Domande Biochimica

CARBOIDRATI (lezione 1)

1. Descrivi le funzioni svolte dai carboidrati nel mondo vivente.

a. Nel mondo vivente, i carboidrati, hanno 2 principali funzioni:
 Di tipo energetico:
o gli esseri viventi possono accumulare riserve (amido nei tessuti
vegetali, glicogeno nei tessuti animali, nel fegato/tessuto muscolare
dei mammiferi)
 Di tipo strutturale:
o La cellulosa è il costituente principale della parete delle cellule
vegetali, conferendo rigidità e resistenza
o Altri polisaccaridi più complessi sono costituenti delle pareti
batteriche e dei tessuti connettivi
o Pectine
o Amido
2. Classificare chimicamente i monosaccaridi in base ai gruppi chimici presenti e al n° di atomi
di carbonio:
a. I monosaccaridi sono molecole di carboidrati semplici, con la formula (CH 2O)n
contenenti un n° di atomi di C compreso tra 3 e 6. Classificazione chimica:
 Poliidrossialdeidi:
o catena di atomi di C, tutti legati ad atomi di H e a gruppi ossidrilici -
OH
o il gruppo funzionale aldeico in posizione terminale.
 Poliidrossichetoni:
o Il gruppo chetonico è all’interno della molecola.

b. Classificazione in base al n° di atomi di C:

 Aldotriosi e chetotriosi (3 atomi di C)
 Aldotetrosi e chetotetrosi (4 atomi di C)
 Aldopentosi e chetopentosi (5 atomi di C)
 Aldoesosi e chetoesosi (6 atomi di C)
3. Indica quali sono le principali classi di derivati dei monosaccaridi e descrivi le loro funzioni:
a. I monosaccaridi oltre ad essere i costituenti di oligosaccaridi, polisaccaridi e acidi
malici, sono anche precursori di derivati di grande importanza biologica:
 Derivati fosforilati: (zuccheri fosforilati) – in seguito alla relazione chimica
tra una molecola e un gruppo PO (fosfato) es. il glucosio convertito in
glucosio – 6 – fosfato dall’enzima esochinasi, carica negativamente la
cellula, si impedisce qualsiasi passaggio di membrana.
 Zuccheri acidi:
 o Acidi aldonici – ossidazione del gruppo aldeico
o Acidi uronici – ossidazione del gruppo alcolico in posizione 6, sono
componenti delle glicoproteine e delle pectine.
o Acido glucuronico – legato a sostanze scarsamente idrosolubili
(farmaci, ormoni steroidei e bilirubina) facilita l’alimentazione
dell’organismo per via biliaria o urinaria.
 Amminozuccheri:
o Glucosammina – il primo amminozucchero isolato, è un costituente
della chitina dell’esoscheletro di insetti e crostacei.
4. Descrivi analogie e differenze tra amido, glicogeno e cellulosa dal punto di vista chimico.
a. Amido: (polisaccaride funzionale)
 Polimero di α – glucosio costituito da:
o 20% amilosio
o 80% amilopectina
 Polisaccaride di riserva delle cellule vegetali.
 Idrolizzato dalla α – amilasi
 Formato da unità di α – glucosio
b. Glicogeno: (polisaccaride funzionale)
 Chiamato anche “amido animale”
 Polisaccaride di riserva delle cellule animali
 Abbondante nel fegato, muscoli, reni
 Formato da unità di α – glucosio
 Contribuisce molto all’osmoralità del citosol e al mantenimento del
corretto valore della glicemia.
c. Cellulosa: (polisaccaride funzionale)
 È il principale costituente della parete delle cellule vegetali
 Formata da unità di b – glucosio
 Considerata la sostanza organica più diffusa nella biosfera
 Ruminanti e termiti possono usare la cellulosa grazie a protozoi e enzima
cellulosa.
5. Discuti le differenze strutturali e funzionali tra proteoglicani e glicoproteine.
a. Proteoglicani:
 Sono macromolecole della superficie cellulosa o della matrice
extracellulare.
 Formati da:
o 95% porzione glicidica
o 5% porzione proteica
 Alle catene peptidiche sono legate lunghe catene di carboidrati dette
glicosammino – glicani (es. acido ialuronico)
b. Glicoproteine:
 Macromolecole formate da uno e più oligosaccaridi
 Si trovano sulla superficie esterna della membrana plasmatica, nella
matrice extra – cellulare e nel sangue.
 Si trovano all’interno dell’apparato di Golgi, dei granuli secretori e dei
lisosomi.
 Sono proteine coniugate con una porzione glicidica.
 Le più importanti:
 o Fibrinogeno: fattore essenziale della coagulazione del sangue
o Immunoglobuline: agenti delle difese immunitarie
o Ormoni
o Enzimi
o Collageno: proteina dei tessuti connettivi.
LIPIDI (lezione 2)

