LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE

Gli esseri viventi sono costituiti da elementi rappresentabili con una scala che parte dall’atomo,
per definizione la più piccola parte di un elemento che presenta ancora le proprietà dell’elemento
stesso, e che, aumentando progressivamente il grado di complessità, arriva all’organismo nella sua
totalità.
Le molecole, formate da atomi legati fra di loro, sono il costituente del gradino successivo nella
scala della complessità che è quello delle macromolecole.
Macromolecole biologiche principali:
 Proteine (le più abbondanti nelle cellule)
 Polisaccaridi
 Acidi nucleici
 Lipidi
Nell’uomo, ogni cellula dell’organismo possiede migliaia di diversi tipi di proteine, polisaccaridi e
lipidi, ma ogni classe di queste macromolecole è composta da un numero limitato di subunità
monomeriche che si combinano tra loro, solitamente in modo covalente.
Le subunità monomeriche, caratterizzate da una semplicità intrinseca, sono uguali in tutte le
specie viventi e sono rappresentate da:
 Amminoacidi per le proteine
 Carboidrati per i polisaccaridi
 Nucleotidi per gli acidi nucleici
 Lipidi semplici che si combinano fra loro a formare lipidi più complessi.

Le proteine, così come gli acidi nucleici, sono considerate macromolecole informazionali, poiché
possiedono specifiche sequenze di subunità ricche di informazioni.
Gli amminoacidi, però, non hanno solo la funzione di comporre le proteine, ma sono in grado di
ricoprire una serie di altri compiti altrettanto importanti per far sì che la cellula funzioni in modo
corretto.

GLI AMMINOACIDI

Gli amminoacidi sono le unità monomeriche più semplici che, combinate fra loro, possono formare
peptidi (se il numero di amminoacidi è inferiore a 60) oppure proteine (se il numero di
amminoacidi è superiore a 60).
I peptidi a loro volta possono essere suddivisi in:
 Oligopeptidi (aa < 20), ad esempio il dipeptide (2 aa) oppure il tripeptide (3 aa)
 Polipeptidi (20<aa<60)
 Proteine (aa>60)
Un amminoacido è un composto che contiene un gruppo carbossilico e un gruppo amminico legati
allo stesso atomo di carbonio definito “carbonio α”. L’elemento che permette di differenziare tra
loro gli amminoacidi e di riconoscerli è la catena laterale, o gruppo R, che ha una composizione
specifica per ogni singolo amminoacido.
La struttura, le dimensioni e la carica della catena laterale influenzano, infatti, le proprietà
dell’amminoacido e, soprattutto, la sua solubilità in acqua.

Tutti gli amminoacidi (tranne la glicina, in cui il gruppo R è

semplicemente un altro atomo di H) hanno l’atomo di
carbonio α stereogenico, poiché legato a quattro
sostituenti diversi: gruppo carbossilico, gruppo amminico,
catena laterale R e atomo di idrogeno.
Il carbonio stereogenico è, dunque, ibridato sp3 (struttura
tetraedrica) e i suoi quattro sostituenti possono disporsi in
due modi differenti a formare due immagini speculari non
sovrapponibili: gli enantiomeri.
Questi ultimi sono otticamente attivi, cioè in grado di
ruotare il piano della luce polarizzata.

PROIEZIONI DI FISHER

STEREOISOMERIA D-L

Attenzione!!

D e L non indicano la capacità di ruotare la luce polarizzata

Per poter specificare quale dei due stereoisomeri usare, possiamo utilizzare due classificazioni
differenti:
1. La prima sfrutta il sistema D/L basato sulla configurazione assoluta della gliceraldeide
(zucchero a tre atomi di carbonio), proposto da Fisher nel 1891.
La nomenclatura D/L non ha, però, alcuna correlazione con la capacità di ruotare la luce
polarizzata.
Essa indica, infatti, solo la configurazione spaziale dei sostituenti intorno al carbonio α, non le
proprietà ottiche dell’amminoacido: in particolare:
 per gli zuccheri si scrive:
 L se il gruppo ossidrilico è posto a sinistra;
 D se è posto a destra;

 per le proteine si scrive:

 L se il gruppo amminico è posto a sinistra;
 D se esso è posto a destra.
Nelle proteine, in realtà, tutti gli amminoacidi sono solo in configurazione L.
Pare che gli isomeri L siano un po’ più solubili in acqua, il che li renderebbe predominanti in
soluzione, ma in realtà i motivi prevalenti sono due:
1. il primo è che la formazione di strutture stabili e ripetitive come quelle delle proteine
richiede che gli amminoacidi siano della stessa serie stereochimica;
2. il secondo è che le cellule sono in grado di sintetizzare solo l’isomero L poiché, visti i siti
attivi degli enzimi coinvolti, che sono asimmetrici, le reazioni che questi sono in grado di
catalizzare sono stereospecifiche.

