BIOCHIMICA STRTTURALE

ARGININA: aa più basicoo-> IONE GUANIDINIO ( 3 atomo di azoto tuti e 3 legati ad uno
stesso atomo di carbonio )

ISTIDINA: ione imidazolio

AMMMINOACIDI CON GRUPPI R NON POLARI:

• Glicina

• Alanina

• Valina

• Leucina

• Isoleucina

• Metionina

• Fenilalanina

• Prolina

• Triptofano

AMMINOACIDI CON GRUPPI R POLARI NON CARICHI

• Serina

• Treonina

• Cisteina

• Tirosina

• Asparagina

• Glutammina

AMMINOACIDI CON GRUPPI R CARICHI NEGATIVAMENTE

• Aspartato

• Glutammato

AMMINOACIDI CON GRUPPI R CARICHI POSITIVAMENTE

• Lisina

• Arginina

• Istidina

ISOMERIA OTTICA: enantiomeri sono uno l’immagine speculare dell’altro —> AA NELLA
FORMA L

COMPORTAMENTO ACIDO-BASE

A ph acido—> entrambi i gruppi protonati

A ph neutro—> zwitterione (= NH+ e COO- )

A ph basico—> NH e COO-

• Il gruppo carbossilico di un aa è più acido di un gruppo carbossilico che sta in una

molecola che non contiene il gruppo amminico

• Il gruppo amminico di un aa è meno basico rispetto al gruppo amminico di altri

composti—> si deprotona più facilmente

• PUNTO ISOELETTRICO: corrisponde al valore di ph in cui la carica complessiva è pari a

0—> NH=COO-. Si calcola attraverso le curve di titolazione

LEGAME PEPTIDICO
• È un legame rigido e planare—> possibilità di rotazione solo intorno all’angolo PSI ( tra
C-alpha e C di uno stesso aa) e intorno ad angolo PHI ( tra NH e C-alpha di secondo aa)

• È di tipo trans, tranne per la prolina

• I gruppi C=O e -NH non hanno carica elettrica, ma sono polari

STRUTTURA PROTEINE
• STRUTTURA PRIMARIA—> sequenza di aa

• STRTTURA SECONDARIA—> per legami H tra O di gruppo carbonilico del legame

peptidico e gruppo amminico .

Alpha elica è destrorsa

• MOTIVO: combinazione di strutture secondarie

 • DOMINIO: unità funzionale= regioni globali risultanti dalla combinazione di motivi

ripiegati a dare una struttura stabile

• STRUTTURA TERZIARIA= FORMA NATIVA—> è la disposizione tridimensionale

complessiva di una proteina. Stabilizzata da legami covalenti e interazioni deboli—>
PONTE DI SOLFURO: deriva da ossidazione di 2 residui di cisterna con formazione di
Cristina . L’assunzione della forma nativa è un fenomeno cooperativo

• STRUTTURA QUATERNARIA—> 2 o più catene polipeptidiche tenute insieme da

interazioni NON covalenti

OLIGOMERIZZAZIONE: assunzione di forme native alternative

DENATURAZIONE: perdita della struttura tridimensionale—> rottura dei legami deboli e

ponti di solfuro, NO legami peptidici

PRINCIPIO DI ANFISEN: la sequenza di aa di una proteina ne determina la conformazione

EMOGLOBINA: prot globulare—> 2 catene alpha e due catene beta

EME: potopor rina IX + Fe—> 4 gruppi metilici, due gruppi propionici e 2 gruppi vinilici

Il Fe da’ 6 legami di coordinazione—> 4 con azoti di anelli pirrolici, 5 con isitidina

prossimale e 6 con ossigeno

- Se il Fe lega O2—> BASSO SPIN= sangue chiaro ( tutti i 6 legami di coordinazione

sono occupati)

- Se il Fe non lega O2—> ALTO SPIN=sangue scuro

ISTIDINA DISTALE= stabilizza legame del Fe con O2 formando ponte H con Ossigeno

• All’interno delle cellule Fe2+—> se si ossida a Fe3+: METAEMOGLOBINA

• MIOGLOBINA: monomero con struttura terziaria—> maggiore a nità per 02—> p50= 2
Torr (funzione di accumulo di ossigeno)

