COMPARTIMENTAZIONE CELLULARE

Le cellule procariotiche sono dotate di un

unico ambiente, ovvero l’ambiente
citoplasmatico, nel quale vengono svolte le
principali funzioni della cellula. In
particolare nel citoplasma avvengo i tre
principali processi, quali: replicazione,
trascrizione e traduzione e le macromoleco
neosintetizzate sono attive
immediatamente.
Ciò che invece distingue queste cellule da
quelle eucariotiche è proprio la presenza di
un ambiente citoplasmatico in cui sono
presenti regioni, compartimenti e organuli
speci ci nello svolgere determinate
funzioni. I compartimenti sono formati da
sistemi chiusi di endomembrane che
de niscono spazi luminali con uno
speci co ambiente sia ionico sia di pH. Il
compartimento più abbondante è il reticolo endoplasmatico, che assieme all’apparato del
Golgi e ai lisosomi, fa parte di un sistema detto via secretoria, proprio per la stretta
correlazione che c’è tra questi. Le cisterne del reticolo endoplasmatico vanno anche a
costituire l’involucro nucleare, sede del DNA e di conseguenza dello svolgimento delle
funzioni ad esso correlate come la replicazione e la trascrizione. A di erenza della cellula
procariotica, infatti, nella cellula eucariotica la trascrizione è sicamente separata dalla
traduzione che inizia a livello dei ribosomi localizzati nel citoplasma.

VIA SECRETORIA: SINTESI E MATURAZIONE DELLE PROTEINE DA ESPORTAZIONE

Il reticolo endoplasmatico e l’apparato del Golgi sono strettamente interconnesi perché le

proteine, che in maniera co-traduzionale terminano la loro sintesi nel reticolo
endoplasmatico, non escono più dal sistema dei compartimenti, ma raggiungono la loro
nale destinazione sempre all’interno di sistemi membranosi chiusi. La loro destinazione
nale può essere l’esterno della cellula, dove arrivano per esocitosi, o i lisosomi.

RETICOLO ENDOPLASMATICO
Il reticolo endoplasmatico (RE) è una rete tridimensionale di tubuli e cisterne che formano
uno spazio intraluminale continuo. Grazie al microscopio elettronico è stato possibile
evidenziare nel reticolo endoplasmatico 3 diversi domini:
1.dominio nucleare -> è dato dall’associazione fra il reticolo e speci che proteine dette
lamìne che formano la lamina nucleare a sua volta associata alla cromatina.
2.dominio rugoso -> così denominato per la
presenza dei ribosomi sulla sua membrana. È
costituito da cisterne appiattite ed è presente in tutte
le cellule eucariotiche.
3.dominio liscio -> non presenta ribosomi, è formato
prevalentemente da tubuli ed è abbondante in alcune
tipologie cellulari come la cellula epatica, in cui svolge
una funzione di detossi cazione di sostanze
idrofobiche.
Il reticolo endoplasmatico è una struttura dinamica,
pertanto può modi care la sua rete allungando o
rami cando i suoi tubuli.

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 INDIRIZZAMENTO E SINTESI DELLE PROTEINE DA ESPORTAZIONE NEL RETICOLO
ENDOPLASMATICO

Le proteine arrivano nel RE attraverso un meccanismo di indirizzamento di tipo co-

