La biochimica descrive in termini molecolari le strutture , i meccanismi e i processi chimici comuni a

tutti gli organismi viventi

si parla piu dei cellule animale

Si cerca di capire la logica molecolare dello stato vivente o organismi viventi

Biomolecole bio significa vita

Macromolecole macro sono molto grandi come lipidi e i carboidrati

1 proteine 2 acidi nocleice La villa ed energia per gli organismi viventi devono essere in grado di
estrarre energia per potersi poter riprodurre e sintetizzare le nuove molecole biologiche che mi
servono e una cosa importante ci sono delle reazioni che avevano spontaneamente reazioni che non
Quali sono gli elementi che compongono la materia biglietto lo abbiamo visto anche prima sono
proprio pochi i principali sono il carbonio per l'azoto l'ossigeno idrogeno i sistemi sistemi viventi gli
organismi viventi sono sistemi lontani dall' equilibrio e sono stato stazionario cosa vuol dire questa
cosa sistemi lontano dalle allora l'equilibrio quando viene raggiunto in chimica abbiamo che le
reazioni sono caratterizzati da una costante di equilibrio che ci dice qual è la concentrazione dei
prodotti la concentrazione dei reagenti all'equilibrio cioè se lasciamo andare la reazione a un certo
punto la reazione raggiungeranno equilibrio in cui avremo una determinata concentrazione di
prodotti e una determinata concentrazione di legge e le reazioni tendono ad andare verso le e E ho
soltanto la legge diciamo del raggiungimento dell equilibrio in tempi lungi ma tutte le reazioni
tendono all'equilibrio e ci equilibriamo con l'universo con il mondo esterno mentre negli esseri
viventi non viene spesso aggiunto libro ma c'è una sorta di Stato stazionario c'è una condizione
costante rimane costante ma che è lontana dall' equilibrio le faccio un esempio quando voi avete
una membrana semipermeabile e da una parte della membrana avete muscoli tutto molto
concentrato e dall'altra parte della membrana avete lo stesso assoluto poco concentrando che cosa
succede assoluto se può attraversare la membrana tende ad andare dall'altra parte della vetrana
finché non si raggiunge un equilibrio di concentrazione tra le 2:00 parti della membrana se non può
passare assoluto Passera l'acqua che cercherà di diluire ricevuto dov'è più concentrato bene diciamo
che non succede questo nella cellula per esempio la concentrazione di sodio la concentrazione di
potassio è diversa rispetto a quanto non lo sia l'esterno della cellula all'interno della cellula abbiamo
un' elevata concentrazione di potassio molto più bassa rispetto a quella che c'è esterno della cellula
entra l'esterno della cellula giambanco concentrazione di soldi una bassa concentrazione di potassio
e di sodio se la cella lasciassi andare a letto libro questo processo la concentrazione di potassio e
sodio l'interno della cellula e l'esterno della cellula sarebbe la stessa come fa la cellula mantenere
queste concentrazioni diverse tramite all'esterno della cella impiegando energia c'è una pompa e si
chiama pompa sodio potassio che prende i soldi e quando entra nella cellula e la punta fuori prendi il
potassio dall'esterno della cellula in butta dentro per fare questo deve utilizzare energia quindi la
cellula per quanto riguarda la concentrazione di sodio potassio e in uno stato stazionario perché
rimangono costanti queste concentrazioni c'è la concentrazione di potassio l'interno della cella e di
soldi l'esterno della cellula rimangono costanti nel contempo però sono lontani dall' equilibrio
inoltre i sistemi biologici sono caratterizzati da aree alcuni che capitalizzate e vedremo che i
catalizzatori biologici si chiamano enzimi che possono essere sia di natura proteica che di natura
nucleotidica poi i sistemi biologici lo abbiamo ripetuto tante volte oggi sono formate da
macromolecole che sono costituiti da unità semplici più i lipidi e qui una scansione indicate quindi
proteine as nuclei ci vuole saccaridi e lipidi e molto importante la struttura tridimensionale vedremo
soprattutto nelle proteine che la struttura dimensionale è importantissima per determinare la
funzione delle proteine e le proteine rendono la struttura tridimensionale perdono anche la propria
funzione El altra cosa importantissima è una chimica acquosa la maggior parte degli organismi
viventi è formata dall'acqua di acqua ce n'è tantissima e l'acqua è contenuta per esempio nel nostro
organismo soprattutto l'interno delle cellule quindi è una chimica ma cosa qual è il flusso di energia
la bio sfera abbiamo detto che gli organismi viventi sono in grado di estrarre energia da
macromolecole biologiche ma da dove arrivano questi substrati energetici allora sicuramente al
primo tempo anello della catena sono le piante le piante che sono in grado di trasformare l'energia
radiante del sole presenza di ibride carbonica in che cosa in cose o poi possono formare e saccarosio
che possono formare anche amido possono sintetizzare anche lipidi le proteine gli animali si nutrono
di questi queste molecole biologiche sentita dalle piante estraggono calore energia da queste buone
quelle biologiche sintetizzano nuovo molecole biologiche e l'altra cosa che accade è che questa
processo di trasformazione dell'energia c'è perdita di calore che vedremo domani che che durante
diciamo che l'energia in realtà si riesce a trasformare una durante questa trasformazione energetica
c'è sempre una piccola perdita di energia non è mai una trasformazione culo Paolo allora e luna e
