Professore Salvatore Velotto

Argomento Macro Nutrienti - Proteine

 Salvatore Velotto

Gli alimenti contengono un insieme

di sostanze chimiche di varia
complessità, genericamente definite
principi alimentari.

Attraverso i processi della

digestione, i principi alimentari degli
alimenti si scindono in unità più
semplici, pronte per essere assorbite e
utilizzate dall’organismo.

Poiché queste unità più semplici

sono le sostanze della nutrizione,
esse vengono definite principi nutritivi
o nutrienti.

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Micronutrienti e Macronutrienti
Carboidrati

Macronutrienti Lipidi

Proteine
Nutrienti

Sali Minerali

Micronutrienti
Vitamine

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Proteine
Le proteine sono un importante nutriente necessario per la costruzione, il mantenimento
e la riparazione dei tessuti dell’organismo.

Hanno funzione strutturale in quanto costituiscono muscoli, pelle, capelli, unghie e gli
enzimi, che permettono le attività delle nostre cellule.

Entrano nella costituzione di vari composti che regolano il metabolismo, il trasporto e le

difese immunitarie dell’organismo (enzimi, anticorpi, ormoni, ecc…).

Trasmettono l’informazione genetica

Proprietà funzionali negli alimenti

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Proteine

• Composte da 20 aminoacidi, di cui 9 essenziali.

• Tutti gli aminoacidi non utilizzati per la sintesi di proteine

endogene vengono ossidati a CO2 e H2O e forniscono (in
media) 4 kcal/g (15 kJ).

• Le fonti di proteine nella dieta sono eterogenee. Differiscono in

quantità e qualità

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Proteine
Sono composte da quattro elementi fondamentali:
carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto e quindi si dicono
sostanze quaternarie, ma spesso contengono anche zolfo,
ferro, magnesio e qualche altro elemento chimico

Sono delle grandi molecole, formate

dall’unione di molecole più piccole, gli
aminoacidi, uniti tra loro attraverso legami
peptidici. Una proteina può essere costituita
da poche decine o da centinaia di
aminoacidi.

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Aminoacidi

Tutti gli aminoacidi sono costituiti da un

gruppo amminico ed un gruppo carbossilico
legati ad uno stesso atomo di carbonio,
denominato carbonio Alpha.

In una catena proteica ogni aminoacido è

legato al successivo mediante un legame
peptidico tra il suo gruppo carbossilico ed il
gruppo amminico dell’aminoacido seguente.

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La formula di struttura di un aminoacido è:

NH2 è il gruppo amminico, mentre COOH è il gruppo acido.

È a loro che gli aminoacidi devono il loro nome.

R- è il radicale, la parte variabile, vale a dire un insieme di atomi che formano una catena non troppo lunga.
Ogni aminoacido ha un radicale differente che ne cambia le proprietà e lo rende diverso dagli altri

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Aminoacidi
In base alla natura di R si dividono:

aa con R privo di carica aa con R che porta una

carica (pH neutro)
aa con R apolare aa con R carico positivamente
aa con R polare aa con R caricato negativamente

aa con R apolare: non avendo gruppi polari sono idrofobe

aa con R polare: molto più solubili in acqua;

aa con R carico positivamente: aa basici

aa con R caricato negativamente: aa acidi.

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Struttura Proteine
STRUTTURA

Perché le proteine possano svolgere correttamente le

funzioni è necessario che la catena amminoacidica si
ripieghi assumendo la sua conformazione nativa che,
riorganizzandosi ulteriormente nello spazio, arriva a
definire la struttura terziaria (ormoni, enzimi..) e
quaternaria della proteina (es. emoglobina).

Quando una catena proteica acquisisce una struttura

terziaria e/o quaternaria stabile si parla di FOLDING
(ripiegamento) e la proteina si dice allo stato NATIVO.

Per la struttura terziaria delle proteine è essenziale

l’interazione con l’ambiente, in genere H2O.

