Gli 

enzimi sono molecole organiche che fungono da catalizzatori nella maggior parte delle
reazioni biochimiche. Un catalizzatore è una sostanza che accelera una reazione chimica
che, normalmente, impiegherebbe un tempo molto lungo a generare un determinato
prodotto. Il meccanismo generale con cui gli enzimi lavorano è quello di ridurre l'energia
richiesta per far partire la reazione, conosciuta anche come energia di attivazione, ossia
l’energia che serve alle molecole dei reagenti per spezzare il proprio legame. Al contrario
dei catalizzatori inorganici (come i metalli di transizione) quelli organici agiscono in
condizioni di temperatura e pH cellulari compatibili con la vita, mostrando un potere
catalitico e una specificità spesso di gran lunga superiore rispetto ai catalizzatori inorganici
e di sintesi.

Grazie agli enzimi, è possibile digerire gli alimenti, recuperare l'energia nei legami delle
biomolecole sotto forma di ATP, utilizzabile per tutti i processi endoergonici, anch'essi
catalizzati da enzimi, come la biosintesi di macromolecole da sostanze organiche più
semplici, il movimento, il trasporto di membrana contro gradiente ed altro ancora.

Il ruolo centrale svolto dagli enzimi per la sopravvivenza degli organismi viventi spiega
come mai molte malattie genetiche che alterano la funzionalità di molti enzimi diano luogo
a condizioni patologiche anche piuttosto gravi.

La valutazione del quantitativo di certi enzimi nel sangue e in altri tessuti è un utile
strumento diagnostico in caso, ad esempio, di disfunzioni epatiche e cardiache.

L'azione di molti farmaci, inoltre, si basa sull'interazione con enzimi, modulandone in vario
modo l'attività.

Il nome deriva dal substrato o da una parola che ne descrive l’attività; in alcuni casi il nome
deriva proprio dagli scopritori in base ad una data funzione, prima che venisse
effettivamente scoperta la specifica reazione catalizzata dunque per ovviare alle possibili
ambiguità il sistema internazionale di nomenclatura e classificazione degli enzimi prevede
sei classi, a loro volta suddivise in sottoclassi.

In base a questo sistema ufficiale, ogni enzima è indicato da un nome sistematico che
descrive la reazione catalizzata e da una serie di quattro numeri, il primo dei quali indica la
classe, il secondo la sottoclasse.

1 ossidoreduttasi -> trasferimento di elettroni o di atomi di ossigeno e idrogeno

2 transferasi -> trasferimento di un gruppo funzionale

3 idrolasi -> formazione di due prodotti a partire da un substrato

4 liasi -> rimozione o addizione di gruppi funzionali sul substrato

5 isomerasi -> modificazione conformazionale di una molecola

6 ligasi -> formazione di legami

Gli enzimi sono proteine di grandi dimensioni, spesso a struttura quaternaria, in grado di
legare in modo specifico una o più sostanze reagenti, dette substrati, catalizzandone la
conversione in altre.

In alcuni casi gli enzimi effettuano la catalisi autonomamente, in altri richiedono

l'intervento di cofattori, componenti addizionali di natura non proteica.

I cofattori possono essere ioni metallici oppure complesse molecole organiche chiamate
coenzimi

L'insieme di componente proteica e cofattori di un enzima è detto oloenzima. La sola parte

proteica è detta apoenzima o apoproteina.

Il legame dei substrati avviene in tasche degli enzimi dette siti attivi, dove i residui
amminoacidici presenti assicurano la specificità del legame con i substrati e i meccanismi
di catalisi necessari a far avvenire la reazione. La specificità è soprattutto assicurata da
interazioni deboli.

L'interazione tra il substrato e il sito attivo è stata classicamente descritta con il modello
chiave-serratura, descritta da Fisher nel 1894, secondo il quale si realizza un incastro
perfetto tra il substrato e il sito attivo.

Tuttavia, se il sito attivo si adattasse perfettamente al substrato, da un punto di vista

energetico la trasformazione in un composto differente non sarebbe più vantaggiosa,
perché comprometterebbe la stabilità dell'interazione enzima-substrato.

Secondo il modello dell'adattamento indotto, proposto da Koshland nel 1958 e

attualmente maggiormente accreditato, la specificità di legame non si realizza con il
substrato ma con quello che viene definito stato di transizione, lo stato della molecola che
ha subito alcune prime modifiche e si trova in una condizione intermedia tra il substrato
iniziale e il prodotto finale.

