Chimica organica

Molecole organiche (molecole della vita, devono avere a che fare con carbonio e acqua)
Chiamata anche chimica del carbonio.
Il CARBONIO è un elemento versatile e il più adatto
1) Elemento più presente sulla Terra
2) Ha la possibilità di fare fino a 4 legami (è del 4^ gruppo), garantisce diverse combinazioni
3) Si deve poter legare con tutti gli atomi (deve essere un semimetallo)
4) Può legarsi con se stesso creando una catena carbonica

MOLECOLE ORGANICHE
 IDROCARBURI: solo C-H
 GRUPPI FUNZIONALI: C-H + altre molecole

IBRIDAZIONE
Il carbonio è del 4 gruppo, deve fare 4 legami.
Gli atomi si legano per stabilizzarsi ma devono stare più lontani possibile.
Il carbonio ha orbitali diversi: deve unire l’orbitale S e i 3 orbitali P facendo orbitali con caratteristiche simili
IBRIDAZIONE: processo mediante il quale il carbonio crea degli orbitali ibridi per poter formare 4 legami
uguali.

ISOMERIA
Fenomeno per cui gli stessi atomi possono legarsi in modo diverso tra di loro creando sostanze diverse
Gli ISOMERI hanno stessa formula chimica ma diversa formula di struttura.
Formule per vedere se sono isomeri
 Alcano: CnH2n + 2
 Alchene: CnH2n
 Alchino: CnH2n – 2
(Falso isomere: è solo sotto una prospettiva differente)

ISOMERIA DI STRUTTURA
In tutti i tipi cambiano poco le caratteristiche fisiche, chimiche solo per le isomerie di gruppo funzionale e
sempre quelle biologiche (dipendono dalla forma)

 ISOMERIA DI STRUTTURA/CATENA: normale, viene fatta da tutte le molecole grosse

Alcuni atomi si spostano dalla loro posizione e si legano in altre parti della molecola .
I legami si rompono e si ricreano, le molecole devono rimanere stabili

 ISOMERIA DI POSIZIONE: cambia la posizione di un gruppo che coinvolge un gruppo funzionale

 ISOMERIA DI GRUPPO FUNZIONALE: isomeria di posizione in cui cambia il tipo di sostanza

STEREOISOMERIA
Non si spostano gli atomi, cambia la posizione nello spazio degli atomi (l’orientamento nello spazio)
Può essere fatta da alcheni + composti ciclici (hanno un C chirale)
Cambiano solo le caratteristiche biologiche

 ISOMERIA GEOMETRICA: fatta da alcheni + composti ciclici che hanno un piano di simmetria

 ISOMERIA OTTICA: difficile vedere le differenze (isomeria delle mani, una specchio dell’altra).
Fatta da molecole con un C chirale.

COMPOSTI AROMATICI
Inquinanti, la loro stabilità li rende indegradabili, si possono solo bruciare.
STRUTTURA:
 Struttura degli alcheni (doppi legami) con caratteristiche di alcani (stabilità)
 Chiusi ad anello
 Anelli che hanno doppi legami alteranti a legami singoli.

In alcuni aromatici al posto del C può esserci un altro atomo.

E’ soggetto al fenomeno della RISONANZA (delocalizzazione al massimo livello)
DELOCALIZZAZIONE: può essere fatta solo degli alcheni (gli alcani rompono la molecola)
molecola con doppi legami che diventa instabile, sposta i suoi doppi legami per tamponare
temporaneamente l’instabilità.
Gli aromatici continuano a muovere i doppi legami anche se stabili (quando qualcuno vuole rubare un
atomo non può, è gia stabile)

CARTTERISTICHE MOLECOLE ORGANICHE

  Fisiche: stato fisico + solubiltà
 Chimiche: acidità + reattività
Prima di tutto bisogna identificare la struttura fisica della molecola (necessaria la formula di struttura).
Guardare quindi i legami (polari/non polari) (polare: elettronegatività > 0,5)

1) SOLUBILITA’
Legami polari: non solubile in acqua
Legami non polari: solubile in acqua
Legami polari e non polari: dipende dalla posizione dei legami
Sparsi nella molecole: prevale il polare
Concentrati in una parte della molecola: doppia solubilità

