L22 - Scienze Motorie e Sportive

BIOLOGIA UMANA E BIOCHIMICA

MODULO BIOCHIMICA

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 Amminoacidi e proteine

STRUTTURA DEGLI AMMINOACIDI (AA):

Ogni amminoacido (eccetto la glicina) possiede un atomo di carbonio,

chiamato carbonio a, al quale sono legati quattro differenti gruppi:

§ un gruppo amminico basico (-NH2)

§un gruppo carbossilico acido (-COOH)
§un atomo di idrogeno (-H)
§una catena laterale, diversa per ciascun amminoacido (-R)

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 Amminoacidi

Gli amminoacidi sono i precursori di importanti molecole biologiche

come per esempio neurotrasmettitori, il gruppo eme e le basi azotate.

Dal punto di vista nutrizionale gli amminoacidi si possono classificare in:

Essenziali: quegli AA che una determinata specie non è in grado di

sintetizzare (o li sintetizza in quantità non sufficienti *):
- devono essere introdotti con la dieta
- Phe, Val, Thr, Try, Ile, Met, Leu, Lys, His*, Arg*
(* sono necessari nella dieta solo durante lo stadio giovanile di
crescita)

Non essenziali: quegli AA che una determinata specie è in grado di

sintetizzare.

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 Amminoacidi

Dal punto di vista biochimico gli amminoacidi si possono classificare in:

Glucogenici: tutti gli AA dal cui catabolismo otteniamo acido piruvico o un

intermedio del ciclo di Krebs e che quindi possono essere utilizzati per
riformare glucosio (Asp, Glu, Asn, Gln, His, Pro, Arg, Gly, Ala, Ser, Cys, Met,
Val).

Chetogenici: gli AA dal cui catabolismo otteniamo acetilCoA o

acetoacetilCoA, che quindi non possono essere utilizzati per riformare
glucosio (leucina e lisina).

Sia chetogenici che glucogenici: dal loro catabolismo otteniamo acido

piruvico o un intermedio del ciclo di Krebs, oltre che acetil CoA o
acetoacetilCoA (Phe, Tyr, Trp, Ile, Thr).

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 Amminoacidi

Ogni amminoacido esiste in 2 forme D e L

Tutti gli amminoacidi (tranne la glicina) hanno l’atomo di carbonio a legato a
quattro gruppi diversi: il carbonio a (asimmetrico) è quindi un centro
chiralico o otticamente attivo

Gli amminoacidi che hanno un centro asimmetrico nel carbonio a possono

esistere in due forme speculari (D ed L) dette stereoisomeri, isomeri ottici o
enantiomeri

Champe et al., Le basi della biochimica, Ed. Zanichelli

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 Amminoacidi

Classificazione degli AA
Gli amminoacidi possono essere classificati in base alle proprietà delle loro
catene laterali (-R), considerando la loro polarità o non polarità al pH
fisiologico e quindi la tendenza ad interagire con l’acqua

I gruppi funzionali delle catene laterali (-R) determinano la struttura, le

funzioni e la carica elettrica delle proteine

NON POLARI: Alanina, Glicina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Valina

POLARI: Asparagina, Cisteina, Glutammina,Prolina, Serina, Treonina
AROMATICI: Feninalanina, Tirosina, Triptofano
CARICHI POSITIVAMENTE: Arginina, Istidina, Lisina
CARICHI NEGATIVAMENTE: Aspartato, Glutammato

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 Proteine

LE PROTEINE
Le proteine sono macromolecole costituite dall’unione di un grande numero
di unità elementari: gli amminoacidi (AA)
Le proteine contengono solo L- amminoacidi

Sebbene in natura esistano più di 300 amminoacidi, soltanto 20 sono

incorporati nelle proteine dei mammiferi poiché sono quelli che vengono
determinati dalle sequenze specifiche del codice genetico (Traduzione
dell’RNA)

Alcuni amminoacidi
vengono modificati
dopo la sintesi
delle proteine

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 Proteine

LE PROTEINE
Fondamentali in ogni organismo, hanno molteplici ruoli:

§Componenti strutturali (collagene, tessuto connettivo, citoscheletro, pelle)

§Trasportatori (emoglobina, albumina)
§Trasmettitori di messaggi (ormoni peptidici)
§Catalizzatori di reazioni chimiche (enzimi)
§Difesa contro i patogeni (immunoglobuline)
§Controllo e regolazione dell’espressione genica (istoni)
§Deposito di materiale (ferritina)
§Proteine dei sistemi contrattili (miosina)

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 Legame peptidico

Gli amminoacidi sono uniti l’uno all’altro da legami peptidici.