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STRUTTURE DELLE PROTEINE

AA AA a-elica
AA AA
AA
AA Struttura secondaria: primo
ripiegamento della catena
Struttura primaria: la sequenza degli AA

Struttura quaternaria: più gomitoli che si Struttura terziaria: ripiegamento a

uniscono gomitolo

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Aminoacidi

Gli aminoacidi
presenti nelle
proteine sono
20

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Aminoacidi

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Aminoacidi

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Digestione Proteine
Durante la digestione l’organismo demolisce le proteine alimentari,
trasformandole in aminoacidi che utilizzerà poi per produrre le proprie
proteine specifiche: ormoni, enzimi, anticorpi
Proteine
Digestione

Aminoacidi

Anticorpi Enzimi

Ormoni

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CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE

In base a:
• funzione: enzimi, ormoni, proteine di trasporto, di struttura, di deposito, ecc.
• forma
p. fibrose: di origine animale, prevalente funzione meccanica: cheratine, collageno, elastine, ecc.
p. globulari: tutte le altre.

• composizione chimica:
semplici: se per idrolisi danno solo aa (C 50%, = 23%, N 16%, H7%, S max 3%)
coniugate che contengono anche gruppi non proteici responsabili delle diverse azioni biologiche

• proprietà chimico-fisiche
protammine e istoni, basiche, solubili in acqua sono nucleoproteine (nei cromosomi). - Non coagulano al calore
albumine: sieroalbumina, lattoalbumina, ovoalbumina, ecc.
solubili in acqua, coagulano al calore
globuline: ovoglobulina, sieroglobulina,fibrinogeno, globuline vegetali.
solubili in soluzioni saline a pH neutro, coagulano al calore.
prolammine: glutenina del frumento - solubili solo in acidi ed alcali diluiti
scleroproteine: collagene - insolubili in tutte le precedenti soluzioni.

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Qualità Proteine
La seguente tabella riporta gli indici nutrizionali proteici di vari tipi di proteine alimentari, e consente di
fare alcune interessanti considerazioni.

% P = contenuto VB = Valore
proteico Biologico
percentuale
dell'alimento
NPU =
Utilizzazion
IC = INDICE e proteica
CHIMICO netta

Le proteine di origine animale hanno una qualità elevata, mentre quelle dei cereali e dei
legumi hanno qualità medio-bassa.

La scarsa qualità delle proteine dei cereali e dei legumi è dovuta alla carenza in amminoacidi essenziali
(lisina per i cereali e metionina + cistina per i legumi), ma anche perché non vengono digerite in modo
efficiente (soprattutto i cereali).

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Proteine

In base alla quantità di • Proteine ad alto

aminoacidi presenti, si
definisce anche il valore
biologico della proteina,
cioè la sua importanza
per il nostro organismo
valore biologico
• Proteine a basso
valore biologico
• Proteine a valore
biologico nullo

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Proteine
Proteine ad alto valore biologico: sono proteine complete e contengono tutti gli otto
aminoacidi essenziali in quantità ottimale

Alimenti
di origine
animale

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Proteine
Proteine a basso valore biologico: sono proteine complete, che
contengono tutti gli otto aminoacidi essenziali però in bassa quantità,
non sufficiente per il nostro organismo

Sono contenute in alcuni alimenti di

origine vegetale come legumi e cereali.
Alimenti di
origine
Se si combinano questi due alimenti vegetale
(pasta e fagioli, riso e piselli) le proteine
assunte si completano, diventando
paragonabili a quelle ad alto valore
biologico

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Proteine
Proteine a valore biologico nullo: sono proteine incomplete, ma che comunque
aiutano il nostro organismo nella “fabbricazione” delle "sue" proteine e che quindi
bisogna mangiare

Sono contenuti nella frutta, Alimenti di

negli ortaggi e nei tuberi origine
vegetale

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FUNZIONE DELLE PROTEINE NEGLI ALIMENTI

Forniscono gli amminoacidi per la biosintesi delle proteine dell’organismo

Contribuiscono in maniera significativa alle proprietà fisiche degli alimenti

Contribuiscono al flavor dell’alimento e sono precursori di aromi e colori che si formano a seguito
dei trattamenti termici o enzimatici durante la produzione, il processo e la conservazione degli
alimenti

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FUNZIONE DELLE PROTEINE NEGLI ALIMENTI

Negli alimenti, le proteine influenzano fortemente le proprietà strutturali.
Le loro tre caratteristiche fondamentali che vanno ad influenzare la struttura di
un prodotto sono:
• Capacità di interagire con l’acqua
(idratabilità e solubilità).

