Battaglioli BiologiaCellulare Lez3

Lezione 3 Biologia cellulare
Meiosi
Trascrizione, traduzione
Struttura e funzione delle proteine
Docente: Prof. Elena Battaglioli
Tutor: Dr. Marco Venturin
Dipartimento di Biotecnologie Mediche e Medicina

Traslazionale
1960 (S. BRENNER, F. CRICK, F. JACOB, J.
MONOD)
IL DOGMA CENTRALE DELLA BIOLOGIA
Il flusso dell’informazione:
Replicazione = duplicazione = sintesi di DNA

Dipartimento di Biotecnologie Mediche e Medicina Traslazionale
L’importanza del controllo dell’espressione dei geni
neurone
La prof.ssa
Silvia Brunelli
riprenderà questo
argomento più avanti
linfocita
Il DNA è il depositario dell’informazione genetica
L’informazione genetica controlla la sequenza

degli amino acidi nelle proteine ma il DNA non è
lo stampo diretto per questa sintesi
Esiste una seconda molecola, l’ mRNA che

copia l’informazione genetica, la trasferisce e
dirige la sintesi delle proteine
QUESITO
Una cellula dello stomaco produce pepsina e non insulina, perché:
A. sono attivi solo i geni per la produzione di pepsina
B. ha geni diversi rispetto ad una del pancreas
C. non presenta il gene dell’insulina
D. l’insulina prodotta non viene trasferita nello stomaco
E. non sono presenti i recettori per l’insulina
Tutte le cellule di un organismo contengono lo stesso DNA

L’importanza della regolazione dell’espressione genica!!!!

Filamento
LA TRASCRIZIONE
non codificante
è quello trascritto,
ovvero usato come stampo
Filamento
codificante 5’
mRNA (RNAPol II)

tRNA (RNA Pol III)
rRNA (RNA Pol I)
Enzima: RNA polimerasi (DIREZIONE DI SINTESI: 5’ 3’)

Substrati: ribonucleotidi, DNA stampo
RNA Estremità 5’ P
 Lo zucchero e’ il RIBOSIO.
 L’URACILE sostituisce la TIMINA.
 La maggior parte e’ a SINGOLO
FILAMENTO.
Estremità 3’ OH
All’interno dei geni BATTERICI la regione codificante è continua
Nei geni EUCARIOTICI viceversa la regione che codifica per la proteina,

costituita da sequenze chiamate ESONI, è interrotta da regioni che non
codificanti, chiamate INTRONI .

Nei procarioti la
trascrizione avviene nel
citosol in concomitanza
con la traduzione
Negli eucarioti la trascrizione avviene nel nucleo

MATURAZIONE DEGLI mRNA NEGLI EUCARIOTI
SPLICING, CAPPING E POLIADENILAZIONE
DNA
5’---- Esone 1 Introne 1 Esone 2 Introne 2 Esone 3 ----3’
promotore terminatore
Trascrizione
Trascritto primario (pre-mRNA)

5’---- Esone 1 Introne 1 Esone 2 Introne 2 Esone 3 ----3’
SPLICING
capping e poliadenilazione
mRNA maturo
5’---- Esone 1 Esone 2 Esone 3 ----3’
cap Coda di poliA

QUESITO*
La quantità di adenina presente in una molecola di m‐RNA prima
della maturazione o splicing è uguale alla quantità di:
A. timina della semielica di DNA trascritta
B. adenina della semielica di DNA trascritta
C. uracile della semielica di DNA trascritta
D. timina della semielica di m‐RNA
E. uracile della semielica di t‐RNA

CODICE GENETICO
Dobbiamo effettuare un passaggio da un codice a

4 lettere (GATC) ad un codice a 20 lettere
(amminoacidi)
DNA CAGT 4 lettere
RNA CAGU 4 lettere
Proteine ARNDC etc 20 lettere

Quanti nucleotidi servono per codificare un
aminoacido?
No. nucleotidi/a.a. Possibilità
1 41=4
2 42=16
3 43=64

RIDONDANZA DEL CODICE GENETICO
CODONI o TRIPLETTE
Riassumiamo le CARATTERISTICHE
DEL CODICE GENETICO
1. A TRIPLETTE
2. UNIVERSALE
3. RIDONDANTE (DEGENERATO)
4. LINEARE e CONTINUO

