I GLUCIDI

I glucidi o zuccheri sono i composti organici più abbondanti in natura. Sono anche
chiamati carboidrati perché nella loro molecola il rapporto tra gli atomi di idrogeno e
quello di ossigeno è uguale a quello dell'acqua: 2 a 1.
I glucidi si distinguono in:

● I monosaccaridi: sono i carboidrati più semplici, i monomeri che formeranno gli

altri zuccheri più complessi. I monosaccaridi più comuni sono il glucosio, il fruttosio
e il galattosio;
● Gli oligosaccaridi: sono zuccheri formati dall'unione di due o al massimo dieci
molecole di monosaccaridi. I più comuni sono i disaccaridi, formati da due
monosaccaridi, come il maltosio, il lattosio e il saccarosio.
● I polisaccaridi: sono polimeri formati dall'unione di un gran numero di
monosaccaridi. I più conosciuti sono l'amido, il glicogeno e la cellulosa.

I carboidrati sono fondamentali dal punto di vista biologico per le funzioni che svolgono
nelle cellule e sono:

● Funzione energetica: in quanto dall'ossidazione delle molecole di glucosio le

cellule ricavano energia sotto forma di ATP;
● Funzione di riserva: perché il glucosio viene immagazzinato nelle cellule sotto
forma di amido o glicogeno;
● Funzione strutturale: per esempio, la cellulosa forma le pareti delle cellule
vegetali;
● Funzione di comunicazione: in quanto entrano nella costituzione di molecole che
consentono il riconoscimento cellulare.

I monosaccaridi sono glucidi semplici, cioè non si possono scomporre ulteriormente per
idrolisi. Il numero di atomi di carbonio della loro molecola va da 3 a 9 e a seconda della
presenza del gruppo aldeidico o chetonico, invece, i monosaccaridi si classificano in aldosi o
chetosi. I monosaccaridi più semplici sono i triosi. Tra questi la gliceraldeide è un aldoso
mentre il diidrossiacetone è un chetoso.

I pentosi più noti sono il ribosio, che è un costituente dell'RNA e il desossiribosio, che è
un costituente del DNA; entrambi sono aldosi.

Gli esosi più diffusi e conosciuti sono quelli usati dagli organismi come fonti energetiche: il
glucosio e il galattosio, che sono aldosi, e il fruttosio che è un chetoso.

I monosaccaridi hanno uno o più stereocentri o atomi di carbonio asimmetrici, cioè legati
a sostituenti diversi. Di conseguenza si presentano sotto forma di due o più enantiomeri,
cioè stereoisomeri ottici dello stesso composto chirale che sono immagini speculari non
sovrapponibili l'uno dell'altro.
Un monosaccaride della serie D ha a destra il gruppo OH legato allo stereocentro più
lontano dal gruppo carbonile (OH);
Un monosaccaride della serie L ha a sinistra il gruppo OH legato allo stereocentro più
lontano dal gruppo carbonile (OH).
La maggior parte dei monosaccaridi presenti in natura è nella forma D.

I pentosi e gli esosi si rappresentano normalmente in forma lineare cioè come se tutti gli
atomi di carbonio fossero disposti linearmente. In realtà in soluzione acquosa questi
monosaccaridi assumono una forma chiusa a ciclo detta semiacetale o emiacetale.

La forma ciclica dei pentosi e degli esosi è dovuta al fatto che nella loro molecola avviene una
ciclizzazione intramolecolare tra il gruppo carbonile e un gruppo ossidrile, quello che
permette di formare gli anelli più stabili, cioè a cinque o sei atomi.

Le forme a cinque atomi sono dette forme furanosiche perché si rifanno al ciclo del
furano; le forme a sei atomi sono dette invece forme piranosiche perché si rifanno al ciclo
del pirano. Gli aldosi come il D-glucosio formano in natura prevalentemente un anello a sei
atomi, di cui 5 di C e un eterno atomo di O. Il nome del D-glucosio in forma ciclica è
D-glucopiranosio. I chetoesosi come il fruttosio, invece, formano prevalentemente un
anello a cinque atomi, di cui quattro di C e uno di O. Il nome del fruttosio in forma ciclica è
D-fruttofuranosio.

La reazione di ciclizzazione del D-glucosio avviene tra il gruppo aldeidico del carbonio-1
(C1) e il gruppo ossidrile del carbonio-5 (C5). L'emiacetale che si forma con questa reazione
ha sullo stesso atomo di carbonio un gruppo etereo R-O-R' e un gruppo ossidrilico -OH.
Con la ciclizzazione il C1, detto carbonio anomerico, diventa uno stereocentro per cui si
formano due nuovi stereoisomeri, detti anomeri, indicati con A e B.

Nell'anomero A il gruppo ossidrile sul C1 si trova sotto il piano della molecola ciclica.
Nell'anomero B il gruppo ossidrile sul C1 si trova sopra il piano della molecola ciclica.
L'anomerizzazione è il processo di passaggio da un anomero all'altro. Tra la forma lineare e
le forme cicliche si instaura un equilibrio che è spostato verso la forma ciclica.
L'interconversione tra gli anomeri A e B in soluzione acquosa prende il nome di
mutarotazione.

Nelle reazioni di isomerizzazione un composto è trasformato in un suo isomero, in

ambiente basico. All'interno della cellula le reazioni di isomerizzazione sono catalizzate
dalle isomerasi, una classe di enzimi che, complessivamente, raccoglie diverse sottoclassi
con enzimi specifici per i diversi tipi di isomerizzazioni. Uno di questi è la reazione che
avviene nel citoplasma delle cellule durante la glicolisi e che trasforma il
glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato per opera dell'enzima.