quindi direi che abbiamo terminato la nostra reazione per oggi ci rivedremo domani mattina con chi
sei unicamente il corso di chimica e io l'ho già molecolare vede per chi segue anche il corso di
nutrizionale scienza dell'alimentazione contrizione ci vediamo oggi pomeriggio che direi che oggi
pomeriggio ci possiamo io cercherò di essere qui alle 2:00 e se non riesco ad essere alle 2:00 alle
2:00 perché non ho finito di mangiare ma sicuramente ce la faccio aspettate lì il dato di comune e
nutrizione dell adulto la

Lezione 18/03/2020

E argomenti avete fatto finora allora Caterina in realtà abbiamo iniziato da 10 minuti 15 minuti circa
non abbiamo fatto molto abbiamo parlato dell'acqua e della struttura dei esce dalla struttura
tetraedrica dell'acqua di come l'acqua forma legami idrogeno e credo che siano concetti che lei
aveva già molto chiari e dalla chimica inorganica forse anche dalla chimica organica Vetere Apri
affrontato questo discorso quindi ricordiamoci che legano idrogeno non si formano soltanto tra
molecole di acqua ma si possono formare anche tra molecole diverse naturalmente ci deve essere
sempre un accettore di idrogeno donatore di idrogeno la città di idrogeno solitamente è un atomo
elettronegativo il donatore di idrogeno e un atomo legato a idrogeno allora legami idrogeno che
possiamo trovare in biochimica sicuramente quello tra acque acqua che abbiamo già visto in cui e
l'ossigeno può formare perché legami idrogeno con l'idrogeno di un'altra molecola di acqua poi altri
legami idrogeno che vedremo sono quelli tra lucchettone e l'acqua in questo caso qui abbiamo un
cotone il cotone un gruppo carbonilico grazia a sinistra che a destra dei gruppi RE il cotone può e
l'ossigeno di un chetone quindi questo gruppo carbonilico può formare legami idrogeno con una
molecola di acqua qui abbiamo un pitone e una 1000 la miele in questo caso è il donatore di
idrogeno vedete n cronaca legato quindi questo è il donatore di idrogeno e il gruppo carbonilico del
cotone e la citt ore di idrogeno ci sono dei legami idrogeno molto importante in biochimica che
vedremo nel dettaglio e che sono legami che si formano tra le basi dei nucleo tv nella struttura del
DNAIDNA formula doppia elica e questa doppia elica è stabilizzata anche da legami idrogeno in cui la
denina forma due legami idrogeno che la timina e la citosina forma due legami idrogeno con la e tre
legami idrogeno sposate con la guaina pensate che whatsapp cripta che sono i due scienziati che
hanno scoperto la struttura a doppia elica del DNA sono riusciti a comprendere che tiene a era una
struttura a doppia elica proprio perché studiando le varie forme di risonanza di queste basi hanno
capito che si potevano formare questi legami idrogeno che avrebbero destabilizzato la struttura e
quindi hanno capito che la struttura poteva essere plausibilmente formato in questo modo non lo
vedremo nel dettaglio quando parleremo naturalmente della struttura del DNA allora abbiamo detto
che in acqua si possono solubilizzare le sostanze polari le sostanze cariche mentre le sostanze apolari
non si sciolgono in acqua ci sono delle molecole non polari perché sono molto importanti in
biochimica e sono già nelle carbonica l'ossigeno e l'azoto l'azoto n due è una molecola non polare
perché in realtà la carica si distribuisce in maniera uniforme tra due atomi di azoto idem per
l'ossigeno sono durate video ossigeno con la stessa elettronegatività quindi la molecola non polare
nella legge del carbonica invece abbiamo un'auto mo che ho non molto elettronegativo e poi
ossigeno sono molto di più ma siccome sono disposti in maniera opposta i due ossigeni rispetto al
carbonio nei due cariche negative si elidono a vicenda si annullano a vicenda e quindi il risultato
totale e che la neve carbonica è una molecola non polare che cosa vuol dire vuol dire che la nebbia
dei carbonica che per esempio viene prodotta durante il nostro metabolismo all ossigeno che noi
utilizziamo per la respirazione non si possono sciogliere a livello ematico nel sangue che è formato
soprattutto di acqua e quindi vedremo che ci sono dei meccanismi di trasporto differenti per
permettere un 11 anni la maggiore solubilità visto che non tanto una maggior solubilità ma una
maggior presenza di questi due jas nel sangue perché l'ossigeno nelle carbonica non si sciolgono nel
sangue poi abbiamo invece delle molecole polari molto importante in biochimica che sono le buone
h è una molecola polare che una parziale carica negativa su l'azoto e dei parziali cariche positive su
idrogeni e poi abbiamo l'acido solfidrico che ha una parziale carica negativa sul sullo zolfo e delle
parziali cariche positive invece sul suo idrogeno quindi questi due composti ammoniaca e acido
solfidrico al contrario hanno un elevata solubilità in acqua allora perché i composti non polari non
sono subito acqua vediamo qual è il motivo e supponiamo di avere un composto idrofobico e questo
è un altro composto idrofobico quelli che vedete in giallo sono composti idrofobici che immerso in
acqua quello che accade è che l'acqua forma una struttura estremamente ordinata intorno a questi
composti idrofobici per separarli dall'acqua quindi intorno ai composti idrofobici sì sì si ritrovano le
molecole di acqua estremamente ordinata in più le molecole di acqua che sono intorno al composto
idrofobico formano meno legami idrogeno di quanti ne potrebbero formare se fossero invece libere
in acqua questa è una cosa estremamente negativa è estremamente negativa perché noi sappiamo