• Capacità di interagire con altre proteine

(aggregazione: precipitazione o gelificazione).

• Proprietà tensioattive/di superficie

(emulsioni o schiume).

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INTERAZIONI TRA LE PROTEINE

In un alimento contenente proteine non denaturate (native) la maggior parte delle

interazioni sono intramolecolari.
Questa situazione cambia in due casi:

Quando si arriva al punto isoelettrico Quando si denaturano le proteine

Per quanto riguarda la denaturazione diciamo che, nel

Per quanto riguarda il punto isoelettrico, ricordiamo che al
punto isoelettrico la carica delle proteine è nulla e, se le
cariche sono nulle, le proteine aggregano vista la nulla
repulsione elettrostatica e la maggiore idrofobicità
(diminuzione della solubilità in acqua).
momento in cui una proteina viene denaturata, la struttura
terziaria si apre e le interazioni che erano INTRAmolecolari
possono diventare INTERmolecolari.
Ma perché abbiamo la formazione di questi nuovi legami che
portano ad una aggregazione più o meno forte?

Il punto isoelettrico (pI) è il valore di pH È una questione di energia libera: Le proteine, una volta
al quale una molecola presenta carica “aperte”, devono “nascondere” la loro componente apolare
elettrica netta nulla all’ambiente acquoso e quindi si aggregano tra di loro.

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INTERAZIONI TRA LE PROTEINE

Qualunque sia la loro natura, le interazioni tra proteine sono

fondamentali per conferire specifiche caratteristiche
organolettiche agli alimenti come aspetto, consistenza,
texture, viscosità nonché per ottenere determinate proprietà
strutturali in caso di gel, schiume, emulsioni, etc.

Per questo i processi di trasformazione degli alimenti (in primis la cottura,

ma anche molti trattamenti meccanici o l’inserimento di gas nel sistema)
che modificano queste interazioni cambiano in modo profondo le proprietà
e le caratteristiche dei suddetti alimenti.
Ovviamente il processo deve essere strettamente controllato in modo
da ottenere le caratteristiche finali desiderate.

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MODIFICHE DEGLI AA DURANTE I PROCESSI ALIMENTARI
Si tratta di modifiche a carico dei gruppi R.
Deammidazione: Al contrario delle ammine, le ammidi sono
poco reattive. Però a temperature superiori ai 180°C avviene
la deammidazione.
L’ammonio prodottosi è un ottimo reagente per la Reazione
Maillard. Ecco perché i prodotti da forno devono essere cotti a
temperature superiore ai 180°C solo sopra questa temperatura
gli ammino acidi ammidici di cui sono ricche le proteine dei
cereali possono innescare la reazione di imbrunimento che
associamo al prodotto “cotto”.
Ossidazione (principalmente a carico degli
aromatici). Può avvenire sia solo per azione
chimica (specie alle alte temperatura) ma più
spesso è determinata da enzimi come avviene
nella frutta e nella verdura tagliata e lasciata
all’aria (vedi imbrunimento enzimatico).
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Disidratazione (serina): Ad alte temperature si ha la
disidratazione della serina con formazione di un doppio legame
(deidroalanina). La deidroalanina è un composto molto reattivo
che reagisce facilmente (ad esempio con la lisina di un'altra
catena polipeptidica, formando la lisino alanina) dando luogo ad
aggregati proteici.
Deidroalanina Lisino alanina
Desulfurazione (cisteina e metionina): Si ha il rilascio di
gruppi SH che conferiscono la classica puzza di uovo.
Si ha a seguito dei trattamenti termici e gli effetti
sensoriali negativi vengono alleviati mediante
deareazione del prodotto.
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MODIFICHE DOVUTE AI MICRORGANISMI

• Desulfurazione: chimicamente Si ha il rilascio di gruppi SH che

conferiscono la classica puzza di uovo ad opera di batteri è in
genere indice di una profonda contaminazione del prodotto

• Decarbossilazione (AA amminici): Si ha la formazione di

ammine biogene dall’odore più che sgradevole. Le ammine
biogene sono delle diammine derivate dagli ammino acidi
basici: da lisina, istidina e arginina otteniamo rispettivamente,
cadaverina, istamina e putrescina).

