Proteoma: L insieme di tutte le proteine funzionanti in una cellula.

Metaboloma: Linsieme delle piccole molecole di una data cellula.

Macromolecole Informazionali: Proteine e acidi nucleici (perch ricche di
informazioni).
Stereochimica: La disposizione degli atomi che costituiscono la molecola nello
spazio.
Stereoisomeri: Molecole con gli stessi legami chimici ma diversa stereochimica (cio
diversa disposizione degli atomi nello spazio.
Isomeri Cis-Trans: Rispettivamente stesso lato e lato opposto.
Chirale (o asimmetrico): una molecola avente un atomo di Carbonio che lega con
quattro sostituenti diversi.
Enantiomeri: Sono stereoisomeri che presentano immagini speculari.
Diastrereoisomeri: Sono stereoisomeri che non presentano immagini speculari.
Conformazione: la disposizione spaziale che i gruppi funzionali (o residui) possono
assumere grazie alla libert di movimento attorno ai legami singoli senza rompere
alcun legame.
Ka: cotante di ionizzazione o costante di dissociazione acida. Maggiore la tendenza a
rilasciare protoni (H) pi forte l acido e minore il valore di pK a (ma maggiore Ka,
infatti ad un Ka maggiore corrisponde un pKa minore e viceversa.
Kw: prodotto ionico dellacqua e equivale a: (K eq)x(55.5 M) = (1,8x10-16 M) (55,5 M) =
1,0x10-14 M Kw = [H][OH] = [H][H] perch [H]=[OH] [H] = 10-7 M.
Energia: G = H TS ove G lenergia libera, H lenergia di legame
(entalpia) e S lentropia. Inoltre G= -RT ln Keq. G lenergia di
attivazione. G= energia libera standard, G= energia libera standard biochimica,
rappresenta la differenza di energia tra lo stato basale S e lo stato basale P (quasi
sempre negativo in quanto lo stato basale P ha un energia minore favorendo la sua
formazione). Gli equilibri di una reazione dipendono da G, mentre la velocit della
reazione dipende dallenzima(G).
Sistema D,L: A causa della disposizione tetraedrica degli orbitali di legame (che crea
il carbonio ), i quattro gruppi differenti possono disporsi nello spazio in due modi
diversi, quindi per ogni amminoacido sono possibili due stereoisomeri (in particolare
enantomeri). Il sistema D,L serve quindi a riconoscere le due configurazioni, tale
sistema si basa sulla config. assoluta dello zucchero gliceraldeide.
Gruppi Alchilici: CH3
Alcoli Fenoli: composti POLARI con gruppo funzionale OH. I composti a basso peso
molecolare hanno un alta solubilit.
Ammidi: composti contenenti NH2 e C=O, POLARI. Formano forti legami idrogeno.

Ammine: composti contenenti NH2. Sono composti basici.

Aldeidi-Chetoni: Rispettivamente CHO e C=O. Composti POLARI che non
formano legami idrogeno. Sono solubili solo quelli a basso peso molecolare.
Reagiscono con alcol liberando H formando cosi semiacetali/chetali e acetale/chetale.
Si ottiene la forma enolica quando lH del carbonio alfa si sposta sul gruppo
carbonile.
Gruppo Carbossile: COOH, POLARE. capace di formare un forte legame idrogeno.
Generalmente contenuto negli ACIDI DEBOLI. RCOOH+ROH (carbossilico+alcol)
RCOOR+H2O (estere+acqua).
Cisteina: Ha un gruppo sulfidrile (-SH), quando due cisteine si legano tramite un
ponte disolfuro (S-S) di forma il dimero Cistina.
Zwitterione: Quando un amminoacido che non possiede un gruppo R ionizzabile
viene sciolto in acqua a pH neutro, esso esiste in soluzione sotto forma di ione dipolare
(NH3 e COO). Quindi si pu comportare come acido o base (anfotero o anfoliti).
Punto Isoelettrico (pI): Corrisponde al valore di pH per cui un amminoacido ha
carica netta 0 (ovvero le cariche di NH3 e COO si equivalgono).
Legame peptidico: C=O-NH2, in particolare per CONDENSAZIONE il gruppo
carbossilico (-COOH) perde il gruppo ossidrilico (-OH) e il gruppo amminico (-NH 2)
perde un atomo di H. Avviene la tautomeria, ovvero il trasferimento di un atomo di H
accompagnata dallo scambio di un legame covalente singolo con un doppio adiacente
(risonanza). I legami C-N e C=O non sono liberi di ruotare in quanto un legame di
ordine intermedio tra il singolo e il doppio delocalizzato, lN e il C peptidici sono ibridi
SP2. Quindi il legame planare e rigido (impossibilit di rotazione intorno a C-N),
tranne i legame N-C e C-C possono ruotare.
Angoli diedri (phi) e (psi): Sono gli angoli di rotazione intorno ai legami N-C e
C-C del legame peptidico. Possono assumere valori tra -180e180 (ad esclusione di
alcuni valori causa ingombro sterico tra lo scheletro carbonioso e le catene laterali
degli amminoacidi.
Protomeri: Alcune proteine presentano pi di una catena polipeptidica (proteine
multisubunit) in quanto hanno due o pi catene associate non covalentemente. Se
Tali catene sono identiche allora sono definite protomeri (ad esempio lemoglobina
composta da 4 catene non associate covalentemente, 2catene alfa e 2catene beta, in
questo caso si definisce lemoglobina come un dimero di protomeri .
Proteine coniugate: Proteine a cui sono associate gruppi chimici differenti dagli
amminoacidi. La parte non amminoacidica della proteina detta gruppo prostetico.
Proteasi: Enzimi che catalizzano lidrolisi dei legami peptidici.
Struttura primaria: Una sequenza ordinata di amminoacidi (generalmente non
ramificata). Ad esempio: collana di perle.
Struttura secondaria: Struttura spaziale regolare e ripetitiva.