REGOLE DI CAHN INGOLD PRELOG

Stereoisomeri R/S
2. La seconda classificazione spaziale degli amminoacidi sfrutta invece il sistema R/S,
introdotto nel 1950 da Cahn, Ingold, Prelog.
Esso permette di descrivere in modo più preciso la configurazione di molecole organiche con più di
un centro stereogenico.
Tutti gli amminoacidi hanno una configurazione S (senso antiorario)
poiché la catena laterale avrà sempre una priorità inferiore rispetto
al gruppo carbossilico, data la presenza dei due atomi di O; mentre il
gruppo amminico sarà sempre quello con la priorità più alta e
l’idrogeno sempre quello con la priorità più bassa.

L’unica eccezione alla regola è la cisteina, la quale possiede una

configurazione R (senso orario), poiché l’atomo di zolfo S presente
nella catena laterale le conferisce una maggiore priorità rispetto al
gruppo carbossilico. Il senso di rotazione, così, risulta invertito.

Gli amminoacidi naturali sono in tutto 20 e si possono classificare in diversi gruppi.

 NOMENCLATURA

STRUTTURE DA SAPERE!!!
La polarità dei gruppi R può variare da completamente non polare (amminoacidi idrofobici
insolubili in acqua) ad altamente polare (amminoacidi idrofilici solubili in acqua). La classificazione,
tuttavia, non ha confini netti e ben definiti, c’è sempre una certa gradazione anche all’interno dei
gruppi stessi.

R APOLARE – ALIFATICO
Questi amminoacidi possiedono un gruppo R alifatico apolare, dal carattere altamente idrofobico,
dotato quindi di scarsa solubilità in acqua. Per questo motivo, tali amminoacidi sono in genere
situati all’interno della proteina e ne vanno a stabilizzare la struttura mediante formazione di
interazioni idrofobiche.
Un gruppo alifatico deriva dagli idrocarburi lineari o ramificati (non aromatici), come alcani, alcheni
o alchini.

La GLICINA è l’amminoacido più piccolo ed

è l’unico non chirale, poiché presenta due
atomi di idrogeno legati al carbonio α. È
formalmente considerato un
amminoacido idrofobico, anche se in
realtà la sua catena laterale non
contribuisce alla formazione di interazioni
idrofobiche.

La PROLINA è l’unico amminoacido che

non ha un gruppo amminico primario,
dato che la sua catena laterale chiude un
anello a cinque termini che incorpora
l’azoto, formando così un’ammina
secondaria. Per questo la prolina è considerata un “imminoacido”.
Gli amminoacidi glicina e prolina sono importanti nell’influenzare la struttura secondaria delle
proteine: sono infatti definiti “helix breakers”, in grado, cioè, di distruggere la regolarità dello
scheletro delle α-eliche.
La glicina, per via delle sue piccole dimensioni e della sua elevata flessibilità, tende a far assumere
alla catena degli avvolgimenti meno rigidi, mentre la prolina induce un ripiegamento
destabilizzante a causa della sua forte rigidità dovuta alla presenza della struttura ad anello, la
quale impedisce la normale rotazione del legame dell’atomo di azoto con il carbonio α.

L’ALANINA è l’amminoacido con la più piccola catena laterale alchilica (presenta soltanto un
gruppo metilico).

La VALINA ha un gruppo isopropilico con una caratteristica forma a V rovesciata.