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FUNZIONE DELLE PROTEINE NEGLI ALIMENTI

ESEMPI

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CONTENUTI PROTEICI DI ALCUNI ALIMENTI

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FONTI di Aminoacidi essenziali

Legumi - Valina e Leucina, Uova, Acqua e Vegetali – Triptofofano, Fenilalanina

Isoleucina

Uova e Cereali - Metionina

Carne, Pesce e Legumi – Istidina, Treonina e Lisina

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DENATURAZIONE DELLE PROTEINE

La denaturazione delle proteine è un fenomeno chimico che consiste nel cambiamento della struttura proteica
con conseguente perdita della funzione originaria della molecola. La denaturazione modifica la struttura
secondaria, terziaria o quaternaria delle proteine senza modificare la composizione e la sequenza degli
amminoacidi (non vengono rotti i legami peptidici).

In seguito alla denaturazione, le proteine possono rendere reattivi alcuni gruppi (il gruppo amminico o quello
carbossilico) tramite i quali formano dei legami intramolecolari (tra molecole diverse) che possono causare
l'aggregazione di più molecole proteiche. Questa trasformazione comporta vari fenomeni:
- perdita dell’attività biologica (gli enzimi, che hanno struttura proteica, possono essere inattivati);
- coagulazione e aggregazione, per esempio con formazione di schiume;
- aumento della digeribilità che si verifica solitamente con la cottura.

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DENATURAZIONE DELLE PROTEINE

La denaturazione è il processo opposto al folding: si ha la perdita della struttura secondaria e
terziaria.

La perdita della struttura primaria è invece molto più difficile: in questo caso sono responsabili o
degli enzimi peptidici o un processo di idrolisi acida/basica ad hoc.

La denaturazione può essere determinata da vari fattori: pH, temperatura, forza ionica, stress
meccanico, pressione osmotica.

Per cui molti processi tecnologici come la cottura, il congelamento, l’essiccazione, l’irraggiamento
portano alla denaturazione.

E’ fondamentale conoscere i principi generali della denaturazione e le caratteristiche specifiche delle

principali proteine alimentari in modo da poterla regolare ed indirizzare a proprio piacimento, al fine di
ottenere determinate caratteristiche nel prodotto voluto.

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DENATURAZIONE DELLE PROTEINE

Meccanica Chimica
Fisica pH, tensioattivi, urea, sali,
alta temperatura (cottura), alte agitazione
solventi, etc.
pressioni, forze di taglio e torsione
(impastare, montare, centrifugare)
Per capire la denaturazione meccanica delle
proteine, considereremo quelle contenute
nell’albume dell’uovo.
coagulazione delle
La cottura dei cibi causa la denaturazione termica
Come abbiamo detto precedentemente, possiamo proteine del latte o del
paragonare le proteine dell’albume a gomitoli di
delle proteine e il fenomeno è facilmente lana sospesi in acqua. Questi “gomitoli” hanno siero del latte mediante
osservabile in base ai cambiamenti di delle parti idrofobe (che temono l’acqua) e delle l’aggiunta di sostanze
consistenza e colore. parti idrofile (che amano l’acqua).
acide, che sono
Come esempio di denaturazione termica delle
Quando l’albume viene sbattuto energicamente esattamente i processi
con una frusta, ha la capacità di trasformarsi da
proteine prenderemo in considerazione le sostanza liquida a schiuma (miscuglio eterogeneo utilizzati per la
proteine contenute nell’uovo. tra un liquido e un gas) densa e spessa: per effetto produzione del
dell’agitazione meccanica, l’albume incorpora aria
e le proteine si srotolano e si dispongono intorno formaggio e della
alle bolle d’aria. ricotta!

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DENATURAZIONE DELLE PROTEINE

La cottura non provoca riduzioni sensibili del valore nutritivo delle proteine ma comporta un aumento
della loro digeribilità. Tuttavia una cottura troppo prolungata può portare ad una minore disponibilità
di alcuni AA essenziali come cisteina, triptofano, metionina, lisina.

