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Suddivisione amminoacidi

Gli amminoacidi sono classificati in base alle caratteristiche delle loro catene laterali. In genere, sono raccolti
in quattro categorie: polari carichi, polari non carichi, non polari, dotati di proprietà particolari
1. Polari carichi. Gli amminoacidi di questo gruppo comprendono acido aspartico, acido glutammico,
lisina e arginina. Questi quattro amminoacidi hanno catene laterali che possono essere ionizzate. A
PH fisiologico, le catene laterali di questi amminoacidi sono quasi sempre ionizzate e, di
conseguenza, possono formare legami ionici con altre specie chimiche dotate di carica. Ad esempio,
i residui di arginina degli istoni, essendo carichi positivamente, sono uniti mediante legame ionico ai
gruppi fosfato, carichi negativamente, del DNA.
2. Polari non carichi. Le catene laterali di questi amminoacidi presentano una parziale carica negativa
o positiva, quindi, sono capaci di formare legami idrogeno con altre molecole. Appartengono a
questo gruppo l’asparagina e la glutammina, la treonina, la serina e la tirosina.
3. Non polari. Le catene laterali di questi amminoacidi sono idrofobiche e incapaci di formare legami
elettrostatici o di interagire con l’acqua. Gli amminoacidi di questo gruppo sono alanina, valina,
leucina, isoleucina, triptofano, fenilalanina e metionina; le loro catene laterali generalmente non
hanno né ossigeno né azoto e differiscono notevolmente per forma e per dimensioni, cosa che
permette all’uno o all’altro di essi di impacchettarsi strettamente in uno spazio particolare nella parte
centrale di una proteina, associandosi in base alle forze di Van der Waals e alle interazioni
idrofobiche.
4. Gli altri tre amminoacidi. Glicina, prolina e cisteina hanno proprietà uniche che li distinguono
dagli altri. La catena laterale della glicina è formata solo da un atomo di idrogeno e per questa
ragione i residui di glicina consentono agli scheletri di due polipeptidi di venire in contatto molto
stretto tra loro. La prolina ha proprietà uniche in quanto il suo α-ammino gruppo è parte integrante di
un anello, è un amminoacido idrofobico, ma non si adatta facilmente in una struttura secondaria
ordinata, come un α-elica, per cui tende a produrre nodi o cerniere. La cisteina contiene un gruppo
sulfidrilico reattivo (-SH) e spesso si lega covalentemente ad un altro residuo di cisteina, formando
un ponte disolfuro.