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nella prima lezione avevamo introdotto

le molecole organiche e di come piccole

modificazioni della composizione atomica

generino molecole molto diverse tra loro

sebbene le molecole organiche siano

composte da gruppi in molte tra geni di

molecole ve ne sono quattro importanti

per la biologia e che meritano una

trattazione individuale proteine lipidi

omicidi ed acidi nucleici queste sono le

quattro famiglie di molecole biologiche

che principalmente costituiscono gli

organismi viventi in questa lezione

trattiamo le proteine le molecole

organiche più complesse ed eterogenee di

dimensioni molto variabili una singola

cellula umana contiene miliardi di

proteine lui da fondamentale delle

proteine e l'aminoacido esistono

numerosissimi aminoacidi diversi alcuni

di questi non sono naturali ma vengono

sintetizzate in laboratorio di quelli

naturali sono 20 si uniscono a formare

le proteine dove di questi sebbene

indispensabili per l'uomo non vengono

prodotti delle cellule e devono essere

introdotti con l'alimentazione

per questo vengono definiti essenziali

in quanto vuole col organica la sua

struttura di si basa su un carbonio


centrale definito carbonio alfa a questo

è legato un idrogeno un gruppo a minico

nel gruppo carbossilico è un gruppo

variabile che indichiamo genericamente

con r diversi aminoacidi differiscono

tra loro proprio per questo gruppo la

glicina ad esempio ha semplicemente un

altro idrogeno come gruppo r

ci sono amminoacidi come la cisteina che

contengono zolfo nel gruppo r che gli

permette di formare particolari legami

che vedremo e meno acidi che non blu tr

estremamente complessi in base al gruppo

r i venti aminoacidi proteici si

suddividono in polari che si sciolgono

bene nei solventi polari come l'acqua a

polari

se invece si sciolgono insolventi

appunto polari positivi se il gruppo r

sì ionizza per

due elettroni o negativi se il gruppo r

sì ionizza a cui serviva elettroni

infine ci sono gli amminoacidi

contenenti anelli aromatici aromatici

perché la presenza di questi conferisce

un odore intenso e caratteristico alla

molecola le parti costanti

dell'aminoacido il gruppo a minico ed il

gruppo carbossilico si legano tra loro


formando così le proteine questa

reazione apparentemente semplice

nasconde un processo complesso che

richiede molta energia alle cellule in

base alla lunghezza della catena

aminoacidica distinguevo le proteine in

oligo peptidi se sono composti da meno

di venti aminoacidi polipeptidi se sono

composti da 21 a 100.000 cd e macro

proteine composte da più di 100.000 cd

attualmente la proteina più grande che

conosciamo e latina composta da circa

33.000 aminoacidi la struttura di questa

catena di aminoacidi che rappresenta le

proteine è molto complessa per questo a

descriviamo più livelli

la struttura primaria descrive la

semplice sequenza di amminoacidi diversi

la struttura secondaria descrivere i

piegamenti più semplici che questa

catena forma la catena aminoacidica

infatti non è rigida ma può ruotare

attorno al carbone centrale se però la

catena può ruotare liberamente devono

esserci delle forze che la stabilizzano

in una determinata posizione questa

forza è data dai legami idrogeno che si

formano tra i gruppi amminici e

carbossilici degli aminoacidi i gruppi r

non sono attivamente coinvolti nella


stabilizzazione della struttura primaria

la struttura secondaria più comune

l'alfa elica in cui la catena

aminoacidica si avvolge appunto in un

elica poi abbiamo i filamenti beta

pieghettati più filamenti beta si

allineano formando un foglietto beta

proprio nei ripiegamenti angoli di

torsione molto stretti che la catena

forma in punti come ad esempio la

congiunzione due filamenti be tanti

paralleli ovviamente come potete intuire

la proteina non ha una struttura tutto

uniforme ma spesso alterna al felik e e

foglietti beta e non tutti i segmenti

hanno struttura secondaria ben definita

esistono anche tratti liberi della

proteina caratterizzati da avvolgimenti

casuali un tipo particolare di struttura

secondaria e quella della tripla elica

di collagene questa struttura

rappresenta un tipo elica diversa dall

alfa elica perché non è una struttura

stabile a sé stante ma richiede che tre

proteine con la stessa conformazione ad

elica si incastrino tra loro per

stabilizzarsi la struttura terziaria

descrive invece l'aspetto complessivo è

macroscopico che la proteina acquisisce


le strutture terziere più comuni sono

quella fibrosa e quella globulare è

importante chiarire che la struttura

terziaria e svincolata da quella

secondaria

esistono ad esempio proteine fibrose

basate sia su alfa è lì che come la

creatina dei capelli che su foglietti

beta pieghettati come la fibrina della

seta

a differenza della struttura primaria la

struttura terziaria si basa sulle

interazioni tra i gruppi r

le prime interazioni sono quelli

idrofobiche ovvero la tendenza delle

porzioni idrofobiche a raggrupparsi e ad

isolarsi dall'ambiente acquoso questa

forza di attrazione tra i gruppi

idrofobici è una forza apparente in

quanto solo le molecole polari e

all'acqua si attraggono e lasciano

escluse quelle a polari dato che

l'ambiente cellulare è costituito

prevalentemente d'acqua

le proteine finiscono per nascondere nel

nucleo le posizioni idrofobiche e ad

esporre all'esterno quelle polari per

interagire con l'acqua poi abbiamo i

legami ionici che si instaurano tra

minacci di positivi e negativi i ponti


idrogeno hanno un ruolo anche nella

struttura terziaria questa volta però

sono prima valentemente a carico dei

gruppi r

ed infine abbiamo i ponti di solfuro che

si formano tra gli zolfo delle code di

cisteina la struttura terziere della

proteina dipende quindi dalle proprietà

dei gruppi r se la proteina viene

esposta a condizioni di temperatura o ph

remy le caratteristiche di questi gruppi

r vengono alterate si rompono i legami e

la proteina per della sua conformazione

originale sid e natura tuttavia se le

condizioni ambientali vengono

ripristinate gradualmente la proteina

può recuperare le sue caratteristiche e

ripristinare la conformazione originale

alcune proteine possono aggregarsi

formando una struttura ancora più

complessa chiamata struttura quaternaria

attenzione questo livello non descrive

la struttura di una proteina ma di un

gruppo di più proteine un esempio di

struttura quaternaria e il filamento di

actina costituito da numerose cartine

globulari non è detto che solo proteine

uguali possano formare una struttura

quaternaria ad esempio i microtubuli


sono formati da di mary b2 proteine

diverse l'alfa e la beta tubulina

ovviamente esistono strutture

quaternarie non solo di proteine

globulari ma anche di proteine fibrose

come nel caso del collagene ed esistono

infine proteine coniugati a componenti

non proteici che prendono il nome di

gruppi prostetici questi gruppi possono

anche contenere metalli come nel caso

dell'emoglobina la proteina che

trasporta l'ossigeno nel sangue in caso

di carenza di ferro ad esempio si

sviluppa una condizione definita né mia

in cui il sangue non riesce più a

trasportare efficientemente l'ossigeno è

il soggetto affetto si stanca e affanno

dove più piccoli sforzi

continuiamo il discorso sulle altre

molecole biologiche

nei video successivi