2) STATO FISICO
Guardando la polarità possiamo escludere uno dei 3 stati
Legami polari: solido o liquido
Legami non polari: liquido o gassoso
Tra i 2 stati rimasti si sceglie in base
-Alla dimensione della molecola (piccola<4C, / grande >10C / media = 4-10 C)
-Proporzione legami

3) ACIDITA’
Acida: libera H+ / accetta OH-
Basica: libera OH- / accetta H+
 Per liberare H+ bisogna avere un legame polare tra H e qualunque altra cosa
 Accettare OH- non può farlo nessuna sostanza organica
 Per produrre OH- bisogna avere un O legato a un H (legame per forza polare)
 Per catturare H+ a qualche atomo stabilizzato deve avanzare un elettrone (non può essere H)

Si contano quali comportamenti vengono eseguiti dalla molecola, vedendo se sono acidi o basici.

 Se la molecola ha caratteristiche degli acidi è acida

 Se la molecola ha caratteristiche delle basi è basica
 Se la molecola ha caratteristiche di entrambi è debolmente acida
 Se la molecola non ha nessuna caratteristica è neutra

NOMENCLATURA
1) Ultimo pezzo del nome: alcano (ano), alchene (ene), alchino (ino) + gruppo funzionale (tabella
pagina 25)
2) Parte centrale del nome: dimensione molecola (1C: MET, 2C: ET, 3C: PRUP, 4C: BUT, 5C: PENTA…)
 3) Parte iniziale del nome: solo se ha ramificazioni (+ IL/ILE + numero ramificazioni come prima)

Polimeri
Polimero = molecola grande composta da monomeri.
 Omopolimeri: polimeri con monomeri dello stesso tipo
 Eteropolimeri: polimeri con monomeri di tipi diversi

Polimerizzazione: reazione tra monomeri che crea polimeri (condensazione o addizione elettrofila)

ADDIZIONE ELETTROFILA
Fatta da polimeri artificiali con strutture tossiche. (I composti biologici non lo fanno mai). Più complessa
Monomeri con doppi/tripli legami di carbonio-carbonio. Forma una catena. Si articola in 3 fasi:
1) INIZIATORE: provoca instabilità nel doppio legame. L’elettrofilo si lega a un carbonio e il nucleofilo a
un altro carbonio, si scende il doppio o triplo legame. Reazione a cascata perché riesce a legarsi ad
altri monomeri.

2) FASE DI PROPAGAZIONE
3) FASE TERMINALE: incontra il nucleofilo . Può andare avanti parecchio.
CONDENSAZIONE
Reazione fatta da polimeri naturali, composti biologici. Deve esserci un gruppo funzionale (elettrofilo,
molecola si lega a nucleofilo). Molto più semplice, da due dimeri viene scissa l’acqua.
La reazione produce l’eliminazione di molecole di acqua.

Biomolecole
Sostanze della vita, le introduciamo nel nostro corpo o formano gli organi.
LIPDI, ZUCCHERI, PROTEINE, ACIDI NUCLEICI. (vitamine indispensabile ma non prodotte dal corpo).
Si formano tutte con reazioni di condensazione.

CARBOIDRATI
FUNZIONI
1) Energetica a breve termine, digereiti e trasformati in energia, no riserva
2) Realizzano o collaborano alla costruzione di strutture di riconoscimento del nostro corpo con le
proteine (le cellule devono riconoscersi.
3) Strutturale: realizzano la struttura portante di parti del nostro corpo o dei vegetali

STRUTTURA
Formati da solo tre elementi: carbonio, idrogeno e ossigeno. (C+H20). Ogni carbonio è legato a una
molecola d’acqua.
Monosaccaridi : carboidrati più semplici, esistono liberi ma spesso costituiscono altre molecole complesse.
(CnH2nOn): formula molecolare, 6<n<3
CLASSIFICAZIONE:
 Aldoso/chetoso
 Contare carboni nella catena (3C: treoso, 4C tetroso, 5C pentoso…)
Aldoso Chetoso
Doppio legame con l’ossigeno all’estremità della molecola Doppio legame con l’ossigeno al centro della molecola

Aldosi e chetosi sono isomerie di gruppo funzionale

BIOLOGICAMENTE IMPORTANTI
 Chetosi: solo cheto esosi (fruttosio)
 Aldosi:
3C: aldotreosi (gliceraldeide-glicerolo)
4C: /
5C: aldopentosi (ribosio+desossi ribosio)
6C: aldoesosi (glucosio+galattosio)

POLIMERIZZAZIONE
Un carboidrato (monomero) per polimerizzarsi (condensazione con altri monomeri) si deve chiudere ad
anello: reazione di addizione nucleofila interna alla stessa molecola.

