Le proteine sono macromolecole biologiche, il cui ruolo è fondamentale in

numerosi processi biologici. Svolgono inoltre numerose funzioni quali ad

esempio: funzione strutturale del nostro corpo ( per esempio la proteina del
collagene, estremamente di usa nelle ossa e nella pelle) ,funzione di
trasporto (ad esempio l’emoglobina necessaria per il trasporto
dell’ossigeno), funzione di difesa ( anticorpi che si distinguono in globulari e
brose ), funzione contrattile ( actina e miosina necessarie per la contrazione
muscolare),funzione catalitica (enzimi, proteine capaci di aumentare la
velocità delle reazioni biologiche) e funzione recettoriale (recettore
dell’insulina).

L’unità fondamentale delle proteine sono gli amminoacidi, che tramite legami
peptidici si uniscono formando catene polipeptidiche. In alcuni casi le catene
polipeptidiche sono associate ad altri componenti, quali molecole organiche
e/o ioni metallici, necessarie per una particolare funzione della proteina. Tali
componenti sono chiamati gruppi prostetici , e le proteine che li contengono
sono chiamate proteine coniugate. Un esempio di proteina coniugata che
abbiamo citato in classe è l’Emoglobina presente nei globuli rossi , che fa
parte della classe delle emoproteine , il cui gruppo prostetico è il gruppo
eme composto da 7 anelli e un ione ferro.

gli amminoacidi sono piccole molecole organiche composte da un gruppo

funzionale amminico (-nh2) e un gruppo funzionale carbossilico (-cooh) . In
natura sono stati trovati venti amminoacidi in cui entrambi i gruppi funzionali
sono legati allo stesso atomo di carbonio il quale per questo motivo è
de nito carbonio alpha. Tutti gli amminoacidi naturali appartengono alla serie
L, e tale proprietà è de nita dalla stereochimica del carbonio alpha.
L’aminoacido naturale più semplice è la glicina in cui il carbonio alpha è
legato ai due gruppi funzionale e ai due atomi di idrogeno. Per questo motivo
la glicina è l’unico amminoacido achirale. In ciascun amminoacido i gruppi
funzionali sono sensibili al ph : a ph acidi il gruppo -nh2 può protonarsi e
assumere carica positiva, mentre a ph basici il gruppo -coooh può perdere
un protone e assumere carica negativa. Ad un certo valore di ph la carica
totale sull’amminoacido sarà zero ,in cui contemporaneamente il gruppo
amminico avrà carica positiva ed il gruppo carbossilico avrà carica negativa.
Questo ph viene de nito punto isoelettrico dell’aminoacido.

I venti alpha-amminoacidi portano una catena laterale (R) diversa, alcuni

hanno una catena laterale polare (idrofobica) altri una catena laterale polare,
quest’ultime se le mettiamo in ambiente acquoso si dispongono e cambiano
forma per mettere in super cie le pati idro le. La maggior parte degli
amminoacidi sono formati dal nostro organismo, ma otto di questi devono
essere assunti con la dieta quotidiana e sono chiamati amminoacidi
essenziali.

Un caso particolare degli amminoacidi è la reattività della cisteina poiché Il

gruppo SH in catena laterale della cisteina riduce i composti ossidanti
formando un ponte disolfuro.

fi
fi
fi
fi
ff
fi
fi
 Il legame ammidico che lega tra loro gli amminoacidi è chiamato legame
peptidico. Esso si forma a seguito di una reazione di condensazione, quando
il gruppo amminico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico
dell’altro, ed in ne avviene l’eliminazione di una molecola d’acqua. In questo
caso una catena di due amminoacidi è chiamata dipeptide, esse fanno parte
del gruppo di pochi amminoacidi detti oligopetidi, catene più lunghe sono
chiamate invece polipeptidi.

A seguito della grandezza di queste catene polipetidiche possiamo

classi care le proteine in base alla loro struttura. Struttura primaria
( sequenza di amminoacidi della cena) , secondaria ( conformazioni assunte
nei vari tratti della catena), terziaria ( struttura tridimensionale
complessiva ) ,quaternaria (solo proteine composte di più catene o subunità).

Queste strutture possono cambiare e perdere funzione originaria della

molecola , questo succede a seguito della denaturazione delle proteine
andando ad interferire con i legami idrogeno.

Ricordiamo in ne due proteine molto importanti ovvero: mioglobina ed

emoglobina. Esse svolgono il loro ruolo in soluzione, e legano l’ossigeno
livello dell’atomo i ferro dell’eme. La prima con 4 subunità ciò vuol dire che la
curva di legame è iperbolica ed ha la funzione di legare l’ossigeno nel
tessuto muscolare, la seconda fa lo stesso nei globuli rossi, ma una sola
unità è rappresentata dall’andamento sigmoidale.L’eme è costituito da una
componente organica e da un atomo di ferro in posizione centrale.
fi
fi
fi