Durante la formazione del legame peptidico viene eliminata una molecola di

acqua (reazione di condensazione)

La sequenza lineare degli amminoacidi legati contiene l’informazione

necessaria a generare una proteina con una forma tridimensionale esclusiva.

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 Proteine

LE PROTEINE
Alcune proteine contengono gruppi chimici diversi dagli amminoacidi

Molti enzimi contengono solo amminoacidi e nessun altro gruppo chimico:

PROTEINE SEMPLICI.

Altre proteine contengono, oltre agli amminoacidi, gruppi chimici funzionali

permanentemente associati:
PROTEINE CONIUGATE.
La parte non amminoacidica viene definita GRUPPO PROSTETICO.

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 Struttura-funzione

La sequenza aminoacidica contiene tutta l’informazione necessaria a

specificare la forma tridimensionale di una proteina e quindi la sua funzione

Per funzionare una proteina deve assumere una struttura tridimensionale

precisa
Collagene
Mioglobina

Le proteine possono essere classificate in due gruppi principali:

proteine globulari e fibrose

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 Struttura-funzione

Le proteine globulari: sono solubili in acqua, assumono una forma quasi

sferica, ed assolvono funzioni biologiche (esempio Enzimi, Ormoni, Proteine
di trasporto, Proteine di deposito)
.
Collagene
Mioglobina

Le proteine fibrose : hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci o

in foglietti, in genere presentano un unico tipo di struttura secondaria, sono
insolubili in H2O per la presenza di elevata concentrazione di AA idrofobici.
Le catene polipeptidiche si associano in complessi sopramolecolari in modo
da nascondere al solvente le superfici idrofobiche.
Sono adatte a ruoli strutturali (p.es. a-cheratina, collageno).
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 Struttura-funzione

Livelli di organizzazione
Struttura primaria: Successione AA formazione di un polipeptide
Struttura secondaria: Ripiegamenti spaziali polipeptide(es. a- elica, β-foglietto)
Struttura terziaria: Stabilizzata da legami deboli(globulare enzimi) e in alcune
proteine da ponti disolfuro (S-S)
Struttura quaternaria: Aggregazione di più catene polipeptidiche (subunità)
(es. emoglobina: 4 subunità)

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 Struttura-funzione
Livelli di organizzazione

Gli amminoacidi con catene laterali cariche, idrofiliche, sono generalmente

esposti sulla superficie delle proteine

I residui idrofobici, non polari, si trovano in genere all’interno delle

proteine, protetti dal contatto con l’acqua

In soluzione acquosa le proteine globulari hanno una struttura compatta: le

catene laterali idrofobiche si trovano nella parte interna della molecola
mentre i gruppi idrofilici in genere si trovano in superficie.

In un ambiente non polare (lipidico), per esempio una membrana, la

disposizione è opposta: catene laterali idrofiliche all’interno, amminoacidi
idrofobici sulla superficie della molecola.

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 Struttura-funzione

Una proteina tende a ripiegarsi in una configurazione compatta

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 Struttura-funzione
Una proteina tende a ripiegarsi in una configurazione compatta

Champe et al., Le basi della biochimica, Ed. Zanichelli

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 Struttura terziaria base dell’attività biologica

La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale, avvolta, di una

proteina.

E’ INDISPENSABILE PER L’ATTIVITA’ BIOLOGICA DELLA PROTEINA

La struttura primaria di una catena polipeptidica determina la sua struttura
terziaria.
Quando una proteina si avvolge su se stessa, gli AA che si trovano in regioni
lontane della sequenza polipeptidica possono ugualmente interagire tra loro.

È stabilizzata prevalentemente
da legami non covalenti come
ponti idrogeno, interazioni
idrofobiche tra amminoacidi
non polari e legami ionici.

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 Struttura terziaria base dell’attività biologica

LE PROTEINE SONO MOLECOLE DINAMICHE E POSSONO CAMBIARE

CONFORMAZIONE QUANDO SI LEGANO AD ALTRE MOLECOLE

La cellula è in grado di regolare la propria funzione/metabolismo

modificando la conformazione di proteine già esistenti

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