che la variazione di Delta c quindi di energia libera di gibbs e affinché è una reazione avvenga
spontaneamente deve essere negativa ma in questo stato noi in questa condizione abbiamo che
cosa abbiamo un aumento dell ordine quindi questo fattore Delta esce del pesce diventa negativo
menino per me non fa più quindi questo fattore questo chiamiamolo addendo sorprendo diventa
positivo in più siccome l'acqua fa meno legame idrogeno quanti ne farebbe quindi si rompono dei
legami idrogeno del pachuca e positiva perché la rottura del legame e induce un aumento del tre di
entalpia quindi il Delta GT questa possibile e la situazione è positivo infatti quello che accade non è
questo quando due composti idrofobici vengono messi in acqua tendono ad unirsi tra di loro a stare
molto vicini tra di loro a formare delle interazioni idrofobiche che cosa comporta quando i due
composti idrofobici non sono separati ma solo di quello che accade e che per circondarli l'acqua ha
bisogno di meno molecole contassimo tutte le molecole di acqua che si trovano intorno a questo
composto più tutte le molecole di acqua che si trovano intorno a tutto questo tutti questi composti
questo è intorno a questo composto scusatemi questo molecole di acqua sarebbero di più rispetto
alla mole Brady acqua che si dispongono intorno a questi due composti quando sono Uniti tra di loro
vedete ci sono delle molecole di acqua che possono ritornare in soluzione quindi ricapitoliamo un
composto idrofobico dei composti delle forbici vengono aggiunti all'acqua le varie molecole
idrofobiche non possono disporsi in maniera separata non si possono solubilizzare in acqua perché il
Delta g di questa situazione sarebbe positivo troppo elevato mentre se noi andiamo da questa
situazione a questa situazione abbiamo un abbassamento dell energia libera di gibbs e quindi Delta g
da qui a qui diventa negativo perché Delta g dei prodotti e pipì e perché l'energia libera dei prodotti
è più piccola delle merci via libera dei reagenti potremmo dire e quindi Alfa g diventa negativo e
favorevole Delta S infatti in questo caso e aumenta e non diminuisce aumenta e non diminuisce cioè
l'entropia del sistema aumenta guardate che c'è più disordine ci sono menomo le coordinate a
questo punto io vi chiedo se avete capito Omar e ha capito devo fare ripetere fatemi sapere se avete
capito ragazzi siete mi sentite ok grazie anna di avermi detto di Concetto perché le macchine quelle
biologiche che vedremo contengono tante porzioni idrofobiche e vedremo che le interazioni
idrofobiche delle macromolecole biologiche determineranno la loro conformazione spaziale e
capiremo perché in acqua le mele le macromolecole biologiche assumono pro per quella
conformazione e lo fanno per aumentare l'entropia e e ridurre e le interazioni con l'acqua allora
questo concetto di interazioni tra l'acqua e un substrato per esempio idrofobico e spiega anche le
interazioni che ci sono tra substrato ed enzima cerchiamo di capire meglio e Lenzi ma ancora non
abbiamo visto nel dettaglio male anzi ma altro non è che una proteina che ha la capacità di
catalizzare le reazioni catalizzare una reazione vuol dire accelerare la velocità con cui questa lezione
a piene Benzema per catalizzare la reazione deve legare il suo substrato e in una porzione ben
particolare che si chiama sito catalitico naturalmente affinché questa diciamo affinché enzima possa
catalizzare la reazione ci deve essere un' affinità con il substrato perché silenzi ma collega il
substrato e Lenzi mano può catalizzare la reazione naturalmente quindi l'interazione tra enzimi
substrato deve essere un interazione energeticamente favorita guardiamo la condizione all'inizio il
substrato e soluzione e l'insieme in soluzione le molecole di acqua si dispongono in maniera ordinata
intorno al substrato questo naturalmente è un substrato idrofobico Lenzi ma che avrà anche lui delle
porzioni idrofobiche si ritrova ricoperto il sito catalitico dell'enzima dao molecole di acqua molto
ordinati a questa condizione d ordine è una condizione che ha per un livello di energia libera
superiore rispetto a questa condizione in cui Lenzi ma interagisce con il substrato dall' interazione tra
insieme substrato che cosa succede succede che alcune molecole di acqua che erano disposti in
maniera ordinata intorno substrato e intorno all enzima vengono spiazzati da questa nuova
interazione e quindi ci sono meno molecole di acqua ordinate e più molecole di acqua disordinate in
soluzione e che possono formare dei nuovi legami idrogeno quindi l'energia libera di questo diciamo
processo che vada insieme a substrato separati a zi ma su strato che formano un complesso ha un
Delta g favorevole perché l'energia libera di questi prodotti è inferiore rispetto all'energia libera di
questi che possiamo chiamare reagenti e quindi Lenzi ma sarà un buon catalizzatore quando
formando un complesso con il suo sostrato abbassa l'energia libera del sistema spero che questo
concetto sia chiaro nel caso accendete il microfono e bloccatemi anzi fatemi sapere subito se sono
riuscita a parlare più lentamente

Impegni roots allora abbiamo visto quindi cosa succede a un composto polare in acqua un composto
polare in acqua si scioglie perché forma dei legami idrogeno con l'acqua un composto carico in acqua
con Unione Unione un catione forma anche se legami idrogeno con l'acqua e quindi si scioglie in
acqua una molecola polare non si scioglie in acqua perché non può formare legami idrogeno con