In presenza di un ossidante, il gruppo carbonilico dei monosaccaridi aldosi si può ossidare

a gruppo carbossilico: si formano così acidi carbossilici detti acidi aldonici.

Il gruppo carbonilico degli aldosi e dei chetosi può essere ridotto ottenendo dei polialcoli
chiamati alditoli.
Quando due molecole di monosaccaridi si legano con un legame covalente, detto legame
glicosidico, si forma un disaccaride, il più semplice oligosaccaride.
Il legame glicosidico si forma tra il gruppo ossidrile legato al carbonio anomerico di un
monosaccaride (C1) e un ossidrile dell'altro monosaccaride(C4): in questo caso il legame
glicosidico si indica come 1-4.
La reazione di formazione del legame glicosidico è di condensazione, perché viene
eliminata una molecola d'acqua; con la reazione inversa di idrolisi si rompe il legame
glucosidico e si liberano i due monosaccaridi.

Il maltosio è un disaccaride formato dall'unione di due molecole di D-glucosio, la prima a

sinistra sempre A, mentre la seconda a destra A o B.

Il lattosio è lo zucchero del latte, formato dall'unione di una molecola di B-D-galattosio e

una di B-D-glucosio o A-D-glucosio. Il legame che si forma è di tipo B(1-4). Il lattosio
viene digerito dall'enzima lattasi, capace di rompere il legame 3(1-4).

Il cellobiosio è un disaccaride formato dall'unione di due molecole di B-D-glucosio. Il

legame glicosidico che si forma è 1-4 di tipo B. Che a differenza del lattosio non è digeribile
dal nostro organismo.

Il saccarosio è lo zucchero più abbondante in natura, è formato da una molecola di

A-D-glucosio e una di B-D-fruttosio unite con un legame glicosidico A(1-2).

I polisaccaridi sono zuccheri costituiti da un minimo di dieci a molte migliaia di molecole i

monosaccaridi unite da legami glicosidici. Le catene possono essere liberati o ramificate. I
polisaccaridi si distinguono in:

● omopolisaccaridi che sono formati da un solo tipo di monomero;

● eteropolisaccaridi che sono formati da due o più monomeri diversi.

I polisaccaridi sono molto diffusi in natura, dove svolgono ruoli fondamentali ovvero:

● una funzione di riserva energetica, che hanno il glicogeno e l’acido che per idrolisi
forniscono molecole di glucosio alle cellule quando serve loro energia;
● una funzione strutturale, come hanno la cellulosa e la chitina che formano
componenti di rivestimento e protezione delle cellule.

L'amido e il glicogeno sono i polisaccaridi di riserva più diffusi in natura. Sono entrambi
omopolimeri dell'A-D-glucosio, che in questo modo viene immagazzinato per essere
utilizzato al momento del bisogno.

Amido: le piante conservano il glucosio in eccesso sotto forma di amido che si deposita in
granuli all'interno di strutture cellulari chiamate plastidi . Il glucosio così depositato può
essere prelevato dalla cellula al momento del bisogno attraverso la rottura idrolitica dei
legami glicosidici tra i monomeri di glucosio.
L’amido è un miscuglio di due polimeri diversi: l’amilosio circa il 20% e l’amilopectina
circa 80%. La molecola di amilosio è una catena lineare di molecole di A-D-glucosio legate
insieme con legami A (1-4) e avvolta su se stessa a spirale. La molecola di amilopectina è
formata da una catena lineare di molecole di A-D-glucosio con legami A (1-4) ma ogni 25-30
monomeri è presente un legame glicosidico A (1-6) che forma una ramificazione. La
struttura altamente ramificata dell'amilopectina rende l'amido, insolubile in acqua. Le due
componenti dell'amido sono demolite enzimaticamente dalle a e B amilasi e dalla
A-glucosidasi.

Glicogeno: gli animali immagazzinano il glucosio sotto forma di glicogeno, un polisaccaride

con struttura uguale a quella dell'amilopectina ma più ramificata: i legami a (1-6) che
formano le ramificazioni si ripetono ogni 8-12 monomeri di A-D-glucosio. Nell'essere umano
e in altri vertebrati il glicogeno si deposita come granuli nelle cellule del fegato e dei muscoli.

- Il fegato usa le riserve di glicogeno per mantenere l'omeostasi del glucosio

nell'organismo; libera glucosio nel sangue (glicogenolisi) e dopo un pasto
immagazzina come riserva il glucosio (glicogenosintesi).

- I muscoli usano le riserve localmente per produrre l’ATP necessario per la

contrazione muscolare.

La cellulosa e la chitina sono gli omopolisaccaridi strutturali più rappresentati in natura.

Cellulosa: è un omopolimero del B-D-glucosio è formata da catene lineari non ramificate di

molecole di B-D-glucosio unite tra loro da legami B(1-4). La cellulosa differisce dall'amilosio
solo per il tipo di legame glicosidico inoltre tra un anello e il successivo, e tra le catene
parallele che formano le microfibrille. I nostri enzimi (amilasi) che digeriscono l'amido, per
idrolisi dei legami A-glicosidici, non sono in grado di rompere i legami B-glicosidici della
cellulosa.

Chitina: è un il principale polisaccaride che costituisce la parete cellulare dei funghi e

dell’esoscheletro degli artropodi. La chitina è un omopolimero di N-acetil-glucosammina, un
amminozucchero nel quale il gruppo OH in posizione 2 è sostituito da un gruppo ammidico
-NH-CO-CH3. Le molecole di N-acetil-glucosammina sono legate tra loro con un legame
glicosidico B(1-4) e pertanto la chitina ha una struttura molto simile alla cellulosa.

Gli eteropolisaccaridi strutturali più diffusi in natura sono il peptidoglicano e i

glicosamminoglicani.