La LEUCINA e l’ISOLEUCINA sono degli isomeri esono gli amminoacidi più apolari:
la catena laterale della leucina è un isobutile mentre quella dell’isoleucina è un sec-butile.
Il sec-butile ha una caratteristica forma ad L, che però non è da associare alla leucina, bensì al suo
isomero, l’isoleucina. Inoltre, l’isoleucina presenta un ulteriore centro stereogenico (sul
carbonio3).
Valina, leucina e isoleucina appartengono alla sottoclasse degli amminoacidi ramificati (BCAA
Branched- Chain Amino Acids), così detti perché hanno una catena laterale che si ramifica dalla
colonna principale. Essi costituiscono circa il 20% delle proteine muscolari, ma la loro richiesta
durante l’allenamento è notevolmente superiore. Sono infatti in grado di stimolare la sintesi
proteica e hanno un’azione anti-catabolica capace di inibire la rottura delle proteine tipica delle
attività intense e prolungate.
Possono anche stimolare la produzione di glutammina, favorendo l’eliminazione dell’ammoniaca
prodotta dal lavoro muscolare. Gli amminoacidi ramificati risultano essere particolarmente
importanti nelle discipline volte alla resistenza perché hanno un ruolo fondamentale nella
produzione di energia durante lo sforzo muscolare. Essi infatti, diversamente dagli altri
amminoacidi, vengono catabolizzati direttamente nel muscolo dalle fibre muscolari, senza passare
dal fegato. Dal metabolismo di questi amminoacidi possono derivare quindi degli intermedi del
ciclo di Krebs, come l’acetil-CoA o il succinil-CoA, necessari per produrre ATP.

La METIONINA è uno dei due amminoacidi contenenti lo zolfo S nella catena laterale (in
particolare contiene il gruppo metil-tioetere). Essa rappresenta il 1° amminoacido di tutte le
proteine nascenti, in quanto corrisponde al codone di inizio traduzione “AUG” (anche se spesso
viene rimossa una volta terminata la sintesi della proteina). La metionina è il principale donatore di
gruppi metilici sotto forma di S-adenosin-metionina: può quindi prendere parte a processi di
metilazione, come quelli che avvengono sul DNA.

R APOLARE – AROMATICO
Responsabili delle proprietà
spettroscopiche delle
proteine
La loro struttura base
iniziale è paragonabile a
quella dell’alanina, in cui i
residui aromatici sono stati
aggiunti al gruppo
metilenico al posto di un
atomo di H.
Anche questi amminoacidi
sono idrofobici e quindi
partecipano alla formazione
delle interazioni idrofobiche
all’interno delle proteine.

La FENILALANINA ha un gruppo benzile.

La TIROSINA ha un gruppo β-idrossi-benzile. Essa è un amminoacido aromatico alcolico ed è

sintetizzata a partire dalla fenilalanina mediante idrossilazione (aggiunta di un gruppo ossidrilico
OH). Grazie a questo gruppo la tirosina può formare dei legami a idrogeno e può agire come
importante gruppo funzionale in alcuni enzimi.

Il TRIPTOFANO ha un gruppo metil-indolo.

Tirosina e triptofano in realtà, pur essendo apolari, sono molto più polari rispetto alla fenilalanina
per la presenza, rispettivamente, del gruppo –OH nel primo e dell’atomo di azoto N nell’anello
indolico del secondo.
Gli amminoacidi con la catena aromatica sono,inoltre, in grado di assorbire la luce ultravioletta:
rappresentano quindi i principali responsabili delle proprietà spettroscopiche delle proteine.
Esse,infatti, sono quantificate sfruttando la loro capacità di assorbire la luce a una certa lunghezza
d’onda (280 nm). In particolare, il triptofano è l’amminoacido con il più forte assorbimento della
luce ultravioletta, seguito da tirosina e fenilalanina. Tutti gli altri amminoacidi non assorbono la
luce.

R POLARE - NON CARICO

Gli amminoacidi polari non carichi sono idrofilici e quindi solubili in acqua, poiché le loro catene
laterali contengono gruppi funzionali in grado di formare legami a idrogeno con l’acqua.
La SERINA è l’amminoacido polare più piccolo.

La TREONINA è caratterizzata dalla presenza di un alcol secondario e quindi anche in questo caso
vi è un secondo centro stereogenico (sempre sul carbonio 3).
La serina, la treonina e la tirosina (vista in precedenza tra gli amminoacidi apolari aromatici), a
causa della presenza del gruppo ossidrilico -OH, sono sede di fosforilazione (aggiunta di un gruppo
fosforico proveniente dalla molecola di ATP).