-Alfa-Elica: stabilizzata grazie a dei legami ad idrogeno, che avvengono tra

l'ossigeno del gruppo carbossilico (-C=O) di un residuo aminoacidico e l'idrogeno
del gruppo amminico (-NH) del residuo aminoacidico soprastante, cio quello che in
linea retta si trova quattro residui pi avanti. Le catene R dei residui si posizionano
verso l'esterno della struttura a spirale a causa del loro impedimento sterico all'interno
della catena. L'-elica presente quasi sempre nella forma destrogira (destrorso). Si
hanno angoli di -47 ed angoli di -57. L'orientamento dell'-elica quello della
congiungente il C-terminale al N-terminale. Ogni giro dellalfa-elica collegato ai giri
adiacenti da tre o quattro legami idrogeno. Ogni giro di elica dista 5.4 e contiene
3,6residui. La capacit di una proteina di formare una struttura secondaria di questo
tipo dovuta alla struttura primaria della proteina stessa, visto che alcuni fattori
interni alla composizione della proteina possono destabilizzare la struttura, e sono:

Ingombro sterico delle catene laterali: in questa struttura si trovano molto

vicine le catene R dei vari residui che, se hanno composizioni molto voluminose,
possono contribuire alla incapacit di formazione della -elica.

Carica delle catene laterali: come detto prima, le catene laterali si trovano in
posizioni molto vicine tra loro, quindi se si hanno cariche omologhe, soprattutto in
soluzione, in due catene vicine tra loro si potr generare della repulsione che
impedir cos la formazione del legame ad idrogeno all'interno della catena.

Presenza di residui di prolina: come si nota la prolina pu anche non essere

considerata un aminoacido, visto che al posto del gruppo amminico presenta
un gruppo imminico (NH), che comunque pu formare un legame peptidico.
Formando il legame tra con un aminoacido la prolina perde per condensazione
l'unico idrogeno che presenta, e cos in una struttura secondaria ad -elica former
il legame a ponte idrogeno con un solo altro aminoacido grazie al gruppo
carbonilico me non ne former altri visto che non presenta un gruppo imminico nel
suo residuo. Inoltre il gruppo imminico del residuo di prolina mantenuto in una
conformazione rigida che riduce la flessibilit strutturale (difatti latomo di azoto
(N) della prolina fa parte di una anello rigido e non possibile alcuna rotazione
intorno al legame N- C, questo spiega la povera presenza della prolina negli
amminoacidi).

Presenza Glicina: Anche la glicina influenza negativamente la struttura

dellalfa-elica a causa delle sue ridotte dimensioni.