Peptidoglicano: è il principale costituente della parete batterica ed è formato da catene di

zuccheri uniti da corte catene amminoacidiche. Le catene glucidiche sono formate da due
monomeri che si alternano: l'acido N-acetilmu-ramico (NAM) e l'N-acetilgluosammina
(NAG) legati con un legame glicosidico 3(1-4). Le corte catene amminoacidiche si legano alle
molecole di NAM e tra i gruppi amminoacidici di catene adiacenti si formano legami crociati
che stabilizzano la struttura.

Glicosamminoglicani: noti anche come mucopolisaccaridi, sono lunghe catene lineari

formate dall'alternanza di due monomeri: un amminosaccaride che ha un gruppo funzionale
NH, al posto di un gruppo OH e un monosaccaride acido, cioè che ha uno o più gruppi
carbossilici e /o solfati. L’acido ialuronico è formato da lunghe catene di
N-acetilglucosammina e acido glucuronico uniti con legami B(1-4) e B(1-3).
 I LIPIDI

I lipidi costituiscono una classe di grandi molecole biologiche molto eterogenee dal punto di
vista chimico e funzionale ma accomunate da due caratteristiche importanti:

• l'insolubilità nei solventi polari come l'acqua;

• la solubilità nei solventi apolari come il cloroformio e l'acetone.

Il comportamento idrofobo dei lipidi nasce dalla loro struttura molecolare; essi, infatti, sono
costituiti perlopiù da lunghe catene idrocarburiche che sono idrofobe. I lipidi non sono
polimeri e generalmente non hanno dimensioni tali da essere classificati come
macromolecole.

Dal punto di vista funzionale i piedi di hanno per gli organismi viventi diverse funzioni
ovvero:

● funzione di riserva energetica in quanto dalla loro demolizione si ricavano circa 9

kcal/grammo, una quantità che è più del doppio di quella che si ricava dalla
demolizione di uno zucchero;
● funzione strutturale perché sono i principali costituenti delle membrane cellulari;
● funzione di regolazione e controllo delle attività cellulari perché costituiscono gli
ormoni steroidei e le vitamine liposolubili;
● funzione di protezione perché formano uno strato di rivestimento sulle foglie
proteggendole dalla disidratazione e dall'attacco dei parassiti;
● funzione idrorepellente perché rivestono le penne degli uccelli acquatici, le ali degli
insetti e la buccia dei frutti;

I lipidi si dividono anche in lipidi semplici e complessi:

I lipidi semplici non contengono acidi grassi nella loro molecola e quindi non sono
idrolizzabili in ambiente basico: per questo vengono anche detti non saponificabili.
Appartengono a questo gruppo gli oli essenziali, gli steroidi e le vitamine liposolubili.

I lipidi complessi contengono acidi grassi e quindi sono idrolizzabili in ambiente basico con
formazione dei sali corrispondenti (saponi): per questo sono detti anche saponificabili.
Appartengono a questo gruppo i trigliceridi, i fosfolipidi, i glicolipidi e le cere.

I gliceridi sono composti, molto diffusi nel mondo animale, che si formano per
esterificazione del glicerolo con acidi grassi. Il glicerolo è un alcol a tre atomi di carbonio,
ciascuno dei quali ha legato un gruppo ossidrile. Un acido grasso è un composto con una
lunga catena carboniosa, di solito da 12 a 24 atomi, che ha a un'estremità un gruppo
carbossilico. A seconda che si formino uno, due o tre legami esterei si parla,
rispettivamente, di monogliceridi, digliceridi o trigliceridi; questi ultimi, chiamati anche
triacilgliceroli, sono i più diffusi nelle cellule. Nei trigliceridi semplici i tre acidi grassi sono
uguali, nei trigliceridi misti, invece, i tre acidi grassi sono diversi.
Gli acidi grassi che partecipano alla reazione di esterificazione possono essere saturi, cioè
privi di doppi legami, o insaturi, cioè con uno o più doppi legami carbonio-carbonio.
Gli acidi grassi insaturi, a loro volta, sono detti monoinsaturi se hanno un solo doppio
legame, polinsaturi se hanno più di un doppio legame, hanno una struttura cis con una
piegatura in prossimità del doppio legame. Gli acidi grassi saturi hanno invece una catena
lineare. Gli acidi grassi saturi più comuni negli organismi viventi sono l'acido palmitico e
l'acido stearico. L'acido linoleico e l'acido linolenico sono esempi di acidi grassi insaturi.

I trigliceridi che contengono prevalentemente acidi grassi saturi sono detti grassi saturi o
semplicemente grassi. I trigliceridi che contengono per lo più acidi grassi insaturi, invece,
sono detti grassi insaturi o oli.

I fosfolipidi sono sostanze organiche molto presenti nel mondo animale e vegetale perché
sono i principali costituenti delle membrane cellulari, inoltre sono molecole anfipatiche
perché possiedono una testa polare idrofila e una coda apolare idrofoba.

I fosfogliceridi sono formati da una molecola di glicerolo che lega solo due molecole di
acidi grassi; il terzo gruppo ossidrile del glicerolo è legato a un gruppo fosfato: questa è la
molecola di diacilglicerolo 3-fosfato o acido fosfatidico. Il gruppo fosfato, a sua volta, forma
un legame fosfodiestereo con un amminoalcol.

Gli sfingolipidi sono formati da una molecola di sfingosina, un amminoalcol insaturo a cui
è legato un acido grasso e un gruppo polare. La struttura di base degli sfingolipidi è una
ceramide, la molecola caratterizzata dal legame ammidico generato per condensazione tra il
gruppo carbossilico -COOH dell'acido grasso e il gruppo amminico -NH, della sfingosina.

