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it - Macronutrienti - le Proteine
In questo articolo il nostro utente 'loziosam' spiega ed approfondisce l'argomento 'proteine' anche da un punto di vista chimico approfondito. Si parler di aminoacidi e loro strutture, della denaturazione e della classificazione delle proteine, sino al loro contributo nella dieta ed degli integratori proteici. Questo articolo pu far chiarezza sui molteplici aspetti legati alle proteine ed alla loro importanza nella dieta di ogni essere umano, sia esso bodybuilder oppure no.

. [...]The word protein that I propose to you [...] I would wish to derive from prteios, because it appears to be the primitive or principal substance of animal nutrition that plants prepare for the herbivores, and which the latter then furnish to the carnivores[...]

J. J. Berzelius, lettera a G. J. Mulder, 1838

Cos il chimico svedese Berzelius definiva le proteine, le pi abbondanti macromolecole biologiche, presenti in tutte le cellule e in ogni loro componente. Le proteine si manifestano in grande variet: migliaia di tipi differenti per dimensione, dai peptidi relativamente piccoli sino alle catene polimeriche con altissimi valori di pesi molecolari, si possono trovare in una singola cellula! Mettono in mostra unenorme differenziazione nelle funzioni biologiche e sono il pi importante prodotto finale della sintesi codificata nel DNA, in quanto rappresentano lo strumento mediante il quale linformazione genetica viene espressa. Semplici unit monomeriche sono la chiave della struttura delle migliaia di proteine esistenti. Tutte le proteine, dalla primordiale specie di batteri fino alle pi complesse forme di vita, sono costruite a partire dal medesimo set di 20 amminoacidi, uniti da legami covalenti in sequenze lineari. Poich ciascuno di questi amminoacidi presenta un sostituente con propiet chimiche distintive, questo gruppo di 20 precursori pu essere paragonato allalfabeto con il quale viene scritto il linguaggio delle proteine.

A partire da questi mattoni gli organismi sintetizzano unampia variet di prodotti quali enzimi, ormoni, anticorpi, trasportatori, fibre muscolari, precursori dellATP, le tele dei ragni, il corno dei rinoceronti, le proteine del latte, gli antibiotici, il veleno dei funghi e miriadi di altre sostanze aventi una specifica attivit biologica. Tra tutti questi prodotti proteici, gli enzimi sono i pi vari e specializzati: pensate che virtualmente tutte le reazioni cellulari sono catalizzate da enzimi. Cerchiamo di capirne ora qualcosa in pi!

AMMINOACIDI E STRUTTURE

Le proteine sono polimeri (dal greco pols-poll-pol molto e meros,-ou parte, componente) di amminoacidi, con ciascun residuo di amminoacido unito al suo vicino da uno specifico tipo di legame covalente. Il termine "residuo" indica ci che resta dellamminoacido dopo la perdita di una molecola d'acqua quando si ha la formazione di un legame peptidico, cio ammidico, tra il gruppo NH2 dellamminoacido I e il gruppo COOH dellamminoacido II. Le proteine possono essere spezzate (idrolizzate) nei loro amminoacidi costitutivi mediante diversi metodi. Venti differenti amminoacidi si trovano comunemente nelle proteine. Il primo scoperto fu l'Apsargina, nel 1806. L'ultimo dei 20 ad esser trovato, la Treonina, fu identificato solo nel 1938. Tutti gli amminoacidi possiedono nomi banali o comuni, in alcuni casi derivano dalla fonte da cui sono stati isolati la prima volta. L'Aspargina venne isolata dagli asparagi, ad esempio, la Glutammina dal glutine del frumento, la Tirosina invece fu isolata da un formaggio (infatti il nome deriva dal termine greco tyros con il quale si indicava il formaggio) mentre la Glicina (dal greco glykos, cio dolce) fu cos denominata per via del suo gusto dolce. Tutti e 20 gli amminoacidi sono alfa-amminoacidi: il gruppo carbossilico (-COOH, che rappresenta la parte acida della molecola) e quello amminico (-NH2, che rappresenta quella basica) sono legati al medesimo atomo di carbonio (il carbonio alfa, appunto). Differiscono l'uno dall'altro nelle catene laterali, ossia i gruppi -R, che variano in struttura, dimensione, carica elettrica e che influenzano la solubilit degli amminoacidi in acqua. In aggiunta a questi 20 amminoacidi ce ne sono molti altri meno comuni. Taluni sono residui modificati in seguito alla sintesi di una proteina, altri sono presenti in organismi viventi ma non facenti parte di catene peptidiche. A questi 20 sono state assegnate 3 lettere come abbreviazione, e una lettera dellalfabeto come simbolo identificativo, e vengono utilizzate per brevit per indicare la sequenza nelle proteine. Di seguito trovate lelenco completo contenente gli amminoacidi standard, la loro formula di struttura e le

