale
•Sono 20
•Essenziali
•Non essenziali
•Sono anfoteri, si possono comportare da acidi e da basi
•STRUTTURA
•PRIMARIA
•Sequenza di amminoacidi
•Legami covalenti
•SECONDARIA
•Legami idrogeno tra elementi dello scheletro aminoacidico
•Alfa elica
 •Spirale destrogira
•Avvolgimento —> legami a idrogeno tra l’ossigeno di un gruppo
C=O e l’idrogeno di un gruppo NH di due AA “non continui”
•Foglietto beta pieghettato
•Stessi legami di alfa ma su due catene
•TERZIARIA
•Interazioni tra catene laterali di AA specifici (gruppi R)
•Catene laterali idrofobiche si mettono all’inizio e ripiegano la
catena
•Catene laterali idrofiliche stabilizzano i ripiegamenti
•Ponti disolfuro covalenti (posizione dei ripiegamenti)
•Legami ionici tra catene laterali + e -
•QUATERNARIA
•Unione tra più catene polipeptidiche —> subunità
•Emoglobina —> 4 subunità legate a 2 a 2 da un gruppo eme
•Proprietà specifiche
•Forma: proteine e molecole si devono legare ad incastro,
tridimensionalmente
•Proprietà chimiche: date dai gruppi funzionali esterni x le interazioni
•DENATURAZIONE: grazie al calore una proteina rompe i suoi legami e si
denatura. È irreversibile.
•ACIDI NUCLEICI
•Polimeri lineari di nucleotidi
•Nucleotide = monomero tenuto insieme da legami covalenti composto da:
•Gruppo fosfato
•Zucchero pentoso
•ribosio
•desossiribosio
•Base azotata
•Purine
•Adenina
 •Guanina
•Pirimidine
•Timina
•Citosina
•Uracile
•Nucleoside = zucchero pensoso + base azotata
•Legami fosfodiesterici = tra gruppo fosfato e zucchero pentoso
•Legame N-glicosidico= tra zucchero pentoso e base azotata
•Legami a idrogeno= tra basi azotate complementari
•LIPIDI
•FUNZIONI
•Energetica
•Riserva
•Protettiva
•Tessuto adiposo
•Strutturale
•Membrane cellulari
•Isolamento termico
•TRIGLICERIDI (o triacilgliceroli)
•SOLIDI (grassi)
•LIQUIDI (oli)
•MOLECOLE ANFIPATICHE: Teste polari idrofiliche e code apolari
idrofobiche
•Glicerolo (alcol con 3 gruppi -OH)
•3 Acidi Grassi
•SATURI
•INSATURI
•monoinsaturi
•polinsaturi
•FOSFOLIPIDI
 •Testa polare idrofilica
•Colina/serina
•Gruppo fosfato (-)
•Glicerolo
•Coda apolare idrofobica
•Acido grasso saturo
•Acido grasso insaturo
•STEROIDI
•La loro sintesi parte dallo squalene, e ne derivano:
•Colesterolo (4 anelli carboniosi)
•Sali biliari
•Ormoni
•CERE
•VITAMINE LIPOSOLUBILI
•CARBOIDRATI
•FUNZIONI
•Fonte di energia
•Riserva energetica
•Scheletri carboniosi per nuove molecole
•Sostegno strutturale
•Rivestimento cellulare
•Divisi in
•MONOSACCARIDI (3-7 C)
•Un atomo di C porta il gruppo -CO e gli altri atomi di C portano il
gruppo -OH
•ALDOSI
•GLUCOSIO
•Diventa un emiacetale quando la catena si chiude ad anello e
il gruppo carbonilico e la atomo di ossigeno di un gruppo -OH
reagiscono fra loro
 •MANNOSIO
•GALATTOSIO
•CHETOSI
•FRUTTOSIO
•DISACCARIDI (2 monos. con leg. cov.)
•SACCAROSIO (glucosio + fruttosio)
•LATTOSIO (glucosio + galattosio)
•MALTOSIO (glucosio x2)
•CELLOBIOSO (degradazione cellulosa)
•OLIGOSACCARIDI (3-20 monos.)
•POLISACCARIDI (+20 monos.)
•Polimeri del glucosio:
•CELLULOSA
•Beta glucosio 1-4 C
•AMIDO
•amilosio
•Alfa glucosio 1-4 C
•amilopectina
•Alfa glucosio 1-4 e 1-6 C
•Ramificazioni ogni 20 u
•GLICOGENO
•Alfa glucosio 1-4 e 1-6 C
•Ramificazioni ogni 10 u
•Gruppi funzionali delle biomolecole:
•Gruppo ossidrico
•-OH
•Gruppo carbonilico
•-COH (aldeidi)
•-CO (chetoni)
•Gruppo carbossilico
•-COOH
•Gruppo amminico
•-NH2
•Gruppo forsfato
•-PO4
•Gruppo sulfidrile
•-SH