Se la cottura di alimenti ricchi di proteine viene condotta in ambiente acido (ad es. presenza di aceto,
limone e salsa di pomodoro) si hanno modificazioni simili a quelle ottenute con la digestione
(formazione di molecole più piccole).

Fenomeni negativi si verificano quando la cottura, soprattutto l'arrostimento, si prolunga tanto da far
diminuire la capacità delle proteine a legare l'acqua; ne segue un'azione più difficoltosa da parte dei
succhi gastrici (minore digeribilità).

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DENATURAZIONE DELLE PROTEINE

Effetto della temperatura sulla denaturazione delle proteine
A 60-90°C A 100-150°C
La denaturazione del corredo proteico può essere La denaturazione del corredo proteico può
definita: MODERATA essere definita: INTERMEDIA
Denaturazione: • decomposizione lisina
• riduzione della solubilità; • perdita di serina e treonina
• aumenta la digeribilità; • formazione di isopeptidi (riduzione della
• inattivazione di proteasi, lipasi, lipossigenasi, amilasi, digeribilità e del potere nutritivo)
polifenolossidasi • formazione di lisinoalanina
• inattivazione di fattori antinutrizionali (inibitori di
tripsina e chimotripsina, lectine)
La Denaturazione
A temperature superiori ai 200°C, delle proteine è in
abbiamo una ELEVATA denaturazione del corredo proteico con: funzione anche del
• formazione di sostanze tossiche (pirolisi, prodotti cancerogeni) tempo di esposizione
alle temperature
indicate
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DENATURAZIONE DELLE PROTEINE

La denaturazione implica l’esposizione delle catene APOLARI: se con la rimozione dell’agente denaturante
la proteina ritrova la sua conformazione nativa, la denaturazione è REVERSIBILE.

Se invece le catene lipofile (apolari) di proteine diverse interagiscono, spesso le proteine precipitano e la
denaturazione diventa IRREVERSIBILE.

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CAPACITA’ DI FORMARE GEL

Raffreddamento (PD)n (gel translucidi)
nPN calore nPD

Aggregazione Gel a coagulo (opachi)

nPN: Numero proteine native

nPD: Numero proteine Denaturate
PD: Proteine denaturate

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CAPACITA’ EMULSIONANTE dispersioni di piccole gocce di

liquido in una fase continua di un
altro liquido immiscibile
(emulsioni olio/acqua o
acqua/olio)

La Capacità di stabilizzare le emulsioni di una proteina è data

dall’Indice di Attività Emulsionante (EAI)

(area interfacciale per unita di massa di proteina)

(EAI = A/m
)
Area interfacciale totale A = 3F/R
F = frazione in volume della fase lipidica dove m = massa della proteina (g)
dispersa
R = raggio medio delle particelle emulsionate

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CAPACITA’ EMULSIONANTE

PROTEINA EAI (m2/g)

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REAZIONE MAILLARD
Un’altra importante reazione che interessa gli aminoacidi e le
proteine alimentari è quella di Maillard, conosciuta anche come
imbrunimento non enzimatico (chimico).

Si tratta di una serie molto complessa di reazioni tra gruppo carbonilico di

zuccheri riducenti e gruppo amminico di aminoacidi liberi o proteine.

Le reazioni di Maillard possono avere effetti nutrizionali e fisiologici:

- perdita di amminoacidi disponibili;
- riduzione della digeribilità proteica;
- inibizione di enzimi intestinali;
- effetti organolettici positivi o negativi.

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BOLLITURA

La lessatura determina il passaggio delle proteine solubili nell'acqua con perdita di valore nutritivo
se il brodo non viene utilizzato.

· se l'alimento proteico viene introdotto nell'acqua già bollente, l'alta temperatura provoca
coagulazione delle proteine superficiali con protezione di quelle solubili che si trovano all'interno
della massa; ne consegue un buon lesso e un brodo povero;

· se si immerge il pezzo di carne in acqua fredda non salata, man mano che il riscaldamento
procede, le proteine solubili passano nel liquido di cottura che ne
diventa più ricco; si ha così un buon brodo e un pessimo lesso.

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