QUESITO
Nel 1961 Matthaei e Nirenberg fabbricarono un m‐RNA costituito da una
lunga sequenza di un solo nucleotide, l’uracile.
Quando tale m‐RNA venne aggiunto ad estratti cellulari contenenti ribosomi,
osservarono che veniva sintetizzata una proteina costituita solo
dall’amminoacido fenilalanina. Ripeterono l’esperimento con una sequenza
costituita da sola adenina e ottennero una proteina costituita da sola lisina.
Questo esperimento:
A.permise la rappresentazione del DNA a doppia elica
B. consentì loro la decifrazione del codice genetico
C. dimostrò che un amminoacido è rappresentato dalla successione di molti
nucleotidi
D. dimostrò che sul DNA è presente la tripletta UUU
E. dimostrò che la tripletta del DNA complementare a UUU è TTT

LA TRADUZIONE. I tRNA
ANTICODONE
Filamento codificante
DNA
CODONE
mRNA
III III III

G NEL RIBOSOMA
C G
3’ OH 5’ OH tRNA
ANTICODONE

IL RIBOSOMA è LA SEDE DELLA SINTESI PROTEICA
IL RIBOSOMA è
COSTITUITO DA
DUE SUBUNITA’
CIASCUNA
COSTITUITA DA
rRNA E
PROTEINE
RIBOSOMIALI

QUESITO
Per processo di traduzione si intende che:
A. si forma una nuova molecola di DNA in base alla regola
dell’appaiamento delle basi azotate
B. avviene la conversione del linguaggio da acidi nucleici a polipeptidi
C. il messaggio portato dal DNA viene copiato da una molecola di
RNA
D. ad ogni base azotata dell’RNA corrisponde un determinato
amminoacido della proteina
E. si forma una nuova molecola di RNA grazie all’appaiamento delle
basi azotate

QUESITO*
Sia il seguente filamento di DNA: TGG ACT AGC. Gli
anticodoni del tRNA corrispondenti sono:
A. ACC UGA UCG
B. TCC TGU TCG
C. TGG TGU UCG DNA (filamento stampo)
TGG ACT AGC
D. UGG ACU AGC mRNA (complementare al
ACC UGA UCG filamento stampo di DNA)
E. AGG TGA ACG Anticodoni dei tre
UGG ACU AGC
tRNA corrispondenti

QUESITO
L’anticodone del tRNA riconosce:
A. le basi complementari sull’RNA ribosomale
B. le basi complementari sul DNA
C. le basi complementari sull’RNA messaggero
D. un amminoacido specifico
E. una proteina specifica
UCA mRNA
AGU tRNA

QUESITO*
Se nella sequenza codificante di un gene viene aggiunta una base,
quale cambiamento si verificherà di solito nella proteina
corrispondente?
A. Verrà sostituito un amminoacido
B. Non ci saranno modificazioni
C. Cambierà la sequenza da quel punto in poi
D. Non verrà sintetizzata
E. Sarà più stabile

EFFETTO DELLE MUTAZIONI PER INSERZIONE/DELEZIONE NELLA CDS
TCT CAA AAA TTT ACG TCT CAA GAA ATT TAC G
AGA GTT TTT AAA TGC AGA GTT CTT TAA ATG C
…..Ser Gln Lys Phe Thr…. …..Ser Gln Gln Ile Tyr….
L’inserzione di una base in una sequenza codificante altera la cornice di

lettura causando il cambiamento della sequenza aminoacidica da quel
punto in avanti

QUESITO
Se una mutazione provoca la delezione di una base nella regione
di un gene che specifica una proteina, quale sarà l’effetto sulla
sintesi di quella proteina?
A. La proteina avrà un aminoacido sostituto
B. La proteina non verrà tradotta
C. La proteina non subirà modificazioni
D. La proteina sarà tutta modificata
E. La proteina sarà modificata dal punto della delezione in poi

QUESITO*
Il numero di codoni che costituiscono il codice genetico di una
cellula procariotica è:
A. 64
B. 4
C. 3
D. infinito
E. tante quante sono le sue proteine
Il codice genetico è universale

43 = 64
4 diverse basi, un codone è costituito da tre basi

QUESITO
Perché la sostituzione di una base in un gene può non alterare la
sequenza aminoacidica corrispondente?
A. I ribosomi correggono le modificazioni
B. Il codice genetico è universale
C. Il codice genetico è degenerato
D. Vi è una correzione posttrascrizionale della sequenza dell’RNA
messaggero
E. Vi è una correzione posttrascrizionale della proteina

QUESITO*
Il codone sull’mRNA dell’aminoacido serina è UCA. La
sequenza complementare del DNA è:
A. AGT
B. TGA
C. AGU
5’ TCA 3’ DNA
D. ACU
3’ AGT 5’
E. UCT
5’ UCA 3’ mRNA
Ser