• EMOGLOBINA: tetramero—>curva sigmoidale—> p50= 26 Torr

Può essere nello STATO T: minor a nità per O2 o STATO R:maggior a nità per 02 ( il
cambio di conformazione è un fenomeno cooperativo )

• EMOGLOBINA FETALE: 2 catene alpha e due catene gamma—> 2,3-BPG si lega in

modo meno stabile perché non ha l’istidina 143—> maggior a nità per ossigeno
rispetto ad emoglobina adulta

• 2,3-BIFOSFOGLICERATO: e ettore allosterico—>interagisce con istidina 143 e

stabilizza STATO T = riduce a nità per O2

• EFFETTO BOHR: a nità dell’emoglobina per O2 dipende dal PH e da CO2—>

abbassamento PH= riduzione a nità per ossigeno perché istidina-beta-146 tende a
protonarsi e a formare PONTE SALINO con aspartato, stabilizzando lo STATO T ; CO2
abbassa il ph e si lega covalentemente ad emoglobina, stabilizzando lo STATO T

• MALATTIE GENETICHE:

1. Anemia falciforme: sostituzione di un residuo di glutammato con valina—> si formano

aggregati brosi

2. Talassemia: alpha-talessemia= solo catene beta—> legano 02 con troppa a nità;

beta-talassemia= solo catene alpha che formano aggregati insolubili

PROTEINE FIBROSE
1. FIBROINA: foglietto beta costituito da glicina e alanina

2. MICROTUBULI

3. FILMENTI INTERMEDI: alpha elica come struttura di base

4. CHERATINA: alpha-elica—> super avvolgimento di due alpha eliche—>

proto lamento ( coppia di strutture super avvolte) —>proto brilla ( 4 proto lamenti
avvolti in senso destrorso. Molti ponti di solfuro

5. TROPOMIOSINA: promuove contrazione se c’è Calcio nel muscolo

6. MIOSINA: catene di alpha-elica

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 7. FIBRINA: nella coagulazione del sangue. Passaggio da brinogeno a brina: trombina
taglia i brinopeptidi A—> proto brille—> taglio brinopeptidi B—> brille

8. COLLAGENE: elica sinistrorsa in cui ad ogni giro ci sono 3,3 aa—> struttura ripetitiva:
il primo dei 3 aa è sempre una glicina . La struttura di base è il tropocollagene.

Struttura stabilizzata da LEGAMI CROCIATI (interazioni covalenti):

- TIPO I : legame tra lisina e allisina—>interazioni tra catene laterali di due aa presenti su
catene diverse—>si forma ISORLEUCINA

- TIPO II : reagiscono i gruppi aldeidici di due allisine—> si forma ALLISINA ALDOLO

- TIPO III: unisce 4 catene—> istidina+allisina+idrossilisina

- Collagene reticolare: nella membrana basale; collagene di ancoraggio: nello stroma

- Osteogenesi imperfecta: difetto del collagene di tipo I

- Sindrome di Eder-Danlos: difetto del collagene III o difetto dell’enzima lisil-

ossidasi( primo passaggio per la formazione dei legami crociati)

9. ELASTINA: composto insolubile presente nella matrice extracellulare; tenuta insieme

da legami crociati; unità costituente: tropoelastina ( è presente brillina e desmosina)
—> difetto brillina: Sindrome di Marfan

ENZIMI: prot globulari

Gruppo prostetico: no proteico, leg. covalentemente

Coenzima: con legami deboli

VELOCITA’ ENZIMATICA:
-aumenta all’aumentare della concentrazione del substrato

EQUAZIONI DI MICHAELIS-MENTEN:

- -E’ valida negli enzimi monomerici (hanno una sola subunità);

- - Si assume la formazione di un complesso enzima-substrato (ES);

- - Si assume che il complesso ES sia in equilibrio con l’enzima libero, quindi il substrato
può

- entrare e uscire dall’enzima;

- Si assume che la riformazione di ES a partire dai prodotti P sia trascurabile, quindi non
viene considerata una K-2.