l'acqua in più l'acqua si dispone in maniera ordinata intorno a le molecole idrofobiche e fuori e in
questo modo e diminuisce l'entropia del sistema questo non è sicuramente energeticamente
favorevole quindi le molecole idrofobiche in acqua tendono ad aggregarsi tra di loro per ridurre e
per aumentare scusatemi di entropia del sistema noi ce le molecole anfipatiche cosa fanno le
molecole anche Patty che hanno si ha un carattere a volare come vedete in questa molecola la parte
gialla e la regione a volare e hanno sia un carattere curare hanno una testa una porzione che invece
polare questo potrebbe essere per esempio una molecola di acido grasso che ha una lunga catena
civica a polare è una testa polare forza del gruppo carbossilico che cosa succede a un acido grasso
quando in acqua allora gli acidi grassi quando vengono sciolti in acqua non possono disporsi
singolarmente non possono essere separati tra di loro perché perché se fossero separati tra di loro
tutte queste molecole d acqua che ora sto indicando dovrebbero disporsi in maniera ordinata
intorno alle code apolari andando così a diminuire l'entropia del sistema sappiamo che questa non è
una condizione favorita mentre se queste molecole di acidi grassi noi siamole.ca le am tipa che si
dispongono le une accanto alle altre in un modo molto particolare cioè mettendo in contatto tra di
loro le porzioni idrofobiche possono di loro infatti e instaurare delle interazioni idrofobiche ed
esponendo all'acqua soltanto la porzione polare che cosa succede succede che le molecole di acqua
ordinate intorno AE tre composti anfipatici Uniti tra di loro sono molto meno e quindi l'entropia del
sistema aumenta in questo modo le teste polari possono comunque effettuare degan formare dei
legami che ho Giano continuo e quelle di acqua andando a favorire realmente la stabilità del sistema
che cosa succede se di molecole anfipatiche ne ho tanti e soluzione si uniscono le une alle altre le
une alle altre ma non formano un una struttura lineare tendono invece a formare delle micelle
perché è in questo modo come potete vedere il numero di molecole di acqua che devono interagire
con la porzione idrofobica è pari a 0 quindi l'entropia è massimizzata le molecole anfipatiche in
acqua tendono a nascondere la propria porzione polare all'acqua EA disporre all'acqua soltanto le
teste polari questa diciamo il passaggio da questa condizione a questa condizione ha un Delta g 0
primo estremamente favorevole cosa vuol dire vuol dire che è negativo perché in questo caso
filantropia e più bassa in questo caso entropia è notevolmente più alta torna un secondo indietro
questa questo tipo di formazione si chiamami cella quindi ricapitoliamo quali sono le interazioni non
covalenti che si possono formare tra le macromolecole biologiche e l'acqua allora abbiamo visto
legami idrogeno che si possono formare tra i composti diciamo polari o carichi e donatori per
esempio di idrogeno quindi abbiamo dei legami io oggi no in questo caso abbiamo due gruppi né ok
come potete vedere qui abbiamo e un legame peptidico che forma due legami In questo caso
oppure sono reazioni e scusatemi le interazioni sono repulsive in questo caso due molecole che
hanno la sede scarica si respingono due molecole che hanno la stessa carica si attraggono e formano
un interazione ionica e poi abbiamo le interazioni idrofobiche che abbiamo appena visto le
interazioni idrofobiche si formano tra molecole apolari e proprio per andare a ridurre l'energia libera
del sistema perché quando due composti apolari sono vicine tra di loro e quindi interagiscono e si ha
un diciamo diminuzione dell'energia libera del sistema e quindi si favorisce la stabilità in questa
interazione rispetto al fatto che le 2:00 molecole siano separati in acqua le interazioni di Van der valk
si formano quando due atomi sono sufficientemente vicini gli elettroni che ruotano intorno agli
atomi in realtà non sono fermi ma si muovono in continuazione e nel tempio si formano che dal loro
movimento delle parziali cariche positive e negative la nuvola elettronica e intorno gli atomi si
muove e quindi nel tempio si atomi a una distanza sufficientemente vicina sono sufficientemente
vicini quello che capita che nel tempio su un atomo si può formare una parziale carica negativa e
sull'altro 8 una parziale carica positiva e quindi due atomi possono interagire tra di loro e
condividere la nuvola elettronica non è un diciamo un legame era proprio e un interazione ma
queste cose sono certa che le abbia spiegate molto meglio e il professor pettinare immagino o la
professoressa torreggiani le interazioni non covalenti in biochimica sono estremamente importanti
per assurdo sono quasi più importanti delle interazioni covalenti per quale motivo perché le
molecole biologiche sono estremamente grandi come vi ho detto Hardy giorni scorsi la molecola del
DNA può essere lungo fino a 2 m si es rotolata Teresa lineare quindi sono molecole enormi e sono
molecole che hanno tanti punti tanti gruppi funzionali che possono formare delle interazioni non
covalenti che vuol dire che possono formare legami idrogeno legami elettrostatici bionici interazioni
di Van del bus interazioni idrofobiche questi tipi di legami di interazioni e non sono molto forti non
hanno una grande forza ma tanti legami poco forti formano un legame forte cioè conferiscono una
grande forza e la struttura che queste molecole possono e assumere quindi ogni interazione debole