QUESITO*
Quanti tipi di mRNA esistono in una cellula eucariote?
A. 20
B. 64
C. Tanti quanti sono i ribosomi
D. Tanti quanti sono i tRNA
E. Tanti quante sono le proteine da produrre

QUESITO
Individuare nel seguente insieme di codoni genetici quello
ERRATO.
A. UAA
B. GCC
C. AGG Qui non viene specificato se
D. UTT si tratti di codoni sull’mRNA o
sul DNA.
E. CCC

Le proteine
Macromolecole costituite da
AMINOACIDI

Tipo di proteina Alcune funzioni ed esempi
Enzimi Ogni enzima è responsabile di catalizzare una specifica reazione
chimica (es., DNA polimerasi)
Proteine strutturali Rafforzano e proteggono le cellule e i tessuti (es., collagene della

matrice extracellulare o le proteine del citoscheletro)
Proteine di deposito Riserva di nutrienti; abbondanti nelle uova (es., ovoalbumina

nell’albume) e nei semi (es., zeina)
Proteine di trasporto Trasportano specifiche sostanze tra le cellule (es., emoglobina

trasporta ossigeno nei globuli rossi).
Fanno passare specifiche sostanze attraverso le membrane cellulari
(es., proteine trasportatrici del glucosio, degli aminoacidi).
Funzionano come pompe o canali ionici (es., pompa sodio/potassio)
Proteine regolatorie Alcune sono ormoni (es., insulina) o fattori di crescita

Altre controllano l’espressione di specifici geni
Proteine contrattili Partecipano ai movimenti cellulari (es., actina e miosina nella

contrazione muscolare)
Proteine di protezione Difendono l ’ organismo contro agenti invasori (es., anticorpi del
sistema immunitario)

GLI AMINOACIDI

I 20 AMINOACIDI DELLE PROTEINE
Apolari, idrofobici
Polari non carichi, idrofili
Polari carichi, idrofili

LEGAME PEPTIDICO: legame covalente tra il gruppo funzionale
amminico (-NH2) ed il gruppo funzionale carbossilico (-COOH) di
un due amminoacidi
Gruppo aminico Gruppo carbossilico
Tutte le proteine hanno sempre il gruppo NH2 del primo amminoacido libero ed il
gruppo COOH dell’ultimo amminoacido libero
Alberts et al., L’ESSENZIALE DI BIOLOGIA MOLECOLARE DELLA CELLULA, Zanichelli editore S.p.A. Copyright © 2005

QUESITO
Lo zolfo è un elemento contenuto :
A)in alcuni zuccheri
B)in alcuni acidi nucleici
C)in alcune proteine
D)in tutti gli acidi nucleici
E)nei lipidi

Gli amminoacidi sono costituiti da C, H, O, N e S
I nucleotidi sono costituiti da C, H, O, N e P

QUESITO
Il primo amminoacido di una proteina presenta sempre:
A. il gruppo COOH libero
B. il gruppo NH non impegnato nel legame peptidico
C. il gruppo NH impegnato nel legame peptidico
D. un gruppo SH libero
E. un gruppo fenolico
aa1 aa2
QUESITO
Quali delle seguenti sostanze NON e’ un aminoacido?
A) leucina
B) anilina
C) alanina
D) glicina
E) triptofano
L’anilina è una amina primaria

La sequenza aminoacidica di una
proteina determina la sua conformazione
La conformazione di una proteina ne

determina la sua
FUNZIONE

Livelli di struttura delle proteine
• In una molecola proteica si possono

distinguere 4 diversi livelli di organizzazione
denominati:
• STRUTTURA PRIMARIA
• STRUTTURA SECONDARIA
• STRUTTURA TERIZARIA
• STRUTTURA QUATERNARIA
• La STRUTTURA PRIMARIA
e’ la sequenza aminoacidica
di una catena polipeptidica
•Generata da legami peptidici

tra amminoacidi

La STRUTTURA SECONDARIA: conformazioni
regolari e ripetitive che la catena polipetidica assume
nello spazio (in certi tratti della proteina) STABILIZZATA
DA LEGAMI IDROGENO tra il gruppo -NH- di un
legame peptidico e quello -CO- di un altro legame
peptidico.
elica foglietto-
Becker, Kleinsmith, Jardin, Bertoni, Il mondo della cellula © 2009 Pearson Paravia Bruno Mondadori S.p.A
• La STRUTTURA TERZIARIA è la forma complessiva

assunta da ciascuna catena polipeptidica.
• La STRUTTURA TERZIARIA viene stabilizzata da:
1. Legami idrogeno
2. Attrazioni ioniche NON COVALENTI
3. Interazioni idrofobiche
4. -S-S- (ponti disolfuro) LEGAMI COVALENTI
• La STRUTTURA QUATERNARIA deriva dalla

disposizione tridimensionale delle diverse catene
polipeptidiche di una proteina.
• Essa quindi e ’ posseduta solo dalle proteine
costituite da piu’ catene polipeptidiche (esempio
EMOGLOBINA)

