ERITROCITI

Componente principale della parte corpuscolare del sangue; disco biconcavo, assenza di nucleo e
organelli, più alto sui bordi e sottile al centro, citoplasma contenente emoglobina, alta deformabilità

Vengono prodotti nel midollo osseo, riversati nel sangue, hanno vita di 120gg ed esprimono acido sialico (-) sul
versante extracellulare: quando invecchiano diminuisce e viene sostituito da galattosio, l'eritrocita viene riconosciuto da
macrofagi, fagocitato, degradato a livello di milza, fegato e midollo; la globina diventa aa, dal gruppo
eme si ricava il ferro, dallo scheletro dell'eme la bilirubina escretata dal fegato come bile

Con ematossilina-eosina appaiono rosa perché legano eosina, il centro risulta più chiaro perché è più sottile,
spesso è circondato da cellule endoteliali (il cui nucleo con questa colorazione è blu-violetto) e piastrine (più piccole)

Nel microscopio elettrico a trasmissione TEM (elettroni attraverso il campione) si evidenza, oltre la struttura, l'
elettrondensità del citoplasma che risulta omogenea, sia per l' assenza di organelli sia per la presenza di ferro; nel
microscopio elettrico a scansione MES (elettroni non attraversano il campione) si evidenzia la struttura biconcava

Citoscheletro

Contrae stretti legami con il plasmalemma, è responsabile della forma biconcava, dota l' eritrocita di una notevole
flessibilità che gli consente di attraversare capillari con lume più piccolo del suo diametro; rete di proteine formate da
spectrina, proteina filamentosa che funge da supporto allo strato lipidico cui è ancorata mediante l' anchirina,
proteine della banda 4.1 e actina

Citoplasma

60-65% H20, 5% enzimi come l'anidrasi carbonica, altre proteine e lipidi, 30% di emoglobina, proteina
responsabile del trasporto di ossigeno e anidride carbonica; un GR contiene 250-280 molecole di emoglobina, formata
da 2 catene α e 2 catene β ciascuna delle quali lega un gruppo eme contente ferro cui si lega
indissolubilmente ossigeno per un totale di 4 molecole di ossigeno per emoglobina; nell'adulto ci sono HbA,
HbA2 (2α e 2δ) nel feto è più diffusa HbF (2α e 2γ); quando lega O2 assume un colore rosso acceso
(ossiemoglobina), quando lega CO2 assume colore rosso scuro (carbaminoemoglobina), quando lega
CO in modo irreversibile subisce una riduzione della capacità di legare O2 (carbossiemoglobina)

Plasmalemma

Doppio strato Catene di carboidrati specifiche ed ereditarie (10%), legate a lipidi e Componente
lipidico (40%) formato proteine, funzionano come antigeni e determinano gruppi sanguigni proteica (50%)
da fosfolipidi e formata da proteine
colesterolo Sistema AB0, determina la compatibilità trasfusionale; gli Ag integrali di membrana
AB0 originano da 3 alleli diversi sul cromosoma 9 che codificano come le glicoforine A,
per enzimi trasferasi A, B e 0; Ag A, gruppo A, Ag B B e C che presentano
gruppo B, Ag AB, gruppo AB, nessun Ag, gruppo A; i soggetti che residui di acido
esprimono l'Ag A o B presentano nel sangue delle agglutine sialico (-) per il
(anticorpi) verso l'Ag mancante con il risultato del contatto riconoscimento tra
agglutinazione e distruzione degli eritrociti eritrociti per evitare
agglutinazione, e come le
Fattore Rh, più di 12 Ag di cui i più diffusi sono C, D ed E: chi proteine della banda
possiede questi Ag (85% della popolazione) è Rh+; A differenza degli Ac 3 che legano il
AB0, gli Ac Rh rispondono massicciamente solo dopo la seconda citoscheletro mediante
esposizione di sangue + a soggetto - anchirina

Anomalie

Anisocitosi, variazione della dimensione Poichilocitosi, variazione della forma

Anemia perniciosa, quando gli eritrociti sono più grandi,
anemia microcitica, quando sono più piccoli
Anemia falciforme, mutazione Gal->Val nel gene della
catena beta dell'emoglobina, minore plasticità e
maggiore fragilità dell'eritrocita che provoca lisi,
dunque anemia, riduzione del numero di eritrociti e
conseguente minore capacità di trasporto di O2