traduzionale, e una volta entrate nel RE, queste proteine rimangono nel sistema
compartimentale, infatti proseguiranno verso l’apparato del Golgi e, in seguito, o verso la
membrana plasmatica o verso i lisosomi seguendo il cosiddetto percorso secretorio. Il
meccanismo di indirizzamento al RE prevede che durante la traduzione, che inizia a livello
dei ribosomi citoplasmatici, venga esposta una sequenza segnale, che viene riconosciuta e
legata da una particolare ribonucleoproteina denominata particella di riconoscimento
della sequenza segnale (SRP).
Una volta avvenuta l’interazione tra
quest’ultima e la sequenza segnale,
si interromperà la sintesi proteica,
che potrà ricominciare grazie a una
serie di eventi che portano il
ribosoma coinvolto nella sintesi
sulla membrana del RE. Il primo
evento è dato dall’interazione di
SRP con il suo recettore SR
presente come proteina integrale
nella membrana del reticolo. SRP e
SR possiedono due GTPasi che, al
momento della loro interazione, si
attivano e idrolizzano due molecole
di GTP, da cui deriva l’energia per permettere il distacco di SRP dalla sequenza segnale e il
posizionamento del ribosoma su un traslocone. Poiché il traslocone ha un canale centrale,
la ripresa della sintesi porterà la catena peptidica a entrare nel lume del reticolo
endoplasmatico dove verrà rilasciata quando la sintesi termina. A questo punto la sequenza
segnale può essere tagliata da una peptidasi e la proteina luminale è pronta per successivi
eventi di maturazione. Anche le proteine di membrana vengono sintetizzate con lo stesso
processo, ma in questo caso interviene la sequenza di ancoraggio o di arresto, la quale
impedisce alla catena in formazione di entrare nel lume. Alla ne della sintesi, la sequenza
del traslocone passa nella membrana dove rimane ancorata nel doppio strato lipidico. Se
questa sequenza si trova al centro del polipeptide dopo che la parte amminoterminale è
entrata con la sequenza segnale nel lume, il ribosoma si allontana dal reticolo e la parte
successiva no al carbossiterminale viene sintetizzata dalla parte citoplasmatica. Se,
invece, la sequenza di ancoraggio si identi ca con la sequenza segnale e questa è posta al
centro della catena polipeptidica nascente, il ribosoma si assocerà al RE solo dopo che è
stata sintetizzata molta della parte all’amminoterminale. Solo la parte carbossiterminale
entrerà in questo caso nel lume del RE.

MODIFICAZIONI CO- E POST-TRADUZIONALI DELLE PROTEINE NEL RETICOLO

ENDOPLASMATICO

La forma, la funzione e la destinazione nale di tutte queste proteine è assicurata

dall’ambiente presente nel reticolo, questo perché nel reticolo avvengono diversi
meccanismi che ne regolano il ripiegamento, controllano la qualità dello stesso e
assicurano il riciclaggio della proteina se il ripiegamento non risulta corretto. I fattori che
controllano il ripiegamento sono molteplici, il primo a entrare in atto è il taglio della
sequenza segnale.
Il ripiegamento della proteina è poi in uenzato dalle modi cazioni della proteina nel RE, che
includono la formazione dei ponti disolfuro, che si formano per una reazione di ossidazione
dei gruppi SH fra cisteine e la loro formazione stabilizza la forma nale della proteina, e la
glicosilazione. Il RE è un compartimento in cui viene immagazzinato calcio, la cui entrata è

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regolata dalle pompe calcio e l’uscita da recettori rianodici, che una volta attivati aprono i
canali di calcio. L’alta concentrazione di calcio è importante ai ni del ripiegamento delle
proteine perché i fattori di ripiegamento hanno siti di a nità per questo ione.

SINTESI DEL PRECURSORE DEI GLICANI N-LINKED E SUO LEGAME COVALENTE ALLE
PROTEINE

Il reticolo endoplasmatico di tutte le cellule ha un meccanismo per fare un tipo di zucchero

chiamato oligosaccaride che ha 14 parti piccole chiamate monosaccaridi. Ci sono tre tipi di
monosaccaridi usati: N-acetilglucosamina (2), mannosio (9), e glucosio (3). Questi zuccheri
sono legati a nucleotidi come UDP e GDP. Gli enzimi che li legano sono anche nella cellula.
Questi enzimi costruiscono la catena su una parte del reticolo endoplasmatico chiamato
dolicolo. La catena viene poi portata dentro il reticolo. Altri monosaccaridi sono legati alla
catena e poi la catena viene legata a una proteina che si sta muovendo dentro il reticolo.
Questo avviene solo se nella proteina c'è una speci ca sequenza chiamata glicone, ma
anche il posizionamento corretto della sequenza è importante. Un complesso proteico
chiamato OST trasferisce la catena sulla proteina, collegandola ad una particolare parte
dell'asparagina nella proteina. Poi, la catena zuccherina viene modi cata nel reticolo e poi
nell'apparato di Golgi. Alcuni zuccheri vengono rimossi prima che la proteina venga spedita
all'apparato di Golgi.