QUESITO
Così uno scienziato parla di sé: “Nel 1937 cominciai a definire la
struttura delle proteine; solo nel 1948 scoprii le strutture ad alfa‐
elica e a foglio ripiegato...” Tale studioso è:
A. Mendel
B. Darwin
C. Golgi
D. Pauling Le strutture secondarie delle proteine
furono scoperte da Linus Pauling, premio
E. Redi Nobel nel 1954 per questa scoperta.

Sintesi e smistamento delle proteine
INIZIO DELLA TRADUZIONE NEL CITOSOL
RIBOSOMI ASSOCIATI RE RIBOSOMI LIBERI


Proteine sintetizzate sui
RIBOSOMI LIBERI
Le proteine sintetizzate nel citosol restano nel CITOSOL

(esempio enzimi della glicolisi) o vengono importate nel
NUCLEO anche nel mitocondrio e nei cloroplasti
RIBOSOMI
ASSOCIATI al Reticolo
endoplasmatico ruvido
Proteine solubili
Proteine di membrana

Es: proteina secretoria prodotta nel ER ruvido, modificata
nell’apparato del Golgi e secreta all’esterno della cellula
Secrezione dell’INSULINA da parte delle cellule del pancreas.
Le vescicole che
“gemmano” dal
trans Golgi
sono a loro volta
etichettate e
dirette a
specifiche regioni
della membrana
cellulare
(esempio apice o
base)

DENATURAZIONE e RINATURAZIONE DI UNA PROTEINA
Esempio: la ribonucleasi
Polipeptide
completato
5’ 3’
CONDIZIONI CONDIZIONI
DENATURANTI RINATURANTI
Alta
temperatura

Gli chaperoni molecolari aiutano l’assemblaggio di alcune proteine
queste proteine sono presenti in tutti i tipi di cellule, sia pro‐ che eucariotiche (UBIQUITARIE)
 le proteine chaperon prevengono assemblaggio non corretto delle proteine neosintetizzate,
consentono una sorta “controllo di qualità”

DA COSA DIPENDE IL LIVELLO DI UNA PROTEINA IN UNA CELLULA?
1 DA QUANTO IL SUO GENE CORRISPONDENTE VIENE TRASCRITTO

DA COSA DIPENDE IL LIVELLO DI UNA PROTEINA IN UNA CELLULA?
1 DA QUANTO IL SUO GENE CORRISPONDENTE VIENE TRASCRITTO
2 DALLA STABILITA’ DELLA PROTEINA SINTETIZZATA
SINTESI PROTEICA PROTEINA DEGRADAZIONE

SINTESI PROTEICA PROTEINA DEGRADAZIONE
Il metodo più comune per indirizzare le

proteine alla degradazione consiste nel
loro legame alla UBIQUITINA, una piccola
proteina costituita da 76 amminoacidi. Il
legame dell’ubiquitina ad una proteina
avviene a livello di residui di lisina. Il
legame è catalizzato da un complesso di
proteasi del PROTEASOMA

QUESITO
I proteasomi sono complessi multiproteici implicati nel processo di
degradazione proteica intracellulare. Indica con quale molecola si
associano le proteine per poter essere degradate dal proteasoma:
A) ubiquitina
B) ATP
C) acido piruvico
D) RNA
E) Glucosio

QUESITO*
In quale dei seguenti organelli avviene solitamente la
sintesi proteica?
1. Cloroplasto
2. Mitocondrio
3. Nucleo MAI nel nucleo!!!
A) Solo1e2
B) Solo1e3
C) Solo2e3
D) Tutti La presenza di ribosomi e tRNA
E) Nessuno permette ai mitocondri ed ai
cloroplasti di svolgere una propria
sintesi proteica.

QUESITO
Si definiscono amminoacidi essenziali quelli che:
A) non possono essere sintetizzati dall’organismo umano
B) sono presenti in tutte le proteine
C) hanno un elevato contenuto energetico
D) contengono solo gruppi laterali apolari
E) sono indispensabili per definire la struttura proteica
Esempio: fenilalanina, isoleucina, istidina,
leucina, lisina, metionina, treonina,
triptofano.

