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BIOCHIMICA I

AMMINOACIDI, PEPTIDI E PROTEINE

Le proteine mediano praticamente tutti i processi che hanno luogo nelle cellule e svolgono un numero
enorme di funzioni.
Le proteine sono le biomolecole più abbondanti, presenti in tutti i tipi di cellule e in tutte le frazioni
subcellulari.
Le proteine di qualsiasi organismo, dai batteri più semplici agli esseri umani, sono formate sempre dalla
stessa serie di venti amminoacidi.
Per generare una particolare proteina, gli amminoacidi vengono legati covalentemente in una caratteristica
sequenza lineare.
Gli enzimi sono i composti più vari e specializzati e questi costituiscono una delle chiavi per la
comprensione della chimica della vita poiché sono i catalizzatori di praticamente tutte le reazioni cellulari.

GLI AMMINOACIDI

Le proteine sono polimeri di amminoacidi in cui ogni


residuo amminoacidico è unito a quello vicino da uno
specifico tipo di legame covalente (legame peptidico).
GLI AMMINOACIDI HANNO PROPRIETA’ STRUTTURALI
COMUNI
Tutti i 20 amminoacidi presenti nelle proteine sono α-
amminoacidi.
Hanno un gruppo amminico e un gruppo carbossilico legati
allo stesso atomo di carbonio e differiscono l’uno dall’altro per la catena laterale, o gruppo R, che si
differenzia per struttura, dimensioni e carica, e quindi influenza anche la solubilità dell’amminoacido
nell’acqua.
*Alcuni di questi sono residui che subiscono modificazioni dopo essere stati inseriti nelle proteine, altri
sono amminoacidi presenti nell’organismo ma che non fanno parte delle proteine.
In tutti i comuni amminoacidi, eccettuata la glicina, il
carbonio α è legato a quattro gruppi differenti: un gruppo
carbossilico, un gruppo amminico, un gruppo R e un atomo
di idrogeno (Nella glicina il gruppo R è un altro atomo di
idrogeno); il carbonio α è dunque un centro chirale e a
causa della disposizione tetraedrica degli orbitali di legame,
i quattro gruppi differenti possono disporsi nello spazio in
due modi diversi, quindi per ogni amminoacido sono
possibili due stereoisomeri.
È stato sviluppato uno speciale sistema di nomenclatura
per specificare la configurazione assoluta dei quattro
sostituenti degli atomi di carbonio asimmetrici (sistema D,
L) basato sulla configurazione assoluta dello zucchero a tre
atomi di carbonio gliceraldeide, una convenzione proposta
da Emil Fischer nel 1891.
Un altro sistema usato per indicare la configurazione
intorno a un centro chirale è il sistema RS, che è usato
nella nomenclatura sistematica della chimica organica; Questo metodo descrive in modo più accurato la
configurazione di molecole organiche con più di un centro chirale.
I residui degli amminoacidi nelle molecole proteiche sono tutti stereoisomeri L.
Gli amminoacidi della serie D sono presenti in pochi peptidi solitamente piccoli, come quelli della parete
cellulare batterica, e in qualche peptide con funzione di antibiotico.
GLI AMMINOACIDI POSSONO ESSERE CLASSIFICATI IN BASE AL LORO GRUPPO R
È essenziale conoscere le proprietà chimiche degli amminoacidi più comuni per poter intraprendere lo
studio della biochimica e questo argomento può essere semplificato raggruppando gli amminoacidi in
cinque classi principali, sulla base delle proprietà dei gruppi R, utilizzando in particolare la loro polarità, cioè
la tendenza a interagire con l’acqua a pH fisiologico.

GRUPPI R ALIFATICI NON POLARI: Sono non polari e perciò


idrofobici; Tendono a raggrupparsi all’interno delle
proteine, stabilendo la struttura proteica tramite interazioni
idrofobiche; Il gruppo amminico secondario dei residui di
prolina è mantenuto in una conformazione rigida, che
riduce la flessibilità strutturale delle regioni polipeptidiche
in cui è presente la prolina.