CONTROLLO DI QUALITA’ DELLE GLICOPROTEINE

Anche la presenza di catene oligosaccaridiche permette di veri care il giusto ripiegamento

della proteina. Quando la catena precursore degli oligosaccaridi N-linked sintetizzati nel
RER perdono i due glucosi terminali, questa viene legata dalle chaperonine, tale legame
permette di veri care il ripiegamento della proteina. Infatti, se questo è corretto, la
glucosidasi II rimuove l’ultimo glucosio e la proteina rilasciata dalla lectina prosegue il
proprio percorso. Le proteine che sono state mal ripiegate, invece, vengono riconosciute da
una glucosilitrasferasi che funziona da sensore del ripiegamentoe trasferisce di nuovo un
glucosio nella catena. Il ciclo di deglucosilazione e riglucosilazione continua nché la
proteina non raggiunge il corretto ripiegamento.

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RETICOLO ENDOPLASMATICO: SEDE DI SINTESI DEI LIPIDI DI MEMBRANA

Il reticolo endoplasmatico è dove vengono prodotti i lipidi per le membrane cellulari. Queste
membrane hanno uno strato doppio di grassi con proteine inserite. I principali lipidi di
membrana, chiamati fosfolipidi, sono sintetizzati da enzimi presenti nella membrana del
reticolo. Questi enzimi usano un acido grasso legato al coenzima A come substrato. Gli
acidi grassi possono venire dalla dieta o essere sintetizzati nella cellula. I fosfolipidi
vengono sintetizzati trasferendo un acido grasso al glicerolo-3-fosfato per formare un
precursore chiamato diacilglicerolo-fosfato. Questo precursore viene trasformato in altri tipi
di fosfolipidi, come la fosfatidilcolina. Alcuni lipidi vengono poi trasferiti alla parte esterna
della membrana tramite enzimi e processi di trasporto. Anche gli s ngolipidi, un'altra classe
di lipidi importanti, vengono sintetizzati nel reticolo ma completano il loro processo di
formazione nell'apparato di Golgi. I lipidi sintetizzati nel reticolo vengono poi trasportati in
altre parti della cellula attraverso vescicole.

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APPARATO DI GOLGI

Le proteine e i lipidi che sono stati sintetizzati e hanno iniziato il loro percorso maturativo
nel RE, vengono impacchettati in vescicole e diretti verso l’apparato di Golgi. Quest’ultimo
e formato da cisterne appiattite e impilate le une sulle altre. Il movimento delle molecole
nelle cisterne ha una polarità: vanno dalle cisterne più vicine al RE, denominate molecole
cis, a quelle più vicine alla membrana plasmatica, denominate trans, passando per cisterne
intermedie, denominate mediane. Nel Golgi sono poi presenti una regione cis Golgi
network, che si forma per fusione delle vescicole che vengono dal reticolo e trans Golgi
network, quella da cui partono le vescicole per i lisosomi o per la membrana plasmatica.

GLICOSILAZIONE NELL’APPARATO DI GOLGI

Ogni cisterna dell’apparato è formata da un sistema membranoso chiuso e in ognuna sono

