CORSO DI POTENZIAMENTO

LEZIONI DI BIOLOGIA

MACROMOLECOLE BIOLOGICHE

PROF. GIOVANNI

A.A. 2017-18
1
Le macromolecole biologiche
•  Nelle cellule sono presenti quattro classi di macromolecole
biologiche:
–  carboidrati
–  lipidi
–  proteine

–  acidi nucleici

2
I carboidrati

•  I carboidrati (o zuccheri) sono

−  composti organici

−  per lo più idrofili

−  formati da atomi di carbonio, idrogeno e ossigeno

Si distinguono

−  monosaccaridi

−  disaccaridi
−  polisaccaridi

3
I monosaccaridi

•  Gli zuccheri semplici, o monosaccaridi, come per esempio

glucosio e fruttosio, non possono essere scissi per idrolisi in
zuccheri più semplici
•  Sono monosaccaridi
–  il glucosio

–  il fruttosio

•  Glucosio e fruttosio sono esempi di isomeri, molecole che hanno

la stessa formula bruta ma formule di struttura differenti

4
I monosaccaridi

Le molecole dei monosaccaridi
hanno due cara0eris1che
dis1n1ve degli zuccheri:
includono diversi gruppi ossidrilici
(-OH) e un gruppo carbonilico (-
CO).

Il glucosio e il fru0osio, che
conferiscono al miele la sua
dolcezza, sono due
monosaccaridi isomeri.

glucosio fruttosio
C6H12O6 C6H12O6

isomeri 5
I monosaccaridi

•  Nell’acqua molti monosaccaridi assumono

una configurazione ad anello
•  Il glucosio e gli altri monosaccaridi costituiscono
il combustibile per il lavoro cellulare

6
 I monosaccaridi

La stru(ura del glucosio e la sua configurazione ad anello

Gli atomi di carbonio sono numera1 per facilitare il confronto tra le due
rappresentazioni. Come indica la doppia freccia, la formazione dell’anello è un
processo reversibile. D’ora in avan1, per indicare il glucosio, useremo una
rappresentazione semplificata della configurazione ad anello, mostrata a destra.

7
I disaccaridi

•  I disaccaridi
–  si formano dall’unione di due monosaccaridi in seguito a una reazione di
disidratazione

•  Esempi di disaccaridi sono

–  il lattosio, costituito dai monosaccaridi glucosio e galattosio

–  il maltosio, formato da due monomeri di glucosio uniti tra loro

–  il saccarosio (lo zucchero da tavola),
–  costituito da una molecola di glucosio legata a una di fruttosio

–  è il carboidrato principale presente nella linfa dei vegetali che fornisce

energia a tutte le parti della pianta
–  per l’alimentazione unmana viene estratto dai fusti della canna da
zucchero o dalle radici delle barbabietole da zucchero 8
I disaccaridi

Formazione di un disaccaride

Un disaccaride si forma quando
glucosio galattosio due monosaccaridi si uniscono
mediante una reazione di
disidratazione; in questo caso, il
legame unisce monomeri di
glucosio e gala0osio, formando il
la0osio

lattosio

9
I polisaccaridi

•  I polisaccaridi sono
–  carboidrati complessi

–  polimeri costituiti da lunghe catene di monosaccaridi

•  L’amido, un polisaccaride,
–  viene immagazzinato nelle cellule vegetali in forma di granuli che
vengono demoliti, cioe “smontati” mediante reazioni di idrolisi, per
fornire alla pianta energia e materie prime per la costruzione di altre
molecole
–  è formato da tanti monomeri di glucosio allineati

•  Le patate e i cereali, come mais, frumento e riso, rappresentano le

fonti principali di amido nella nostra dieta
10
I polisaccaridi

•  Il glicogeno, un polisaccaride formato da monomeri di glucosio

–  è usato dalle cellule animali per immagazzinare energia

–  viene scisso in glucosio quando il corpo ha bisogno di energia

•  La cellulosa, un polisaccaride fondamentale come

componente strutturale
–  è il composto organico più abbondante sulla Terra
–  è presente in forma di fibrille nella parete cellulare delle cellule vegetali