abbreviazioni:

E stata introdotta unulteriore classificazione degli amminoacidi in conseguenza del fatto che alcuni di essi non sono sintetizzati dalluomo e in nessun altro modo possono essere ricavati se non dal catabolismo di proteine di altra origine. Gli 8 amminoacidi, denominati come essenziali, sono: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Di seguito trovate una tabella che indica il quantitativo stimato in mg/kg peso corporeo per i vari amminoacidi essenziali:

Table 1.8. Adult requirement for essential amino acids Isoleucine Leucine 1011 1114

Lysine Methionine + Cystine Methionine Phenylalanine + Tyrosine Phenylalanine Threonine Tryptophan Valine

912

1114

1314

67 3 1114

Fonte: H.-D. Blitz, W. Grosch, P. Schieberle - Food Chemistry 4th revised and extended ed. Oltre ai 20 amminoacidi standard, le proteine possono contenere residui creati da modificazioni di residui R gi presenti in un polipeptide. Pensate che sono circa 300 gli amminoacidi addizionali che sono stati rinvenuti allinterno di cellule di organismi viventi. Questi hanno molteplici funzioni pur non essendo costituenti diretti di catene peptidiche. Giusto per citare 2 esempi, Ornitina e Citrullina sono intermedi chiave (metaboliti) nella biosintesi di Arginina e nel ciclo dellUrea.

Definiti ora gli elementi costitutivi di una catena polipeptidica, passiamo ora in rassegna le differenti strutture spaziali in cui pu presentarsi una proteina. Per macromolecole di grandi dimensioni come le proteine, il lavoro di descrizione e comprensione della struttura affrontato a diversi livelli di complessit. Vengono comunemente individuati 4 livelli strutturali in base ad una gerarchia concettuale dalla pi semplice alla pi articolata. Una descrizione di tutti i legami covalenti (principalmente i legami peptidici tra amminoacidi e legami zolfo-zolfo) che lagano gli amminoacidi in una catena polipeptidica rappresenta la struttura primaria. Lelemento pi importante della s.p. la sequenza dei residui degli amminoacidi. La struttura secondaria, invece, si riferisce ai riarrangiamenti particolarmente stabili che la catena peptidica assume con laccrescimento della catena stessa: essi sono la struttura alfa-elica (tipo molecola DNA) e la betafoglietto. La struttura terziaria descrive invece tutti gli aspetti dei ripiegamenti tridimensionali che

il polipeptide assume. Quando una proteina costituita da 2 o pi subunit polipeptidiche, il loro riarrangiamento nello spazio fa riferimento alla struttura quaternaria. Di seguito unimmagine che mostra i vari livelli di struttura di una proteina di importanza vitale: lEmoglobina.