-foglietto: In questa struttura i legami ad idrogeno si dispongono paralleli tra

loro. La struttura a pieghe un'alternativa alla struttura ad elica. Questo

tipo di ripiegamento molto pi disteso in confronto a quello descritto in

precedenza, infatti in esso la catena polipeptidica ripiegata con andamento a
zig-zag ed i gruppi R sono posti perpendicolarmente al piano dei legami
peptidici con direzione opposta. La catena ha cos una distanza assiale tra due
residui adiacenti pi distesa. Le catene polipeptidiche possono essere parallele
o antiparallele.
I ripiegamenti inversi (o anse): Permettono un brusco cambiamento della
direzione delle catene polipeptidiche. Questi ripiegamenti sono ottenuti da un
amminoacido in particolare, la PROLINA (amminoacido ciclico) preceduto e seguito
generalmente da amminoacidi piccoli, come la GLICINA, in modo da ridurre l'ingombro
sterico e permettere una migliore TURNS. Sono di due tipi e sono costituiti da quattro
residui amminoacidici. Vengono stabilizzati da un legame idrogeno tra i residui 1 e 4. Il
residuo n2 quasi sempre la Prolina mentre il residuo n3 la Glicina.
lfa-Cheratina: Due catene di alfa-cheratina (struttura: alfa-elica) con la stessa
direzionalit si avvolgono un una sullaltra per formare un superavvolgimento (coiled
coil). La complessit della struttura data dai gruppi funzionali amminoacidici
idrofobici (Ala, Val, Met, Leu), da ponti disolfuro e/o legami covalenti crociati tra le
catene polipeptidiche. A causa delle forze idrofobiche la distanza tra i giri di elica
dellalfa-cheratina si riducono da 5.4 a 5.1. Da pi dimeri di alfa-cheratina si
costituisce il protofilamento (interazioni deboli fra N-terminale e C-terminale di ogni
dimero con quello successivo). Da due protofilamenti si costituisce il protofibrille e
infine quattro protofibrille costituiscono un micro fibrille.

Beta-Cheratina: La struttura quella del foglietto, ricca di amminoacidi di piccole

dimensioni quali glicina, alanina (o serina). Assenza, a differenza dellalfa-cheratina, di
ponti disolfuro, ma presenta interazioni idrofobiche.

Collageno: Costituito da tre differenti catene polipeptidiche (non presenti strutture

alfa-elica per la gran presenza di glicina e prolina), formando cos una tripla elica.
Quindi molto ricco di prolina (15%), un residuo su tre di glicina e presenta molti
amminoacidi modificati (in particolare idrogenati). Le tre catene polipeptidiche
interagiscono tramite legami idrogeno e legami covalenti trasversali (ma assenza dei
ponti disolfuro per mancanza di cisteina).
Fibroina della seta: La struttura quella del foglietto. Presenta molta glicina e
alanina.

Struttura terziaria: Caratteristica delle proteine globulari. Oltre a legami idrogeno,

ponti disolfuro e lagami covalenti, la struttura terziaria presenta anche interazioni
deboli come legami ionici o interazione di van der Waals. I ripiegamenti servono a
dividere i diversi segmenti di struttura secondaria (costituendo i motivi, tra cui quello a
barile).
Struttura Quaternaria: Una struttura complessa che comprende pi proteine (aventi
struttura terziaria) che comunicano fra loro tramite legami deboli, covalenti e ionici
(manca il ponte disolfuro).
Denaturazione: La denaturazione pu essere chimica (pH, Sali, detergenti, urea,
alcol, acetone) o fisica (pressione, temperatura).
Simmetria rotazionale o elicoidale: In base a come avviene la rotazione per far
coincidere le subunit.
Chaperoni molecolari: Proteine che interagiscono con polipeptidi ripiegati
parzialmente o ripiegati in modo improprio. Consumano molto ATP.
Amiloide: Proteina che viene secreta dalla cellula con un avvolgimento sbagliato che
ne comporta un accumulo nei tessuti (in quanto insolubile). Causa malattie tipo:
diabete2, Parkinson, Alzheimer.
PDI: Disolfuro isomerasi delle proteine: dirigono la formazione di ponti disolfuro.
Mioglobina (Mb): La mioglobina appartiene alle proteine chiamate globine ed
costituita da 8 segmenti ad alfa-elica. La curva sul grafico ha un andamento iperbolico
(iperbole rettangolare). La mioglobina poco influenza dalla pressione (infatti gi a
bassi livelli di pressione risulta quasi al 90% legata con lossigeno).
Emoglobina(Hb): Struttura quaternaria tetramerica, nello specifico due protomeri (
). Possiede quattro gruppi eme (una per sub unit). Ogni catena interagisce
con una catena , ma non fa catene uguali (cioe con e con ). La quantit di
ossigeno legato allemoglobina sale con laumentare della contrazione di O 2, la
saturazione quindi segue un andamento sigmoidale. Lossigeno viene legato allaltre
subunit in maniera cooperativa. Latomo di Ferro (Fe) del gruppo eme legato
allistidina prossimale (F8), quando lossigeno si lega, latomo di Fe si porta al piano
del gruppo eme (planare) trascinandosi HisProssimale (rompendo alcuni legami
salini), comportando cos un cambio conformazionale a carico dellelica F e quindi a
catena di tutte le altre eliche (effetto cooperativo). Si distingue cos lo stato T,
deossigenato, e lo stato R, ossigenato. Non segue la legge di Michaelis-Menten.
Proteina allosterica: Quando un ligando (modulatore) si lega con una proteina,
modificandone laspetto, questa proteina detta allosterica. Ad esempio lemoglobina
una proteina allosterica e lossigeno il suo modulatore.
Effetto Bohr: Il CO2 trasformato in bicarbonato + H, quindi diminuisce il pH
rendendolo acido, ci altera la funzione dellemoglobina che non riesce a legare
perfettamente lossigeno rilasciandolo a livello dei capillari (dove appunto c
maggiore concentrazione di anidride carbonica). Il legame di CO 2 e H allemoglobina
inversamente proporzionale al legame dellossigeno. Inoltre lanidride carbonica lega