–  non può essere scissa dalla maggior parte degli animali, esseri umani
compresi, ma contribuisce al buon funzionamento dell’intestino e viene
indicata comunemente come “fibra” alimentare

11
I polisaccaridi
monomero
di glucosio

granuli di amido
in cellule di patata
A amido
granuli di
glicogeno nel
tessuto del fegato

B glicogeno
fibrille di cellulosa nella parete
di una cellula vegetale

molecole
di cellulosa

C cellulosa

Esempi di polisaccaridi che hanno come monomero il glucosio

12
I lipidi

•  I lipidi a differenza dei carboidrati e della maggior parte delle

altre molecole biologiche
–  sono composti organici idrofobi, cioè insolubili in acqua

–  non sono polimeri, cioè non sono costituiti da “mattoni” simili tra loro

•  Due tipi fondamentali di lipidi sono

–  i grassi

–  gli steroidi

13
I gliceridi

•  I gliceridi sono grandi molecole lipidiche costituite da

due tipi di molecole più piccole
−  glicerolo
−  acidi grassi

•  Dall’unione di una molecola di glicerolo con tre molecole

di acidi grassi si ottiene un trigliceride

•  Nel corpo umano, i gliceridi svolgono funzioni essenziali tra cui

–  immagazzinamento di energia

–  protezione degli organi interni

–  isolamento termico
14
I gliceridi

Struttura di un trigliceride

acidi grassi
glicerolo

15
 I grassi

•  Se lo scheletro carbonioso di un acido grasso ha

–  un numero di atomi di idrogeno inferiore a quello massimo possibile, si dice insaturo

–  il massimo numero di atomi di idrogeno, si dice saturo

•  Nei grassi saturi, gli atomi di carbonio sono uniti solo da legami semplici, mentre
nei grassi insaturi sono presenti doppi legami

•  La maggior parte dei grassi animali, come il lardo e il burro

•  contiene un’alta percentuale di acidi grassi saturi

•  a temperatura ambiente tende a presentarsi allo stato solido

•  I grassi vegetali (come l’olio di oliva e l’olio di mais) e quelli del pesce (come
l’olio di fegato di merluzzo) sono relativamente
•  ricchi di acidi grassi insaturi
16

•  a temperatura ambiente si presentano per lo più allo stato liquido


grassi saturi
(dannosi per la salute, presenti
soprattutto nella carne e nei prodotti l
attiero-caseari non scremati; sono solidi
a temperatura ambiente)
ALCUNI TIPI DI GRASSI
grassi insaturi
(presenti soprattutto nel pesce e negli alimenti di origine vegetale;
di solito liquidi a temperatura ambiente)

margarina

INGREDIENTI: OLIO DI SEMI DI SOIA,

OLIO DI SEMI DI COTONE
IDROGENATO, OLIO DI SEMI DI SOIA
E DI COTONE PARZIALMENTE
IDROGENATI, MONO E DIGLICERIDI,
TBHO E ACIDO CITRICO.

oli vegetali grassi trans (grassi poco grassi omega-3 (grassi

(non idrogenati; sani presenti negli alimenti
di solito liquidi trasformati mediante
a temperatura ambiente) idrogenazione; solidi a
temperatura ambiente)
benefici presenti in
alcuni oli vegetali e in
alcuni tipi di pesce,
liquidi a temperatura
ambiente)
17
I GRASSI

Particolari trigliceridi complessi sono i fosfolipidi

18
Gli steroidi

•  Gli steroidi
–  sono lipidi formati da uno scheletro carbonioso costituito da
quattro anelli legati tra loro
–  svolgono funzioni diverse a seconda del tipo di gruppo funzionale
unito alla struttura di base a quattro anelli