GRUPPI R AROMATICI: Con le loro catene laterali


aromatiche sono relativamente non polari (idrofobici);
Possono intervenire nelle interazioni idrofobiche; La tirosina
con il suo gruppo ossidrilico può formare legami idrogeno
ed è un gruppo funzionale importante in alcuni enzimi. Anche il triptofano presenta un certo grado di
polarità per la presenza dell’atomo di azoto nel suo anello indolico.

GRUPPI R POLARI, NON CARICHI: I gruppi R di questi amminoacidi sono molto più solubile in ac qua, o più
idrofilici, di quelli degli amminoacidi non polari, perché contengono gruppi funzionai che formano legame
idrogeno con l’acqua; La cisteina è facilmente ossidabile e forma, mediante un legame covalente, un
dimero chiamato cistina, in cui i due monomeri sono uniti da un ponte disolfuro (stabilizzano la struttura di
alcune proteine)

GRUPPI R CARICHI POSITIVAMENTE (BASICI): L’istidina p l’unico amminoacido delle proteine ad avere una
catena laterale ionizzabile con un pKa vicino alla neutralità e in molte reazioni catalizzate da un enzima i
residui di His facilitano la reazione agendo da donatori o da accettori di protoni.

GRUPPI R CARICHI NEGATIVAMENTE (ACIDI): Ognuno di questi ha un secondo gruppo carbossilico.

GLI AMMINOACIDI POSSONO COMPORTARSI DA ACIDI E DA BASI

I gruppi amminici e gruppi carbossilici degli


amminoacidi, insieme con i gruppi R ionizzabili di alcuni
di essi, si comportano come acidi e basi deboli.
Quando un amminoacido che non possiede un gruppo R
ionizzabile viene sciolto in acqua a pH neutro, esso si trova in soluzione sotto forma di ione dipolare,
zwitterione e può comportarsi come acido o come base.
Composti con questa doppia natura sono detti anfoterici e spesso sono chiamati anfoliti (da “elettroliti
anfoterici”)
Il pH caratteristico al quale la carica netta è zero si chiama punto isoelettrico o pH isoelettrico, indicato con
pI.
Per un amminoacido, che non ha gruppi ionizzabili nella sua catena laterale. Il punto isoelettrico è
semplicemente la media aritmetica dei due valori di pKa;
Quindi questo amminoacido ha una carica netta negativa a valori di pH superiori a quello del suo pI;
A pH inferiori al valore di pI avrà carica netta positiva.

I PEPTIDI E LE PROTEINE
I PEPTIDI SONO CATENE DI AMMINOACIDI
Due molecole di amminoacido posso unirsi covalentemente mediante un legame ammidico, chiamato
legame peptidico, formando un dipeptide.
LEGAME PEPTIDICO: Questo legame si genera per eliminazione di una molecola di acqua (deidratazione)
dal gruppo α-carbossilico di un amminoacido e dal gruppo α-amminico dell’altro.

Quando il numero degli amminoacidi è relativamente


piccolo la struttura viene detta oligopeptide; se gli
amminoacidi sono invece tanti, il prodotto viene chiamato
polipeptide.
Le molecole chiamate polipeptidi hanno in genere masse
molecolari inferiori a 10 000, mentre quelle con pesi
molecolari maggiori si chiamano proteine.