L’Oh del penultimo carbonio si divide in nucleofilo ed elettrofilo.

Le due parti si legano a C e O e scompare il doppio legame.
Adesso che è un anello può fare l’isomeria geometrica (piano di simmetria, Cis-Trans) in cui mutano solo le
caratteristiche biologiche. Anomeri
Per stabilire se cis (beta) o trans (alfa) per i considerazione i gruppi funzionali.

POLIMERI
Reazione di condensazione tra Oh al 1^ carbonio e OH al 4^ carbonio.
Polimeri importanti:
 Dimeri: glucosio + glucosio = maltosio (α) e cellobiosio (β) ( (isomerie)
Glucosio + galattosio = lattosio
Glucosio + fruttosio = saccarosio

LIPIDI
Comunemente chiamati grassi: saturi solidi, insaturi liquidi.
FUNZIONI
1) Energetica a lungo termine: ci vuole tempo a digerirli e trasformarli in energia (trigliceridi, unici
digeribili)
2) Messaggeri: ormoni, (steroidi)
3) Isolamento: dal calore, strato sottocutaneo (cere anche dall’acqua) (tutti)
4) Strutturale: non come carboidrati (ex. Cartilagine) producono membrane cellulari. (trigliceridi)

STRUTTURA
In base alla composizione si dividono in 3 gruppi
 Trigliceridi: fatti da 4 monomeri
 Steroidi e cere: non divisibili, grandi in partenza. Problema dell’accumulo. Riciclabili ma non
smaltibili

TRIGLICERIDI: polimeri con 4 monomeri (glicerolo + 3 acidi grassi).

Acido grasso: acido carbossilico, COH gruppo funzionale, R catena carbonica >10.
Fanno la reazione di saponificazione. (grassi legati a cariche positive, Sali di acido grasso)
PROTEINE
FUNZIONE: tutto, qualunque cosa che avviene nel nostro corpo avviene per mezzo di proteine.
STRUTTURA: polimeri fatti da 100-300 monomeri (amminoacidi).
2 gruppi funzionali: ammina + COH.
Le proteine si dicono alfa quando il gruppo carbossilico e il gruppo ammina sono attaccati allo stesso C
Proteine semplici: catena di amminoacidi
Proteine coniugate: devono essere associate a qualcos’altro
Proteine allungate: filamento strutturale
Proteine globulari: statiche
Proteine miste: parte fibrosa (al centro, non polare) + estremità globulare.

R parte che non crea la molecola. Serve a proteina finita per darle la funzione facendola piegare.

UNIONE AMMINOACIDI
Unione di condensazione, si crea un legame peptidico: un H si lega all’OH del gruppo carbossilico. Si forma
H2= e si legano.
R
Può essere classificato in 4 categorie
-Apolari: solo C H O
-Polari neutro: atomi diversi da C e H con cariche elettriche
-Polare acidi (-):
-Polare basici (+)

LIVELLO ORGANIZZAZIONE PROTEINE

1) Struttura primaria: sequenza di amminoacidi, se cambia, cambia tutto.
2) Struttura secondaria: formazione legami idrogeno dentro la catena di amminoacidi (O-H)
-struttura a elica (amminoacidi vicini, α)
-struttura a foglietto (amminoacidi lontani, β)
-amorfa
Non devono per forza tenere questa forma per tutta la proteina.
3) Struttura terziaria: forma definitiva, interazione tra i vari gruppi R.
La forma definitiva viene assunta quando vengono a trovarsi vicini gli
amminoacidi cisteina. (SH-zolfo- idrogeno). Avviene una reazione di
ossidazione interna che toglie i 2 H e crea il legame tra S. Legame covalente
non si può modificare. Quando si rompe: denaturazione, cambio forma e
funzione.