KM:

- costante caratteristica di ciascun enzima;

- è una concentrazione, in particolare del substrato quando la velocità è metà di quella

massima;

- Se Km è piccola il legame tra enzima e substrato è forte

Vmax:

- E’ una costante per un determinato substrato ed enzima;

- E’ la massima velocità teorica della reazione, nella realtà non è mai raggiunta perché
l’enzima dovrebbe essere completamente essere legato al substrato;

Kcat= numero di Turnover

- N° di molecole di substrato convertite in prodotto quando E saturo con S

E cienza catalitica kcat/Km:

- - E’ chiamata anche costante di speci cità;

- E’ il rapporto tra la Kcat e la Km quando la concentrazione di S è bassa

INIBIZIONE
- COMPETITIVA—> l’inibitore lega E ma non ES—> Vmax no in uenzata

- MISTA E NON COMPETITIVA—> lega sia E sia ES—> l’e etto su Vmax e Km è
variabile

- ACOMPETITIVA: inibitore lega ES, ma non E—>cambiano sia Km sia Vmax, ma rimane
costante il loro rapporto

ISOENZIMI: diversa sequenza di aa, ma catalizzano la stessa reazione

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PLASMALOGENI: tautomeria cheto-enolica—>la forma chetonica determina un legame
estere; la forma enolica determina un legame etere

CANALI TRASPORTATORI= pori—> no interazioni covalenti di alcun genere ( trasporto

passivo)

1. Canali alfa: sono oligomeri es. acquaporine ( eterotetrameri: ciascun monomero è

formato da 6 alfa-eliche)

2. Canali beta: costituiti da un foglietto beta ripiegato—> sono canali anionici, si trovano
sulla membrana dei mitocondri e sono regolati da voltaggio

TRASPORTATORI SGTL= esempio di trasporto attivo secondario—> ioni sodio,

muovendosi secondo gradiente, determinano il trasporto di glucosio contro gradiente

CARBOIDRATI
- Durante la reazione di ciclizzazione—> legame emiacetalico= gruppo carbonilico
reagisce con gruppo ossidrilico con formazione un carbonio anomerico

- Legame glicosidico —> legame acetalico: tra C anomerico e OH di un secondo

monosaccaride

- Strutture piranosiche: 5 atomi di C e 1 di O

- Strutture furanosiche: 4 atomi di C e 1 di O

- DIASTEROISOMERI: con gurazioni opposte in uno o più centri chirali

- GLUCOSIO: epimero in C2 del MANNOSIO e in C4 del GALATTOSIO

- OSSIDAZIONE GLUCOSIO: in C1—> acido gluconico; in C6—> acido glucoronico; in

C1 e C6 acido glucarico

- Riduzione di aldosi/chetosi: da gruppo carbonilico a gruppo alcolico con formazioni di

POLIOLI o ALDITOLI (es glucosio—> sorbitolo o glucitolo)

- SACCAROSIO: alfa glucosio + beta-fruttosio con legame alfa 1-2—> no unità

riducenti

- LATTOSIO: Beta-galattosio + alfa-glucosio—> legame beta-1,4

- MALTOSIO: alfa glucosio+alfa glucosio—> legame alfa 1,4
- CELLULOSA: omopolisaccaride di D-glucosio con legame beta 1-4 che l’uomo non è
capace di scindere

- CHITINA: polisaccaride di N-Acetilglucosammina

- AMIDO E GLICOGENO: amilosio ( solo legami alfa 1-4) e amilopectina ( ogni tot residui
legami alfa 1-6)—> amilasi scinde solo legami alfa 1,4 e quindi risultano pezzi di amido
indigeriti (maltodestrine)

PER VALUTARE QUANTITA’ DI GLUCOSIO

- REATTIVO DI FEEHLING’S: glucosio + ossidante—> acido gluconico + riduzione di
rame

- GLUCOSIO OSSIDASI: glucosio + O2—> acido gluconico e H2O2

- EMOGLOBINA GLICATA: glucosio in eccesso reagisce con NH2 di lisina di emoglobina

( formazione di base di Shi )

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