SBOBINA LEZIONE 15 BIOCHIMICA

Il gruppo amminico ha diversi destini, può essere utilizzato per le vie biosintetiche
ma la maggior-parte viene escreto. Il gruppo amminico viene rimosso sotto forma di
ammoniaca, e questo azoto viene eliminato attraverso il ciclo dell’urea. Questo ciclo
è strettamente connesso al ciclo di Krebs.
Ci sono due grandi gruppi di amminoacidi glucogenici o chetogenici. Per i
glucogenesi lo scheletro carbonioso andranno verso la sintesi del glucosio (es.
alanina, perché se togliamo il gruppo amminico troveremo il piruvato). Per gli
amminoacidi chetogeneci, i loro scheletri saranno utilizzati per i corpi chetonici. Lo
scheletro carbonioso degli amminoacidi possono dare energia.
Gli amminoacidi che assumiamo con la dieta hanno soprattutto un ruolo anabolico,
perché servono per sintetizzare nuove proteine. Le proteine nel nostro organismo
vanno incontro a deterioramento, e quindi devono essere continuamente
rimpiazzate. Questo far-bisogno cambia in base all’età. Nel neonato avremo bisogno
di più proteine che diminuisce con l’età. Dovremo far caso all’equilibrio del bilancio
azotato. Il bilancio deve essere uguale. Per l’interno intendiamo l’azoto da noi
ingerito che verrà utilizzato per la sintesi proteica.
N- out < N-in bilancio azotato positivo  si è una fase di sintesi proteica a livello
tissutale con aumento netto della massa delle proteine corporee
N-in> N-out bilancio azotato in negativo  si è in fase catabolica delle proteine
conseguente ad un insufficiente apporto giornaliero di proteine (digiuno prolungato)
o gravi ferite, gravi traumi o malattie (diabete)
Le proteine sono così importanti perché hanno una funzione plattica (che entrano a
far parte delle cellule), regolatoria (insulina e glucagone)
Regolano tutto il metabolismo ossidativo e hanno un ruolo energetico. L’apporto
proteico ci permettere di individuare gli alimenti ad alto valore biologico e non, Gli
amminoacidi essenziali possiamo produrli solo con la dieta o degradiamo le proteine
endogene (che però ci servono). Tutti gli alimenti ad alto valore biologico hanno un
alto valore proteico.
Gli amminoacidi così hanno diverse fonti  dalla dieta, dalla degradazione delle
proteine endogene e possono essere soffermati.
Per le proteine la prima sede di degradazione è lo stomaco. Devono essere degradati
come singoli amminoacidi, in modo tale da essere assorbiti nell’intestino ed essere
distribuiti.
Stomaco  gli enzimi della degradazione sono PEPSINA (un enzima gastrico, che ha
un pH acido) è una endo-pepsidasi cioè degrada il legame peptidico all’interno della
proteina, la tripsina e la chimotripsina che sono a livello del pancreas, le eso-
pepsidasi che degradano gli amminoacidi a liv. Terminale, di una catena
polipeptidica. La prima sede quindi è a liv grastrico.
A livello gastrico, la secrezione dell’acido cloridrico determina la denaturazione
necessaria per l’intervento di enzimi proteolitici. Frammentiamo la nostra molecola
in tanti frammenti polipeptidici.
Gli enzimi che intervengo dopo l’HCl e della pepsina, sono enzimi che vengono
secreti in forma inattiva in forma di zimogeni, e dovremo degradare una specifica
sequenza amminoacidica per convertirlo in forma attiva. Infatti la tripsina, l’elastasi,
la carbossi-peptidasi e la chimotripsina vengono attivati dopo un taglio proteolitico e
passeremo da:
tripsinogeno  tripsina
proelastasi  elastasi
procarbossi-peptidasi  carbossi-peptidasi
chimotripsinogeno  chimotripsina
i primi sono i precursori inattivi, i secondi sono quelli resi attivi.
Il tripsinogeno viene scisso dalle enteropepsidasi ed è responsabile dell’attivazione
di tutti gli enzimi proteici. A seconda degli atomi legati dal legame peptidico
interviene un enzima proteolitico. I frammenti polipeptidici che vengono
frammentati a livello del pancreas.
Il risultato dell’azione degli enzimi proteolitici a livello gastrico ed intestinale è la
degradazione delle proteine della dieta in amminoacidi, dipeptidi e tripeptidi che
vengono assorbiti dagli enterociti. Questi ultimi prodotti vengono completamente
degradati da proteasi endocellulari.
Quindi questi amminoacidi devono entrare nella cellula intestinale. Ovviamente
hanno bisogno di un trasportatore che agisce in sim-porto (il sodio entra con un
amminoacido, quindi è un co-trasporto ed è un trasporto attivo secondario) con uno
ione. L’amminoacido verrà trasportato nella parte basale della cellula del lume
intestinale, che si interfaccia con il torrente ematico attraverso un trasportatore
ematico. Abbiamo bisogno di amminoacidi soprattutto perché, nel nostro organismo
vanno completamente rinnovate. Gli enzimi sono le proteine che devono essere
rifatte più velocemente. Tutte le proteine vanno incontro a turnover proteico, quindi
abbiamo sempre un apporto di amminoacidi essenziali. Questo si verifica per rim-
piazzare le proteine difettose. Questo turnover può avvenire perché:
- Degradazione proteine difettose
- Modificazione della quantità relativa di diverse proteine
- Rapido adattamento metabolico
Il turnover è influenzato dallo stato nutrizionale e dagli ormoni.
Noi abbiamo bisogno che tutti gli enzimi dei carboidrati siano presenti, quindi
abbiamo bisogno di amminoacidi.
Le proteasi possono essere degradate a liv intracellulare attraverso sistemi
specifici. Le proteasi che degradano le proteine sono di due categorie:
- Citosoliche
1. Calpaline (attivate da Ca 2+)
2. Proteasi neutra
3. Proteasoma (ATP-dipendente) altamente selettivo  sistema ubiquitina
dipendente
- Lisosomiali
1. Catepsine
Tutti questi sistemi vanno a degradare le proteine e riotteniamo gli amminoacidi che
ricomponevano le cellule, questi poi verranno riciclati.
Quindi gli amminoacidi possono essere derivare da:
- Proteine dalla dieta
- Dagli amminoacidi che derivano dalle proteine che degradiamo a liv. Cellulare
Quindi qual è il destino di questi amminoacidi?
Gli amminoacidi che otteniamo in questo modo, la maggior-parte vengono utilizzati
per la
- sintesi delle nuove proteine (400g),
- scopi catabolici (100 g)
I 100 g che vengono utilizzati per scopi catabolici vengono usati solo quando c’è
un eccesso di degradazione di proteine intracellulari, quindi abbiamo più
amminoacidi di quelli che servono, quando:
- abbiamo una dieta piena di proteine,
- Sono presenti in eccesso di dieta, rispetto al nostro fabbisogno
- Durante il digiuno
- Nel diabete
Quando parliamo di catabolismo degli amminoacidi dovremo differenziarlo in
due tipi

