LE PROTEINE

COSA SONO?
lunghe catene polipeptidiche con una sequenza amminoacidica
FUNZIONI
ENZIMI
catalizzano rottura o formazione di legami covalenti
alcol deidrogenasi; pepsina; DNA polimerasi; proteina chinasi; ribulosio
bifosfato carbossilasi
PROTEINE STRUTTURALI
supporto meccanico
collagene; elastina; actina; tubulina; cheratina
PROTEINE DI TRASPORTO
trasporto di piccole molecole o ioni
seroalbumina; emoglobina; transferrina; batteriorodopsina: GLUT; pompa
Calcio
PROTEINE MOTRICI
generare movimento in cellule e tessuti
miosina; chinesina; dineina
PROTEINE DI ACCUMULO
immagazzinare AA e ioni
ferritina; ovoalbumina; caseina
PROTEINE DI SEGNALAZIONE
trasferimento segnali
insulina; netrina; NGF (nerve growth factor); EGF (epidermidermal growth
factor)
PROTEINE RECETTORE
ricezione e trasmissione di segnale
recettore acetilcolinico; recettore insulinico; rrcettore adrenergico
PROTEINE REGOLATRICI DI GENI
 legarsi al DNA per attivare o inattivare geni
repressore del lattosio Lac;
PROTEINE SPECIFICHE
varia funzione
proteine anticongelamento dei pesci polari; proteina fluo verde delle meduse;
monellina nelle patate africane; proteine di fissaggio nelle cozze
FORMA
OSSATURA DELLA PROTEINA
CARBONIO CENTRALE (alfa)
Gruppo amminico (NH3+)
DOMINIO N-TERMINALE
Gruppo carbossilico (COO-)
DOMINIO C-TERMINALE
Catene laterali
Legame
Legame peptidico: è un tipo di legame covalente che si forma tra il
CARBONIO del gruppo carbossilico (-COOH) di un AA e l'AZOTO del
gruppo amminico (NH2) di un altro AA.
AMMINOACIDI
ESSENZIALI
NON ESSENZIALI
POLARI
carica negativa
Acido Aspartico
Acido Glutammico
carica positiva
Arginina
Lisina
Istidina
senza carica
 Asparagina
Glutammina
Serina
Treonina
Tirosina
NON POLARI
Alanina
Glicina
Valina
Leucina
Isoleucina
Prolina
Fenilalanina
Metionina
Triptofano
Cisteina
Conformazione
le proteine assumono la forma in cui l'energia libera è ridotta al minimo
denaturazione e rinaturazione dimostrano le le particolartà delle proteine
risiedono proprio nella loro sequenza di AA
per ripiegarsi le proteine sono assistite dalle PROTEINE CHAPERON
le proteine hanno una sola conformazione stabile
STRUTTURA
LIVELLI DI ORGANIZZAZIONE
PRIMARIA
semplice catena di AA
SECONDARIA
alfa elica
foglietto beta
supersecondaria
 coiled-coil (elica superavvolta)
alfa-cheratina
miosina
foglietto beta parallelo e antiparallelo
proteina batteria HPr
fibre amiloidi
TERZIARIA
catena formata da alfa eliche, foglietti beta, anse, avvolgimenti casuali,
pieghe
QUATERNARIA
più catene polipeptidiche unite fra loro
le catene sono unite fra loro a livello dei siti di legame, che sono proprio
quelle parti della catena che possono legarsi ad altre catene
ogni catena si chiama subunità (dimeri, triadi, tetradi, etc)
UNITA' ORGANIZZATIVA
DOMINIO PROTEICO, parte della catena che può ripiegarsi
indipendentemente
STRUTTURA TRIDIMENSIONALE
GLOBULARI
aggregato sferico con superficie irregolare
FIBROSE
forma allungata
alfa cheratina
filamenti intermedi
matrice extracellulare
collagene
LEGAMI PRESENTI
peptidici (covalenti)
a idrogeno
ponti disolfuro
 interazioni di Van der Waals
attrazioni elettrostatiche
FUNZIONAMENTO PROTEICO
Le proteine funzionano grazie alla loro capacità di legarsi ad altre molecole (ioni,
micromolecole o macromolecole), i LIGANDI
Il sito di legame è la parte della proteina sulla quale si attacca il ligando e non
viene mai modificata
INTERAZIONI
legami a idrogeno
attrazioni elettrostatiche
attrazioni di Van der Waals
forze idrofobe
GLI ANTICORPI
sono delle immunoglobuline prodotte dal sistema immunitario
grazie alla loro forma a Y riescono a riconoscere l'antigene e procedono
nell'inattivarlo o nel segnalarlo ad altri agenti specializzati
GLI ENZIMI
Catalizzatori di natura biologica
Classificati in
idrolasi
scissioni idrolitiche
nucleasi
degradano gli acidi nucleici
proteasi
degradano proteine
ligasi
uniscono due molecole
isomerasi
ridistribuzione di legami
polimerasi
 reazioni di polimerizzazione
chinasi
aggiungono un fosfato alle molecole
fosfatasi
rimuovono un fosfato alle molecole
ossidoreduttasi
ossidasi, reduttasi, deidrogenasi
ATPasi
idrolizzano l'ATP
altri:
tripsina
pepsina
trombina
lisozima
Lavorano seguendo la costante di Michaelis e Menten (KM). L'enzima
raggiunge una velocità massima possibile (Vmax). La velocità aumenta
all'aumentare del substrato.
Spesso l'enzima si trova associato ad un coenzima, che è una piccola
molecola organica che per essere sintetizzata (come il retinale) ha bisogno
delle vitamine (come in questo caso la vitamina A) per fare agire l'enzima (la
rodopsina)
REGOLAZIONE ATTIVITA' PROTEICA
Gli enzimi devono essere regolati (substrato --> prodotto)
regolazione negativa
riduce l'attività enzimatica
regolazione positiva
stimola l'attività enzimatica
Le proteine sono quasi tutte ALLOSTERICHE
possono assumere una conformazione diversa a seconda dell'attività che
devono svolgere
FOSFORILAZIONE
 aggiunta o rimozione di gruppo fosfato che riporta la proteina alla sua
condizione di origine
proteina chinasi (+P)
proteina fosfatasi (-P)
PROTEINE MOTRICI
cambiamenti conformazionali che permettono alla proteina di "camminare"
MACCHINE PROTEICHE
proteine singole che collaborano nello svolgimento di un preciso compito
sono spesso ATP dipendenti
PROTEINE IMPALCATURA
tengono insieme molti complessi proteici
sono molto elastiche per permettere collisioni tra le proteine a loro legate
CONDENSATO INTRACELLULARE
"fabbriche" di proteine e RNA
nucleolo