Modello dell’accoppiamento chemiosmotico

Il trasporto di elettroni da un complesso ad un altro ha fornito l’energia per generare un gradiente

elettrochimico. Tre dei quattro complessi respiratori fungono da pompe protoniche, in grado di trasportare
ioni H+ dalla membrana mitocondriale interna allo spazio intermembrana in accoppiamento al trasporto di
elettroni da un complesso ad un altro. La traslocazione dei protoni attraverso la membrana interna è un
processo elettrogenico, in quanto ha come risultato l’accumulo di cariche positive nello spazio
intermembrana e di cariche negative nella matrice mitocondriale. Il gradiente elettrochimico è mantenuto tale
dalla relativa impermeabilità della membrana interna agli ioni. Altrimenti, il gradiente prodotto verrebbe
dissipato dalla retrodiffusione dei protoni nella matrice, rilasciando energia sottoforma di calore. L’equilibrio
elettrochimico tuttavia è ripristinato dal rientro graduale dei protoni nella matrice mitocondriale attraverso il
complesso FoF1. Si tratta di un complesso multiproteico formato da una componente F0 che fornisce un
canale per il flusso esoergonico di protoni attraverso la membrana e da un componente F1 che utilizza
l’energia prodotta dalla diffusione secondo gradiente elettrochimico dei protoni H + per la sintesi di ATP. Il
complesso F0 è integrato nella membrana mitocondriale interna e consiste di una subunità a, due subunità b e
10 subunità c. Le 10 subunità c formano un anello che agisce come un ingranaggio, in grado di ruotare
attraverso la membrana. La subunità a funzione come un canale dei protoni, le subunità b formano il
peduncolo statore che collega le superfici dei complessi F0 e F1. Il complesso F1 protrude nella matrice
mitocondriale e consiste di 3 subunità α, 3 subunità β, di una subunità δ (delta), di una ϒ (gamma) e di una ε.
L’ATP è sintetizzato da un anello catalitico di tre eterodimeri αβ associate al peduncolo statore e quindi alle
subunità b di F0 attraverso la subunità δ, immobilizzandolo. La parte mobile del complesso F1 è formato dalle
subunità ϒ e ε che collegano l’anello catalitico a una delle subunità c del complesso F0. Quando i protoni
fluiscono attraverso la subunità a del complesso F0, essi guidano la rotazione dell’anello delle subunità c e di
conseguenza anche la subunità ϒ del peduncolo di F1, individuando tre conformazioni, una conformazione
lassa (L) in cui la subunità catalitica lega debolmente l’ADP e P i, una conformazione T che lega saldamente
l’ADP e il Pi catalizzando in tal modo la loro condensazione spontanea in ATP e conformazione O, che ha
una bassissima affinità per i substrati e per i prodotti rilasciandoli.