1. Classifica i lipidi e descrivine le funzioni che svolgono nel mondo vivente.

a. Punto di vista fisico:
 Grassi – a temperatura ambiente – solidi
 Oli – a temperatura ambiente – liquidi
b. Punto di vista chimico:
 Semplici (non saponificabili)
o Acidi grassi e trigliceridi
 Complessi (saponificabili)
o Fosfolipidi, glicolipidi e solfolipidi
c. Acidi grassi:
 Saturi: assenza doppio legame
 Insaturi:
o Un doppio legame – monoinsaturi
o Più doppi legami – polinsaturi
d. Funzioni:
 Strutturale – costituenti fondamentali delle membrane cellulari in tutti i
tessuti
 Energetica – riserva di energia nel tessuto adiposo
 Precursori di sostanze biologicamente attive
 Veicolo di vitamine liposolubili
2. Scrivi la formula di un trigliceride e quella di un fosfogliceride:
a. Trigliceride:
 1 molecola di glicerolo
 3 molecole di acidi grassi: 2 saturi e 1 insaturo
b. Fosfogliceride:
 1 molecola di glicerolo
 2 molecole di acidi grassi
 1 gruppo PO4 – alcol
3. Descrivi i più importanti lipidi semplici, indicandone le principali caratteristiche strutturali e
funzionali
a. Trigliceridi:
 Importante fonte di energia, lipidi di deposito.
 Il legame estere tra il glicerolo e gli acidi grassi – reazione di
condensazione con l’eliminazione di una molecola di H2O per ogni acido
grasso.
o Semplici – se esterificati con un unico acido
o Misti – se esterificati con diversi acidi grassi

AMMINOACIDI (lezione 3)
1. Classificare gli amminoacidi in base alla loro idropatia:
a. Amminoacidi non polari (idrofobici):
 Gruppi R alifatici: glicina, alanina, lenina
 Gruppi R aromatici: tirosina, triptofano, fenilanina, possono dare origine
ad interazioni idrofobiche.
b. Amminoacidi polari (idrofilici):
 Gruppi R polari non carichi: serina, cisteina
 Gruppi R polari carichi positivamente: lisina
 Gruppi R polari carichi negativamente: aspartato e glutammato; ha un
secondo gruppo carbossilico.
2. Classifica gli amminoacidi in base alla loro carica elettrica a ph 7
a. Gruppi R carichi positivamente:
 Lisina
 Arginina
 Istidina
b. Gruppi R carichi negativamente:
 Aspartato
 Glutammato
3. Scrivi la formula di un L – amminoacido e ai un D – amminoacido:
a. L - alanina D – alanina

b. Gliceraldeide

4. Descrivi 2 – 3 amminoacidi, indicandone le principali caratteristiche strutturali e funzionali.

a. Cisteina:
 Caratteristiche strutturali:
o Amminoacido non essenziale, cioè può essere riutilizzato dal corpo
umano
o È un amminoacido altamente polare, non carico (idrofobico)
o La polarità è dovuta al gruppo sulfidrico
o Facilmente ossidabile → forma un dimero chiamato cistina, i cui
monomeri sono uniti da ponti di disolfuro.
o Ponti disolfuro danno stabilità alla proteina
 Caratteristiche funzionali:
 o Migliora il rivestimento dello stomaco e dell’intestino, facilitando
l’assorbimento delle proteine essenziali introdotte con
l’alimentazione.
b. Triptofano:
 Caratteristiche strutturali:
o È un amminoacido non polare (idrofobico), aromatico.
 Caratteristiche funzionali:
o rappresenta il punto di partenza per la sintesi della serotonina e
niacina, importantissime per la regolazione sonno – veglia e il
metabolismo cellulare.
o È un amminoacido essenziale, il corpo umano non riesce a produrlo,
perciò deve essere introdotto attraverso l’alimentazione.
o È presente nel latte, uova, carne, pesce e cioccolato
c. Valina
 Caratteristiche strutturali:
o È un amminoacido non polare (idrofobico), alifatico – occupa
posizioni interne nelle proteine, creando interazioni idrofobiche.
 Caratteristiche funzionali:
o Migliora la salute generale del corpo, le prestazioni atletiche, cura e
previene le malattie del fegato.
o Si trova nell’albume d’uovo, soia, nell’alga spirulina e nei latticini

5. Descrivi cosa è il punto isoelettrico:

a. Il punto isoelettrico (pi) è il punto in cui la carica retta dell’amminoacido è 0, cioè la
somma algebrica delle cariche positive e negative è 0, per cui le cariche elettriche
equivalgono, si trova nel punto di flessione tra le fasi di titolazione.