Gli steroidi costituiscono un'ampia classe di lipidi che hanno tutti la stessa struttura di
base: un sistema formato da quattro anelli condensati dei quali tre a sei atomi di carbonio e
uno a cinque atomi di carbonio.

Colesterolo: è un costituente delle membrane cellulari, molto importante per regolare la

loro fluidità è anche il precursore nella sintesi di altri steroidi come gli ormoni sessuali, gli
acidi biliari e la vitamina D. Il colesterolo è trasportato nel sangue in forma di lipoproteine
che si distinguono in:

● LDL: che trasportano il colesterolo dal fegato ai tessuti;

● HDL: che trasportano il colesterolo in eccesso dai tessuti al fegato dove può essere
eliminato.

Gli acidi biliari sono prodotti dal fegato a partire dal colesterolo, il più abbondante è l’acido
colico, gli acidi biliari sono i costituenti della bile; inoltre i sali biliari riducono i trigliceridi.

Gli ormoni steroidei sono ormoni di natura lipidica che derivano dal colesterolo. Tra gli
ormoni steroidei ci sono gli ormoni sessuali, che nella pubertà determinano lo sviluppo degli
organi sessuali e dei caratteri sessuali secondari e nell'adulto regolano la gametogenesi e la
sessualità. Tra gli androgeni il più rappresentato è il testosterone, che è l'ormone sessuale
maschile; Tra gli estrogeni ci sono l'estradiolo e l'estriolo; tra i progestinici il più noto è il
progesterone. Fanno parte degli ormoni steroidei anche i corticosteroidi prodotti dalla
corticale del surrene, distinti in glicocorticoidi e mineralcorticoidi.
I glucocorticoidi agiscono a livello epatico sulla gluconeogenesi cioè la sintesi di glucosio a
partire da composti non glucidici; il glucosio così sintetizzato viene liberato nel sangue con
conseguente aumento della glicemia. I più noti sono cortisolo, cortisone e corticosterone.

I mineralcorticoidi concorrono alla regolazione dell'equilibrio idrosalino. Il più noto è

l'aldosterone.

Vitamina A: o retinolo, ha diverse funzioni importanti nel nostro organismo, tra le quali
proteggere la pelle dai danni causati dall'esposizione al Sole grazie al suo effetto
antiossidante e soprattutto assicurare un buon funzionamento della vista. Il retinolo viene
assunto con gli alimenti soprattutto di origine animale, tuttavia può anche essere sintetizzato
nell'intestino a partire dal B-carotene, un precursore di origine vegetale che si trova nella
frutta e nella verdura. Una carenza di retinolo provoca danni alle strutture epiteliali, infatti la
vitamina A si lega all'opsina, una proteina della retina, per formare la rodopsina che
permette la vista in bianco e nero. Una bassa quantità di rodopsina determina una riduzione
dell'adattamento alla bassa illuminazione.

Vitamina D: o calciferolo comprende alcune forme di steroidi in cui uno dei legami negli
anelli steroidei è aperto. La vitamina D viene assunta con alcuni alimenti ma perlopiù viene
prodotta dall'organismo nella pelle, partendo dal colesterolo, qualunque sia la provenienza
deve essere attivata nel fegato e nei reni per poter essere funzionale. Tra le importanti
funzioni della vitamina D spicca quella di regolare l'assorbimento di calcio, magnesio e
fosfato, la sua carenza determina il rachitismo e l’osteoporosi.

Vitamina E: o tocoferolo contenendo un anello fenolico facilmente ossidabile, è un

antiossidante che protegge le membrane cellulari dall'azione dei radicali liberi, è molto
diffusa negli alimenti, soprattutto nei frutti oleosi e nei semi di grano, la sua carenza
determina difetti nella crescita e nello sviluppo.

Vitamina F: o W3 è formata da una miscela di due acidi grassi essenziali e dall’acido

arachidonico. Si trova soprattutto negli oli vegetali, ha un ruolo molto importante nella
prevenzione dell’acero sclerosi in quanto ostacola il deposito di trigliceridi e colesterolo nelle
arterie.

Vitamina K: o naftochinone, ha un ruolo fondamentale nella coagulazione del sangue che è

gravemente compromessa in sua assenza; inoltre garantisce la corretta funzionalità di alcune
proteine implicate nel legame di calcio nelle ossa e in altri tessuti. Si trova nelle verdure, e
nei legumi ma anche nelle uova, viene inoltre prodotta dai batteri intestinali.
 LE PROTEINE

Le proteine costituiscono oltre il 50% del peso secco della maggior parte delle cellule e
partecipano praticamente a tutte le attività di un organismo. In natura vi sono tantissimi tipi
di proteine come quelle:

● strutturali: che fanno parte della struttura di componenti cellulari e sono il

collagene e la cheratina;
● trasporto: che veicolano molecole in tutto il corpo ed è l’emoglobina;
● enzimatiche: che regolano le reazioni metaboliche agendo da catalizzatori;

Ed altre meno importanti che sono proteine di difesa, di regolazione, di riserva, di

movimento, e a effetto tampone.

In base alla loro forma, le proteine possono essere:

● globulari, cioè con una forma grossolanamente sferica;

● fibrose, cioè con l'aspetto di lunghe fibre.

Per quanto diverse fra loro, le proteine sono polimeri formati dallo stesso insieme di venti
amminoacidi. Ed in base alla loro scosti tizio e le distinguiamo in proteine semplici,
formate solo da amminoacidi; proteine complesse o coniugate, formate da amminoacidi e da
altre sostanze come lipidi, glucidi, e metalli.