FIGURE 316 Levels of structure in proteins. Fonte: Lehningers Principles of Biochemistry 4th Edition

LA DENATURAZIONE

Il termine denaturazione denota una modificazione reversibile, o irreversibile, della conformazione nativa (cio la struttura terziaria che caratterizza proteine globulari e fibrose) senza intaccare i legami covalenti della struttura primaria precedentemente illustrata (eccezion fatta per i ponti disolfuro). La denaturazione possibile con qualsivoglia mezzo che consenta di spezzare i ponti a idrogeno, legami ionici o idrofobici. Questo pu essere ottenuto mediante: cambiamento della temperatura, variazione del pH, aumento la superficie di reazione, aggiunta di solventi organici, sali o urea. Il processo di denaturazione generalmente reversibile quando la catena peptidica resa stabile nella sua forma non ripiegata (meno complessa, via) dallagente denaturante e la sua conformazione nativa pu essere nuovamente ristabilita rimuovendo lagente o ripristinando le condizioni iniziali di temperatura o pH. Si ha invece una denaturazione irreversibile quando la catena peptidica nella forma non ripiegata resa stabile dallinterazione con altre catene (quello che accade allalbume delle uova quando vogliamo che diventino sode, ad esempio). Tradotto in parole povere, ogniqualvolta una struttura proteica viene a contatto con un agente

denaturante che causa una variazione di temperatura (la cottura dei cibi, lagitazione ad opera del frullatore o dello shaker, la masticazione ad opera dei denti) o del pH (la presenza di acido cloridrico nel succo gastrico) essa ne esce semplificata e pi facilmente degradabile, ossia catabolizzabile (idrolizzabile), ossia spezzettabile nelle sue unit costituenti, cio quegli amminoacidi, essenziali e non, senza i quali non potrebbe essere garantita la sintesi proteica codificata nel nostro DNA. I processi degradativi delle proteine introdotte con gli alimenti sono mediati da specifici enzimi proteolitici (dai termini greci proteios, proteina, luo, sciolgo) quali Tripsina e Chimotripsina (ossia catalizzatori proteici, cio agenti che accelerano le reazioni chimiche) prodotti dalle cellule degli organi dellapparato digerente e dalla ghiandola pancreatica. Cosa comporta il processo di denaturazione per una proteina attiva? Bene, essa causa una perdita della sua specifica attivit. Cio? Prendiamo una proteina arcinota: lEmoglobina. Tutti voi ne conoscete la funzionalit specifica: si tratta di una proteina globulare quaternaria con funzione di trasporto di molecole di ossigeno. Ipotizziamo di metterla a contatto di uno qualsiasi degli agenti denaturanti sopraccitati: essa perder la capacit di legare a s i 4 atomi di ossigeno ma NON verr in alcun modo modificata la sequenza di amminoacidi che la caratterizza. Quindi, se la denaturazione di carattere reversibile, una volta ripristinate le condizioni favorevoli al riarrangiamento, lemoglobina ripristiner la sua struttura globulare quaternaria e la sua piena funzionalit (quindi riprender a trasportare ossigeno). In ogni caso, ci che importante comprendere che non ha importanza per il nostro organismo quale fosse la funzionalit specifica di una proteina quandera nella coscia del maiale prima di diventare prosciutto o quandera nella ventresca del tonno prima di essere messo nelle latte sottolio. Infine bene tenere a mente che per i succitati enzimi proteolitici proteine degradate sono pi rapidamente degradabili e, quindi, digeribili (ossia, avremo in minor tempo a disposizione amminoacidi utili alla turnazione proteica).

LA CLASSIFICAZIONE

Il valore biologico di una proteina (grammi proteina formata nel corpo umano/100g proteina nellalimento) viene determinato sulla base del contenuto assoluto di amminoacidi essenziali, delle loro relative proporzioni, del rapporto versus gli amminoacidi non essenziali e di fattori quali digeribilit e disponibilit. I pi importanti metodi (pi o meno costosi), in vivo e in vitro, per la determinazione della valenza

biologica sono basati sui seguenti principi:

1. Sostituzione di proteine endogene in seguito a impoverimento proteico. 2. Utilizzo di proteine per la crescita e lo sviluppo. 3. Mantenimento del bilancio dellazoto (N). 4. Concentrazione di amminoacidi nel plasma. 5. Calcolo a partire dalla composizione amminoacidica. 6. Determinazione con rottura enzimatica in vitro.