4) Struttura quaternaria: solo proteine che si devono legare con altre (puzzle)
 Metabolismo
Insieme reazioni del nostro copro che hanno a che fare con l’energia.
Diviso in due parti che devono essere bilanciate: ANABOLISMO E CATABOLISMO
L’energia è chimica ed è contenuta nei legami (tiene insieme le sostanze che ingeriamo)
 CATABOLISMO: produce/ libera energia rompendo legami
Dobbiamo assumere biomolecole complesse (con tanti legami) e trasformarle in sostanze più
semplici. Dalle biomolecole all’acqua
 ANABOLISMO: consuma/assorbe energia creando legami
Dobbiamo prendere piccole sostanze e trasformarle in sostanze complesse. Dall’acqua alle
biomolecole (gli animali non sono in grado di farlo tutto devono prendere monomeri da altri esseri)
Se sono sbilanciate si ingrassa o si dimagrisce
Sostanze complesse: biomolecole (molta energia) / Sostanze semplici: acqua (poca energia)
L’energia del nostro corpo non può essere mai in forma libera, va depositata in strutture ATP.

VIE METABOLICHE
Sequenza di reazioni chimiche caratterizzate da specifici enzimi in cui il prodotto della prima reazione è il
reagente della seconda.
Le vie sono spesso interconnesse.
Una via metabolica ha un inizio e una fine, sono reversibili.
Non è detto che lo siano anche le singole tappe, reazioni, è il bilancio finale che conta.
CLASSIFICAZIONE (confronto tra due vie cataboliche)
 Convergenti: due vie hanno reagenti diversi e formano lo stesso prodotto (catabolismo)
 Divergenti: hanno lo stesso reagente e due prodotti diversi (anabolismo)
 Cicliche: il reagente e il prodotto coincidono (metabolismo terminale) (tutte cataboliche)
ATP
Sistema di immagazzinazione di energia del nostro corpo.
Di base c’è AMP (nucleotide adenosina monofosfato), ogni volta che viene prodotta energia a questa
vengono uniti legami di fosfati fino ad arrivare a tre (adenosin trifosfato).
L’ADP diventa ATP ogni volta che c’è un catabolismo, quando tutte sono ATP si cercano sostanze di riserva
(polisaccaridi)
L’ATP può restituire energia alla cellula
1) Spostandosi nel punto della cellula in cui è richiesta energia, rompe il legame e fornisce energia
rompendo il legame tra il secondo e il terzo gruppo fosfato, diviene ADP e l’energia viene subito
utilizzata
2) Fosforilazione (non è richiesta subito l’energia) : ATP non rompe il legame ma consegna il gruppo
fosfato a un ADP e va a ricaricarsi. Si guadagna tempo
L’ATP non ha un ruolo fondamentale ma è presente in tutte le vie (Protagonisti: reagenti e prodotti)

COENZIMI
Sostanze chimiche che servono all’enzima per lavorare nei migliori dei modi (NAD-FAD) (ex ferro per emog)
Giocano un ruolo chiave nel metabolismo ossidativo cellulare, il metabolismo di tutti i viventi è basato su
reazioni di ossidoriduzione.
 NAD: nicotinammide / adenina di nucleotide
Aiuta gli enzimi a fare le reazioni di ossidazione e riduzione. (forma ridotta NADH)
Per ridurre la base azotata cede 2 elettroni e 2 H e rompe i legami
Per ossidare la base azotata ruba 2 elettroni e 2 idrogeni e crea doppi legami.
Formato da 2 nucleotidi + 1 classico DNA + DNA con base azotata nicotinamide
 FAD: flavina + adenina di nucleotide
CATABOLISMO: forma ossidata del NAD/FAD ruba due idrogeni alla biomolecola creando un doppio legame
mentre lui si riduce
ANABOLISMO: forma ridotta del NAD/FAD cede due idrogeni alla biomolecola rompendo un doppio legame
mentre lui si ossida

REGOLAZIONE METABOLISMO
Il metabolismo deve essere attentamente regolato dal nucleo.
Essendo ogni reazione prodotta da enzimi per controllare la reazione bisogna controllare gli enzimi
Ci sono 3 modi per regolare gli enzimi tutti basati sulla regola dell’enzima chiave
1) CONTROLLO DELLA CONCENTRAZIONE DELL’ENZIMA:
Produrre l’enzima quando serve (biosintesi) e distruggerlo quando non serve (degradazione)
Vantaggio: no sprechi
Svantaggio: lento
2) COMPARTIMENTAZIONE: la cellula prepara l’enzima anche quando non serve e lo immagazzina in
vescicole (in modo da non interferire), all’occorrenza è li
 Vantaggio: immediato
Svantaggio: spreco
3) CONTROLLO DELL’ATTIVITA’ ENZIMATICA: l’enzima può essere presente in due forme che si
possono convertire. Proteine che cambiano la struttura terziaria