Gli amminoacidi sono molecole organiche che hanno la stessa formula generale: al centro
della molecola si trova un atomo di carbonio asimmetrico detto carbonio alfa legato a
quattro gruppi diversi: un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un atomo di
idrogeno e un gruppo variabile indicato dalla lettera R. Il gruppo R, detto anche catena
laterale, differisce da un amminoacido all'altro. Gli amminoacidi sono stati classificati in
base alle proprietà chimiche delle catene laterali:

● Amminoacidi con catene laterali alifatiche o aromatiche non polari e quindi idrofobe;
● Amminoacidi con catene laterali polari ma non ioniche e quindi idrofili;
● Amminoacidi anionici, considerati "acidi", che contengono catene laterali
generalmente fornite di carica negativa per la presenza di un gruppo carbossilico che
di solito è dissociato;
● Amminoacidi cationici, considerati "basici", nella cui catena laterale è presente un
gruppo amminico, che generalmente è fornito di carica positiva.

Ogni amminoacido è indicato da un nome comune ma spesso si usa la rispettiva sigla di tre
lettere. Dal punto di vista strutturale gli amminoacidi si distinguono in A-amminoacidi,
B-amminoacidi e Y-amminoacidi a seconda della posizione del gruppo sostituente
amminico rispetto al gruppo principale carbossilico nella catena.
Tutti gli A-amminoacidi hanno quattro gruppi diversi legati al carbonio a che quindi risulta
essere uno stereocentro. Di conseguenza gli A-amminoacidi sono molecole chirali che
hanno due enantiomeri: uno in configurazione L e uno in configurazione D.
La presenza sulla stessa molecola di un gruppo carbossilico, che si comporta da acido, e di
un gruppo amminico, che si comporta da base, determina la formazione di uno ione dipolare
o zwitterione. Gli amminoacidi in forma ionica dipolare sono anfoteri, cioè possono reagire
sia con gli acidi sia con le basi, per cui la carica di un amminoacido dipende dal pH della
soluzione in cui si trova.
Quando due amminoacidi sono disposti in modo che il gruppo carbossilico di uno venga a
trovarsi vicino al gruppo amminico dell'altro, si possono legare attraverso una reazione di
disidratazione che implica la rimozione di una molecola di acqua. Il legame covalente che ne
risulta è detto legame peptidico o ammidico che risulta molto più rigido e impedisce la
rotazione rimanendo quindi con una forma planare.
Numerose ripetizioni del processo di formazione del legame peptidico portano alla
formazione di un polipeptide, un polimero costituito da numerosi amminoacidi uniti uno
all'altro da legami peptidici.
La sequenza ripetuta di atomi viene detta scheletro polipeptidico o catena principale. Da
questa catena si estendono le diverse catene laterali. A un'estremità della catena
polipeptidica è presente un gruppo amminico libero N-terminale, mentre all'estremità
opposta è presente un gruppo carbossilico C-terminale.
Una proteina è una molecola biologica costituita da uno o più polipeptidi, ognuno dei quali è
ripiegato a formare una struttura tridimensionale specifica. La catena anche se composta in
modo lineare si può ripiegare anche per la formazione di ponti disolfuro, cioè legami
covalenti tra due atomi di zolfo e un amminoacido che possiede un gruppo sulfidrilico.

La struttura primaria: è il livello più semplice di una proteina di cui è data solo la
struttura amminoacidica. La struttura primaria di una proteina è determinata
dall'informazione genetica ereditaria che garantisce una precisa sequenza amminoacidica. La
particolare sequenza amminoacidica di ogni proteina determina quale struttura
tridimensionale essa assumerà in condizioni normali della cellula. Infatti, una volta
sintetizzata la catena polipeptidica, questa si ripiega spontaneamente, assumendo una forma
tridimensionale che è la struttura biologicamente attiva della proteina.

La struttura secondaria: quando ci sono segmenti della catena polipeptidica avvolti o

ripiegati in modo ripetitivo, la proteina assume una conformazione detta struttura
secondaria, dovuta alla presenza di legami a idrogeno lungo lo scheletro polipeptidico. I
legami a idrogeno si formano tra l'ossigeno del gruppo carbonilico C=O di un amminoacido e
l'idrogeno del gruppo amminico NH di un altro non troppo lontano nella catena. Un tipo di
struttura secondaria è l'o-elica, a forma elicoidale e stabilizzata da legami a idrogeno ripetuti
ogni quattro amminoacidi. L’avvolgimento a spirale dona compattezza ed elasticità alla
proteina. L'altro tipo principale di struttura secondaria è il foglietto ß pieghettato, dovuto alla
presenza di legami a idrogeno tra due segmenti paralleli della catena polipeptidica.

La struttura terziaria: è la forma complessiva che risulta dalle interazioni tra le catene
laterali dei vari amminoacidi. Un tipo di interazione è rappresentato dalla cosiddetta
interazione idrofoba, intesa come l'azione delle molecole di acqua sulle porzioni apolari. La
struttura terziaria è stabilizzata non solo dai suddetti legami ma anche dai legami a idrogeno,
che si possono formare tra catene laterali polari, dai legami ionici tra catene laterali dotate di
carica elettrica opposta oppure da eventuali ponti disolfuro.
Questa struttura prevale nelle proteine globulari che tendono perciò ad avere forma sferica e
compatta.
La struttura quaternaria: è la proteina nel suo complesso risultante dall'associazione di
due o più catene polipeptidiche con struttura terziaria, dette protomeri o subunità. Tale
struttura risulta piuttosto compatta senza essere totalmente rigida, consentendo perciò
modificazioni reversibili, deformazioni che consentono alla proteina di esplicare la propria
funzione.
 GLI ACIDI NUCLEICI

Gli acidi nucleici sono polimeri costituiti da monomeri detti nucleotidi. I due tipi di acidi
nucleici, l'acido desossiribonucleico (DNA) e l'acido ribonucleico (RNA); il DNA
impartisce le direttive per la propria replicazione; dirige inoltre la sintesi dell'RNA.
II DNA è il materiale genetico che gli organismi ereditano dai loro genitori.
Nella sua struttura sono codificate le istruzioni che programmano tutte le attività cellulari.
Ogni gene presente in una molecola di DNA dirige la sintesi di un determinato tipo di RNA,
detto RNA messaggero (mRNA). DNA→RNA →proteina.