1. Metabolismo del gruppo amminico

Ci riferiamo a 3 tipi di reazioni diverse:
1. Transaminazione non rimuovono il gruppo amminico, ma lo
trasferiscono da un gruppo all’altro, ma questo meccanismo è necessario
per eliminarlo. Il gruppo amminico di un amminoacido x + un alfa cheto
acido ( caratterizzato da un gruppo carbossilico seguito da un gruppo
carbonilico), attraverso una ammino-transferasi che trasferisce il nostro
gruppo amminico dall’amminoacido all’alfa-amminoacido.
L’alfa- cheto amminoacido che fa trasferire il gruppo amminico si
convertirà nell’amminoacido

Tutti gli amminoacidi, tranne la prolina, lisina e treonina sono suscettibili di

transaminazione. Sono le transaminasi più importanti. Generalmente
 abbiamo un amminoacido x che viene convertito in alfa- cheto acido,
invece l’alfa-cheto amminoacido che accetta il gruppo amminico è l’alfa
cheto-glutarato. Quando accetta il gruppo amminico andiamo ad ottenere
il glutammato. (impara molto bene le formule).

Le transferasi molto famose sono:

- Alanina amminotransferasi (ALT o GPT) se consideriamo l’alanina che cede il
suo gruppo all’alfa-chetoglutarato e viene convertito in piruvato e l’altro
viene convertito in glutammato. Questa reazione può anche andare dal
glutammato all’alfa-cheto glutarato e in questo caso utilizzeremo GPT
- Aspartato ammino-transferasi (ASP o glutammato – ossalacetato transaminasi
cioè GOT). Dal nome dell’enzima chiamiamo che i substrati sono l’aspartato-
ammino transferasi. L’aspartato cede al gruppo amminico
all’alfachetoglutarato che diventa glutammato e l’aspartato diventa
ossalacetato.
Quando ci chiede gli amminoacidi glucogeneci dovremo rispondere alanina e
l’aspartato (perché diventa ossalacetato e dall’ossalacetato possiamo
ottenere il glucosio)

Queste transaminari utilizzano il piridossal fosfato come coenzima che deriva

dalla piridossina che attraverso la pirimitamina B

Queste transaminasi utilizzano come coenzima il piridossal fosfato che deriva

da una vitamina B (da scoprire). La piridossina fosfato deriva dalla piridossina,
che attraverso la piridossina chinasi ,che idrolizza l’ATP all’ADP, che viene
deidrogenata dalla piridossina P deidrogenasi da cui otteniamo il
 piridossalfosfato (PLP). In disparte noteremo il gruppo chimico che prenderà
parte alle reazioni di transaminazione.

Il piridossal-fosfato si lega al nostro enzima andando a formare una base di

sahip con il gruppo della lisina presente nel gruppo attivo, andando a
costituire il gruppo prostetico del nostro enzima. Quando l’anzima incontra
l’amminoacido, il gruppo amminico dell’amminoacido cioè il piridossal fosfato
si distacca dall’enzima e qual gruppo in azzurro è quello che legherà il nostro
gruppo amminico dell’amminoacido. Quindi il gruppo amminico
dell’amminoacido viene dato al piridossalfosfato e ci esce l’alfachetoacido. Il
gruppo amminico rimane sul peridossal- fosfato che è diventato
piridossamina fosfato perché ha preso il gruppo amminico dell’amminoacido.
Successivamente entra l’alfa-chetoacito che viene convertito in alfa-
amminoacido. Quindi è una reazione che avviene in due step:
- 1. Entra l’amminoacido che dà il gruppo amminico al peridossal-fosfato e