presenti particolari enzimi che permettono la sequenzialità maturativa delle proteine.
Cisterne cis, mediane e trans hanno enzimi speci ci per la glicosilazione che assicurano alla
proteina in transito che le catene oligosaccaridiche vengano sequenzialmente maturate.
Nelle cisterne cis si trova la mannosidasi I, in quelle mediane la mannosidasi II e la N-
acetilglucosamintransferasi, mentre nelle cisterne trans sono presenti gli enzimi
galattosiltransferasi e sialiltransferasi. Questo assicura che, con
passaggi sequenziali di rimozione e trasferimento di carboidrati, si arrivi a formare le catene
oligosaccaridiche di tipo complesso o in alternativa le catene ibride o le catene ad alto
mannosio. Ciò che accade alla catena oligosaccaridica è dapprima la rimozione di tre
mannosi a opera della mannosidasi I, poi, quando la catena ha solo cinque mannosi, viene
trasferita su uno dei rami una N-acetilglucosamina. Nelle cisterne trans alle tre N-
acetilglucosamine verrano legati tre galattosi e a questi tre acidi sialici. Viene così formata la
catena oligosaccaridica complessa. Se i mannosi non vengono rimossi o vengono solo
parzialmente rimossi si formerà la catena ad alto mannosio, se, invece, N-acetilglucosamina
viene legata solo a un mannosio, un ramo rimarrà con soli mannosi e un ramo subirà tutte le
trasformazioni. Si avrà così la catena oligosaccaridica di tipo ibrido. Nell’apparato di Golgi
le proteine possono anche andare incontro a glicosilazione di tipo O, che consiste nel
legame covalente di carboidrati al gruppo idrossilico della serina o della prolina. In questo
caso i carboidrati vengono legati uno dopo l’altro direttamente alla proteina. Le catene
oligosaccaridiche che ne derivano sono molto più corte di quelle di tipo N. Nell’apparato di

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 Golgi la glicosilazione sia N sia O avviene nel lume delle cisterne. Questo perché, a
di erenza del RE, la membrana delle cisterne di Golgi ha i trasportatori per i carboidrati
attivati e contiene gli enzimi coinvolti nella glicosilazione. Proteine e lipidi provenienti dal
reticolo endoplasmatico arrivano all’apparato di Golgi veicolate da vescicole. Per la
modalità con cui proseguono il loro percorso sono state formulate due teorie: secondo la
prima, proteine e lipidi si muovono dall’una all’altra cisterna sempre veicolati da vescicole.
Secondo la seconda teoria, sono le cisterne a maturare trasformandosi nella cisterna
successiva.

TRAFFICO VESCICOLARE

All’interno delle cellule eucariotiche avviene un intenso tra co di vescicole, le quali si

formano nel reticolo endoplasmatico per poi essere veicolate verso i diversi organuli e verso
la membrana plasmatica. Il
tra co di vescicole avviene
anche in direzione opposta,
ovvero dalla membrana
plasmatica verso l’interno
della cellula. La formazione
delle vescicole è data da una
intro essione o estro essione
della membrana, la vescicola
dopo essersi staccata da
quest’ultima può raggiungere
un’altra membrana e fondersi
con essa. Poiché la vescicola
può contenere materiale nel
proprio lume, quando questa
va a fondersi con un’altra
membrana o con un
organulo, per il fenomeno
dell’endocitosi, il suo materiale viene riversato nel lume dell’organulo bersaglio. Nel caso
contrario, quando una vescicola proviene dall’interno della cellula e raggiunge la membrana
plasmatica per fondersi con essa, avviene il fenomeno dell’esocitosi, per il quale il
materiale della vescicola viene riversato all’esterno. La gemmazione è invece la produzione
di una vescicola che si distacca da una membrana.

GEMMAZIONE E DISTACCO DELLE VESCICOLE

Inizialmente le vescicole hanno l’aspetto di fossette caratterizzate un rivestimento, queste

fossette divengono sempre più
profonde no a distaccarsi per
formare le vescicole rivestite,
tale rivestimento è formato da tre
famiglie di proteine: clatrina,
COPI e COPII, ognuna delle quali
caratterizza vescicole coinvolte in
diversi trasferimenti. La clatrina
riveste sia le vescicole che vanno
dal trans Golgi ai lisosomi sia
quelle di endocitosi; COPII riveste
le vescicole che dal reticolo
endoplasmatico vanno al Golgi e
COPI tutte quelle che riportano le
vescicole dal trans Golgi verso le
cisterne precedenti o verso il RE. Quando la vescicola si distacca dalla membrana

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 interviene una proteina dotata di attività GTPasica, detta dinamina. Cosa avviene?
Numerose subunità di dinamina formano un avvolgimento a spirale attorno alla base della
vescicola e ne determinano un restringimento creando un collo e, in ne, il distacco della
vescicola.