ESSERI VIVENTI E FORME DI ENERGIA

 AUTOTROFI: fanno l’anabolismo completo partendo da H2O e CO2
 ETEROTROFI: fanno l’anabolismo incompleto, ingeriscono monomeri

 AEROBICI: sfruttano l’ossigeno per ottenere energia

 ANAEROBICI: non sfruttano l’ossigeno per ottenere energia
Noi possiamo usare l’ossigeno oppure no, se lo usiamo produciamo 32 molecole di ATP se no 2
Tutto il metabolismo è fatto in modo anaerobico, le ultime due fasi possono essere aerobiche

VIE METABOLICHE GLUCOSIO

Vengono usate 5 vie diverse di cui 4 sono anaerobiche e l’ultima aerobica.
Il glucosio è il monosaccaride più diffuso nei viventi e il metabolismo di questa sostanza da molta energia .
Il glucosio è il principale combustibile.
(Non è importante se fruttosio o glucosio, il fruttosio è una trasformazione del glucosio)
GLICOLISI: prima via metabolica per la demolizione della molecola di glucosio (catabolismo)
Reagente glucosio, prodotto piruvato
Bilancio energetico: 2 molecole di ATP (2 ADP diventano ATP: -2ATP + 4 ATP)
Un glucosio forma 2 piruv ati
ADP:ATP
2 NAD: 2 NADH/H+
Intermedio: gliceraldeide, incrocia la via metabolica dei lipidi (aldoso a 3 atomi di C)
C6H1206: 2 Piruvato + 2 ATP (formati dalla riduzione di NAD e NADH+)
Enzima chiave: fosfofruttochinasi
A una certa il NAD finisce e non si può più formare ATP, infatti il NAD in forma ossidata è la sostanza più
scarsa nella cellula. Bisognerà trasformare il NADH/H+ in NAD (occorre trovare qualcuno che ossidi
prendendo idrogeni ed elettroni)
 1) Respirazione cellulare: Produrre ulteriore energia utilizzando ossigeno
I due idrogeni vengono dati a un ossigeno, si produce acqua (metodo usato dagli aerobici)
termina con la creazione di piruvato
2) Fermentazione (riciclare il NAD senza O)
Alcolica o lattica
 GLICOGENESI: Da piruvato a glucosio
 GLICOLISI: Da glucosio a piruvato
 GLICOGENO SINTESI: Da glucosio a glicogeno
 GLICOGENOLISI: da glicogeno a glucosio
 FERMENTAZIONE ALCOLICA: Da glucosio a piruvato a alcool etilico
 FERMENTAZIONE LATTICA: da glucosio a piruvato a acido lattico
 VIA PENTOSO FOSFATI: da glucosio a desossiribosio/ribosio

VIE METABOLICHE LIPIDI

Steroli e cere non producono energia, solo i trigliceridi (3 acidi grassi + glicerolo: condensazione H2O)
1) Aggiunta di acqua
2) Scomposizione glicerolo e acidi grassi (acidi grassi fanno la beta ossidazione, via energetica del
nostro corpo, produce NADH/H+)
3) Ossidazione del glicerolo
4) Diventa gliceraldeide
5) Entra nella glicolisi
B-OSSIDAZIONE
Riguarda gli acidi grassi
1) ATTIVAZIONE con coenzima a
2) OSSIDAZIONE
METABOLISMO AMMINOACIDI
Proteine trasformate in amminoacidi (gruppo ammina NH2)
Gli amminoacidi non vengono usati per produrre energia (come gli acidi nucleici) tranne quando ne
vengono introdotti troppi (non può accumularsi quindi dovranno essere distrutti)
Prima cosa da fare: togliere l’azoto ma il nostro corpo è in grado di toglierlo solo dal glutammato.
Le transaminasi devono trasformare tutti gli amminoacidi in glutammato
Per fare ciò interviene l’alfachetoglutarato.
L’ammina se ne va e rimane l’acido piruvico, l’amminoacido viene trattato come piruvato.
Il glutammato viene trattato in base al gruppo R come fosse un carboidrato o un lipide.
Infine il glutammato viene scartato attraverso l’urea