La CISTEINA, come la metionina, contiene lo zolfo nella catena laterale (gruppo tiolico –SH). Essa è
importante perché per ossidazione può legarsi a un’altra molecola di cisteina mediante un legame
covalente definito “ponte disolfuro”, andando a formare così un dimero che prende il nome di
“cistina”. Questo è il solo legame covalente che si può formare tra punti diversi della proteina,
fondamentale per mantenere stabile la struttura terziaria tridimensionale.
Un esempio dell’importanza dei ponti disolfuro è dato dalla cheratina, proteina ricca di zolfo
grazie alla presenza di tantissimi residui di cisteina. Il principio della permanente sfrutta proprio la
formazione e la rottura di ponti disolfuro: per rendere i capelli ricci bisogna rompere tali legami
mediante una reazione di riduzione, mentre per renderli lisci si utilizza l’acqua ossigenata (reazione
di ossidazione) per poterli riformare.
Inoltre, i ponti disolfuro sono fondamentali per la formazione di insulina. La proinsulina viene
stabilizzata proprio per formazione di tre ponti disolfuro nel reticolo endoplasmatico e viene
immagazzinata in questa forma nel pancreas.
L’ASPARAGINA e la GLUTAMMINA sono caratterizzate dal gruppo amminico –NH2 e
rappresentano le ammidi di acido glutammico e acido aspartico.
R POLARE – CARICO POSITIVAMENTE

I gruppi laterali più idrofilici sono quelli che presentano cariche elettriche.
Gli amminoacidi con carica elettrica positiva hanno un carattere basico.
La LISINA ha un gruppo amminico primario.

L’ARGININA ha un gruppo guanidinico che la rende il più basico tra gli amminoacidi.

L’ISTIDINA presenta un anello imidazolico legato ad un residuo metilenico. Essa in realtà non è
molto basica, infatti è particolarmente versatile: è l’unico amminoacido ad avere la catena laterale
ionizzabile con una pKa vicina ai valori di neutralità. Questo fa sì che l’istidina sia un ottimo
tampone a pH fisiologico: può agire sia da donatore che da accettore di protoni (comportamento
anfotero).

R POLARE – CARICO NEGATIVAMENTE

Gli amminoacidi con catena laterale carica negativamente hanno carattere acido.
L’ASPARTATO è l’amminoacido acido più piccolo.

Il GLUTAMMATO è spesso utilizzato come additivo nella cucina per esaltare la sapidità del cibo,
soprattutto nella cucina orientale. Ciò ha fatto sì che esso venisse incluso come quinto gusto
percepibile dalle cellule recettrici del cavo orale: è il cosiddetto gusto “umami”, che in giapponese
significa appunto “saporito”.
Questi amminoacidi hanno la caratteristica di possedere un secondo gruppo carbossilico nella
catena laterale. Le ammidi relative di aspartato e glutammato sono asparagina e glutammina,
viste in precedenza.

AMMINOACIDI IN SOLUZIONE
Quando gli amminoacidi sono in una soluzione a pH neutro, si trovano sotto forma di ioni dipolari,
anche noti come “zwitterioni” (dal tedesco “ione ibrido”). In questa forma il gruppo amminico è
protonato (NH3+), il gruppo carbossilico è deprotonato (COO-).
Avendo quindi sia una carica positiva che una carica negativa, la carica netta dell’amminoacido
risulta essere nulla.
Possiamo, quindi, dedurre che lo stato di ionizzazione di un amminoacido varia con il variare del
pH.
In una soluzione acida, per esempio a pH 1, il gruppo amminico è protonato (NH3+) e il gruppo
carbossilico è indissociato (COOH), quindi la carica netta della molecola risulta essere +1.
Aumentando il valore del pH, però, il gruppo carbossilico è il primo a cedere il suo protone,
diventando COO- e raggiungendo così la forma dipolare o zwitterione, la quale resiste all’incirca
fino a pH 9, dopodiché anche il gruppo amminico viene deprotonato, diventando NH2.
In questo stato la carica netta dell’amminoacido risulta essere -1.

Un amminoacido in soluzione nella forma zwitterionica può comportarsi sia da acido (donando
protoni) sia da base (accettando protoni), quindi sarà un anfotero.