SMISTAMENTO DELLE VESCICOLE

Dopo il distacco dalla membrana di origine, le vescicole devono essere smistate al corretto
compartimento cellulare in base al loro contenuto. Il corretto smistamento è essenziale per
la funzionalità della cellula. Al loro smistamento contribuisce una famiglia di proteine dette
SNARE, le quali, oltre a fornire speci cità nell’indirizzamento, permettono anche la fusione
della membrana della vescicola con
quella del bersaglio. Esistono
numerose e diverse SNARE, in
serie di coppie complementari:
SNARE della vescicola (vSNARE) e
SNARE del bersaglio o target
(tSNARE). La vescicola passa
quindi attraverso una serie di eventi
collegati:
-il legame del recettore al carico
avvia la formazione del
rivestimento di clatrina e la
formazione della vescicola.
-le caratteristiche del recettore e/o
del carico determinano il
collegamento alla vescicola di una
speci ca vSNARE.
-il rivestimento di clatrina si
disassembla, lasciando la vescicola
nuda, ma dotata della sua vSNARE
-la vSNARE riconosce la tSNARE
complementare e determina
l’attracco della vescicola sulla membrana bersaglio.
-le SNARE con il contributo di altre proteine, mediano la fusione delle due membrane e si
liberano per un nuovo ciclo di eventi.

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 FUSIONE DELLE MEMBRANE

Dopo che la vSNARE ha

riconosciuto la corrispondente
tSNARE, si veri ca l’attracco
della vescicola al bersaglio
grazie a una complessa
interazione tra queste
proteine, che si avvolgono
reciprocamente per formare
un fascio di 4 eliche. La
vSNARE fornisce una delle
quattro eliche, mentre la
tSNARE è formata da 3 eliche.
Il fascio a 4 eliche si spiralizza
contribuendo all’ancoraggio
della vescicola, ma anche ad
avvicinare forzatamente le due
membrane ai ni della fusione.

TRAFFICO VESCICOLARE TRA RETICOLO ENDOPLASMATICO E APPARATO DI

GOLGI

Nella descrizione morfologica di una pila di cisterne di Golgi è possibile distinguere un

reticolo dell'apparato di Golgi cis, una cisterna cis, uno o più cisterne mediane, una cisterna
trans un reticolo di Golgi trans. Dal reticolo endoplasmatico rugoso si veri ca una continua
gemmazione di vescicole di trasporto di piccole dimensioni, che con uiscono nelle cisterne
della faccia cis dell’apparato di Golgi, trasportando sia membrane sia il loro contenuto e
andando a costruire le cisterne prossimali dell’apparato di Golgi. Sono inoltre presenti
numerose vescicole di piccole dimensioni in prossimità delle porzioni laterali delle cisterne,
chiamate vescicole spola. Vescicole di maggiori dimensioni, dette vescicole di secrezione,
gemmano invece dalla faccia trans dell’apparato di Golgi, determinando nella zona più
distale un aspetto fenestrato. Oltre alla direzione anterograda del tra co vescicolare tra il
RER e l’apparato di Golgi e tra le diverse cisterne di questo, esiste anche un usso
retrogrado, per il quale le vescicole trasportano il contenuto a ritroso tra le cisterne no al
rientro al RE. Infatti, la composizione del RE è mantenuta costante, proprio perché viene
impedito che alcune proteine si trasferiscano all’apparato di Golgi, sia recuperando proteine
che, raggiunto l’apparato di Golgi ed essendo maturate, vengono riportate al RE tramite
vescicole.

TRAFFICO VESCICOLARE IN USCITA DALL’APPARATO DI GOLGI

Le proteine sintetizzate nel RER, dopo essere giunte all’apparato di Golgi devono essere
smistate alle diverse destinazioni possibili. Anche per questo smistamento intervengono

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segnali localizzati sulla proteina, o come sequenze aminoacidiche o come caratteristiche
della glicosilazione. Le vescicole che gemmano dalla faccia trans del Golgi possono
intraprendere 2 strade: la via di secrezione (esocitosi) ovvero un movimento vescicolare in
direzione della membrana plasmatica oppure la destinazione verso i lisosomi.