anche con lemoglobina, in questa reazione c rilascio di ioni H che favoriscono

leffetto Bohr. I carbammati (creati dalla reazione tra anidride carbonica e emoglobina)
generano ponti salini che favoriscono lo stato T dellemoglobina (lo stato
deossigenato).
2,3bisfosfoglicerato (BPG): In altura, dove la pressione O2 ridotta, aumenta la
concentrazione di BPG che fa rilasciare una maggiore quantit di ossigeno (lossigeno
essendo poco interviene il BPG che ne fa rilasciare una percentuale maggiore rispetto
al normale). La variazione di BPG ha solo un piccolo effetto nei polmoni ma ha un
effetto molto evidente ai livello capillare). Il BPG, a bassa pressione di ossigeno, si lega
tra le due catene BETA che sono le prime a rilasciare ossigeno, successivamente le
catene ALFA. A livello polmonare linverso, le catene alfa acquistano per prima
lossigeno in modo da spremere il BPG via dalle catene beta, che successivamente
legheranno lossigeno.
Cofattori: Componenti addizionali degli enzimi che possono essere costituti da ioni
inorganici. Generalmente se un enzima richiede il cofattore senza di esso non ha
funzione catalitica (esempio di cofattore: il gruppo EME).
Coenzima: Agiscono da trasportatori transitori di specifici gruppi funzionali (ATP,
NADH). Molecole organiche molto complesse rispetto i cofattori.
Apoenzima: Enzima senza cofattore (inattivo).
Oloenzima: Enzima con il cofattore (attivo).
Complementariet elettrostatica: Interazione debole tra sito attivo e substrato.
Cinetica: E + S= ES ES E + P. Questa seconda reazione (ES E + P) regola la
velocit dellintera reazione, inoltre a differenza della prima tappa questa
IRREVERSIBILE!!
Inibitore competitivo: Km aumenta allaumentare dellinibitore, mente Vmax resta
invariata.
Inibitore incompetitivo: Aumenta Km ma diminuisce Vmax della stessa entit. Lega
solo al complesso ES. Linibitore si lega in un sito diverso da quello catalitico.
Inibitore misto: Aumenta Km ma diminuisce Vmax di entit diverse. Pu legare sia al
complesso ES sia solo allenzima. Linibitore si lega in un sito diverso da quello
catalitico.
Numero di Turnover (Kcat): Numero di volte che la reazione viene catalizzata da
ogni sito attivo dellenzima. Kcat = costante catalitica = Vmax/[Etot].
Omotropici: Nelle proteine allosteriche, substrato e modulatore sono identici.
Eterotropici: Nelle proteine allosteriche, substrato e modulatori sono differenti.
Regolazione allosterica: Se il legame non covalente (tra modulatore e enzima)
allora c una regolazione (pu aumentare o diminuire) dellattivit enzimatica, mentre
se il legame covalente c uninibizione o attivazione dellenzima.

Zimogeno: La forma inattiva di un enzima, per tornare attivo bisogna

scinderlo(proteolisi). Esempio: pepsinogenopepsina.
Epimero: Quando due zuccheri differiscono soltanto per la configurazione intorno ad
un atomo di carbonio.
Emiacetali/Emichetali: Forma ciclica di uno zucchero, rispettivamente di un aldeide
e di un chetone (forma ciclica appartiene a tutti gli aldeidi e gli altri zuccheri con 5 o
pi atomi di carbonio).
Piranosi: Zuccheri ciclici a 6 atomi di carbonio (in quanto ricordano il pirano).
Furanosi: Zuccheri ciclici a 5 atomi di carbonio (in quanto ricordano il furano).
Anomeri: Quando due zuccheri CICLICI differiscono soltanto per la configurazione
intorno ad un atomo di carbonio.
Legame peptidico: H-N-C=O, gruppo amminico reagisce con gruppo carbonilico.
Legame O-glicosidico: gruppo ossidrilico reagisce con un gruppo alcolico(O-CH 3).
Legame N-glicosidico: gruppo ossidrilico reagisce con un gruppo amminico(NH-CH 3).
Amilopectina: Legami 1,4 O-glicosidico tra i glucosio e ramificazioni 1,6 ogni
20/30 residui. un componente dellamido insieme allamilosio.
Glicogeno: Legami 1,4 O-glicosidici tra i glucosio e ramificazioni 1,6 ogni 8/10
residui.
Chitina: Legami N.glicosidici in 1,4