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Vitamine idrosolubili

VITAMINA C
Composto riducente donatore monoelettronico radicale poco reattivo
ACIDO L-ASCORBICO pK = 4,2
CH2OH H OH O O -e +e HO OH HO H O

RADICALE ASCORBILE
CH2OH H OH O O -e -H+ +e +H
+

ACIDO L-DEIDRO ASCORBICO


CH2OH H OH O O H

O
idrolisi irreversibile dellanello

acido 2,3 dicheto gulonico Quindi catabolismo

alta concentrazione nelle piante Nelle foglie verdi: stessa concentrazione clorofilla tessuti non fotosintetici: protezione da stress ambientale, ozono, raggi UV Regno animale
Invertebrati e pesci non sintetizzano ascorbato Anfibi , rettili, uccelli, la maggior parte dei mammiferi sintetizzano ascorbato dal glucosio Pipistrelli, scimmie superiori, uomo non sintetizzano ascorbato Inattivazione del gene per la L-gulono lattone ossidasi enzima terminale della via biosintetica

ASSUNZIONE: 70-100 mg/die

CARENZA: porta a scorbuto

COFATTORE ENZIMATICO mono- e di- ossigenasi Fe o Cu dipendenti utilizzate per la mantiene il metallo nella forma ridotta attiva sintesi del collagene: idrossilazione di prolina e di lisina sintesi delle catecolamine: dopammina noradrenalina sintesi della carnitina: due enzimi della via biosintetica amidazione del grupppo carbossilico terminale da parte della glicina (nella maturazione post sintetica di ormoni e neurotrasmettitori peptidici) REAGENTE CHIMICO Inattivazione di specie ossidanti Rigenerazione della vit E Assorbimento e metabolismo del ferro

I coenzimi derivanti dalle vitamine B


Vitamina
Tiamina (B1)

Coenzima
Tiamina pirofosfato (TPP)

Riboflavina (B2)
Niacina (PP) Acido pantotenico (B5) Piridossina (B6) Biotina Folati Cobalamina (B12)

Coenzimi flavinici: FMN e FAD


Coenzimi nicotinamidici: NAD+ e NADP+ fosfopanteteina (nellACP) e Coenzima A (CoA) Piridossalfosfato (PLP) -N-biotinil-lisina-Enzima Tetraidrofolati Metilcobalammina e deossiadenosilcobalammina

VITAMINA B1 o tiamina

F. G. Hopkins, C. Eijkman: Scoperta della Vitamina B1 (tiamina) (Premio Nobel per la medicina nel 1929) Dal 1926 al 1955 scoperta delle vitamine dalla B1 alla B12 Fabbisogno 1,2 mg/die
Sindrome da Carenza di tiamina: Beri beri Interessa il sistema nervoso e cardiovascolare

Coenzima: tiamina pirofosfato (TPP)


(Fermentazione alcolica nel lievito: piruvato decarbossilasii )
La TPP interviene nella decarbossilazione degli -cheto acidi con formazione dei derivati acil~CoA e perdita di CO2; cofattore per gli enzimi - piruvato deidrogenasi, - -chetoglutarato deidrogenasi (nel Ciclo di Krebs), - deidrogenasi degli -chetoacidi a catena ramificata (nel catabolismo degli amminoacidi a catena ramificata valina, leucina, isoleucina).

E il cofattore della transchetolasi, lenzima responsabile dellinterconversione dei pentosi fosfati, essenziali per la sintesi del ribosio.