ESOCITOSI

Il materiale destinato alla secrezione, dopo essere stato sintetizzato nel RE e dopo aver
subito i processi maturativi nello stesso e nell’apparato di Golgi, viene impacchettato in
vescicole di secrezione che si distaccano dal reticolo trans dell’apparato di Golgi. Tali
vescicole possono seguire due principali comportamenti:
1.secrezione costitutiva —> la quale avviene senza l’intervento di particolari stimoli e ha
come conseguenza il rilascio continuo dei prodotti di secrezione.
2.secrezione regolata —> in cui le vescicole si accumulano nella cellula e vanno incontro a
esocitosi soltanto in seguito a stimoli. In questa secrezione, le vescicole gemmate
dall’apparato di Golgi subiscono un processo maturativo e molto spesso modi che
consistenti in tagli proteolitici.
La secrezione, cioè l’attracco della vescicola alla membrana plasmatica e la successiva
fusione delle membrane, viene innescata in genere in seguito a segnali che, aprendo canali
ionici posti sulla membrana plasmatica o sul RE, determinano un aumento della
concentrazione citoplasmatica di calcio. Grazie all’esocitosi, le cellule provvedono a una
serie di importanti funzioni, oltre a quella della costruzione della membrana plasmatica
stessa.

LISOSOMI: SEDE DI DIGESTIONE CELLULARE

I lisosomi sono come piccole fabbriche di riciclaggio
all'interno delle cellule. Questi organelli hanno il
compito di digerire sostanze provenienti dall'esterno o
dall'interno della cellula stessa. Immagina che la
cellula sia una città e i lisosomi sono come gli impianti
di trattamento dei ri uti: prendono le sostanze che non
servono più alla cellula o che potrebbero essere
dannose, le "digeriscono" e le trasformano in
composti più piccoli che possono essere riutilizzati o
eliminati in modo sicuro.
I lisosomi contengono un mix di enzimi speciali che
lavorano meglio in un ambiente acido. Questi enzimi
sono come piccoli operai che smontano i materiali,
come proteine, grassi e zuccheri, in parti più piccole.
Questi pezzi più piccoli possono poi essere utilizzati
dalla cellula per fare nuove cose o per fornire energia.
Inoltre, i lisosomi possono anche svolgere un ruolo
nella difesa della cellula, distruggendo batteri invasori
o eliminando cellule danneggiate o morte.
La quantità di lisosomi in una cellula può variare in
base a quanto lavoro di "digestione" deve essere fatto. Ad esempio, se la cellula ha
bisogno di smaltire molte sostanze estranee, potrebbe avere più lisosomi attivi.
I lisosomi si formano da vescicole che provengono da un'altra parte della cellula chiamata
apparato di Golgi. Queste vescicole portano con sé gli enzimi necessari per creare nuovi
lisosomi. Una volta formati, i lisosomi hanno una membrana speciale che contiene pompe
che rendono l'interno acido, il che aiuta gli enzimi a funzionare correttamente. Questa
membrana è anche ricoperta da zuccheri, che potrebbero aiutare a proteggerla dagli stessi
enzimi che lavorano al suo interno.

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 INDIRIZZAMENTO DELLE PROTEINE AL LISOSOMA
Le idrolasi lisosomiali sono caratterizzate dalla presenza di un marcatore speci co
rappresentato dallo zucchero mannosio 6 fosfato (M6P). La presenza di questo zucchero
sulle idrolasi determina un segnale necessario e su ciente per la destinazione lisosomiale,
infatti se il marcatore viene eliminato arti cialmente da una proteina, questa non viene
correttamente inviata. La proteina marcata con M6P viene riconosciuta da recettori sulla
membrana dell’apparato di Golgi e viene inclusa in una vescicola idrolasica, sempre legata
al recettore. La vescicola si fonderà successivamente con un endosoma tardivo
costituendo un endolisosoma che maturerà in lisosoma. I recettori, dopo aver rilasciato le
rispettive idrolasi grazie all’acidi cazione dell’ambiente, verranno recuperati all’interno di
vescicole che, gemmando dall’endosoma tardivo, ritornano all’apparato di Golgi.

VIA ENDOCITICA
L’endocitosi è un fenomeno continuo che è possibile distinguere in 3 forme diverse:
fagocitosi, pinocitosi, endocitosi mediata da recettori e si può aggiungere un ulteriore
fenomeno che è quello dell’autofagia, la quale per molti aspetti può essere considerata una
forma particolare di fagocitosi.

