LE PROTEINE

Le proteine sono biomolecole e polimeri formati da monomeri detti amminoacidi,

uniti da legami covalenti per formare lunghe catene polipeptidiche.
Esistono vari tipi di proteine:
 Enzimatiche, che partecipano e regolano le reazioni chimiche della cellula
 Di difesa, che svolgono un’azione protettiva
 Contrattili, che permettono la contrazione muscolare e quindi il movimento
 Di trasporto, che trasportano ad esempio l’ossigeno nel sangue
 Di deposito, che costituiscono una riserva di amminoacidi
 Messaggeri, che regolano la concentrazione di glucosio nel sangue
Gli amminoacidi sono composti organici con un atomo di carbonio alfa centrale al
quale sono legati un gruppo amminico NH3, un gruppo carbossilico COO, un atomo
di idrogeno e una catena radicale indicata con R. I gruppi R sono diversi in ciascun
amminoacido e contengono i gruppi funzionali dai quali dipendono la struttura e le
funzioni della proteina. Negli organismi viventi sono presenti 20 amminoacidi che
differiscono in base al loro gruppo R. Si distinguono in:
 Amminoacidi con catene laterali idrofile e dotate di carica elettrica, positiva o
negativa
 Amminoacidi con catene laterali idrofile polari ma prive di carica
 Amminoacidi con catene laterali idrofobiche apolari
 Casi speciali
La struttura primaria corrisponde alla sequenza degli amminoacidi lungo la catena
polipeptidica; da qui derivano tutti i successivi livelli strutturali.
Le catene polipeptidiche sono polimeri formati da amminoacidi che si uniscono
attraverso reazioni di condensazione. Tra il gruppo amminico e il gruppo carbossilico
degli amminoacidi si creano legami peptidici. L’unione di due amminoacidi forma un
dipeptide al quale se ne aggiungono altri per formare catene di lunghezza variabile.
Le catene polipeptidiche hanno due caratteristiche importanti:
 In ognuna si riconosce un’ossatura solida e sempre uguale costituita dal
gruppo amminico, gruppo carbossilico e carbonio alfa
 Al carbonio alfa di ciascun gruppo è legato un gruppo R diverso che ne
determina le proprietà chimiche
Dalla struttura primaria derivano le successive strutture tra cui la struttura
secondaria che è costituita dall’unione di amminoacidi attraverso legami a idrogeno
disposti su più ripiegamenti. Questi possono avere due strutture:
 Ad alfa elica, avvolta a formare una spirale destrogira; ES. cheratine
 A foglietto beta pieghettato, formato da catene polipeptidiche distese che si
affiancano parallelamente.
La struttura terziaria rappresenta il modo in cui i segmenti della proteina si ripiegano
su sé stessi nello spazio, dando origine a forme specifiche. Nella sua configurazione
tridimensionale si possono riconoscere una zona interna e una superficie esterna. È
stabilizzata da legami a idrogeno, ponti disolfuro e interazioni idrofobiche.
Poiché la struttura terziaria dipende da interazioni deboli tra amminoacidi, è molto
sensibile alle condizioni ambientali. Ad esempio aumentando la temperatura i
legami si romperanno modificando la struttura e la funzione della molecola: la
proteina si sarà così denaturata. La denaturazione è un processo irreversibile.
La struttura quaternaria deriva dal modo in cui le varie subunità, ossia le singole
proteine che la formano, si legano e interagiscono tra loro. È stabilizzata da legami a
idrogeno, ponti disolfuro, interazioni idrofobiche e interazioni ioniche.
Le proteine hanno un’elevata specificità d’azione che dipende dalla forma della
proteina e dalle proprietà chimiche dei gruppi esposti in superficie.
La maggior parte delle proteine si legano attraverso meccanismi ad incastro, ma solo
se le loro strutture tridimensionali corrispondono. Poiché le proteine non sono
rigide, ma flessibili, adattano la loro conformazione per ottimizzare l’interazione con
l’altra molecola.