NAD e NADP (quest’ultimo presenta un gruppo fosfato in posizione 2’ del ribosio

legato all’adenina)

NADH/NAD+
—> la parte reattiva di queste molecole è l’anello nicotinammidico
—> sono colatori di enzimi (DEIDROGENASI) che intervengono in reazioni di
ossidoriduzione. Ciò che viene trasferito in queste reazioni è lo IONE IDRURO (H-,
un protone e due elettroni).
—> in una reazione NAD+ (forma ossidata) viene ridotto a NADH. Lo IONE IDRURO
viene trasferito dal substrato in posizione 4 dell’anello piridinico. Si ha quindi una
distribuzione degli elettroni che porta alla perdita della carica +.
Sono reazioni reversibili, perciò si può avere riduzione di NAD+ in NADH o
ossidazione di NADH in NAD+ e riduzione del substrato.
Il NAD+ viene utilizzato come ossidante nelle reazioni delle vie cataboliche.

NADPH/NADP+
Funziona come NADH/NAD+. Nelle reazioni di riduzione ( reazioni delle vie
anaboliche) viene utilizzato come riducente NADPH.

La parte reattiva della molecola, tuttavia, è la stessa. Perciò perché vengono

utilizzati in reazioni differenti?
—> essi sono COENZIMI (colatori di enzimi), ovvero agiscono legandosi a enzimi.
Gli enzimi hanno la capacità di distinguere le due molecole, perciò i coenzimi
piridimici hanno una diversa azione nella cellula.

Come fanno gli enzimi ha distinguere le due molecole?

—> Le proteine sono composte da amminoacidi, uniti in una catena polipeptdica. Le
catene laterali degli amminoacidi sporgono verso l’esterno rispetto alla catena
covalente centrale.
—> ciascun enzima presenta un sito attivo a livello di cui avviene la catalisi.
——> nel caso delle deidrogenasi esse presentano un specifico sito di
riconoscimento per NAD o NADP.
—> tra enzima e colatore si instaurano interazioni deboli (non covalenti)
——> un enzima specifico per il NAD+ si lega solo a tale cofattore, poiché se fosse
presente il NADP la presenza del gruppo fosfato farebbe sì che esso non
instaurasse le gusta interazioni con l’enzima, necessarie per il riconoscimento.