L’emoglobina può essere di diverse tipologie:

​L’ossiemoglobina
L’ossiemoglobina è una molecola che si ottiene quando ogni sito attivo dell’emoglobina
lega una molecola di O2. O2 non è l’unica molecola che l’emoglobina può legare e
trasportare;

​Carbodiossiemoglobina
Quando una molecole cede l’ossigeno trasportato e lega con l’anidride carbonica prodotta
dalla respirazione cellulare, essa prende il nome di carbodiossiemoglobina.
Quando essa raggiunge i polmoni, la CO2 si stacca dalla molecola e viene emessa
all’esterno con l’espirazione.

​Ossido nitrico (NO)

L’ossido nitrico è attivo sulle pareti dei vasi sanguigni e ne causa il rilassamento, con
conseguente calo della pressione sanguigna.
Le strutture degli orbitali di NO e di O2 sono simili, ambedue le molecole sono ibridate sp2
e hanno coppie di elettroni non di legame che formano angoli di 120o. Quest’inclinazione
permette alle molecole di legare con il ferro dell’eme senza essere ingombrate dalla
molecola di istidina posta al di sopra dell’atomo di ferro.

​Monossido di carbonio (CO) e cianuro (CN-)

Il monossido di carbonio e il cianuro sono molecole tossiche perché si legano all’eme in
modo quasi irreversibile, impedendo all’emoglobina di legare e trasportare ossigeno,
provocando morte per soffocamento.
CO e CN- hanno ibridazione sp e, se si potessero legare liberamente, formerebbero con il
ferro un angolo di legame di 180o. Così facendo il legame sarebbe 2000 volte più intenso
di quello di O2.
Fortunatamente, la molecola di emoglobina presenta al di sopra del ferro un amminoacido
di istidina che piega il loro legame, indebolendolo.

​Metaemoglobina
La metaemoglobina è un tipo di emoglobina in cui il ferro dell’eme si trova nello stadio
ferrico anziché ferroso, ciò non permette alla molecola di legare reversibilmente
l’ossigeno. Normalmente, una traccia di metaemoglobina è sempre presente nel sangue,
la quale viene convertita in emoglobina dall’enzima metaemoglobina riduttasi.
L’ossidazione del ferro da 2+ a 3+ può essere per cause genetiche (metaemoglobinemia
ereditaria) nella quale il residuo di istidina prossimale (HisF8) della globina viene sostituito
da un residuo di tirosina, che è in grado di legarsi covalentemente all'atomo di ferro
stabilizzandone l'ossidazione a 3+.
Le strutture limite
L’emoglobina ha due strutture limite che ogni molecola di emoglobina può assumere in
base all’ambiente in cui si trova, caratterizzate da una diversa affinità per l’ossigeno:
struttura tesa e struttura rilassata.

​Struttura tesa
La struttura che presenta affinità minore con l’ossigeno.
Questo perché l’atomo di ferro nell’eme viene “tirato” sotto il piano dell’anello dal legame
con l’istidina prossimale, rendendo il ferro poco affine per O2.
L’emoglobina assume questa posizione quando si trova nelle zone periferiche del corpo e
rilascia tutte le molecole di O2 diventando deossiemoglobina.

​Struttura rilassata
Quando la deossiemoglobina raggiunge i polmoni, dove sono disponibili numerose
molecole di O2, essa lega con una di queste ultime. L’ossigeno, così, tira il ferro verso
l’alto. Questo cambiamento sposta la posizione dell’intera alfa-elica. Questo movimento si
propaga a tutte le altre catene rendendo la molecola sempre più affine a O2, fino a che non
legerà con 4 molecole di ossigeno.

Emoglobine patologiche

​Emoglobina fetale
L’emoglobina che si trova nel feto è differente rispetto a quella adulta. Essa ha un’affinità
maggiore all’ossigeno rispetto all’adulta.
Strutturalmente parlando l’emoglobina fetale differisce rispetto a quella adulta per la
presenza di due subunità gamma al posto delle due subunità beta. Le subunità gamma
hanno una maggiore affinità all’ossigeno rispetto a quelle beta
Durante la gravidanza l’emoglobina della madre cede ossigeno che attraversa la placenta
e viene raccolto dall’emoglobina del feto.
Esistono dei casi in cui la presenza dell’emoglobina fetale persiste nell’adulto:
PERSISTENZA EREDITARIA DELL’EMOGLOBINA FETALE (emoglobina fet. >10%)
ASINTOMATICA
Anemia falciforme
talassemia
Acq.
Leucemia
tiretossicosi

​Anemia falciforme
Malformazione genetica dell’emoglobina caratterizzata da globuli rossi a forma di
mezzaluna e da anemia cronica dovuta all’eccessiva distruzione dei globuli rossi anomali.
Nei globuli rossi c’è un tipo di emoglobina anomalo che rende i globuli a forma di falce,
rigidi e fragili.
Essendo rigidi, i globuli si muovono a fatica all’interno di capillari, ostruendoli. L’ostruzione
può causare dolore e, nel tempo, danni agli organi.
Crisi falciforme