Vi risparmio le modalit con cui questi test vengono eseguiti. Sappiate solamente che si possono esprimere vari indici per catalogare la qualit delle proteine degli alimenti e questi sono:

1. BV (Biological Valence) 2. NPU (Net Protein Utilization) 3. PER (Protein Efficiency Ratio) 4. Amminoacido limitante

In questa tabella vengono elencate alcuni alimenti con i vari indici raffrontati: Table 1.9. Biological valence of some food proteins determined according to different methods. Protein from / Biological valence/ Limiting amino acids BV NPU PER 93 81 80 67 3.9 3.1 3.5 2.3 Met Thr Met

Chicken egg 94 Cows milk Fish Beef 84 76 74

Potatoes Soybeans Rice Beans

73 73 64 58

60 61 57 38 57

2.6 2.3 2.2 1.5 0.6

Met Met Lys, Tyr Met Lys, Thr

Wheat flour 52 (white)

Fonte: H.-D. Blitz, W. Grosch, P. Schieberle - Food Chemistry 4th revised and extended ed.

Il maggiore valore biologico osservato stato riscontrato in un miscuglio al 35% di proteine delluovo e al 65% di proteine presenti nelle patate. Generalmente esso limitato dai seguenti amminoacidi:

1. Lisina: carente nelle proteine di cereali e altri vegetali; 2. Metionina: carente nelle proteine di latte e carne bovina; 3. Treonina: carente nel grano e nella segale; 4. Triptofano: carente nella caseina (principale fosfoproteina del latte vaccino e del formaggio), nel granturco e nel riso.

Nel corso della millenaria storia delluomo sono state individuate numerose tecniche che consentono di arricchire il prodotto finito, ossia lalimento che andremo a consumare in tavola, con i principali amminoacidi limitanti: il caso di alcune coltivazioni di cereali arricchite con lisina, ad esempio. In ogni caso, efficaci combinazioni alimentari, come la pi celebre cereali&legumi, consentono di offrire al nostro organismo un pool completo di amminoacidi utile alla turnazione proteica. Circa le proteine da fonti vegetali, quali sono i cereali ad esempio, c da fare unulteriore precisazione. La presenza infatti di strutture fibrose tipiche delle specie vegetali, quali le cellulose, biostrutture indigeste per lapparato digerente umano, rendono meno disponibili le proteine in questi alimenti ed questa una delle ragioni del limitato valore biologico. In sintesi, non tutti gli amminoacidi potenzialmente disponibili risultano tali alla fine dei processi digestivi. Poich praticamente

impossibile determinare a priori quanto sia lo scarto in termini percentuali, si consiglia di assumere alimenti contenenti proteine dal valore biologico maggiore, poich per ottenerne la stessa quantit dalle proteine della pasta, ad esempio, sarebbero necessari quantitativi decisamente superiori, a discapito ovviamente dellapporto calorico che in una dieta equilibrata deve essere il primo aspetto da considerarsi.

IL CONTRIBUTO PROTEICO NELLA DIETA

Sono state pubblicate, nel corso degli anni, numerose ricerce circa la quota proteica giornaliera utile al mantenimento e allo sviluppo della massa magra negli atleti. Riporto il clamoroso, per certi aspetti, risultato della ricerca condotta da Tarnopolsky tra il 1986 e il 1992:

Evaluation of protein requirements for trained strength athletes M. A. Tarnopolsky, S. A. Atkinson, J. D. MacDougall, A. Chesley, S. Phillips and H. P. Schwarcz Department of Pediatrics, McMaster University, Hamilton, Ontario, Canada.