Il centro attivo della TPP il C-2 dellanello tiazolico, che tende a dissociare il protone per formare un carbanione

RIBOFLAVINA (vit B2)

Coenzimi: FMN (Flavin MonoNucleotide) FAD (Flavin Adenin Dinucleotide) Funzione: partecipano a reazioni di ossidoriduzione Le proteine che li utilizzano si chiamano flavoproteine

Funzioni biochimiche E il costituente fondamentale dei coenzimi ossido-riduttivi

in genere deidrogenasi legati alle flavoproteine

Reazioni ossidoriduttive del metabolismo intermedio ossidazione dellacido succinico (Ciclo di Krebs) ossidazione degli acidi grassi (-ossidazione mitocondriale) ossidazione ipoxantina /xantina ad acido urico ossidazione dei coenzimi piridinici catena respiratoria

NIACINA
(o vitamina B3 o Vit PP (Pellagra Preventing)

acido nicotinico e nicotinammide (ammide dellacido nicotinico)


FABBISOGNO: 15 mg /die

FONTI ALIMENTARI carni, fegato, legumi, caff BIODISPONIBILITA DELLA NIACINA Nei cereali poco biodisponibile perch legata a carboidrati complessi. La pellagra, malattia da carenza con sintomi dermatiti, diarrea, demenza (anche nota come malattia delle 3 D) era diffusa in Italia nelle zone con alimentazione a base di mais (polenta), Il mais contiene poca niacina non assorbibile ed inoltre povero in triptofano

Biosintesi nelluomo. La niacina pu essere sintetizzata nelluomo da una via secondaria del catabolismo del triptofano, amminoacido essenziale (Le proteine contengono in media l1% di triptofano)

Si assume che 60 mg di triptofano danno origine ad 1 mg di niacina

STRUTTURA

E il costituente fondamentale di coenzimi ossido-riduttivi nicotinammide-adenindinucleotide (NAD+) nicotinammide-adenindinucleotide-fosfato (NADP+)

ADP ribosio

Il NAD+ ed il NADP+ funzionano da accettori di 2 elettroni e di un protone che vengono sottratti dal substrato da specifici enzimi detti deidrogenasi piridiniche. Lossidazione del substrato porta alla formazione del coenzima ridotto (NADH o NADPH). La reversibilit della reazione catalizzata dalle deidrogenasi permette allenzima di ossidare o ridurre il substrato a seconda delle richieste metaboliche

NAD+ NADH + H+ non legato allenzima, funziona da co-substrato OSSIDA: alcol aldeide/chetone aldeide acido

NAD+ prevalentemente usato nelle vie cataboliche ossidative: - Glicolisi - Ciclo di Krebs - -ossidazione degli acidi grassi In tali reazioni il NAD+ si riduce a NADH, che si riossida a NAD+ cedendo elettroni alla catena respiratoria mitocondriale NADP+ utilizzato nella via di ossidazione diretta del glucosio-6-fosfato a ribosio 5-fosfato (via dei pentosi fosfato), dove si riduce a NADPH NADPH prevalentemente coinvolto nelle vie anaboliche quali la: - biosintesi degli acidi grassi - biosintesi del colesterolo

il NADPH ha azione antiossidante: donatore di idrogeno per rigenerare il glutatione ossidato e lacido deidroascorbico nelle forme ridotte funzionali (rispettivamente glutatione ridotto GSH ed acido ascorbico)

Reazioni non redox del NAD+


il NAD coinvolto anche in un importante funzione non-redox quale substrato per l' attivit di due classi di enzimi che separano la niacina dal NAD+ e trasferiscono l'ADP ribosio alle proteine
(ADP ribosilazione)

mono-ADP-ribosil transferasi poli-ADP ribosio polimerasi (PARP)


Le mono-ADP-ribosil transferasi sono principalmente coinvolte nel regolare l'attivit delle proteine G (mediatrici di numerosi processi cellulari) Le poli-ADP ribosio polimerasi svolgono un ruolo cruciale nella riparazione e duplicazione del DNA e nel differenziamento cellulare.