PEPTIDI E PROTEINE (lezione 4)

1. Descrivi le principali funzioni svolte dalle proteine:

a. Trasporto:
 Emoglobina
 Permette e controlla il passaggio attraverso le membrane biologiche
b. Difesa:
 Anticorpi
 Permette e controlla il passaggio attraverso le membrane biologiche
c. Strutturali:
 b – cheratina, collagene
 sostiene, protegge, rafforza
d. Contrattili:
 Muscoli
e. Regolatrici:
 Ormoni
f. Enzimatiche
 Enzimi
 Catalizzare le reazioni chimiche
g. Riserva:
 Ovolbumina, caseina
 2. Definisci i seguenti termini:
a. Struttura primaria:
 È la sequenza degli amminoacidi della proteina, legati tra loro attraverso
legami covalenti:
o Peptidici
o Disolfuro
b. Alfa – elica
 È una struttura secondaria insieme al b – foglietto
 È un ripiegamento elicoidale dello scheletro peptidico
 La presenza di prolina interrompe la struttura a – elica
c. Denaturazione:
 È la predita della struttura di una proteina determinando la perdita di
forma, funzione e solubilità.
 Agenti denaturanti: PH estremi, colore, urea, detergenti.
d. Allosterismo:
 Meccanismo di regolazione dell’attività delle proteine
 Processo attraverso il quale una proteina subisce un cambiamento
conformazionale nei legami ad un sito diverso dal sito attivo.

3. Descrivi i due tipi principali di struttura secondaria delle proteine:

a. a – elica – vedi sopra
b. b – foglietto – le catene polipeptidiche sono quasi estese a causa degli angoli di
legame.
 Struttura più stabile

ENZIMI (lezione 5)

1. Descrivi la catalisi enzimatica:

a. È un meccanismo chimico che prevede l’aumento della velocità della reazione
grazie ad una sostanza detta catalizzatore che non viene consumata nel processo.
b. Gli enzimi accelerano la reazione avvicinando i reagenti orientandoli correttamente.
c. Non alternano l’equilibrio della reazione catalizzata.
2. Spiega il significato della teoria chiave e serratura e della teoria dell’adattamento indotto.
a. La teoria chiave – serratura è un meccanismo che descrive il rapporto tra l’enzima
ed il substrato, visti come strutture rigide e indeformabili. L’enzima si lega al proprio
substrato in modo specifico usando il sito attivo, complementare al substrato.
 Serratura = enzima
 Chiave = substrato
Solo la “chiave” della dimensione giusta si inserisce nel foro della chiave (sito attivo)
della serratura (enzima), in quanto corrisponde il grado di specificità.
b. Teoria dell’adattamento indotto:
 Non sempre tra enzima e substrato esiste il rigido rapporto che esiste tra
la serratura e la chiave.
 L’enzima modifica la propria struttura tridimensionale, in modo dinamico e
reversibile, adattandola alla forma del substrato.
3. La glucocinasi e l’esocinasi catalizzano la formazione di glucosio 6 – fosfato da glucosio e
ATP. La prima presenta una Km per il glucosio di 10 mM e la seconda 0,1 mM. Quale dei due
enzimi ha affinità minore per il glucosio?
 a. KM1 = 10 mM
b. KM2 = 0,1 mM
c. L’affinità di un enzima è inversamente proporzionale alla sua KM, maggiore è KM
minore è l’affinità.
4. Definisci un enzima allosterico:
a. Possiedono due o più sub unità.
b. La sua attività è collegata ad un sito attivo, ma a dei siti regolatori, specifici per il
legame con il modulatore.
c. Questo legame produce una modifica conformazionale che converte l’enzima in una
forma differentemente attiva.
5. Spiega le differenze tra inibitori reversibili e irreversibili.
a. Gli inibitori irreversibili si combinano o distruggono un gruppo funzionale
dell’enzima, essenziale per la sua attività (es. sostanze altamente tossiche, aspirina,
penicillina)
b. Gli inibitori reversibili possono ridurre l’attività degli enzimi:
 Legandosi nel sito attivo al posto del substrato (inibitori competitivi)
 Non legandosi al sito attivo, ma in un’altra zona modificando la forma
dell’enzima cosicché non possa più adattarsi al substrato (inibitori non
competitivi)
6. Descrivi la differenza tra vitamine idrosolubili e liposolubili.
a. Vitamine liposolubili: depositate a livello epatico e nei diversi tessuti, assorbite ai
grassi alimentari. Es. vit A, D, E, K.
b. Vitamine idrosolubili: non si possono accumulare nell’organismo, eliminate
attraverso le urine e la sudorazione. Es. gruppo B, acido folico, PP, H, C.
7. Chiarisci perché una dieta sbilanciata necessita di integratori:
a. Le vitamine sono fondamentali cofattori enzimatici, nessun alimento contiene tutte
le vitamine.
b. Le carenze possono dare cecità, danni ai diversi appartati quali respiratorio,
circolare, digestivo ecc, rachitismo, emorragie ecc.