Abstract Position Statement: Leucine kinetic and nitrogen balance (NBAL) methods were used to determine the dietary protein requirements of strength athletes (SA) compared with sedentary subjects (S). Individual subjects were randomly assigned to one of three protein intakes: low protein (LP) = 0.86 g protein.kg-1.day-1, moderate protein (MP) = 1.40 g protein.kg-1.day-1, high protein (HP) = 2.40 g protein.kg-1.day-1 for 13 days for each dietary treatment. NBAL was measured and whole body protein synthesis (WBPS) and leucine oxidation were determined from L-[1-13C]leucine turnover. NBAL data were used to determine that the protein intake for zero NBAL for S was 0.69 g.kg-1.day-1 and for SA was 1.41 g.kg-1.day-1. A suggested recommended intake for S was 0.89 g.kg-1.day-1 and for SA was 1.76 g.kg-1.day-1. For SA, the LP diet did not provide adequate protein and resulted in an accommodated state (decreased WBPS vs. MP and HP), and the MP diet resulted in a state of adaptation [increase in WBPS (vs. LP) and no change in leucine oxidation (vs. LP)]. The HP diet did not result in increased WBPS compared with the MP diet, but leucine oxidation did increase significantly, indicating a

nutrient overload. For S the LP diet provided adequate protein, and increasing protein intake did not increase WBPS. On the HP diet leucine oxidation increased for S. These results indicated that the MP and HP diets were nutrient overloads for S. There were no effects of varying protein intake on indexes of lean body mass (creatinine excretion, body density) for either group. In summary, protein requirements for athletes performing strength training are greater than for sedentary individuals and are above current Canadian and US recommended daily protein intake requirements for young healthy males.

Journal of Applied Physiology, Vol 73, Issue 5 1986-1995, Copyright 1992 by American Physiological Society

E anche una ricerca pi recente pubblicata nel 2007 sul Journal of the International Society of Sports Nutrition:

International Society of Sports Nutrition position stand: protein and exercise Bill Campbell, Richard B Kreider, Tim Ziegenfuss, Paul La Bounty, Mike Roberts, Darren Burke, Jamie Landis, Hector Lopez and Jose Antonio

Abstract Position Statement: The following seven points related to the intake of protein for healthy, exercising individuals constitute the position stand of the Society. They have been approved by the Research Committee of the Society. 1) Vast research supports the contention that individuals engaged in regular exercise training require more dietary protein than sedentary individuals. 2) Protein intakes of 1.4 2.0 g/kg/day for physically active individuals is not only safe, but may improve the training adaptations to exercise training. 3) When part of a balanced, nutrient-dense diet, protein intakes at this level are not detrimental to kidney function or bone metabolism in healthy, active persons. 4) While it is possible for physically active individuals to obtain their daily protein requirements through a varied, regular diet, supplemental protein in various forms are a practical way of ensuring adequate and quality protein intake for athletes. 5) Different types and quality of protein can affect amino acid bioavailability following protein supplementation. The superiority of one protein type over another in terms of optimizing recovery and/or training adaptations remains to be convincingly demonstrated. 6)

Appropriately timed protein intake is an important component of an overall exercise training program, essential for proper recovery, immune function, and the growth and maintenance of lean body mass. 7) Under certain circumstances, specific amino acid supplements, such as branched-chain amino acids (BCAA's), may improve exercise performance and recovery from exercise.

Published on 26 September 2007 Journal of the International Society of Sports Nutrition 2007, 4:8 doi:10.1186/1550-2783-4-8 2007 Campbell et al; licensee BioMed Central Ltd. This is an Open Access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution License (http://creativecommons.org/licenses/by/2.0), which permits unrestricted use, distribution, and reproduction in any medium, provided the original work is properly cited.