Gli acidi nucleici nella cellula si trovano sotto forma di polinucleotidi, ovvero sono formati da
più monomeri detti nucleotidi. Un nucleotide è composto da tre costituenti: uno zucchero
a cinque atomi di carbonio (un pentoso), una base contenente azoto (base azotata) e uno
o più gruppi fosfati.

Esistono due famiglie di basi azotate: pirimidine e purine.

• Una pirimidina presenta un anello a sei atomi di cui due di azoto. I membri della famiglia
delle pirimidine sono le basi azotate citosina (C), timina (T) e uracile (U).
• La famiglia delle purine comprende sostanze con molecole più grandi, in cui un anello
esatomico è condensato con un anello pentatomico. Le basi puriniche comprendono
l'adenina (A) e la guanina (G). Adenina, guanina e citosina si trovano sia nel DNA sia
nell'RNA; la timina si trova soltanto nel DNA e l'uracile soltanto nell'RNA. Per quanto
riguarda lo zucchero legato alla base azotata, nel DNA è il desossiribosio, mentre nell'RNA
è il ribosio. L'unica differenza tra questi due zuccheri consiste nel fatto che il desossiribosio
è privo dell'atomo di ossigeno legato all'atomo di carbonio 2 dell'anello, da cui il nome
desossiribosio. Tale caratteristica rende il DNA meno soggetto a idrolisi spontanea e
quindi più stabile. Per reazione di una molecola di zucchero con una base azotata si forma un
nucleoside. La reazione avviene tra il gruppo OH del carbonio 1' dello zucchero e il gruppo
amminico in posizione 1 di una pirimidina o in posizione 9 di una purina; con l'eliminazione
di una molecola d'acqua si forma un legame B-glicosidico. Per reazione tra il gruppo
ossidrilico del carbonio 5' o 3' dello zucchero del nucleotide con un gruppo fosfato si forma
un legame estereo che dà origine al nucleotide. Nel polinucleotide, i nucleotidi adiacenti sono
uniti da legami fosfodiesterei in cui il gruppo fosfato si lega alle molecole di zucchero dei
due nucleotidi. Questa modalità di legame genera uno scheletro in cui si può riconoscere un
modello ripetitivo di unità zucchero-fosfato, chiamato scheletro zucchero fosfato. Le due
estremità libere del polimero così generato sono diverse tra loro; infatti, una presenta un
gruppo fosfato legato all'atomo di carbonio 5' mentre l'altra presenta un gruppo ossidrile
libero sul carbonio 3'.

Le molecole di DNA sono costituite da due polinucleotidi o "filamenti" antiparalleli avvolti

a spirale attorno a un asse immaginario a formare una doppia elica. Secondo tale modello, i
due scheletri zucchero-fosfato sono disposti in direzione 5'→3' opposta l'uno rispetto
all'altro, una disposizione nota come antiparallela. L’adenina (A) in un filamento si appaia
sempre con la timina (T) dell'altro, mentre la guanina (G) si appaia esclusivamente con la
citosina (C). Le basi inoltre sono legate con un numero preciso di legami idrogeno: tra C e G
si formano tre legami, tra T e A soltanto due.
Le molecole di RNA, al contrario, si presentano come filamenti singoli. Si noti che nell'RNA
l'adenina (A) si appaia con l'uracile (U); la timina (T), infatti, non è presente nell'RNA.
All'interno della cellula avvengono continuamente migliaia di reazioni chimiche e l’insieme
di quest’ultime è detto metabolismo. Una via metabolica inizia con una specifica molecola
che viene modificata, attraverso una serie di tappe distinte, fino alla sua trasformazione in un
determinato prodotto. Ogni tappa è catalizzata da un enzima specifico. Alcune vie
metaboliche liberano energia, demolendo molecole complesse in composti più semplici.
Questi processi degradativi sono detti vie cataboliche, o di demolizione. Un'importante
via del catabolismo è la respirazione cellulare. Le vie anaboliche, al contrario, consumano
energia per costruire molecole complesse a partire da sostanze più semplici; vengono dette
anche, infatti, vie biosintetiche. Una squadra di enzimi in grado di catalizzare una serie di
reazioni di una via metabolica è organizzata in un complesso multienzimatico; tale
organizzazione facilita la sequenza delle reazioni.

● Una reazione esoergonica porta a una liberazione netta di energia libera;

● Una reazione endoergonica, invece, assorbe energia libera dall'ambiente.

Una modalità caratteristica con cui le cellule amministrano le proprie risorse energetiche per
compiere lavoro è l'accoppiamento energetico: un processo esoergonico viene sfruttato per
realizzarne un altro endoergonico. La molecola implicata nella maggior parte degli
accoppiamenti energetici delle cellule è l'ATP; esso agisce perlopiù come fonte diretta di
energia per alimentare il lavoro cellulare.

L’ATP contiene lo zucchero ribosio, cui sono legati la base azotata adenina e una catena di tre
gruppi fosfato i legami tra i gruppi fosfato dell'ATP possono essere scissi per idrolisi. In
particolare, quando viene rotto il legame del gruppo terminale, viene eliminato uno ione
fosfato inorganico e l'adenosina trifosfato si trasforma in adenosina difosfato, o ADP.
Un organismo al lavoro impiega continuamente ATP; quest'ultima è una risorsa rinnovabile
che può essere rigenerata tramite l'addizione di fosfato a una molecola di ADP.