che si forma fa abbassare di poco il contenuto di energia libera di una molecola quindi da in che
direzione andranno le reazioni le reazioni abbiamo detto vanno verso una diminuzione dell'energia
libera quindi una molecola per esempio in acqua e tenterà adesso loro una forma che faccia che
massimizzi il numero di interazioni deboli tra le varie porzioni della molecola e questo minimizza
l'energia libera della molecola l'effetto cumulativo quindi la somma di tutti questi tutte queste
interazioni deboli che è una forza di legame enorme quindi una molecola attualmente questo
l'abbiamo già detto tanto e tanto più stabile quanto più basso il suo contenuto di energia libera
quando la immaginiamoci una molecola di DNA a singola elica e ha un' energia libera superiore
rispetto a una molecola di DNA ha doppie ricatto che nella molecola DDNA doppia elica si formano
tantissimi le gambe rogeno tantissime interazioni di Van der pol sull interazione idrofobiche che
vanno a stabilizzare la molecola quindi in soluzione se due molecole separate IDNA sé due e
filamenti DDNA si incontrano quello che accade è che formano una doppia elica perché la doppia
elica è più stabile delle due molecole dei due filamenti DDNA separati la struttura più stabile di una
molecola quale sarà una macromolecola biologica e quella in cui tutte le possibili interazioni deboli
sono soddisfatte cioè in cui tutti i potenziali legami deboli che si potrebbero formare ci sono formati
allora abbiamo detto che la la biochimica e una clinica la clinica della biochimica e una clinica cosa
perché tutte le reazioni avvengono in acqua e scusatemi un secondo tutte le operazioni avvengono
in acqua ma ci terrei molto a farvi vedere anche che cosa succede a una cellula che si trova immersa
in una soluzione acquosa la cellula che prendiamo come esempio e un eritrocita ossia un globulo
rosso i globuli Rossi sono cellule che non hanno la forma diciamo in particolare perché non formano
interazioni tra di loro ma a ogni blocco rosso e distanziato dall'altro quindi ogni globulo rosso viaggia
singolarmente al interno del sangue e quello che deve succedere è che la concentrazione all'interno
del globulo rosso e la concentrazione dei suoi punti deve essere uguale alla concentrazione dei soluti
che ci sono all'esterno della cellula vede se questo non fosse vero potrebbero succedere delle
situazioni poco piacevoli ma per esempio soluzione ipertonica che cosa vuol dire vuol dire che in
questo primo caso all'esterno della cellula abbiamo una quantità di soluti su una concentrazione di
soluti superiore di quanto non ci sia l'interno della cellula come risponde la cellula per osmosi l'acqua
l'interno della cellula uscirà e dalla attraverserà la membrana cellulare e andrà all esterno cercando
di diluire l'ambiente esterno ma naturalmente non ci riuscirà e quello che accade è che la la cellula si
raggrinzisce perde il suo contenuto acquoso se la cellula perde acqua la cellula muore perché non è
in grado più di portare avanti tutte le reazioni che invece dovrebbero avvenire al interno della cerca
e questo è quello che ci accade quando per esempio beviamo l'acqua del mare quando beviamo
l'acqua del mare e può e quello che accade che beviamo un acqua ricca di sali l'acqua del mare ha
una salita adattissima nettamente superiore a quella del nostro sangue quindi quello che accade è
che il sangue diventa ipertonico c'è il sangue per tonico le cellule cerca in qualche modo di
equilibrare la concentrazione prendere esterno rilasciando acqua questo è il motivo per cui non
possiamo bere l'acqua del mare non ci disseta ma anzi rischia di ucciderci se bevuto in eccesso la
cosa importante è che non gli ho detto è che la membrana cellulare non lascia passare liberamente
saluti mentre lascia passare con grande facilità l'acqua è per quello che non è un trono dei saluti al
interno della cella ma quello che accade che esce l'acqua dalla cella se invece siamo in una
condizione di sotto Monica vuol dire che la concentrazione all'esterno della cellula in questo caso e
la concentrazione di soluti nel sangue è uguale alla concentrazione di soluti che si trova all interno
della cellula e quindi la quantità di acqua che esce la quantità di acqua che entra nella cellula è
usuale siamo in un equilibrio perfetto in condizioni invece di ipotonia cioè le cellule si trovano
immerse in una soluzione che ha una concentrazione più bassa della concentrazione che c'è l'interno
della cellula quello che accade ha aspettato che qualcuno mi ha fatto una domanda vado a vedere
allora vediamo un po
Energia libera si si va bene bene bene ci mancherebbe allora torniamo a noi allora
vi ho parlato prima di soluzione della della ci sono tre condizioni davanti a noi
ipertonica isotonica ipotonica la condizione ipertonica e la prima di cui ho
parlato uno ed è diciamo questo spiega perché non possiamo bere per esempio
l'acqua del mare l'acqua del mare è più concentrato rispetto all'acqua rispetto al
al contenuto di salute del nostro sangue e quindi e quindi quello che accade e che
le cellule per equilibrare la condizione perdono acqua rilasciano acqua verso le
esterno e tendono AE rapir si ha qualcuno mi chiede ancora qualche cosa a nascere
qualcuno che vi chiedo scusa ragazzi ma non riesco a vedere la chat mentre ho la
presentazione tutto schermo purtroppo e questa è una cosa che fa webex ma che non
riesco a fare convinta quindi mi devo interrompere ogni volta allora quindi ho