•  Uno steroide molto comune è il colesterolo

–  presente nelle cellule animali
–  utilizzato come materia prima per produrre altri steroidi,
tra cui gli ormoni sessuali

19
 Gli steroidi
Esempi di steroidi
Gli ormoni sessuali testosterone ed estrogeni hanno solo una lieve differenza stru0urale ma
presentano effeK molto diversi, determinando lo sviluppo dei cara0eri sessuali secondari nei
maschi e nelle femmine dei mammiferi.

colesterolo può essere

convertito
dal corpo in

20

testosterone un tipo di estrogeno

Le proteine

•  Le proteine
–  sono lunghi polimeri formati da monomeri di amminoacidi

–  sono le macromolecole biologiche più complesse

–  svolgono la maggior parte dei compiti necessari al funzionamento
dell’organismo
–  comprendono gli enzimi, molecole in grado di accelerare le reazioni
chimiche

21
Le proteine
LE PRINCIPALI CATEGORIE DI PROTEINE

proteine strutturali proteine di riserva proteine contrattili proteine di trasporto enzimi

aiutano a
trasportare le
catalizzano le
conferiscono forniscono gli permettono il sostanze
reazioni
sostegno, amminoacidi movimento ad nell’organismo
chimiche della
robustezza a per la crescita. esempio L’emoglobina dei
cellula
peli, capelli e ad I semi e le uova consentono la globuli rossi del
altre strutture, sono ricchi di contrazione dei sangue è una
come le corna proteine di riserva muscoli proteina che 22

trasporta
l’ossigeno
Le proteine
•  La grande varietà delle proteine deriva da differenti combinazioni
di soli 20 amminoacidi comuni a tutte le molecole proteiche
•  Ogni amminoacido è costituito da un atomo di carbonio centrale
(o carbonio alfa) che forma quattro legami covalenti
–  Tre legami uniscono il carbonio alfa rispettivamente a un gruppo carbossilico
(—COOH), a un gruppo amminico (—NH2) e
a un atomo di idrogeno
–  l’ultimo legame unisce il carbonio alfa a un gruppo laterale
(indicato con R) diverso per ogni amminoacido
gruppo gruppo
amminico carbossilico
Struttura generale di un amminoacido

gruppo 23
laterale
Le proteine
Gli amminoacidi.
I 20 amminoacidi che compongono le proteine hanno una stru0ura comune e
un gruppo laterale variabile da cui dipendono le cara0eris1che specifiche di
ciascun amminoacido.

gruppo gruppo
laterale laterale
idrofobo idrofilo

Leucina Serina

Esempi di amminoacidi con gruppi laterali idrofobi e idrofili.

La leucina ha come gruppo laterale un idrocarburo apolare che rende
l’amminoacido idrofobo. Al contrario, il gruppo laterale della serina 24
contiene un gruppo ossidrilico polare (—OH), che rende l’amminoacido
idrofilo.
Le proteine
•  Gli amminoacidi si uniscono l’uno all’altro mediante reazioni di
disidratazione per formare le proteine
•  Il legame tra due amminoacidi adiacenti è detto legame peptidico
e la lunga catena di amminoacidi che ne risulta
prende il nome di polipeptide

25
Le proteine
gruppo gruppo
carbossilico amminico

Formazione di un legame gruppo gruppo

pep:dico tra amminoacidi. laterale laterale
amminoacido amminoacido
Una reazione di disidratazione
unisce gli amminoacidi
adiacen1 mediante un legame reazione di disidratazione

pep1dico.

gruppo gruppo
laterale laterale 26

legame peptidico
Le proteine

•  In un organismo vivente ci sono decine di migliaia di proteine

•  Ogni proteina ha una specifica sequenza di amminoacidi

•  Questa sequenza è detta struttura primaria della proteina

•  Una piccola modifica della struttura primaria di una proteina può
alterarne profondamente le funzioni
–  La sostituzione di un singolo amminoacido in una particolare posizione nella
proteina emoglobina (responsabile del trasporto di ossigeno nel sangue) causa
una malattia del sangue chiamata anemia falciforme