fuoriesce il primo alfa-chetoacido
- 2. Entra il secondo l’alfa-chetoacido che accetta il gruppo amminico, che
aveva preso temporaneamente la piridossamina fosfato, e otteniamo il
secondo amminoacido
VIENE DEFINITA A PING PONG, PROPRIO perché UTILIZZIAMO DUE REAZIONE
DIVERSE. PRIMA LA CESSIONE DEL GRUPPO AMMINICO DA PARTE
DELL’AMMINOACIDO E POI L’ACCETTAZIONE DEL GRUPPO AMMINICO
DALL’ALFACHETOACIDO.

2. Deaminazione ossidativa, rimuove il gruppo amminico tramite ossidazione

e formazione di alfa-chetoacidi.
- Glutammato deidrogenasi (DH) è un enzima che ha come substrato il
glutammato che viene deidrogenato. Viene rimosso il gruppo amminico ed
esce come ammonio e formiamo l’alfa- chetoglutarato. È una reazione
reversibile, perciò se consideriamo la transaminazione più la deamminazione
ossidativa del glutammato l’insieme delle reazioni è trans-deamminazione.
Quindi per qualsiasi amminoacido x combinando la transaminasi con la
glutammato deidrogenosi, alla fine elimineremo il gruppo amminico sotto
forma di ammoniaca. È vero che la transaminazione è solo la rimozione del
gruppo amminico, ma combinandola con la glutammato deidrogenasi
otteniamo lo scopo di rimuovere il gruppo amminico dall’amminoacido x sotto
forma di ammoniaca. TRANSAMINAZIONE + GLUTAMMATO DEIDROGENASI =
TRANSDEAMINAZIONE
La glutammato-deidrogenasi è un enzima presente nella matrice
mitocondriale. Questo catalizza una reazione reversibile. Questa reazione ha
una Km elevata per l’ammoniaca ad alfachetoglutarato e D-amminoacido
ossidasi. Questa reazione si regola attraverso gli effettori allosterici positivi e
negativi in base alla reazione.
Da glutammato ad alfa-chetoglutarato questo viene stimolato in deficit
energetico, quindi è stimolato da ADP e GTP. È logico perché il glutammato è
importante per vie cataboliche ed anaboliche e sicuramente viene sintetizzato
quando siamo in benessere energetico, quindi avremo un verso ammoniaca +
alfa-chetoglutarato per dare glutammato. Se siamo in deficit energetico noi
andiamo a deamminare il glutammato per ottenere lo scheletro carbonioso,
in modo dale che l’alfa-chetoglutarato vada ad alimentare il ciclo di krebs,
considerandola un’azione anaplerotica che vanno a rifornire il ciclo di krebs.
Per regolare gli enzimi noi dovremo ragionare con deficit e benessere
energetico.
PROCESSO CATABOLICO  DECIFIT ENERGETICO  ALTE LE
CONCDENTRAZIONI DI ADP GTP  ES. fosfofruttochinasi 1 (enzima della
glicolisi) chi sono i modulatori alosterici positivi? ADP quindi stiamo in deficit
energetico. Se invece consideriamo la fruttosio 1,6 bifosfatasi sarà
esattamente il contrario, quindi la regolazione dell’enzima verrà divisa in
catabolismo e in ananolismo  questo metabolismo agisce quando siamo in
ipoglicemia, quindi il glucagone agisce con la fosforilazione. Se siamo in iper
agiamo con l’insulina con la defosforilazione.
Biosintesi degli acidi grassi  noi ingrassiamo quando siamo in iperglicemia,
quindi l’insulina è in circolo e attiverà la biosintesi degli acidi grassi. Attiverà
 quindi,come prima tappa l’acetil co A carbossilasi che è attivata per
defosforilazione perché c’è l’insulina.