parlato inizialmente della condizione ipertonica poi mi sono soffermata sulla
condizione che abbiamo al centro cioè il sotto Nick a quando la concentrazione di
soluti all'esterno della cellula uguale la concentrazione di soluti al interno
della cellula e poi adesso stavo parlando della condizione alla vostra destra
ipotonica quand'è che abbiamo una condizione ipotonica quando per esempio nel
sangue sono disciolti meno assoluti di quanto non ne siano l'interno della cellula
che cosa succede l'acqua non esce dalla cellula ma l'acqua entra nella cellula
passando dal sangue alla cellula quindi la cellula si riempie d'acqua finché a un
certo punto scoppia e quindi questo sicuramente manda NE così le cellule questa
condizione quando può capitare può capitare fanno per esempio beviamo l'acqua
distillata o l'acqua piovana d'acqua piovana non è un acqua adatta all
alimentazione perché non contenendo sali minerali e estremamente ipotonica a una
concentrazione di southie bassissima l'acqua piovana addirittura vissuti né ad e
quindi quello che succede che va in Wire il sangue e il nostro organismo per
riequilibrare la sola situazione tenda di tende ad andare a diluire i saluti al
interno della cella quindi entra acqua nelle cellule ma le cellule possono
scoppiare queste condizioni naturalmente si verificano sei quantitativi di acqua
immagino l'acqua del mare all acqua che noi assumiamo sono abbastanza elevati se
bevete un bicchiere d acqua del mare un bicchiere di acqua piovana non morite non
preoccupatevi naturalmente bisogna averne quantitativi abbastanza significativi
allora per quanto riguarda la parte dell'acqua abbiamo terminato e io li ho già
lanciato su sock Rai tiv e il il quiz che riguarda proprio la parte dell'acqua
quindi se lo lanciate potete e eseguirlo potete collegarvi alla stanza biochimica
se per caso sono riusciti a entrare in biochimica entrata in chimica due perché
siete più di 50 e all'interno di una stanza può entrare soltanto se entrare solo
50 persone quindi provate con biochimica nel caso poi trovate con biochimica due
sono solo 7 domande fatte molto molto molto presto Come faccio
Le molecole anfipatiche hanno una testa e una coda polari
Una cellula immersa in una soluzione ipertonica potrebbe scoppiare
No, utilizza dei canali proteici chiamati acquaporine

Posso perché e in realtà l'acqua per attraversare le membrane biologiche ha bisogno delle
acquaporine in realtà e non vi avevo spiegato questo concetto quindi non sentitevi in colpa se avete
risposto tu la colpa e mia che mi ero dimenticata di dirvi qualcosa e quindi questo sopra thieves mi
permetta anche nel corso quando mi dimentico le cose allora ragazzi visto che sono le 11:55 a Laura
di Enrico scusatemi allora un secondo prof dove troviamo le lezioni registrate le lezioni registrate le
trovate su World class room e le ho caricate tutte ci dovrebbero essere già 33 lezioni registrate il
concetto di ipertoniche ipotonica ipertonica vuol dire che ci sono diciamo molti saluti in soluzione
ipotonica ci sono pochi saluti in soluzione e siamo mi sono spiegata Laura o mi sono spiegata o no ah
ok perfetto laura allora visto che sono le 11 56 direi che facciamo invece di iniziare un nuovo
argomento interromperla dopo 5 minuti direi

Gli amminoacidi :

E quelle che sono le proteine i carboidrati il PDE acidi nucleici adesso affronteremo lo studio della
prima di queste grandi quattro una di queste classi che è lo studio delle proteine le proteine sono dei
polimeri abbiamo detto che queste quattro classi carboidrati dpi e proteine e aminoacidi sono tre
polimeriche quindi proteine carboidrati e acidi nucleici sono polimeri De Filippi del mondo sono
quindi oggi visto che studieremo le proteine studieremo un po' lì dei polimeri e monomeri di questi
polimeri e monomeri delle proteine sono gli aminoacidi quindi le proteine sono formate dall'unione
di più amminoacidi quindi prima di entrare nello studio delle proteine è importante comprendere
quali siano le caratteristiche di questi aminoacidi e non poter poi capire qual è quale sarà il loro
comportamento una volta inserita all interno delle proteine gli aminoacidi sono delle molecole
molto particolari perché possiedono tutti quanti un carbonio centrale Alpha in carbonio Alfa perché
perché qui abbiamo un gruppo carbossilico presente in tutti gli aminoacidi e quando abbiamo un
gruppo carbossilico sapete benissimo che nella nomenclatura il primo carbonio legato al gruppo
carbossilico viene denominato Alfa se ce ne fosse un altro lo chiameremo beta gamma Delta e via
dicendo quindi tutti gli aminoacidi possiedono un carbonio Alfa questo carbonio Alfa può formare
altri tre legami uno lo sta formando con il gruppo carbossilico in tutti gli aminoacidi il carbonio Alfa
forma un legame con un gruppo amminico un altro legame con un idrogeno e il quarto le jam e il
carbonio Alfa la forma con un gruppo che qui identificato come R perché nei diversi aminoacidi RE
differente gli aminoacidi che vengono utilizzati per la sintesi delle proteine sono 20 l organismo
umano ci sono molti più i molto più diventa meno acidi ce ne sono molti di più ma è in realtà le
proteine sono formati dalla combinazione di 20 diversi aminoacidi e in tutti gli organismi viventi
vengono usati gli stessi 20 amminoacidi per formare le proteine questo carbonio Alfa è un po
particolare se lo guardate bene che cosa vi viene in mente mi viene in mente che questi quattro
gruppi funzionali sono diversi tra di loro quindi l'idrogeno diverso dal gruppo carbossilico diversa dal
