ENZIMI

SITO ATTIVO
Costituisce la regione dell’enzima che lega il substrato
- è una cavità che occupa una piccola parte dell’enzima
-il legame con il substrato è dovuto ad attrazioni deboli
 SITO ATTIVO
• Il legame dell’enzima con il substrato è
molto specifico
 SITO ATTIVO
• Il legame dell’enzima con il substrato è
stereospecifico
 Alla fine della reazione l’enzima è
inalterato ed è pronto per catalizzare
una nuova reazione
 Biologia modificata

Enzima allosterico

Sito attivo

Sito allosterico
Cambiamento conformazionale di un
enzima in seguito al legame con il suo
substrato: modello dell’adattamento indotto
Biologia
Biologia
Compartimentalizzazione degli
enzimi
 Biologia

Efficienza operativa - Enzimi

Le cellule regolano le reazioni chimiche per

mezzo di enzimi, catalizzatori biologici in
grado di influenzare la velocità di una
reazione chimica senza entrare a far parte
della reazione chimica stessa
 Biologia

Efficienza operativa - Enzimi

 Gli enzimi hanno la funzione di abbassare

l’energia di attivazione necessaria per
avviare una reazione chimica
Gli enzimi modificano la velocità
delle reazioni, non gli equilibri
E + S ES  E + P
 
Gli enzimi sono proteine che catalizzano tutte le reazioni
chimiche che avvengono nel nostro organismo

La cellula sfrutta la catalisi specifica per incanalare

le molecole in percorsi metabolici utili
 Enzymes - Cofactors
Gli enzimi
• Coenzymes possono
(contain essere:
a vitamin) or metal ion

Proteina Enzima semplice

Proteina Ione metallico Enzima + cofattore

Molecola
Proteina Organica Enzima + coenzima
( da vitamina
idrosolubili )
 Enzyme Cofactors
Funzione
• Coenzyme dei organic,
- non protein Coenzimi
maybe a vitamin.

Un coenzima prepara il sito attivo per

l’attività catalitica
L’attività enzimatica viene influenzata,
dalla concentrazione di substrato, dal
pH e dalla temperatura.
 Enzimi - Attività
• Enzima e concentrazione di substrato

Concentrazione di substrato
Vmax
La velocità di reazione
aumenta
con l’aumentare della
concentrazione di substrato
( mantenendo la
concentrazione
di enzima costante)

La velocità massima (Vmax)

si ha quando l’enzima è
completamente saturato
 Enzimi - Attività
• Effetto della temperatura

TEMPERATURA E ATTIVITA’ ENZIMATICA

Gli enzimi:
Sono attivi ad una
temperatura ottimale (
di solito 37°C)
-Poca attività a basse
temperature
-Perdono attività ad
alte temperature
DENATURAZIONE
 Enzimi - Attività
• Effetto del pH

pH ed attività enzimatica

Gli enzimi:
-sono attivi ad un pH
ottimale
-perdono attività a
basso o alto pH
 Classificazione degli
enzimi in base al tipo
di reazione catalizzata

Ognuno di questi 6 gruppi è

suddiviso in numerosi
sottogruppi

Il nome degli enzimi generalmente

porta il suffisso –asi unito a una Catalizzano riarrangiamenti intramolecolari
descrizione dell’attività dell’ enzima
o al nome del substrato della
reazione.
Classificazione degli enzimi in base al tipo
di reazione catalizzata
Classificazione Tipo di reazione catalizzata
Ossidoreduttasi Reazioni di ossidoriduzione
In questa categoria ci sono le deidrogenasi (coenzimi NAD e FAD)

Transferasi Trasferimento di gruppi funzionali

In questa categoria ci sono le chinasi, enzimi che trasferiscono
gruppi fosfato

Idrolasi Reazioni di idrolisi

Isomerasi Catalizzano riarrangiamenti intramoleolari
Ligasi Reazioni di unione tra due molecole
ALCUNI TIPI DI ENZIMI SONO
IN PRODOTTI IN FORMA
INATTIVA

Vengono attivati con un meccanismo

di PROTEOLISI
 Zimogeni
(precursori inattivi di enzimi proteolitici)
 Enzyme Inhibitors
ISOENZIMI

Hanno strutture
primarie diverse ma
catalizzano la stessa
reazione in tessuti
differenti

Lattato deidrogenasi
(LDH) converte il
piruvato in lattato.
Consiste di cinque
isozimi
 Inibizione attività enzimatica
• Reversibile specifica

COMPETITIVA NON COMPETITIVA

 Enzyme Inhibitors
• Inibizione
Competive reversibile
- mimic competitiva
substrate, may block active site,
but may dislodge it.
 Inibizione reversibile competitiva

Un inibitore competitivo:

-ha una struttura simile al substrato

-Compete con il substrato per il sito attivo

-L’inibizione può essere rimossa aumentando la

concentrazione di substrato
 Enzyme
Inibizione Inhibitors
non competitiva
• Noncompetitive
 Inibizione non competitiva
Un inibitore non competitivo:

-ha una struttura differente dal vero substrato

-distorce la conformazione dell’enzima , alterando la

forma del sito attivo

-previene il legame del substrato

- aggiungendo più substrato non si rimuove l’inibizione

 Regolazione enzimatica
• Regolazione allosterica

• Modificazione covalente
 Biologia modificata
Regolazione allosterica
Un effettore allosterico può legarsi a un enzima e, alterando
i legami che determinano la struttura terziaria, mutare la
conformazione del sito attivo. In questo modo può essere
modulata l’attività enzimatica dell’enzima.

Sito attivo

Effettore
allosterico
Regolazione allosterica della Fosfofruttochinasi-1
 Enzyme Inhibitors
• RETROINIBIZIONE
Regulator or feedback - used toOcontrol
A FEEDBACK
a sequence
of reactions - reaction product may block initial
enzyme.

La molecola finale di una via metabolica, quando è stato prodotta

in quantità adeguate, può agire come regolatore NEGATIVO del

primo enzima della sequenza.

 Enzyme Inhibitors
• RETROINIBIZIONE
Regulator or feedback - used toOcontrol
A FEEDBACK
a sequence
of reactions - reaction product may block initial
enzyme. Esempio di regolazione allosterica negativa
Enzimi regolatori controllati
mediante modificazioni covalenti

per esempio mediante l’aggiunta, sull’enzima

di un gruppo fosfato
 Inibizione irreversibile
specifica
Alcune sostanze , naturali o artificiali, si
legano covalentemente al sito attivo
dell’enzima inattivandolo in maniera
irreversibile.

Es. Penicillina, insetticidi , cianuro ecc..