QUESITO
Alcune plastiche biodegradabili vengono trattate con batteri termofili, capaci di
vivere ad una temperatura di 60 °C. Quale/i delle seguenti affermazioni relative
agli enzimi dei batteri termofili è/sono corretta/e?
1. Gli enzimi nei batteri termofili non vengono denaturati per effetto di una
temperatura inferiore ai 60°C
2. Gli enzimi nei batteri termofili non funzionano mai a 37 °C
3. Sia gli enzimi dei batteri comuni che di quelli termofili sono costituiti da
amminoacidi
A) Solo1e3
B) Solo1e2
C) Solo2e3
D) Solo 2
E) Tutte

QUESITO
Indica la sequenza corretta degli organuli che intervengono nella
sintesi e nella secrezione di una proteina:
A) ribosomi, reticolo endoplasmatico rugoso, apparato di Golgi,
vescicole, membrana cellulare
B) nucleo, mitocondri, membrana nucleare, ribosomi, apparato di
Golgi
C) ribosomi, mitocondri, apparato di Golgi, vescicole, lisosomi
D) ribosomi, reticolo endoplasmatico liscio, reticolo endoplasmatico
rugoso, lisosomi, membrana cellulare
E) nucleo, nucleolo, reticolo endoplasmatico liscio, vescicole,
apparato di Golgi

L’attività di molti enzimi può essere regolata
Regolazione dell’attività enzimatica:

MODIFICAZIONE COVALENTE: per aggiunta o rimozione di
gruppi chimici (es., fosfato, metile, acetile)
 fosforilazione, in genere su una serina, treonina o
tirosina) ad opera delle protein chinasi
 defosforilazione ad opera delle fosfatasi
REGOLAZIONE ALLOSTERICA
Regolazione mediante TAGLIO PROTEOLITICO
Inibizione allosterica Attivazione allosterica
QUESITO
Molti enzimi oltre a possedere il normale sito con cui legano il

substrato, presentano un secondo sito, detto allosterico. Quando
particolari molecole regolatrici si legano ad esso, si ha una piccola
variazione della struttura della molecola dell ’ enzima che ne
provoca l’attivazione o l’inibizione. Pertanto si puo’ dire che un
enzima allosterico:
A) non possiede il sito allosterico

B) e’ una proteina che puo’ cambiare forma
C) non puo’ legare il substrato
D) non possiede il sito attivo
E) e’ una proteina priva di struttura terziaria

Prof. Elena Battaglioli (Dipartimento di Biotecnologie Mediche e
Medicina Traslazionale)
Ringrazia:
Tutor: Dr. Marco Venturin (Dipartimento di Biotecnologie Mediche
e Medicina Traslazionale)

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Lezione 3 Biologia cellulare

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Replicazione = duplicazione = sintesi di DNA

L’informazione genetica controlla la sequenza

Esiste una seconda molecola, l’ mRNA che

Tutte le cellule di un organismo contengono lo stesso DNA

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mRNA (RNAPol II)

Enzima: RNA polimerasi (DIREZIONE DI SINTESI: 5’ 3’)

Nei geni EUCARIOTICI viceversa la regione che codifica per la proteina,

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Negli eucarioti la trascrizione avviene nel nucleo

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Trascritto primario (pre-mRNA)

5’---- Esone 1 Esone 2 Esone 3 ----3’

cap Coda di poliA

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Dobbiamo effettuare un passaggio da un codice a

DNA CAGT 4 lettere

RNA CAGU 4 lettere

Proteine ARNDC etc 20 lettere

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III III III

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L’inserzione di una base in una sequenza codificante altera la cornice di

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Il codice genetico è universale

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Proteine strutturali Rafforzano e proteggono le cellule e i tessuti (es., collagene della

Proteine di deposito Riserva di nutrienti; abbondanti nelle uova (es., ovoalbumina

Proteine di trasporto Trasportano specifiche sostanze tra le cellule (es., emoglobina

Proteine regolatorie Alcune sono ormoni (es., insulina) o fattori di crescita

Proteine contrattili Partecipano ai movimenti cellulari (es., actina e miosina nella

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Polari non carichi, idrofili

Polari carichi, idrofili

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Gruppo aminico Gruppo carbossilico

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Lo zolfo è un elemento contenuto :

A)in alcuni zuccheri

B)in alcuni acidi nucleici

C)in alcune proteine

D)in tutti gli acidi nucleici

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I nucleotidi sono costituiti da C, H, O, N e P

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Quali delle seguenti sostanze NON e’ un aminoacido?