I POLISACCARIDI

I polisaccaridi sono delle macromolecole formati da lunghe catene polimeriche di zuccheri o derivati degli
zuccheri. Sono costituiti da un singolo tipo di unità di ripetizione, o a volte da due tipi di unità che si
alternano. Svolgono la funzione di riserva di energia e servono come strutture cellulari piuttosto che per il
trasporto di informazioni.

I più importanti sono:

- i polisaccaridi di riserva amido e glicogeno

- Il polisaccaride strutturale cellulosa

Ciascuno di questi polimeri contiene come singola unità di ripetizione lo zucchero glucosio a sei atomi di
carbonio. Le unità di ripetizioni sono zuccheri semplici chiamati i monosaccaridi che formano polimeri detti
i polisaccaridi.

Monosaccaridi

Uno zucchero può essere definito come un aldeide o un chetone con due o più gruppi ossidrilici.

Nell’ambito di questa categoria, gli zuccheri vengono denominati in base al numero di atomi di carbonio che
contengono. Si può parlare di:

- trioso (tre atomi di carbonio)

- tetroso (quattro atomi di carbonio)

- pentoso (cinque atomi di carbonio)

- esoso (sei atomi di carbonio)

- eptoso (sette atomi di carbonio)

Gli zuccheri più comuni hanno classificazione pentosa ed esosa.

Gli zuccheri sono detti i carboidrati o i dati del carbonio e hanno formula Cn H2n On. I carboidrati sono
macromolecole costituite da una sequenza di carbonio legate a tante molecole d’acqua.
Gli zuccheri possono avere la forma la funzione carbonilica e sono chetozuccheri o avere la funzione
aldeidica e sono aldozuccheri.

STRUTTURA DEL GLUCOSIO

Nella cellula troviamo due zuccheri ventosi molto importanti:

- Il ribosio per la costruzione dell’RNA

- Il desossiribosio per la costruzione del DNA

L’unica differenza in entrambi gli zuccheri pentosi è la presenza di atomi di idrogeno al carbonio 2
nel desossiribosio rispetto all’atomo di idrogeno, e il gruppo OH al carbonio 2 del ribosio.
 In base a l’orientazione spaziale del gruppo ossidrilico legato al carbonio 1 abbiamo due forme di
glucosio D:

α-D- glucosio, l’unità di ripetizione dell’amido e del glicogeno. Il gruppo OH punta verso il basso rispetto al
piano.

β-D- glucosio, l’unità di ripetizione della cellulosa. Il gruppo OH punta verso l’alto rispetto al piano.

Ciascun disaccaride viene formato tramite reazioni di condensazione con eliminazione di una molecola
d’acqua. Il legame risultante è detto glicosidico.

Per generare energia la cellula ha bisogno di rompere i vari legami glicosidici dei vari polisaccaridi
attraverso l’utilizzo degli enzimi. Gli enzimi devono essere in grado di riconoscere sia i legami α glicosidico
e β glicosidico.

AMIDO E GLICOGENO
La molecola che maggiormente utilizziamo come fonte di energia è rappresentata da un polimero costituito
dalla ripetizione del glucosio legati fra di loro tramite legame alpha glicosidico (1-4). Troviamo questi
polimeri in natura e si classificano in amido, che è un polimero polisaccaride di origine vegetale, e
glicogeno, che è un polimero polisaccaride di origine animale. Amido e glicogeno rappresentano la stessa
molecola ma di origine diversa. Questi due polimeri vengono degradati all’interno del corpo umano
dall’utilizzo dell’enzima amilasi, poiché i legami dei polimeri sono di tipo alpha glicosidico l’enzima
prenderà il nome di Alfa amilasi. Amido e glicogeno hanno la stessa struttura della cellulosa, l’unica
differenza è che i monomeri della cellulosa sono legati fra di loro tramite legami β-glicosidico. Il corpo
umano non riesce a degradare la cellulosa perché la cellulosa non contiene all’enzima β-amilasi, ma riesce a
degradare l’amido e il glicogeno poiché contiene l’enzima α-amilasi.

LE PROTEINE

Sono le molecole più variabili presenti nella cellula. Sono costituiti da monomeri chiamati amminoacidi e le
nostre cellule utilizzano 20 diversi amminoacidi per formare le proteine che servono al corpo umano. In base
alla loro funzione rientrano in nove classi principali.

-Enzimi = funzionano da catalizzatori, aumentando la velocità di molte reazioni chimiche.

-proteine strutturali= Forniscono supporto fisico è una forma a cellula e organelli

-proteina di motilità= Svolgono un ruolo chiave nella contrazione e nel movimento delle cellule

-proteine di regolazione= responsabili del controllo e coordinamento delle funzioni cellulari, garantiscono la
regolazione delle attività cellulari.

