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Tra le proteine che abbiamo visto vi sono gli enzimi : essi catalizzano le reazioni in

modo altamente speci co (riconoscono solo uno o pochi substrati) ed e ciente,


ovvero accelerano le reazioni chimiche senza alterarne l’equilibrio. I reagenti delle
reazioni enzimatiche sono detti substrati. Questi si legano ad una piccola regione
dell’enzima detta sito attivo. Inoltre gli enzimi sono modulabili e reagiscono a
reazioni siologiche.

La nomenclatura degli enzimi deriva dal substrato o da una parola o una frase che
ne descrive l’attività, aggiungendo il su sso -asi. Le classi enzimatiche sono :
Ossidoriduttasi : reazioni di ossidoriduzione

Transferasi : trasferimento di un raggruppamento chimico (carbossile, acile,


amminico, fosforico, etc.)

Idrolasi : reazioni idrolitiche

Liasi : aumentano la velocità della rottura di legami chimici senza l’utilizzo di acqua

Isomerasi : reazioni di isomerizzazione

Ligasi : formazione di legami covalenti, che avvengono grazie all’utilizzo di ATP

La catalisi segue un ciclo per cui innanzitutto l’enzima si lega alla molecola da
trasformare detta sub-strato. Questo legame avviene in prossimità del sito attivo
dell’enzima , formando il complesso enzima sub-strato. La reazione da origine al
prodotto che si stacca e il ciclo della catalisi può riprendere. Essa cambia al variare
della temperatura e del pH dell’ambiente. In passato il processo di catalisi
enzimatica veniva spiegato secondo il modello di Fischer detto anche modello
chiave-serratura. Più recente è invece il modello dell’adattamento indotto: gli
enzimi sono infatti strutture essibili e non rigide, per cui possono modi care la
loro forma dopo che il substrato si è legato al sito attivo.

La mancanza anche di uno solo enzima all’interno di una cellula può provocare
alterazioni del metabolismo. Per esempio la mancanza di un particolare enzima, la
tirosinasi, provoca l’albinismo, una condizione genetica di scarsa pigmentazione
della pelle e dei capelli. La tirosinasi catalizza una serie di reazioni che portano alla
formazione del pigmento melanina, responsabile del colore scuro della pelle.
Quando la tirosinasi è assente, la melanina non viene prodotta e i capelli e la pelle
risultano molto chiari.

L’attività di un enzima deve essere regolata per garantire la reazione. Questi


meccanismi di regolazione sono: allosterismo, modi cazioni covalenti e inibizione
enzimatica. Quelle che abbiamo studiato sono: la regolazione allosterica che è
caratterizzata dal cambiamento di conformazione dell’enzima e l’inibizione
enzimatica. Quest’ultima a erma che gli enzimi possono mescolarsi con molecole
chiare inibitori, questo fenomeno non è importante solo per la regolazione ma
anche in ambito farmacologico. Esistono inibitori reversibili possono essere a suo
volta competitivi ( se si legano nel sito attivo competendo con il substrato) e
incompetitivi ( se si legano in un sito diversi dal sito attivo). Poi abbiamo gli inibitori
irreversibili che combinano o distruggono un gruppo funzionale essenziale
dell’enzima.

Mentre l'attività di un singolo enzima è randomica, l'attività di un insieme di enzimi


(ad esempio all'interno del nostro corpo) è modellabile in maniera matematica
fi
fi
ff
fl
ffi
fi
ffi
fi
secondo le equazioni di Michealis-Menten che descrivono il processo di un
substrato che si lega ad un enzima per formare un prodotto.

Gli unici elementi necessari per questo tipo di modellazione sono la costante di
Michealis - menten Km e la costante Vmax, indicante la massima velocità di
reazione catalitiche.

La costante di Michealis - menten, invece, rappresenta la concentrazione di


substrato per la quale il ritmo della reazione è metà di Vmax. Questa costante Km
in poche parola rappresenta l'a nità che ha un enzima verso un determinato
substrato: più è basso Km più è alta l'a nità e viceversa.

In ne Per quanto riguarda la struttura degli enzimi, solitamente sono autonomi per
far avvenire la catalisi, atre volte richiedono l’intervento di cofattori. Essi sono
Piccole molecole organiche o inorganiche la cui presenza è necessaria perché un
enzima sia attivo. I cofattori possono anche essere chiamati coenzimi. Questi ultimi
rappresentano la forma attiva di una classe di composti ovvero le vitamine
idrosolubili. In particolare la vitamina B svolge il ruolo di coenzima e una sua
mancanza possiamo notarla da: tagli sulle labbra ,stanchezza, perdita dei capelli.

I coenzimi più importanti sono il Nad e il Fad che hanno la funzione di trasportare
gli elettroni durante i processi catabolici.
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ffi
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