27
La forma delle proteine

•  Quando nelle cellule si forma una proteina, la catena

polipeptidica, costituita dalla sequenza specifica di amminoacidi,
incomincia a piegarsi spontaneamente assumendo una tipica
conformazione tridimensionale
•  In una proteina si distinguono almeno altri due livelli strutturali,
chiamati struttura secondaria e struttura terziaria
•  Le proteine che comprendono più di una catena polipeptidica
possiedono anche un quarto livello: la struttura quaternaria

28
La forma delle proteine
I qua(ro livelli stru(urali delle proteine.

A Stru(ura primaria.
La stru0ura primaria di una proteina è data dalla sequenza specifica di
amminoacidi nelle sue catene polipep1diche.

A struttura
primaria

29
La forma delle proteine
I qua(ro livelli stru(urali delle proteine

amminoacidi B Stru(ura secondaria.
Alcune par1 del polipep1de si ripiegano
B struttura secondaria
determinando la stru0ura secondaria.
Due esempi sono l’alfa elica e il
foglie0o ripiegato (o beta). La stru0ura
secondaria è rafforzata da legami
A struttura
primaria
idrogeno (le linee tra0eggiate) tra
amminoacidi della stessa catena
foglietto beta polipep1dica (nell’alfa elica) o di catene
diverse (nel foglie0o beta). Nel disegno
non sono rappresenta1 i gruppi laterali
degli amminoacidi.

alfa elica
30
 La forma delle proteine
I qua(ro livelli stru(urali delle proteine.
C Stru(ura terziaria.
La forma tridimensionale assunta dal polipep1de nel suo insieme cos1tuisce la stru0ura
terziaria e dipende principalmente da legami chimici (qui non indica1) tra i gruppi laterali di
amminoacidi presen1 in regioni diverse della stessa catena polipep1dica.

amminoacidi
B struttura secondaria
C struttura
terziaria

A struttura
primaria

foglietto beta

polipeptide
alfa elica (singola subunità)
31
 La forma delle proteine
I qua(ro livelli stru(urali delle proteine.

D Stru(ura quaternaria.
Le proteine cos1tuite da due o più catene polipep1diche hanno una stru0ura quaternaria, che
deriva dai legami tra le catene.

amminoacidi B struttura secondaria

C struttura D struttura
terziaria quaternaria

A struttura
primaria

foglietto beta
legame
idrogeno
una proteina con
quattro subunità
polipeptidiche

polipeptide
(singola subunità)
alfa elica 32
La forma delle proteine

•  Molto spesso la funzione di una proteina dipende dalla sua

capacità di legarsi ad altre molecole, capacità che a sua volta
dipende dalla forma della proteina
–  La forma delle proteine (e dunque la loro funzione) può alterarsi in
seguito a cambiamenti nell’ambiente circostante

•  Un innalzamento della temperatura o una variazione del pH

possono causare la denaturazione di una proteina,
cioè la perdita della sua forma
•  Molte malattie, comprese alcune patologie gravi del sistema
nervoso, sono associate ad alterazioni strutturali delle proteine
causate da errori nel ripiegamento dei polipeptidi

33
Gli acidi nucleici
•  Il DNA (o acido desossiribonucleico) e l’RNA (o acido
ribonucleico) sono due acidi nucleici, così chiamati perché nelle
cellule eucariote sono contenuti nel nucleo
•  Gli acidi nucleici sono
–  polimeri costituiti da monomeri detti nucleotidi

•  Ogni nucleotide è formato da tre parti:

–  uno zucchero con cinque atomi di carbonio

–  un gruppo fosfato
–  una base azotata

34
 Gli acidi nucleici
Un nucleo:de di DNA
Un nucleo1de di DNA comprende uno zucchero con cinque atomi di carbonio (desossiribosio),
un gruppo fosfato e una base azotata.

timina (T)

gruppo
fosfato gruppo fosfato
base azotata
(A, G, C oT)

zucchero
(desossiribosio) zucchero

La struttura di un nucleotide Simbolo usato 35

 Gli acidi nucleici
•  Lo zucchero e il fosfato sono identici in tutti i nucleotidi: ciò che
cambia è soltanto la base azotata.

Basi azotate del DNA

•  adenina (A)
•  guanina (G)
•  :mina (T)
•  citosina (C) adenina (A) guanina (G)
struttura a doppio anello struttura a doppio anello
L’adenina e la
guanina hanno una
stru0ura a doppio
anello. La 1mina e la
citosina, invece,
hanno stru0ure ad
anello singolo.
36
timina (T) citosina (C)
struttura a singolo anello struttura a singolo anello
Gli acidi nucleici
•  Nell’RNA le basi azotate sono:
–  adenina (A)
–  guanina (G)

–  uracile (U)
–  citosina (C)

37
Un nucleo:de di RNA.
Questo nucleo1de di RNA si dis1ngue dal base azotata
nucleo1de di DNA perché con1ene lo zucchero (A, G, C, o U)
ribosio al posto del desossiribosio e la base azotata
uracile (U) al posto della 1mina (T). Gli altri tre 1pi
di nucleo1di dell’RNA hanno le stesse basi azotate
(A, C e G) dei nucleo1di del DNA.

uracile (U)

gruppo
fosfato

zucchero (ribosio)
38
Gli acidi nucleici

•  Grazie a una serie di reazioni di disidratazione

–  i monomeri dei nucleotidi si uniscono formando lunghe catene
polinucleotidiche
–  i nucleotidi sono uniti tra loro da legami covalenti che si instaurano tra
lo zucchero di un nucleotide e il gruppo fosfato di quello successivo
–  si forma uno scheletro zucchero-fosfato da cui si protendono, come
appendici, le basi azotate

39
•  Mentre l’RNA è costituito di solito da un unico filamento
polinucleotidico, il DNA cellulare possiede due filamenti
polinucleotidici, avvolti a formare una doppia elica
•  Nella parte centrale dell’elica, le basi che sporgono da
un filamento di DNA formano legami idrogeno con le basi
dell’altro filamento
•  I legami tra basi azotate seguono una regola precisa che dipende
dalla loro conformazione:
–  A può unirsi soltanto con T

–  G può unirsi soltanto con C

40
Stru(ura del DNA
Le basi azotate della molecola di DNA
si legano formando sempre le
medesime coppie: A con T e G con C.

scheletro
zucchero-fosfato coppia
nucleotide di basi
legame
idrogeno

basi azotate

A filamento di DNA B doppia elica 41

(polinucleotide) (due catene di polinucleotidi)

Dai geni alle proteine
•  Le quattro basi azotate che formano gli acidi nucleici
rappresentano l’alfabeto con cui sono “scritte” le istruzioni per
sintetizzare le proteine
•  Con quattro lettere è possibile costruire moltissime sequenze
polinucleotidiche diverse
–  un polinucleotide lungo può contenere molti geni, ognuno dei quali
è costituito da una serie specifica di centinaia o migliaia di nucleotidi

•  Le istruzioni scritte in un gene presente nel DNA vengono

tradotte dall’RNA nella corretta sequenza di amminoacidi che
serve per costruire una determinata proteina

42
Formazione delle proteine
Nella cellula, un gene (cioè un segmento di DNA) fornisce le istruzioni per costruire
una molecola di RNA, che viene poi trado0a in una proteina.
gene

DNA

acidi nucleici

RNA
amminoacido

proteina

43