Inoltre, nel garantire un'interazione quanto più ottimale possibile per la catalisi, anche il
sito attivo si modifica leggermente, grazie a un cambiamento conformazionale dell'enzima.
I meccanismi di catalisi sono le strategie messe in atto dagli enzimi nei processi di rottura e
formazione dei legami che avvengono nel corso della reazione.

Fondamentalmente, in quanto catalizzatori, gli enzimi intervengono nelle reazioni, senza

essere consumati, abbassandone l'energia di attivazione, spesso notevolmente alta
considerando che la maggior parte delle biomolecole sono stabili nell'ambiente cellulare e
la conversione in altri composti sarebbe non spontanea o addirittura improbabile. Un
enzima è in grado di abbassare l'energia di attivazione creando un ambiente favorevole
che renda la reazione energeticamente favorita e realizzabile in un arco di tempo
brevissimo, dell'ordine dei millesecondi. I meccanismi con cui l'enzima favorisce
l'abbassamento dell'energia di attivazione sono fondamentalmente tre.

Il primo consiste nella riduzione dei movimenti casuali delle molecole reagenti che
vengono immobilizzati sulla superficie dell'enzima per favorirne l'orientamento corretto ai
fini della reazione.

Secondariamente, l'interazione con l'enzima sottrae il substrato all'alone di solvatazione

realizzato dalle molecole di acqua che, grazie ai legami a idrogeno, stabilizza gran parte
delle molecole biologiche nelle cellule.

In terzo luogo, l'enzima adotta meccanismi di catalisi che rendono energeticamente

possibili la rottura e la formazione dei legami chimici, processi necessari nel corso di una
reazione per generare nuove sostanze da uno o più reagenti inziali.

Tra i meccanismi meglio caratterizzati vi sono:

 la catalisi acido-base;
 la catalisi covalente;
 la catalisi da ioni metallici.

Gli enzimi hanno, inoltre, particolari proprietà, quali:

1. Gli enzimi sono sensibili al calore , e possono essere danneggiati (il termine chimico
corretto è denaturati) facilmente per eccesso di freddo o di caldo.Queste due cause
possono modificare irreparabilmente il sito attivo : danneggiando il sito attivo non
si forma il complesso enzima-substrato.
2. Gli enzimi sono creati nelle cellule ma sono capaci di funzionare anche fuori di
essa.Questo consente agli enzimi di essere immobilizzati senza distruggerli.

3. Gli enzimi sono sensibili al pH, il tasso al quale possono condurre una reazione è
dipendente dal pH .Un esempio è la pepsina che funziona in presenza di pH vicino
a 2. Invece l'amilasi salivare raggiunge il massimo rendimento con un pH neutro,
cioè vicino a 7.
 4. Gli enzimi sono riutilizzabili ed alcuni enzimi sono capaci di catalizzare centinaia di
migliaia di reazioni ogni secondo.

5. Ogni enzima è specifico cioè può catalizzare una sola reazione.

6. Gli enzimi lavorano anche in modo da raggiungere la quantità desiderata e mai in
eccesso: quando si forma un eccesso di composto, smettono di produrlo finché il
sistema non è tornato in equilibrio.

Se da una parte l'attività enzimatica può essere favorita da coenzimi e cofattori, può essere
inibita dagli inibitori. Si tratta di molecole che si legano all'enzima impedendone la
funzione. Gli inibitori vengono classificati come reversibili e irreversibili.

Gli inibitori reversibili possono essere:

 competitivi, se si legano nel sito attivo competendo con il substrato;

 incompetitivi se si legano in un sito diversi dal sito attivo;

misti, se non si legano al sito attivo ma interagiscono sia con l'enzima libero sia con
l'enzima legato al substrato.

Nell'inibizione reversibile è possibile ripristinare la normale attività catalitica una volta

rimosso l'inibitore. Gli inibitori irreversibili, invece, distruggono gruppi funzionali
dell'enzima o si legano covalentemente ad esso compromettendone in modo definitivo
l'attività.

Enzimi specifici catalizzano ogni reazione cellulare, in particolare durante la respirazione

cellulare il loro compito principale è quello di assistere nel trasferimento di elettroni da una
molecola all'altra, ma cos’è in realtà la respirazione cellulare?