gruppo aminico diverso da R forse diverso terra vediamo un po supponiamo che R sia di non sia né h
necio made in NH tre quindi questo carbonio legato quattro gruppi funzionali differenti questo vuol
dire che il carbonio è chirale ossia che questa molecola può possiede due enantio Mary e possiede di
venanzo Mary e quindi il carbonio è chirale ci possono essere due diverse configurazioni della
molecola abbiamo diverse conformazioni quando la molecola assume forme diverse nello spazio
senza rotture dei legami chimici abbiamo diverse configurazioni quando invece questa diversa
disposizione comporta la rottura dei legami chimici il gruppo R può diciamo essere differente c'è
unico caso in cui questo carbonio Alfano occhiali quando il gruppo RE uguale ad h cioè quando al
posto di R c'è un idrogeno vedremo che c'è un aminoacido chiamato glicina che è l'unico
amminoacido che non possiede un carbonio chirale perché il suo gruppo RE un gruppo HE la
minaccia piu semplice ed è l'unico Nokia le quindi ricordiamo che le proteine sono polimeri costituiti
da meno acidi che rappresentano i monomeri di questo polimero ad un carbonio centrale Alfa sono
legati il gruppo carbossilico il gruppo amminico e un idrogeno e una catena laterale R code indicato
con R giustamente una catena laterale ciò che differenzia un anno e dall'altro cioè ciò che differenzia
i denti meno acidi uno dall'altro non sono l'idrogeno gruppo carbossilico colpa minico che sono
uguali per tutti ma è questo gruppo R questa catena laterale che sarà diversa nei diversi aminoacidi
allora abbiamo detto che gli aminoacidi sono 20 e in particolare sopra vicino alla linea la prolina la
balena in Cina e via dicendo non sto a leggerli tutti sono quelli che sono rappresentati in queste due
tabelle se li contate sono 20 possiamo scrivere il nome dell' aminoacido per esteso quindi possiamo
scrivere glicina alanina urina balena ma per convenzione di solito si utilizzano tre lettere che sono le
iniziali le prime tre lettere del nome inglese del aminoacido glicina Lenin brolin e via dicendo quindi
la la prevenzione contro le 3:00 non è clima e gne guai perché deriva dall'inglese quindi io possa
rappresentare un aminoacido anche scrivendo questa abbreviazione altre lettere e le proteine come
vi ho detto sono dei polimeri molto grandi e la mia informatica che è quella scienza che studia con
strumenti informatici la biologia quindi anche l'aquila biochimica deve conservare una quantità di
dati enormi riguardo alla alla alla struttura delle proteine quindi per esempio deve memorizzare in
via informatica necessario memorizzare tutti gli aminoacidi che formano le proteine e formato il sud
si creano delle banche dati enormi poi sapete benissimo che per memorizzare su un computer tre
lettere serve più spazio chi è memorizzare una singola lettera quindi con l'avvento dell'informatica è
stata la di informatica e quindi con la necessità di memorizzare lunghe sequenze di proteine e è nata
una nuova abbreviazione che è la breviazione a singola lettera quindi la vicina diventa gira la luna
diventa l iniziale naturalmente del aminoacido in questo caso la finalina F la tisi nai guai perché in
realtà lati e viene utilizzata per la treonina da serena.se via dicendo quindi ci sono due tipi di
aggregazioni una Elettra e una una singola lettera e adesso fa un po ridere questa cosa nel senso che
i problemi di spazio non li abbiamo più in questo momento sul computer possiamo immaginare
quantità di dati enormi però se vuoi tornate indietro negli anni e vi posso dire per esempio all'inizio
degli anni '90 io possedevo un computer che aveva e un hard disk di 60 mega non 60 giga eh ma 60
mega e era piccolissima realtà ma a quel tempo tutti pensavano che io volessi che avesse un server
c'è un computer enorme in realtà sono molti tanti computer quindi per voi questo è un finto
problema era c'è stato un momento in cui la memorizzazione dei dati era un problema molto
importante perché il computer non avevano delle memoria abbastanza grande per contenere tutti i
dati allora abbiamo detto che gli amino acidi sono delle molecole e tirare esistono due run ti ho meri
per ogni aminoacido e quindi cerchiamo di capire bene la stereoisomeria degli aminoacidi e ci sono
due possibili anche omeri una forma l è una forma di e che cosa vuol dire che sono 2 non ti ho meri
vuol dire che sono le 02:00 molecole che si possono formare sono una l'immagine speculare
dell'altra se noi prendessimo un aminoacido per esempio nella forma l bis e lo guardassimo e allo
specchio potremmo vedere la meno acido nella formati lo stesso aminoacido nella forma di quindi
non sono due molecole sovrapponibili ma sono due molecole speculari per passare dalla forma e la
forma di e necessario rompere dei legami chimici come facciamo a classificare un aminoacido in l
aminoacido o di aminoacido ci viene in per fare questa cosa ci viene incontro e la stereoisomeria
della crociera sveglie la luce al dega e un capo idrato e il carboidrato più semplice è formato da tre
atomi di carbonio vedete ci qui abbiamo un gruppo carbossilico qui abbiamo alcoliche qui abbiamo
anche qui un alcol con un carbonio legato a un ossidrile e un truciolo questo carbonio e un carbonio
chirale perché è legato a quattro sostituenti differenti uno per bossari con l'idrogeno un gruppo
vacca eun.ch due h quindi questo carbonio chirale la l gliceraldeide possiede il gruppo ossidrilico
spostato sulla destra io spero che stiate capendo a che cosa mi riferisco avete davanti a voi quattro