Il reagente su cui agisce un enzima è definito substrato dell'enzima. Quando l'enzima lega il
suo substrato si forma un complesso enzima-substrato. All'interno di questo, l'azione
catalitica dell'enzima determina la trasformazione del substrato nel prodotto della reazione.
La specificità di un enzima dipende dalla sua forma tridimensionale e, in particolare, da
quella della porzione che lega il substrato, nota come sito attivo. Il sito attivo di un enzima
generalmente si presenta come una tasca o un solco nella superficie della proteina, dove
avviene la catalisi.

1. Quando il substrato entra nel sito attivo, induce un cambiamento della forma dell’enzima;
2.Il substrato si lega al sito attivo attraverso interazioni deboli quali i legami a idrogeno e i
legami ionici;
3.I gruppi R di alcuni degli amminoacidi che costituiscono il sito attivo catalizzano la
trasformazione del substrato nei prodotti;
4.I prodotti lasciano il sito attivo;
5.L’enzima è quindi libero di legare un’altra molecola del substrato nel proprio sito attivo.
Secondo la classificazione internazionale gli enzimi sono suddivisi in sei classi a seconda del
tipo di reazione che catalizzano:

● Le ossidoreduttasi catalizzano reazioni di ossidoriduzione; ne sono esempi le

deidrogenasi e le ossidasi;
● Le transferasi catalizzano reazioni di trasferimento di gruppi funzionali tra due
molecole; ne sono esempi le transaminasi e le DNA polimerasi;
● Le idrolasi catalizzano reazioni di idrolisi con le quali si rompono legami per aggiunta
di molecole di acqua; ne sono esempi le fosfatasi e le amilasi;
● Le liasi catalizzano la rottura di doppi legami per l'addizione di gruppi funzionali o la
formazione di doppi legami per l'eliminazione di gruppi funzionali; ne sono esempi le
sintasi e le decarbossilasi;
● Le isomerasi catalizzano la formazione di isomeri grazie allo spostamento di atomi
nella stessa molecola; ne sono esempi le mutasi;
● Le ligasi catalizzano la formazione di un legame tra due molecole; ne sono esempi le
sintetasi.

Molti enzimi per funzionare richiedono la presenza di molecole non proteiche che
partecipano alla loro attività catalitica. Tali molecole accessorie, dette cofattori, possono
essere legate al sito attivo dell'enzima in modo permanente oppure reversibile, a seconda dei
casi. I coenzimi svolgono un ruolo ben preciso: essi, infatti, sono trasportatori temporanei di
specie chimiche, che possono essere elettroni, atomi oppure gruppi funzionali specifici.

- Il NAD è un coenzima che viene utilizzato per trasferire gli elettroni da una molecola
all'altra nelle reazioni di ossidoriduzione, generalmente di vie cataboliche come
l'ossidazione del glucosio. Esiste nella forma ossidata (NAD*) e ridotta (NADH);

- Il FAD è un coenzima delle ossidoreduttasi che può accettare fino a due protoni e due
elettroni. Nella forma ridotta (FADH2) trasporta due protoni lungo la catena
respiratoria. La reazione di ossidazione è l'inverso della precedente. Il FAD può
acquistare anche un solo elettrone riducendosi a FADH;

- Il coenzima A (CoA), come vedremo, trasporta gruppi acetile nelle reazioni del ciclo
di Krebs trasformandosi in acetil-CoA.

Altre sostanze, invece, gli inibitori, sono in grado di inibire l'attività enzimatica e possono
farlo in modo reversibile o irreversibile; nel secondo caso l'enzima diventa inutilizzabile. Gli
inibitori reversibili che hanno una forma simile a quella del substrato dell'enzima sono detti
inibitori competitivi e riducono l'efficienza degli enzimi impedendo alle molecole di
substrato di legarsi al sito attivo. Invece, i cosiddetti inibitori non competitivi
impediscono il decorso di una reazione enzimatica legandosi a un'altra zona dell'enzima.

In molti casi le molecole che regolano naturalmente l’attività degli enzimi nelle cellule si
comportano soprattutto come inibitori non competitivi reversibili. Con regolazione
allosterica si indica i casi in cui la funzione di un sito attivo di una proteina è influenzata
dal legame di una molecola regolatrice in un sito diverso.
Molti enzimi regolati allostericamente sono complessi proteici costituiti da due o più
subunità, ciascuna delle quali ha un sito attivo. Nel caso più semplice di regolazione
allosterica, una molecola regolatrice, sia inibitrice sia attivatrice, si lega a un sito regolatore
spesso localizzato nella regione di contatto tra le subunità.
Il legame di una molecola regolatrice attivatrice stabilizza la conformazione cui corrisponde
un sito attivo funzionante, mentre il legame di un inibitore stabilizza la forma inattiva
dell'enzima. In seguito al legame, le subunità di un enzima allosterico si adattano una
all'altra in modo che il cambiamento di conformazione di una si trasmette a tutte le altre.

Quando l'ATP inibisce allostericamente un enzima in una via che produce ATP,il risultato è
un'inibizione per retroazione, una modalità di controllo del metabolismo largamente
utilizzata. Nell'inibizione per retroazione, una via metabolica è bloccata dal prodotto
terminale, che agisce da inibitore legandosi a uno dei primi enzimi della via stessa.

Nella respirazione cellulare, che avviene sia nelle cellule animali sia in quelle vegetali, le
molecole di glucosio vengono demolite grazie all'ossigeno, e l'energia contenuta nei legami
chimici è utilizzata per produrre le molecole di ATP necessarie al lavoro cellulare. Le reazioni
di demolizione si basano sul trasferimento di elettroni durante le reazioni chimiche: la
ricollocazione degli elettroni rilascia l'energia immagazzinata nelle molecole organiche, e
questa energia, infine, viene utilizzata per sintetizzare ATP.