Acido pantotenico (vitamina B5)


CH3 HO CH2 C CH C NH CH2 CH2 COO CH3 OH O

Fonti alimentari: ubiquitario da cui il nome (dal greco pantos)


Carenza alimentare: rarissima Coenzimi fosfopanteteina (legata allAcil Carrier Protein, ACP) Coenzima A (CoA o CoASH) Funzione: trasportatori di acili

4 fosfopanteteina - base dei due coenzimi:


fosfato - acido pantotenico - cisteammina
fosfato

acido pantotenico

Cisteammina o beta mercaptoetilammina- deriva dallamminoacido cisteina da cui il gruppo funzionale -SH

proteina trasportatrice di acili (ACP Acil Carrier Protein) 4fosfopanteteina legata ad una serina della proteina ACP Fa parte del complesso della

ACIDO GRASSO SINTASI che


sintetizza ila sintasi del palmitato utilizzando acetil CoA

Coenzima A: attivazione dei gruppi acile

Forma un legame tioestere con gruppi acilici di vari composti

Utilizzo del CoA


Ossidazione degli acidi grassi (mitocondrio) Sintesi del colesterolo Metabolismo dei corpi chetonici Metabolismo ossidativo del piruvato (complesso piruvato deidrogenasi) Ciclo dellacido citrico (alfa-chetoglutarico deidrogenasi) Catabolismo di molti amminoacidi

vitamina B6
(tre vitameri; piridossina, piridossale, piridossammina)
Coenzima: piridossal fosfato (PLP), piridossammina fosfato (PMP)

piridossale

Piridossina

piridossammina

Vitamine

cofattori
piridossal-5-fosfato piridossammina-5-fosfato

Legame covalente del piridossal fosfato allapoenzima

FUNZIONI BIOLOGICHE L 80-90% viene si trova nel muscolo dove si trova legato alla glicogeno-fosforilasi (enzima coinvolto nella demolizione del glicogeno) N:B: meccanismo catalitico diverso dalle reazioni che seguono e che riguardano gli amminoacidi: ha un ruolo il gruppo fosfato Transaminasi o Amminotransferasi

Nella sintesi e nel catabolismo di amminoacidi


Intermedio di reazione: base di Schiff

Amminoacido + -Chetoglutarato -Chetoacido + Glutammato Cofattore di decarbossilasi di amminoacidi Decarbossila gli amminoacidi ad ammina + CO2

biosintesi di neurotrasmettirori nel sistema nervoso: triptofano serotonina istidina istamina DOPA dopammina

piridossal fosfato il cofattore della -aminolevulinato sintasi, lenzima che catalizza la prima tappa della BIOSINTESI DELLEME

biosintesi della sfingosina parte dallunione di acido palmitico e serina tramite lazione dellenzima palmitil serina transferasi, vitamina B6 dipendente;

Insieme al folato e alla vitamina B12 la vit B6 coinvolta nel metabolismo dellunit monocarboniosa biosintesi della cisteina dalla metionina e metabolismo e metilazione degli acidi nucleici

E coenzima della cistationina beta sintasi e cistationasi

BIOTINA (Vitamina H o B7 o B8)


Coenzima : vitamina legata allenzima tramite legame tra acido
valerianico e gruppo .ammnico di una lisina dellapoenzima

Gli enzimi sono carbossilasi, ligasi che fissano CO2 sotto forma di bicarbonato HCO3. Sono enzimi ATP-dipendenti che catalizzano le reazioni di carbossilazione di alcuni composti organici.

enzimi biotina dipendenti


acetil-CoA carbossilasi (biosintesi acidi grassi) piruvato-carbossilasi (ciclo di Krebs, gluconeogenesi) propionil-CoA carbossilasi (metaboloismo ac. grassi a n dispari di C ; metilmalonil CoA + vit B12 succinil CoA)

QUINDI le tappe metaboliche in cui partecipa la biotina sono:


innesco del ciclo di Krebs (piruvato ad ossalacetato); innesco della gluconeogenesi (piruvato ad ossalacetato) biosintesi degli acidi grassi (acetil CoA a malonilCoA);

metabolismo degli acidi grassi a numero dispari di atomi di

carbonio (propionil CoA a metilmalonilCoA).