METABOLISMO (lezione 6)

1. Definisci anabolismo e catabolismo:

a. Anabolismo: insieme di processi metabolici che portano alla sintesi di componenti
cellulari a partire da molecole più semplici. (amminoacidi → proteine, glucosio →
glicogeno)
 Processo endogeno e riduttivo, energia + molecole semplici → molecole
complesse
b. Catabolismo: è un processo degradativo in cui le molecole complesse vengono
trasformate in molecole più semplici
 Processo esoergonico (rilascia energia) e ossidativo. Molecole complesse
→ energia + molecole semplici
2. Dai una spiegazione del perché i carboidrati hanno una resa energetica minore dei lipidi.
a. I lipidi hanno un potere di sintesi di ATP superiore a quello dei carboidrati.
 Lipidi – (CH2)n – il C è poco ossidato e più energia disponibile avrà. Resa
energetica 1,0
  Glucidi – (CHOH)n – il C è il più ossidato con meno energia disponibile.
Resa energetica 0,5
3. Quali sono le 3 fasi del metabolismo:
a. Fase 1:
 Avviene nella matrice extracellulare o nel citoplasma.
 Catabolismo – passaggio da:
o Proteine → amminoacidi
o Polisaccaridi → glucosio
o Lipidi → acidi grassi e glicerolo
b. Fase 2:
 Glicolisi: il glucosio ossidato attraverso 10 reazioni a 2 molecole di piruvato
 Ossidazione piruvato: rilascio di CO2 e produzione prodotto di
degradazione acetil – CoA
 Avviene nel citoplasma
c. Fase 3:
 Ciclo di Krebs - prodotti finali:
o H2 O
o CO2
o NH3
 Avviene nella matrice mitocondriale
d. Fase 4:
 Fosforilazione ossidativa
 Avviene nella membrana mitocondriale interna
4. Cosa sono ed a che cosa servono i sistemi multienzimatici?
a. Sono strutture stabili formate da enzimi associati in modo non covalente che
catalizzano due o più reazioni consecutive di una via metabolica
5. Che cos’è ed a che cosa serve l’ATP?
a. ATP = adenosintrifosfato
b. È la moneta di scambio energetica e il motore di numerose reazioni cellulari, ad alta
energia di idrolisi.
c. Le reazioni di anabolismo e catabolismo sono accoppiate a reazioni di sintesi e
l’idrolisi dell’ATP.
6. Spiega l’importanza del piruvato nel metabolismo:
a. Il piruvato (acido piruvico) è il prodotto della glicolisi: una molecola di glucosio
viene scissa in 2 molecole di piruvato e 2 molecole di ATP. Se la glicolisi avviene:
 In presenza di O2 – le molecole di piruvato entrano nel ciclo di Krebs con la
seguente completa degradazione in CO2 e H2O.
 In assenza di O2 – le molecole di piruvato vengono degradate, attraverso la
fermentazione in:
o Acido lattico
o Acido acetico
7. A cosa serve il NAD?
a. Serve a catalizzare reazioni reversibili, è un coenzima ossidativo.