I PEPTIDI POSSONO ESSERE DISTINTI IN BAE ALLA LORO


CAPACITA’ DI IONIZZAZIONE
Alcuni peptidi hanno un solo gruppo α-carbossilico e α-
amminico in ciascuna delle estremità che possono
dissociarsi; altri invece presentano anche gruppi R ionizzabili (amminici o carbossilici)
I PEPTIDI BIOLOGICAMENTE ATTIVI E I POLIPEPTIDI HANNO DIMENSIONI E COMPOSIZIONE VARIABILI
Alcune proteine sono costituite da una singola catena polipeptidica, mentre altre, chiamate multisubunità,
hanno due o più polipeptidi associati in modo non covalente. Queste catene polipeptidiche possono essere
identiche o diverse tra loro.
Se almeno due sono identiche, la proteina viene detta oligomerica e le unità identiche sono chiamate
protomeri. Ad es.: Emoglobina (protomeri αβ)
La composizione amminoacidica delle proteine è molto variabile e i 20 amminoacidi comuni non sono quasi
mai distribuiti in eguali proporzioni in una stessa proteina.

ALCUNE PROTEINE CONTENGONO GRUPPI CHIMICI DIVERSI DAGLI AMMINOACIDI


Molte proteine sono costituite soltanto da amminoacidi e nessun altro gruppo chimico, queste sono
considerate proteine semplici; Altre proteine presentano, oltre agli amminoacidi, gruppi chimici addizionali
associati permanentemente; esse sono chiamate proteine coniugate. La parte non amminoacidica della
proteina coniugata viene detta di solito gruppo prostetico.
E le proteine vengono classificate in base alla natura del loro gruppo prostetico in: lipoproteine,
glicoproteine, metalloproteine.
**Alcune proteine possiedono più di un gruppo prostetico e questi, di norma, hanno un ruolo determinante
nella funzione biologica della proteina.

STRUTTURA DELLE PROTEINE


La struttura di molecole di grandi dimensioni come le proteine può essere descritta a vari livelli di
complessità, in una sorta di gerarchia concettuale.
In genere vengono definiti quattro livelli di struttura delle proteine:

Struttura Primaria: La definizione di tutti i legami covalenti che uniscono tra loro i vari amminoacidi in una
catena polipeptidica. L’elemento principale della struttura primaria di una proteina è la sequenza degli
amminoacidi che la compongono.
Struttura Secondaria: Se riferisce a particolari organizzazioni stabili di brevi sequenze amminoacidiche, che
danno origine a profili strutturali ricorrenti (α-elica e foglietto-β)
Struttura Terziaria: Descrive tutti gli aspetti tridimensionali di un polipeptide.
Struttura Quaternaria: Se una proteina è costituita da due o più subunità polipeptidiche, la sua struttura è
definita quaternaria.

LA FUNZIONE DELLE PROTEINE DIPENDE DALLA LORO STRUTTURA PRIMARIA


Ciascuna proteina ha un’unica sequenza amminoacidica che le conferisce una particolare struttura
tridimensionale. In base a questa particolare struttura la proteina esprime una altrettanto specifica
funzione.
Proteine di specie diverse che svolgono la stessa funzione hanno sequenze amminoacidiche simili.
È possibile una certa flessibilità nella struttura delle proteine. Si può affermare che dal 20% al 30% delle
proteine umane sono polimorfiche, cioè mostrano alcune piccole variazioni all’interno della popolazione
umana.
SONO STATE DETERMINARE LE SEQUENZE AMMINOACIDICHE DI MILIONI DI PROTEINE
La struttura tridimensionale e sequenze primarie delle proteine possono essere dedotte a partire dalle
banche dati relative ai diversi genomi che vengono continuamente sequenziati.
La metodica tradizionale per il sequenziamento delle proteine di grandi dimensioni è basata su un processo
in due tappe messo a punto da Pehr Edman. Degradazione di Edman

LE SEQUENZE PROTEICHE POSSONO FAR LUCE SULLA STORIA DELLA VITA SULLA TERRA
Per una data proteina, i residui amminoacidici essenziali per l’attività sono rimasti gli stessi durante tutta
l’evoluzione, invece i residui meno importante per la funzione possono variare nel tempo, cioè un
amminoacido può essere stato sostituito da un altro. Sono questi residui variabili che possono fornire
informazioni sull’evoluzione delle proteine.