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A conclusione di ci possiamo affermare che: una quota verosimilmente utile al mantenimento/accrescimento della massa muscolare garantita da una percentuale compresa tra 15 e 25% del proprio fabbisogno calorico giornaliero e superare tali valori non garantisce un risultato migliore o pi rapido (stando alle nozioni che la comunit scientifica dirama attualmente) in termini di qualit della massa. Spesso si tende a demonizzare diete iperproteiche basandosi sul concetto che tutti gli amminoacidi eccedenti debbono essere eliminati mediante le urine o le feci causando un lavoro extra al nostro apparato escretore che a lungo andare pu portare linsorgere di patologie anche gravi. Stando per alla realt dei fatti, e quindi alle nozioni diramate dalla gi citata comunit scientifica internazionale, non esistono ricerche che dimostrano come una dieta iperproteica protratta per lunghi periodi possa provocare malessere allorganismo. Diciamo quindi che non esiste, o quantomeno non ancora stato dimostrato, un nesso causale tra patologie allapparato escretore e una dieta iperproteica. Quindi, rimandando alla discrezionalit di ognuno la scelta sul quantitativo di proteine da introdurre con la propria dieta, ricordo solamente che per evitare di sprecare i preziosi amminoacidi come molecole energetiche (attraverso la gluconeogenesi vengono sintetizzati piruvato e acetil Coenzima A, ossia precursori nel ciclo di Krebs delle molecole di ATP) si consigliano le percentuali citate in precedenza.

INTEGRATORI

Sotto la sigla BCAA rientrano tutti quei prodotti a base di amminoacidi a catena ramificata. Questi sono L-Leucina, L-Valina e L-isoLeucina e fanno parte della pi ampia categoria degli amminoacidi essenziali, come spiegato in precedenza. Per chi effettua attivit fisica ad alto impegno muscolare l'integrazione con amminoacidi a catena ramificata giova sia dal punto di vista delle reazione energetiche che di quelle sintetiche postWO. Nello specifico, se assunti come preWO, vengono utilizzati come risorsa energetica mentre, se assunti nell'immediato postWO, consentono un pronto recupero delle lacerazioni a livello tissutale che l'allenamento intenso ha provocato. E' buona norma considerare come rapporto di assunzione 2:1:1, cio' significa che su un totale di 1g di prodotto 2 parti saranno di L-Leucina e una rispettivamente di LValina e L-isoLeucina. Circa le dosi e le modalit di assunzione si consigliano da 1 a 3g, a seconda del grado di allenamento e di intensit, di BCAA ogni 10kg di peso corporeo, da suddividersi in parti eguali nella mezz'ora che precede il WO e nella mezz'ora che segue il WO. Alimenti in cui possibile trovare alti quantitativi di BCAA sono senza dubbio il formaggio grana e il parmigiano.

Circa le proteine in polvere, esistono differenti classi di prodotti a seconda del tipo di fonte da cui queste vengono estratte e dalle differenti modalit industriali per ottenerle. Le fonti principali sono: siero del latte (whey), uovo e caseinato di calcio, senza dimenticare la soia. A seconda che queste siano ottenute per concentrazione o isolamento, per microfiltrazione o per scambio ionico, oltre alla natura stessa delle differenti strutture proteiche, hanno differenti tempi di rilascio nell'organismo, ossia gli amminoacidi che le compongono diventano disponibili al nostro organismo in tempi differenti. In base a queste considerazioni sar preferibile assumere proteine concentrate del siero del latte al mattino, ad esempio, per offrire all'organismo rimasto a digiuno per l'intera nottata una fonte dal rapido assorbimento, mentre saranno preferibili le seconde, dell'uovo e del caseinato di calcio, per assicurare la copertura delle ore notturne con un rilascio prolungato. I quantitativi sono strettamente legati alle esigenze del singolo, poich la dieta viene valutata ad personam. E' possibile inoltre modulare il rilascio accompagnando la fonte proteica ad altri alimenti che contengano fibre e grassi cos da rallentarne l'assorbimento.

Mi auguro che questo breve estratto possa avervi chiarito le idee su cosa siano le proteine e le ragioni per le quali giocano un ruolo fondamentale nella vita di tutti noi, bodybuilders e non.

Un saluto dal vostro Zio Sam.

Autore: loziosam (bbUser) Questo un articolo liberamente consultabile. E consentito un uso senza restrizioni, la distribuzione e la riproduzione anche parziale purch venga citata in modo chiaro la fonte. This is an Open Access article. Is permitted unrestricted use, distribution, and reproduction in any medium, provided the original work is properly cited. Copyright 2009 - bodybuilding.it