METABOLISMO di glucidi, lipidi e composti azotati (lezione 7)

1. Differenza tra metabolismo aerobio e anaerobio dei glucidi.

 a. Metabolismo aerobio: presenza di ossigeno, le 2 molecole di piruvato derivate dalla
glicolisi, attraverso ossidazioni diventa acetill – CoA e CO 2 (totale ATP prodotti 36 +
2 della glicolisi) → ciclo di Krebs
b. Metabolismo anaerobio:
 Assenza di ossigeno
 Dal piruvato si va alla fermentazione, che può essere:
o Lattica → lattato – acido lattico
o Alcolica → acido acetico
2. Qual è la molecola finale della glicolisi?
a. Il piruvato – acido piruvico – 2 molecole
3. Differenza tra glicogeno e amido.
a. GLICOGENO: polisaccaride ramificato, funzionale di riserva, nel fegato, reni e
muscoli contribuisce all’osmolarità del citosol e a controllare la glicemia in
condizioni di digiuno.
b. AMIDO: polisaccaride funzionale formato da amido e amilopectina.
 Di riserva nelle cellule vegetali
4. Dove avviene la gluconeogenesi?
a. La gluconeogenesi è il processo inverso alla glicolisi, trasforma i precursori tipo
piruvato, lattato, glicerolo, etanolo, amminoacidi in glucosio. La prima fase avviene
nel mitocondrio dove preleva il piruvato e completa il processo nel citosol. Questo
processo costa complessivamente 4 ATP e 2 GTP.
5. Quali molecole si formano nella b – ossidazione degli acidi grassi?
a. Ogni 2 atomi di C si forma una molecola di Acetil – CoA, ma si producono anche
FADH2H+, NADH.
6. Quali sono e da dove vengono i corpi chetonici:
a. Corpi chetonici – derivano dall’Acetil – CoA prodotto in eccesso dopo l’ossidazione
del piruvato e la b – ossidazione.
 Sono eliminati dal sangue attraverso le urine
 Sono acetone, acido b – idrossibuttirico.
7. A cosa serve il colesterolo?
a. A stabilizzare le membrane cellulari e a irrigidirle.
b. Sono precursori dei Sali biliari e degli ormoni steroidei.
8. Qual è la composizione della bile?
 Acqua 82%
 Acidi biliari 12%
 Fosfolipidi 4%
 Colesterolo non esterificato 0,7 %
9. Alcuni amminoacidi essenziali e non essenziali:
a. Amminoacidi essenziali:
 Lencina
 Valina
 Isolencina
 Tripotofano
 Lisina
b. Amminoacidi non essenziali:
 Cisteina
 Alanina
 Glicina
  Asparagina
 Glutammina
10. Cos’è il ciclo dell’urea e a cosa serve:
a. È la trasformazione dell’ammoniaca NH4+ in urea affinché possa essere eliminata
con l’urea.
 Nei pesci viene eliminata come tale
 Nei rettili e uccelli eliminata come acido urico.

LA PRODUZIONE DELL’ENERGIA NEI MITOCONDRI (lezione 8)

1. Dove si genera la CO2 che respiriamo?

a. La CO2 viene prodotta nell’ultimo step della glicolisi, dall’ossidazione del piruvato ad
Acetil – CoA e nel ciclo di Krebs, nel citoplasma e nella matrice mitocondriale.
2. Come viene consumato l’O2 che respiriamo?
a. L’ossigeno viene consumato nella catena respiratoria ridotto ad acqua.
b. I trasportatori di e- ridotti, NADH e FADH2, entrano dentro a delle proteine integrali
di membrana → FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA
3. Cosa entra e cosa esce dal ciclo di Krebs?
a. Nel ciclo di Krebs entrano 2 molecole di piruvato legati a 2 molecole di Acetil – CoA.
b. Le molecole di Acetil – CoA vengono completamente ossidate nel ciclo di Krebs.
Formate da 2 molecole di CO2 che liberano e- trasportati da NAD e FAD. Completa
l’ossidazione a CO2 e H2O con liberazione di energia ATP.
4. A cosa serve l’ATP sintesi mitocondriale?
a. Serve ad alimentare il ciclo di eventi molecolari che trasformano ADP e protoni C
5. Quali sono le proteine della catena respiratoria?
a. Sono il coenzima a e citocromo C
6. A cosa serve la catena respiratoria?
a. Serve ad ossidare completamente l’Acetil – CoA, CO 2 e H2O.
7. Quali sono i trasportatori di e- nella catena respiratoria?
a. Sono il NAD e FAD → NADH+ e FADH2
8. Dove avvengono la glicolisi, il ciclo di Krebs e la fosforilazione ossidativa?
a. Glicolisi: nel citoplasma
b. Ciclo di Krebs: nella matrice mitocondriale
c. Fosforilazione ossidativa: nella membrana intermedia mitocondriale.