Il gruppo carbossilico di un amminoacido ha una pKa più bassa rispetto a quella di un acido
carbossilico singolo, per via della presenza del gruppo amminico che tende ad attirare a sé gli
elettroni del carbossile (effetto elettron-attrattore). Questo fa sì che il gruppo carbossilico venga
deprotonato a pH più bassi e quindi più acidi.
Lo stesso ragionamento va fatto per il gruppo amminico. Infatti, la pKa del gruppo amminico è più
bassa rispetto a quella di un’ammina primaria a causa della presenza del gruppo carbossilico che
va ad influenzare il gruppo amminico destabilizzandone la carica positiva e favorendo così il rilascio
dello ione H+ a un pH minore.
Ricapitolando, le due pKa del gruppo carbossilico e del gruppo amminico sono più basse rispetto a
quelle intrinseche dei due gruppi funzionali presi singolarmente poiché il gruppo carbossilico e il
gruppo amminico, trovandosi sulla stessa molecola, si influenzano vicendevolmente per via
dell’effetto elettron-attrattore.
CURVA DI TITOLAZIONE
GLICINA
Gli amminoacidi possono comportarsi da acidi o da basi in funzione del pH della soluzione in cui si
trovano e questa caratteristica permette di costruire le cosiddette “curve di titolazione”.
Titolazione acido-base significa appunto aggiungere o rimuovere protoni, variando così il valore del
pH.
In questo grafico, in cui prendiamo in considerazione la glicina, notiamo due fasi distinte, ognuna
delle quali corrisponde alla rimozione di un protone dai due gruppi funzionali (amminico e
carbossilico) dell’amminoacido considerato.
Nella prima fase, a pH acido, la specie ionica predominante è la forma completamente protonata
della glicina (NH3+ e COOH). Al crescere del pH, il gruppo carbossilico inizia a perdere il suo
protone fino ad arrivare al punto intermedio della prima fase di titolazione, in cui si ha la stessa
quantità di glicina con il gruppo carbossilico protonato e di glicina con il carbossile deprotonato;
questo punto corrisponde numericamente alla pK1 del gruppo carbossilico che, in questo caso, è
2.34.
Procedendo con la titolazione, e quindi all’aumentare del pH, si raggiunge un altro punto
fondamentale della curva, in questo caso pari a 5.97, in cui si completa la rimozione del protone
dal gruppo carbossilico. In questo punto la glicina è presente nella forma dipolare zwitterionica,
con una carica netta pari a zero (poiché ha sia una carica negativa sia una carica positiva che si
annullano).

Il punto in cui l’amminoacido è presente come zwitterione ed ha una carica netta nulla è definito
“punto isoelettrico”, indicato con sigla pI. È un punto fondamentale che descrive tutte le
caratteristiche chimiche di ogni amminoacido (infatti è diverso in ognuno di essi).
Continuando la titolazione e quindi aumentando ulteriormente il pH, si passa alla seconda fase che
corrisponde alla rimozione di un protone dal gruppo amminico. Il punto intermedio di questa
seconda fase corrisponde alla pK2 del gruppo amminico (in questo caso pari a 9.6). Qui la glicina
con gruppo amminico protonato e la glicina con gruppo amminico deprotonato sono in quantità
equimolari.
Continuando la titolazione fino ad arrivare al pH estremo (circa 13) troveremo quindi soltanto la
forma di glicina completamente deprotonata (COO- e NH2).
Il discorso fatto per la glicina (e di conseguenza la sua curva di titolazione) vale anche per tutti gli
altri amminoacidi che presentano un solo gruppo amminico e un solo gruppo carbossilico e che
hanno catene laterali non ionizzabili.
Alcuni amminoacidi, però, presentano nella catena laterale dei gruppi ionizzabili, dunque la loro
curva di titolazione sarà più complessa, perché ci saranno tre fasi distinte che corrisponderanno
alle tre possibili fasi di ionizzazione.
Ci saranno sempre la pK1 del gruppo carbossilico e la pK2 del gruppo amminico, ma a queste si
aggiungerà la pKR relativa al gruppo laterale.
Un esempio è la curva di titolazione del glutammato, uno degli amminoacidi acidi, che quindi
presenta due gruppi carbossilici all’interno della molecola.
GLUTAMMATO
In questo caso il punto isoelettrico ha un valore più basso, compreso tra la pK1 del gruppo
carbossilico del carbonio α e la pKR del gruppo carbossilico della catena laterale. Ciò è dovuto alla
presenza del secondo gruppo carbossilico capace di bilanciare la carica positiva del gruppo
amminico.
Essendo questa una molecola acida e avendo due gruppi COOH, basterà perdere uno solo dei due
protoni disponibili per far sì che la molecola presenti carica netta nulla. Questo avviene quindi a un
pH più basso rispetto a quello a cui avverrebbe se non avessimo il secondo gruppo carbossilico. A
fine titolazione, dopo aver deprotonato non solo i due gruppi carbossilici ma anche il gruppo
amminico della molecola, la carica netta sarà pari a -2.
Ricapitolando, se siamo difronte a un amminoacido acido, anche il suo punto isoelettrico pI sarà
acido, ovvero la carica netta nulla sarà raggiunta a pH più basso.
Lo stesso discorso, ma al contrario, vale per gli amminoacidi basici, dotati cioè di due gruppi
amminici, di cui uno legato al carbonio α e l’altro presente nella catena laterale.