Gli amminoacidi ossidasi sono degli enzimi presenti soprattutto a livello

epatico e renale che vanno a rimuovere il gruppo amminico. È una reazione di
ossidazione che hanno come coenzima il FAD O IL FMN, che vengono ridotti a
FADH2 e FMNH2, questi enzimi ridotti non c’entrano niente con la catena
ridotta, ma danno agli elettroni direttamente all’02 che viene ridotto
parzialmente a formare l’acqua ossigenata. L’acqua ossigenata, non è tossica,
fa parte dei radicali liberi e serve per i prodotti fisiologici. Quando è troppa la
cellula ha dei sistemi che sono deputati allo smaltimento di queste specie
dannose che sono in eccesso, infatti l’acqua ossigenata è rimossa dall’enzima
catalasi che viene convertita in due molecole d’acqua. Le ossidasi sono enzimi
che hanno una Km molto elevata nel substrato ed intervengono solo quando
gli amminoacidi sono elevati.
3. Deaminazione non ossidativa  è una semplice reazione di idrolisi, quindi
con l’acqua viene rimosso l’amminico e quindi viene liberato lo scheletro
carbonioso dell’amminoacido che avrà un diverso destino che verrà
convogliata nel ciclo dell’urea.
Gli amminoacidi o vengono de-amminati o vengono ossidativamente ove abbiamo la
transaminazione. Tutti gli organi possono effettuare queste reazioni. L’ammoniaca
non può rimanere nelle parti extra epatiche, perché l’unico organo che può
convertire l’ammoniaca in urea è il FEGATO.
Per trasportarli al fegato il muscolo ha due vie.
- Il muscolo in intensa attività contrattile utilizza il glucosio come principale
carburante, ma solo glucosio non è sufficiente a soddisfare il far-bisogno,
quindi il muscolo utilizza anche gli amminoacidi. Quindi deve rimuovere il
gruppo amminico.
Abbiamo molto piruvato (proveniente dalla glicolisi), quindi dovremo de-
amminare. Questo gruppo amminico viene dato al piruvato tramite
transaminazione, dall’amminoacido x otterremo alfa chetoacido che
utilizzeremo a scopi energetici. L’alanina và dal muscolo al fegato. Nel fegato
si verifica la reazione opposta. L’alanina subisce una transaminazione inversa,
quindi dà il gruppo amminico all’alfa-chetoglutarato e l’alanina diventa
piruvato. Attraverso la gluconeogenesi viene riconvertito in glucosio e và nel
muscolo in intensa attività contrattile.
 Questo ciclo e quello di COry mettono in combinazione il muscolo e fegato.
Dal ciclo di Cory ottenevamo a livello muscolare lattato (che stava facendo
glicolisi anaerobica)  dal lattato è possibile fare gluconeogenesi 
otteniamo glucosio che entra nel muscolo per supportare il far-bisogno
energetico.
Il ciclo glucosio-alanina è un altro ciclo metabolico che mette in
comunicazione glucosio e fegato. Il glutammato, che deriva dalla
transaminazione dell’alanina a piruvato, và incontro alla de-amminazione
ossidativa della glutammato deidrogenasi quindi riotteniamo alfa-
chetoglutarato e abbiamo ammoniaca libera che và nel ciclo dell’urea.