- proteine di trasporto= Implicate nel movimento di svariate sostanze tra l’interno e l’esterno della cellula

-proteine ormonali = Mediano la comunicazione tra cellule distanti

-Proteine recettoriali consentono alle cellule di rispondere agli stimoli chimici

-Proteine di difesa forniscono protezione contro le malattie

-Proteine di immagazzinamento rappresentano una riserva per gli aminoacidi

AMMINOACIDI

Come abbiamo detto le proteine sono polimeri di 20 amminoacidi, ma che cos’è un amminoacido?

Si tratta di una molecola che contiene entrambi i gruppi funzionali amminico e carbossilico. Gli amminoacidi
più interessanti per la biochimica sono gli α-amminoacidi, in cui il gruppo amminico è legato al carbonio. La
differenza tra gli aminoacidi sta nella presenza di un R che rappresenta la catena laterale che differenzia gli
aminoacidi, in quanto il gruppo carbossilico e quello amminico è comune a tutti gli aminoacidi.
L’amminoacido più semplice è la glicina in cui il gruppo R è rappresentato da un idrogeno da un atomo di
idrogeno.in base al gruppo R gli aminoacidi si classificano in:

- gruppi R non polari, alifatici: Glicina, Prolina, valina, isoleucina, Alanina, leucina.

- gruppi R aromatici: Tirosina, triptofano, feninlalanina

- gruppi R polari non carichi: serina, Treonina, ciste Nina, Glutammina, asparagina

- gruppi R carichi positivamente: Lisina, arginina, istidina

- gruppi R carichi negativamente: Aspartato, glutammato

Tutti gli aminoacidi si possono trovare in tre forme di ionizzazione

Tornando alle proteine…

Le proteine possono essere semplici o coniugate. Quelle sempre ci sono costituite solo da una o più catene
polipeptidiche, mentre quelle coniugate contengono anche parti non proteiche associate, necessarie per la
loro funzione. Queste parti sono chiamate gruppi prostatici, ad esempio:

- proteine + lipidi —> lipoproteine

- proteine + carboidrati —> glicoproteine

- proteine + eme —> emoproteine

- proteine + Flavina Adenina dinucleotide —> flavoproteine

- proteine + metallo —> metalloproteine

FORMAZIONE LEGAME PEPTIDICO

Il legame peptidico è una reazione di condensazione, più reazioni portano alla sintesi proteica. La sintesi
proteica sintetizza le proteine secondo un ordine preciso. Questa sequenza da origine alla struttura primaria,
successivamente la catena viene ripiegata in una struttura secondaria e poi in una struttura terziaria. Sono
alcune proteine, che sono molto lunghe, arrivano la struttura quaternaria. Il ripiegamento della proteina
permette lo svolgimento della proteina stessa.

- struttura primaria —> sequenza di amminoacidi —> legami covalenti polipeptidici

- struttura secondaria —> ripiegamento ad α-elica a β-foglietto o avvolgimento casuale —> legami idrogeno

- struttura terziaria —> ripiegamento tridimensionale di una singola catena polipeptidica —> legame di
solfuro, legami idrogeno, legami ionici, interazioni elettrostatiche, interazioni idrofobiche

- struttura quaternaria—> associazione di più polipeptidi per formare una proteina multimetrica —> stessi
legami della struttura terziaria

La struttura più semplice delle proteine è la struttura primaria. Dalla struttura primaria si passa alla
secondaria, la struttura prevede un ripiegamento della proteina secondo due tipi di strutture diverse, α-elica o
foglietto β-ripiegato. Le strutture si ottengono tramite l’instaurarsi di legami idrogeno tra i gruppi amminici
che sono impiegati nel legame peptidico e i gruppi carbossilici impiegati in un altro legame carbossilico.
Nella struttura α-elica il legame idrogeno si instaura più o meno dopo 4 aminoacidi.

La struttura Foglietto β-ripiegato:

Si ottiene grazie ad un alto numero di legami idrogeno che si instaurano con tutti gli aminoacidi presenti
lungo la catena peptidica. Rispetto alla precedente questa struttura è meno comune. Vi sono casi in cui la
proteina presenti sia la struttura α che la struttura β (proteine globulari). Affinché la proteina possa svolgere
la sua funzione la proteina deve essere ripiegata per assumere la struttura terziaria che si ottiene tramite
interazioni tra i gruppi R della proteina. Affinché la proteina possa assumere struttura terziaria è richiesto
l’intervento di altre proteine dette CHAPERONE MOLECOLARE, che alla fine della sintesi proteica, hanno
il compito di riavvolgere la proteina nella struttura finale. L’ultima categoria di impiegamento è la struttura
quaternaria, si ha solo ed esclusivamente quando la proteina funzionale è costituita da più catene
polipeptidiche e la proteina può perdere la sua struttura terziaria in seguito a riscaldamento e provocare il
fenomeno della denaturazione, non essendo più in grado di svolgere la sua funzione. In sostanza il
ripiegamento della proteina permette di ridurre la repulsione che si stavano tra i gruppi R e gruppi amminici
e carbossilici degli aminoacidi. la struttura terziaria è una conseguenza della struttura primaria se le
chaperonine non svolgono bene la loro funzione, la proteina non funziona bene nella struttura terziaria.