ISTIDINA
In questo caso il punto isoelettrico pI è più alto, poiché la carica netta nulla viene raggiunta a un
pH più basico. Qui abbiamo un solo gruppo carbossilico che non è in grado di compensare la
doppia carica positiva dell’amminoacido dovuta alla presenza dei due gruppi amminici. Dunque,
quando il gruppo carbossilico viene deprotonato, la molecola avrà ancora una carica netta pari a
+1. È dunque necessario titolare ulteriormente, mediante deprotonazione di uno dei due gruppi
amminici, per poter arrivare alla carica netta nulla: per questo il punto isoelettrico viene raggiunto
a un pH più alto.
Nel punto corrispondete alla pKR, riferita alla catena laterale, l’istidina con gruppo amminico
protonato e l’istidina con gruppo amminico deprotonato risultano essere in quantità equimolari.
L’istidina è importante per le sue proprietà acido-base dato che, avendo nella catena laterale un
atomo di azoto ionizzabile, può sia acquistare sia cedere un protone e quindi comportarsi da acido
o da base a seconda del pH in cui si viene a trovare (comportamento anfotero). Ma soprattutto, è
l’unico amminoacido ad avere una pKR della catena laterale vicina al valore del pH fisiologico, il
che le conferisce un forte potere tamponante. Essa è infatti tra gli amminoacidi presenti nelle
proteine dei maggiori tamponi cellulari.
In generale, quanto più è vicina la pKa al valore del pH, tanto maggiore è la capacità tamponante
della molecola considerata. Questo deriva dal fatto che la concentrazione dell’acido ha all’incirca lo
stesso valore del sale con la base coniugata corrispondente (equazione di Henderson-Hasselbalch).
In realtà, tutti gli amminoacidi possono comportarsi da tamponi, ma hanno tutti dei valori di pKa
relativi al gruppo amminico o carbossilico lontani dal pH fisiologico, per cui la loro capacità
tamponante sarà valida solo a pH acidi o basici e non a pH fisiologico.

IDROFOBICITÀ RELATIVA
Come abbiamo detto, esistono amminoacidi piò o meno idrofobici o idrofilici (a seconda dalla
struttura della loro catena laterale) e questa caratteristica influisce sul loro grado di solubilità in
acqua.
Nel grafico è possibile vedere l’energia libera derivante dal trasferimento in acqua dei singoli
amminoacidi.
Come abbiamo visto nella termodinamica:
Variazioni negative di energia libera → reazioni spontanee, non necessitano di energia
dall’esterno. Tutti gli amminoacidi che rientrano in questa categoria sono facilmente solubili in
acqua. Per esempio l’arginina, il più basico degli amminoacidi, ha un elevato grado di solubilità
grazie alla sua capacità di formare legami a idrogeno con l’acqua.
Variazioni positive di energia libera → reazioni non spontanee, necessitano di energia dall’esterno.
Gli amminoacidi con questa caratteristica non sono molto solubili in acqua, infatti solitamente per
scioglierli bisogna scaldare la soluzione. Un esempio è il triptofano che ha una solubilità in acqua
molto bassa a causa della sua catena laterale poco polare.
Guardando il grafico, nella parte destra ci sono tutti gli amminoacidi alifatici (apolari); mentre a
sinistra ci sono tutti gli amminoacidi polari, cioè in grado di formare legami a idrogeno con l’acqua.