Il cliclo glucosio alanina vale solo per il muscolo, quindi gli altri muscoli utilizzano
la glutammina per il trasporto. Per i tessuti extra epatici danno il loro gruppo
amminico all’alfa chetoglutarato che diventa glutammato. Il glutammato, nei
tessuti extra-epatici, può accettare un’altra molecola di ammoniaca che diventa
glutammina, catalizzata dalla glutammina sintetasi. La glutammina viaggia nel
circolo sanguigno, dove subisce una reazione inversa ad opera della
glutamminasi. Diventa glutammato và incontro ad una deidrogenazione e quindi
si rimuove un’altra molecola di ammoniaca, ottenendo alfa-chetoglutarato.
Abbiamo trasportato due molecole di ammoniaca al fegato.
Come lavora la glutammina sintetasi? Abbiamo il glutammato dove si forma un
intermedio grazie all’ingresso dell’atp. L’atp viene idrolizzato in adp e la
glutammide forma il glutammil-fosfato che poi viene idrolizzato ed entra
un’ammoniaca che si lega al precedente formando la glutammina.
Avviene quindi in due step:
1- Si forma il legame fosfo anidridico
2- Rimozione gruppo fosfato e formazione di glutammina
La glutammina và nel fegato e con l’acqua rimuove il gruppo amminico e si
ottiene il glutammato. Questo và in deidrogenazione e otteniamo glutarato.
L’alanina è solo per il fegato e fa glicolisi a palla e otteniamo glutammato in
abbondanza.
Grazie alle transaminazioni otteniamo glutammato, il glutammato tramite la
glutammina sintetasi fa accettare un’altra molecola di ammoniaca. Convoglia su
di sé un’altra molecola di glutammina e il glutammato viene deidrogenato a alfa
chetoglutarato con un’altra molecola di ammoniaca.
Perché dobbiamo eliminare l’ammoniaca? L’ammoniaca è un composto basico, e
troppa andrà ad alterare il pH, quindi il nostro organismo và in confusione.
L’ammoniaca quindi è un limitante. Noi aggiungiamo glutammato, ma nei tessuti
extraepatici rimuoviamo alfa chetoglutarato, ma ci serve nel ciclo di krebs.
Inoltre consumetemo glutammato, perché accetta su di sé altre molecole di
glutammato. Dal glutammato partono una serie di vie metaboliche importanti.
Un eccesso di ammoniaca:
- Rimuove alfa-chetoglutarato
- Rimuove glutammato
- Consuma atp per formare la glutammina.
Come eliminiamo l’ammoniaca? Dipende dall’organismo considerato. Noi siamo
animali ureotelici perché l’ammoniaca viene utilizzata per formare l’urea a livello
epatico, viene convogliata nei reni ed eliminata dalle urine.

Il ciclo dell’urea avviene a livello epatico ed è un ciclo particolare perché avviene

in parte nei mitocondri e in parte nel citosol.
Le prime due avvengono nei mitocondri e le altre due nel citosol.
Reazione 1  l’urea è formata da due molecole di ammoniaca. La prima
molecola è il punto di partenza del ciclo dell’urea. Interviene un enzima chiamato
Carbamil-P sintetasi I, che è un enzima molto importante.
L’equazione è: HCO 3−¿+2 ATP+ NH 4
+ ¿→ carbamil−P+ 2 ADP + Pi¿
¿

