Gli amminoacidi rappresentano i monomeri dei peptidi e delle proteine, polimeri in cui è

presente il legame peptidico.

Essi prendono parte anche ad altre funzioni biologiche:

● GABA e la dopamina sono dei neurotrasmettitori che regolano le funzioni del sistema
nervoso.
● L'istamina è un mediatore dell'infiammazione e delle reazioni allergiche.
● La tiroxina è un ormone tiroideo coinvolto nella regolazione del metabolismo.
● La niacina appartiene alla classe delle vitamine idrosolubili; è coinvolta in molti
processi, tra cui la respirazione cellulare e la circolazione del sangue.

Gli amminoacidi che costituiscono le proteine sono 20, di cui otto sono detti essenziali in
quanto l’organismo non è in grado di sintetizzarli.
Gli amminoacidi essenziali sono indispensabili per la crescita, lo sviluppo e il mantenimento
dell'organismo e quindi devono essere assunti con gli alimenti.
Gli amminoacidi naturali possono essere denominati con:
1. un nome comune (glicina, alanina o arginina…)
2. un codice a tre lettere che deriva generalmente dalle prime tre lettere del nome
inglese dell'amminoacido (Gly, Ala o Arg)
3. un simbolo a una lettera che deriva dalla prima lettera del nome inglese
dell'amminoacido (per esempio G per la glicina).

Gli amminoacidi sono composti bifunzionali cioè contenenti due gruppi funzionali: il gruppo
carbossilico ( -COOH) e il gruppo amminico (-NH2).
I due gruppi funzionali possono essere legati allo stesso atomo di carbonio (come negli
α-amminoacidi) oppure a due atomi di carbonio diversi (β-amminoacidi, γ-amminoacidi):

Le proprietà chimiche della catena laterale permettono di distinguere gli amminoacidi in due
classi, apolari e polari.

Gli amminoacidi apolari possono avere una catena laterale alifatica o aromatica, costituita
prevalentemente da atomi di carbonio e idrogeno. Questi amminoacidi sono quindi idrofobici
(insolubili in acqua).
—> alanina e leucina hanno catena alifatica mentre la fenilanina e il triptofano hanno catena
aromatica

Gli amminoacidi polari, in base all'assenza o alla presenza di una carica elettrica (negativa o
positiva), sono suddivisi in tre sottogruppi:
1. amminoacidi non carichi,
2. con carica negativa
3. con carica positiva

La loro catena laterale è costituita da gruppi funzionali in cui sono presenti atomi molto
elettronegativi (ossigeno, azoto). Questi atomi hanno una forte tendenza ad attirare gli
elettroni di legame condivisi con gli e atomi di idrogeno, con la conseguenza che su di essi si
stabilisce una parziale carica negativa, mentre l'idrogeno assume una parziale carica
positiva: i gruppi funzionali degli amminoacidi polari sono idrofili e quindi solubili in acqua
con la quale possono formare legami a idrogeno.
—> la serina, la cisteina e l'asparagina.

Gli amminoacidi sono molecole chirali. L'atomo di carbonio alfa, essendo legato infatti a
quattro gruppi atomici diversi è uno stereocentro.
Tutti gli a-amminoacidi (tranne la glicina) sono molecole chirali che si presentano sotto forma
di due enantiomeri ovvero molecole che sono l'una l'immagine speculare dell’altra e non
sono sovrapponibili.
—> L'atomo di carbonio centrale della glicina, essendo legato a due atomi di idrogeno, non è
uno stereocentro.

Gli a-amminoacidi possono essere quindi rappresentati con le proiezioni di Fischer

disponendo il gruppo carbossilico -COOH in alto e la catena laterale R in basso. Il tipo di
configurazione è determinato dalla posizione del gruppo amminico -NH, che, se si trova a
destra, indica la configurazione D, se si trova a sinistra, indica la configurazione L. Tutti gli
amminoacidi naturali hanno la configurazione L.

Il legame peptidico è un legame covalente che si forma tra due amminoacidi uguali o
diversi.
L'unione di due o più amminoacidi porta alla formazione dei peptidi e delle proteine.
2-50 → peptidi
Le proteine sono biopolimeri formati da catene di più di 50 amminoacidi.
Il legame peptidico tra due amminoacidi si stabilisce tra il carbonio del gruppo carbossilico
(-COOH) di un amminoacido e l'azoto del gruppo amminico (-NH2) di un secondo
amminoacido; il legame peptidico è quindi un legame ammidico, che si forma mediante una
reazione di condensazione con eliminazione di una molecola d'acqua.

Il legame disolfuro è un legame covalente singolo tra due atomi di zolfo (S-S).

Nelle proteine il legame disolfuro si stabilisce tra i gruppi - SH delle catene laterali di due
unità di cisteina. Il legame disolfuro si può formare anche tra due cisteine appartenenti allo
stesso peptide: in quest'ultimo caso, la formazione del legame disolfuro provoca un
ripiegamento della catena: questo è un fenomeno importante perché la proteina acquisisca
la sua conformazione tridimensionale.