FAGOCITOSI
La fagocitosi è una forma di endocitosi, ed è più che altro
un’attività svolta principalmente dalle cellule specializzate,
come macrofagi e granulociti dei vertebrati. La fagocitosi
consiste nell’ingestione, a scopo di alimentazione o di
difesa, di batteri, cellule e frammenti cellulari, tutti elementi
che vengono racchiusi in un fagosoma al cui interno
saranno in seguito immessi gli enzimi digestivi lisosomiali.
Per far sì che avvenga la fagocitosi è necessario il
riconoscimento del materiale da ingerire da parte di
particolari recettori presenti sulla super cie della membrana.
Il riconoscimento può essere: -diretto -> come per esempio
nel caso dei macrofagi, i quali attraverso appositi recettori
riconoscono e fagocitano i microrganismi dopo che questi
sono stati rivestiti dagli anticorpi prodotti dall’organismo in
risposto all’infezione.
-indiretto -> grazie al legame di recettori del fagocito con
speci ci oligosaccaridi presenti sulla super cie di alcuni
batteri.
Dopo l’adesione con la particella da fagocitare, la
membrana della cellula si solleva in pieghe o in pseudopodi
che svolgono un’azione avvolgente, mentre la porzione di membrana sottostante alla
particella si intro ette, trascinando la preda verso l’interno, contenuta in un fagosoma.
L’emissione e il movimento degli pseudopodi durante la fagocitosi sono gestiti dal
citoscheletro e non prevedono la formazione di rivestimenti.

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 PINOCITOSI
Questo fenomeno consente alla cellula di assumere in modo
aspeci co goccioline di liquido con gli eventuali soluti. In base
alla forma di tali goccioline si distingue una macropinocitosi e
micropinocitosi.

ENDOCITOSI MEDIATA DA RECETTORI

Questo tipo di endocitosi prevede la formazione di
invaginazioni della membrana plasmatica che comportano
l’assunzione di determinate molecole, che si legano con
speci ci recettori di membrana. Queste molecole sono
racchiuse in un endosoma primario o precoce e sono in
genere avviate alla digestione lisosomiale. Nella membrana
degli endosomi precoci vengono inserite delle proteine
specializzate, tra cui le pompe protoniche, che sono
probabilmente trasportate all’endosoma mediante delle
vescicole provenienti dall’apparato di Golgi. L’attività delle
pompe protoniche all’interno degli endosomi precoci comporta
l’acidi cazione di questi ultimi, che divengono endosomi
tardivi, destinati a fondersi con le vescicole idrolasiche. Da
questa fusione si formerà l’endolisosoma, il quale in seguito
all’inserimento di altre proteine nella membrana e a un’ulteriore
acidi cazione, si trasformerà in un vero lisosoma.
In alcuni casi le molecole, dopo l’endocitosi, possono essere
riportate alla membrana plasmatica tramite vescicole di
trasporto, come avviene per la transferrina.

AUTOFAGIA
È un caso particolare di fagocitosi in cui vengono avviate alla digestione lisosomiale parti
della cellula danneggiate, obsolete o divenute inutili. La struttura da digerire viene
circondata da una membrana forse derivante dal RE, per formare un autofagosoma e,
in ne, portata a contatto con gli enzimi lisosomiali. Alcune cellule per poter sopravvivere,
digeriscono per autofagia alcune loro componenti non vitali per ricavare energia e materia
prima per funzioni indispensabili. Questo è il caso dell’autofagia del digiuno prolungato.
Generalmente si distinguono una macroautofagia, in cui organuli citoplasmatici vengono
circondati da una doppia membrana di probabile origine dal RE, una microautofagia, in cui
la membrana di un lisosoma si invagina per catturare piccole componenti citosoliche, e
un’autofagia chaperone-mediata, in cui, grazie all’intervento di chaperoni, proteine
citoplasmatiche vengono riconosciute per mezzo di speci che sequenze e introdotte nel
lisosoma attraverso canali di traslocazione della membrana lisosomiale.

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