Il trasferimento di elettroni da una molecola a un'altra costituisce una reazione di

ossidoriduzione, o reazione redox. In questo tipo di reazione, la perdita di elettroni da
parte di una sostanza è indicata come ossidazione, mentre l'acquisto di elettroni da parte di
un'altra sostanza è detto riduzione. Nelle reazioni redox della respirazione cellulare il
glucosio perde elettroni e si ossida, mentre l'ossigeno acquista elettroni e si riduce.
Nel processo di ossidazione del glucosio sono coinvolti due tipi di coenzimi il NAD e il FAD
che trasferiscono elettroni da una molecola all'altra nelle reazioni redox. Un enzima
appartenente alla classe delle deidrogenasi separa due atomi di idrogenodalla molecola
organica, ossidandola. L'enzima trasporta i 2 elettroni, insieme a 1 protone, al suo coenzima
NAD+; l'altro protone viene liberato sotto forma di ione idrogeno (H+) nel citoplasma.
Ricevendo 2 elettroni e 1 solo protone, quando il coenzima NAD+ è ridotto a NADH, la carica
della nicotinammide viene neutralizzata. Anche il FAD viene usato come trasportatore di
elettroni nelle reazioni di ossidazione del glucosio. Questi due coenzimi affidano poi gli
elettroni a una "catena" di altri trasportatori, questi ultimi costituiscono la cosiddetta catena
di trasporto degli elettroni, che li trasferisce fino all’accettore finale; questa catena di
trasporto comprende alcune molecole trasportatrici incluse nella membrana interna dei
mitocondri. Si tratta di complessi proteici in grado di cedere o accettare elettroni,
ossidandosi o riducendosi. Quando cedono gli elettroni a una di queste molecole, il NADH o
il FADH, si ossidano e ridiventano rispettivamente NAD+ e FAD riciclabili dalla cellula. In
fine le ossidoriduzioni della catena liberano ATP.

La respirazione cellulare include una sequenza continua di reazioni nella quale si possono
distinguere tre tappe principali: la glicolisi, il ciclo di Krebs e la fosforilazione
ossidativa. Il mitocondrio svolge un ruolo essenziale perché possa verificarsi la
respirazione cellulare ed è infatti presente in tutte le cellule eucariote. Durante i primi due
passaggi della respirazione cellulare le cellule producono soltanto un piccolo quantitativo di
ATP: la principale funzione della glicolisi e del ciclo di Krebs è, infatti, fornire elettroni per la
terza tappa della respirazione cellulare, la fosforilazione ossidativa, fase in cui viene prodotto
il maggior numero di molecole di ATP.

Il primo stadio della respirazione cellulare è la glicolisi in cui una singola molecola di
glucosio a sei atomi di carbonio viene scissa in due molecole di piruvato a tre atomi di
carbonio. La glicolisi comprende, in realtà, dieci reazioni chimiche diverse, ciascuna
catalizzata dal proprio enzima. Mentre hanno luogo queste reazioni, la cellula riduce due
molecole di NAD+ e sintetizza due molecole di ATP. La glicolisi è un processo anaerobico,
cioè non richiede la presenza di ossigeno. la glicolisi ha due macro fasi:
Endoergonica: Le reazioni 1-4 consumano energia e costituiscono una fase preparatoria in
cui l'ATP viene usato per scindere la molecola di glucosio in due zuccheri a catena più corta,
la gliceraldeide 3-fosfato e il diidrossiacetone fosfato, tra loro isomeri.
Esoergonica: I successivi cinque passaggi, corrispondenti alla fase conclusiva della glicolisi,
producono energia utile alla cellula. In questa seconda fase, per ciascuna molecola iniziale di
glucosio sono prodotte due molecole di NADH e quattro molecole di ATP.

1.L’esochinasi trasferisce un gruppo fosfato dall’ATP al glucosio, rendendolo più reattivo.

Inoltre la carica sul gruppo fosfato “intrappola” lo zucchero all’interno della cellula.

2.Il glucosio 6-fosfato è convertito a fruttosio 6-fosfato dalla fosfoglucoisomerasi.

3.La fosfofruttochinasi trasferisce un gruppo fosfato dall’ATP all’estremità opposta dello

zucchero, idrolizzando una seconda molecola di ATP. Si tratta di un passaggio chiave per la
regolazione della glicolisi.

4.L’aldolasi scinde la molecola di zucchero in due diversi zuccheri a tre atomi di carbonio.

5.L’interconversione tra DHAP e G3P è una reazione che non raggiunge mai l’equilibrio,
innaffi la G3P è impiegata nel passaggio successivo man mano che si forma.

6. Due reazioni sequenziali: lo zucchero è ossidato dal trasferimento di elettroni al NAD+,

che si trasforma in NADH; sfruttando l’energia di questa redox esoergonica, un gruppo
fosfato viene legato al substrato ossidato, trasformandolo in un intermedio ad alta energia.

7.Il gruppo fosfato è trasferito all’ADP in una reazione esoergonica. Il gruppo carbonilico di
uno zucchero è stato ossidato a gruppo carbossilico di in acido organico.

8.La fosfogliceromutasi ripristina il restante gruppo fosfato.

9.L’enolasi catalizza la formazione di un doppio legame nel substrato, mediante

l’eliminazione di una molecola d’acqua. Il prodotto è il fosfoenolpiruvirato un composto ad
alta energia potenziale.

10.Il gruppo fosfato è trasferito dal PEP all’ADP con formazione del piruvato.