Le proteine sono suddivise in due categorie principali:

• proteine semplici, se sono formate solo da amminoacidi;
•proteine coniugate, se sono costituite da amminoacidi e da un gruppo prostetico, cioè una
molecola di natura non proteica

L'infinita possibilità di combinazione degli amminoacidi in sequenze diverse dà origine a

proteine con diversi ruoli funzionali nei sistemi viventi.

A seconda della funzione biologica svolta si possono distinguere le proteine anche nelle
seguenti classi:
● Proteine strutturali
 ● proteine catalitiche
● proteine di riserva
● proteine di difesa
● proteine di regolazione

In base alla forma che assumono nello spazio, le proteine possono essere suddivise in
fibrose e globulari.

Le proteine fibrose sono formate da due o tre catene polipeptidiche disposte le une accanto
alle altre e legate tra di loro da legami disolfuro, come nel caso della cheratina, oppure da
legami a idrogeno (come per il collagene), a costituire un unico filamento.

Le proteine globulari sono formate da catene polipeptidiche ripiegate su se stesse in

strutture compatte, di forma più o meno sferica, determinate da numerose interazioni
intramolecolari e ioniche. Fanno parte delle proteine globulari gli enzimi, gli ormoni, le
proteine di trasporto, di riserva e quelle di difesa.

È possibile individuare inoltre 4 livelli di organizzazione ai quali si dà il nome di struttura

primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

La struttura primaria è definita dalla sequenza di amminoacidi legati con legami peptidici
nella catena polipeptidica.
Ogni proteina ha la sua sequenza specifica e da essa dipende la sua funzione biologica. La
sostituzione, l'eliminazione o l'aggiunta di un amminoacido nella sequenza amminoacidica
(dovuta a una mutazione genica) possono modificare l'attività biologica di una proteina ed
essere alla base di gravi patologie.

—> mutazione genetica che causa la sostituzione di un acido glutammico con una valina fa
assumere ai globuli rossi una particolare forma a falce, responsabile dell'anemia falciforme

La struttura primaria determina i successivi livelli di organizzazione strutturale e la forma

definitiva della proteina, dalla quale dipende la sua funzione.

La struttura secondaria è definita dalla disposizione spaziale della catena polipeptidica,

stabilizzata da legami a idrogeno tra l'ossigeno del gruppo carbonilico (CO) di un
amminoacido e l'idrogeno del gruppo -NH di un altro amminoacido.
La struttura secondaria si presenta prevalentemente sotto forma di due configurazioni, ad
a-elica e β -foglietto...

La configurazione ad a-elica è caratterizzata da una catena polipeptidica avvolta a spirale in

senso antiorario, stabilizzata da legami a idrogeno tra il carbonile di un amminoacido e il
gruppo amminico del quarto amminoacido successivo lungo la catena. Questo tipo di
configurazione, molto compatta, è quindi favorita dalla presenza di gruppi R poco
ingombranti e privi di carica elettrica.
● Proteine costituite essenzialmente da questo tipo di struttura secondaria sono la
cheratina e l'elastina.
La configurazione a B-foglietto è caratterizzata dall'interazione tra tratti della stessa catena
polipeptidica disposti parallelamente l'uno accanto all'altro. Questa configurazione è
stabilizzata da legami a idrogeno che si formano tra il gruppo carbonilico -CO di un filamento
e il gruppo - NH di un filamento parallelo. Le catene laterali sono disposte
perpendicolarmente e alternativamente sopra e sotto il piano del foglietto. Una proteina a
B-foglietto è la fibroina, costituente principale delle fibre della seta e della tela del ragno.

La struttura terziaria è invece definita dalla forma che la proteina assume dopo essere
stata stabilizzata da legami a idrogeno, legami disolfuro, interazioni ioniche e forze di van
der Waals che si formano tra gli amminoacidi.
Nella struttura terziaria le catene laterali idrofobiche si posizionano all'interno della struttura
mentre quelle idrofile, data la loro solubilità in acqua, all'esterno.

La struttura quaternaria è definita dall'associazione di due o più catene polipeptidiche

(subunità) ed è stabilizzata da legami a idrogeno, interazioni tra gruppi Apolari e legami
disolfuro.
L'emoglobina, la proteina di trasporto dell'ossigeno nei globuli rossi, è un esempio di
proteina globulare con struttura quaternaria: è costituita da quattro catene polipeptidiche,
due ALFA e due BETA; ciascuna subunità è legata a un gruppo prostetico (eme), contenente
ognuno uno ione ferro Fe2). Anche gli anticorpi, le proteine di difesa prodotte dai linfociti B,
sono costituiti da quattro catene polipeptidiche (due leggere e due pesanti) legate a due a
due da legami disolfuro.

La rottura dei legami chimici che stabilizzano la struttura secondaria, terziaria e quaternaria
portano alla denaturazione della proteina, cioè alla perdita della struttura e, quindi, della
funzione della proteina.
Quando una proteina, denaturandosi, forma nuovi legami intramolecolari e intermolecolari, il
processo di denaturazione è irreversibile.