Abbiamo l’ingresso del bicarbonato, l’ingresso di due molecole di atp e una

molecola di ammoniaca. Viene formato il carbamil-fosfato e vengono prodotte
due molecole di ADP e Pi.
Abbiamo l’attivazione del bicarbonato che si lega al gruppo fosfato legato ATP,
formando un composto chiamato carbossi-fosfato, quest’ultimo reagisce con la
nostra ammoniaca e viene formato il carbammato. Dopodicchè entra una
molecola di atp e si forma Carbamil-P.
È una reazione che avviene in 3 step e vengono utilizzate due molecole di ATP ed
ingloba la prima molecola di ammoniaca. Questo avviene nei mitocondri.
La seconda reazione mitocondriale. Il carbamil fosfato si lega all’ornitina.
La struttura chimicamente ci riporta agli amminoacidi ma non rientra nella
costituzione delle proteine, in quando ha solo un ruolo metabolico. L’rnitina
reagisce con il carbamil -fosfato tramite l’enzima ornitina transcarbomilasi. Qui
concludiamo le due tappe mitocondriali.
La citrolina quindi deve uscire dai mitocondri ed andare nel citosol. Esce con un
sistema che interviene nella membrana interna dei mitocondri e agisce con un
 ANTIPORTO. La citrulina esce ed entra la ornitina. La citrulina và nel citosol e
intervine l’enzima argininsuccinato sintetasi. In questa reazione entra l’aspartato
si combina con la citrulina e formano l’arginil succinato. In questa reazione viene
utilizzata l’energia dell’idrolisi dell’atp che agisce come argininsuccinato ed è
come se utilizzasimo altre 2 ATP.
Con l’ingresso dell’aspartato entra anche l’ammoniaca. Dall’arginil succinato
interviene l’arginil succinato liasi che lo scinde in arginina e fumarato, quindi
entra l’arginina ed esce il fumarato. Questa reazione è calatalizzata
dall’argininsuccinato liasi ed è una reazione reversibile. L’arginina diventa
substrato dell’enzima arginasi , che scinde l’arginina in urea e tramite l’arginasi
riformeremo l’ornitina che entrrà nel mitocondrio in antiporto con la citrolina
In questo ciclo consumiamo una molecola di ammoniaca, un aspartato e 4
molecole di atp e otteniamo urea fumarato, due molecole di adp e una di amp
pirofosfato.
Il fumarato ci riporta al ciclo di krebs. Abbiamo visto che nel ciclo dell’urea formiamo
il carbamil fosfato dall’organizzazione dell’ammoniaca. Il carbamil fosfato si lega con
l’ornitina per formare Citrullina, la citrullina si lega con l’aspartato per formare
l’argininsuccinato che diventa substrato della arginasi. L’arginina viene scissa in
ornitina e in urea. L’arginin succinato si scinde in fumarato e arginina. Il fumarato
invece si converte in malato e che la malato deidrogenasi lo trasforma in
ossalacetato. In questa reazione una molecola di NAD diventa NADH. L’ossalacetato
và incontro a transamminazione con il glutammato ( quest’ultimo cede un gruppo
amminico e diventa Alfachetoglutarato) e l’Ossalacetato diventa aspartato che entra
nel ciclo. In questo ciclo noi guadagnano NADH che ci permette di formare 2,5 di
ATP.
Quanto ci costa sintetizzare un’ammoniaca? (non si sentiva nella registrazione)

La regolazione è a lungo a termine e a breve termine. Quando parliamo di

regolazione a lungo termine devo agire sulla concentrazione dell’enzima, quale
processo viene varia? La sintesi o degratazione dell’enzima. Se abbiamo una dieta
povera di proteine gli enzimi del ciclo dell’urea vengono sintetizzati a bassa velocità.
Di certo non utilizziamo gli amminoacidi come substrato energetico. Se invece
abbiamo una dieta ricca di proteine accade il contrario, perché utilizziamo gli
amminoacidi a scopo catabolico, e per fare questo li dobbiamo deamminare e li
dobbiamo quindi eliminare.
A breve termine dipende dalla concentrazione del subrstato, se abbiamo molta
ammoniaca, ovviamente il ciclo dell’urea và attivato ad alte velocità e abbiamo una
regolazione allosterica sul primo enzima. Il primo enzima viene attivato dall’n-acetil-
glutammato. Che viene sintetizzato da glutammato e acetil-CoA e catalizzato dall’ N
– acetilglutammato sintasi. Se l’arginina è alta attiva indirettamente il primo enzima
del ciclo dell’urea, quindi attiviamo in maniera alloesterica positiva il carbonilfosfato.
Non dobbiamo parlare dello scheletro carbonioso degli amminoacidi, perché
sappiamo che togliendo il gruppo amminico si trasformano in alfa cheto acidi, altri
invece devono andare incontro a degradazione, ma li porta alla formazione di
piruvato, acetil coA, alfachetoglutarato, acetoacetil coA, succinil CoA, fumarato e
ossalacetato.
A seconda del prodotto li divideremo in chetogeneci (sono scheletri carboniosi che
vengono utilizzati per fare i corpi chetonici) e glucogenetici (precursori del glucosio,
servono per la gluconeogenesi)
TUTTI GLI AMMINOACIDI LA CUI DEGRADAZIONE PORTA AD INTERMEDI DEL CICLO
DI KREBS SONO GLUCOGENECI