molecole in questo momento sto parlando della molecola che si trova a sinistra la elledici dal derby e
se guardate E la duplice al dente il gruppo H legato al carbonio chirale EA destra per analogia
vengono classificati in via meno acini il gruppo chirale della gliceraldeide diventa il gruppo corale del
degli aminoacidi quindi il carbonio Alfa degli omicidi il carbonio Alfa degli aminoacidi analogamente
da Vinci aldeide è legato un gruppo carbossilico in alto xaltro c'e a destra EA un gruppo amminico
che può essere a destra nel di aminoacido a sinistra nel l aminoacido qui davanti a voi avete la L
alanina e la d alanina nel l alanina il gruppo amminico EA sinistra idrogeno a destra e la d alanina il
gruppo amminico EA destra e l'idrogeno a sinistra quindi per sapere se avete davanti a voi un l
amminoacido o di aminoacido guardate dov'è posizionato il gruppo amminico quindi l edif fanno
riferimento alla configurazione della felice del dede che è la nostra molecola di riferimento secondo
Fisher in natura gli amminoacidi sono l aminoacidi gli aminoacidi che vengono utilizzati per la sintesi
delle proteine sono tutti l aminoacidi prima quando vi ho parlato di aminoacidi gli ho detto che gli
aminoacidi posso resistere e sono tutti chirali tranne un aminoacido in questo caso abbiamo davanti
a noi la L e e sposato Milan e mi sto confondendo mi sono confusa quindi nuovo e per farvi capire la
storia sumeri e degli aminoacidi pensavo che questa slide facesse riferimento a un'altra cosa vi
chiedo scusa e di nuovo avete davanti a voi a sinistra le le misure al derby con il lupo si brico a
sinistra e erogena alla vostra destra invece avete l Alfano acido con il gruppo amminico unitamente
al gruppo ossidrilico a sinistra e l'idrogeno a destra quindi la stregoneria degli aminoacidi e
determinata per confronto con la gliceraldeide miele aminoacidi sono quelli con il gruppo aminico a
sinistra e di aminoacidi sono quelli con il gruppo unico a destra gli aminoacidi hanno delle importanti
proprietà acido base i fatti e possiedono un gruppo carbossilico che può essere protonato
deprotonato un gruppo unico che può essere protonato po di fortunato in condizioni fisiologiche e
quindi h intorno a quattro gli aminoacidi anno il gruppo carbossilico deprotonato noi abbiamoun.co
menino che è la formula di struttura che trovate con ombreggiatura azzurra mentre il gruppo
amminico ENAH tre più è protonato quindi gli aminoacidi in condizioni fisiologiche hanno una carica
negativa e una carica positiva le molecole che possiedono una carica negativa una carica positiva si
chiamano suite e rioni quindi gli aminoacidi UPH 7 sono dei miei torrioni senti h si abbassa che cosa
succede e mina cd se il PH si abbassa vuol dire che soluzione ci sono molti giorni h più perché è in
giacca e la concentrazione degli ioni h più soluzione quindi se pjaca si abbassa aumenta tantissimo la
e concentrazione degli ioni h più in soluzione questi ioni h più soluzioni andranno a proton aresi il
gruppo carbossilico che sarà COH sia Group panico che sarà NH tre più quella formula di struttura
che trovate ombreggiata in rosa all'aumentare del bianco invece ah scusate che qualcuno forse mi
ha chiesto qualcosa vediamo un po no non mi avete chiesto nulla è riuscita a seguirmi vero e anche
se non riesco a puntare le cioè se non riesco a utilizzare il puntatore riuscita a vedere bene ok ragazzi
benissimo allora andiamo avanti e quindi abbiamo detto che invece in condizioni basiche e quando la
concentrazione degli h più bassa e più alta la concentrazione degli h mele in soluzione si ero qua
mini così il gruppo carbossilico vengono deprotonati e quindi gli aminoacidi possiedono una carica
negativa sono carichi negativamente percheabbiamo.co o menino la formula di struttura
ombreggiato in verde ricapitoliamo APH acido gli aminoacidi sono Proto nati e hanno una carica
positiva APH neutro gli aminoacidi sono intorno a Twitter jonica ha una carica positiva e una carica
negativa invece APH basico gli aminoacidi hanno una carica negativa perché sono dei Proto matti
quindi PH influisce moltissimo sulle cariche che possono essere presenti o meno sugli aminoacidi e
questa è una cosa estremamente importante quindi la presenza di un gruppo aminico o di un gruppo
carbossilico per esempio può conferire alle minacce di specifiche proprietà acido basiche dipendono
dal PH e dal gruppo e dal tipo di gruppo è presente infatti in questa spiegazione che io vi ho fatto
non ho per nulla menzionato il gruppo R ma è il gruppo R potrebbe a sua volta può sedere cariche
positive e cariche negative poter essere preparato o nei problemi però andremo a vedere in
funzione del gruppo R noi possiamo classificare gli aminoacidi in 5 gruppi abbiamo detto che ogni
aminoacido è caratterizzato da un gruppo R differente abbiamo il primo gruppo e il gruppo degli
amino acidi alifatici in cui il gruppo RE un gruppo non polare poi abbiamo e gli aminoacidi aromatici
in cui il gruppo RE un gruppo romantico i gruppi R polari non carichi quindi diamo questo gruppo e
coccolare ma non presenta delle cariche quindi non avrà cariche positive e cariche negative poi ci
sono i gruppi R carichi positivamente quindi polari i gruppi R carichi negativamente e anche questi
sono polari andiamo a vedere nel dettaglio il primo gruppo e il gruppo degli aminoacidi non polari
come potete vedere è composto da 7 aminoacidi che sono la glicina alanina la prolina la valina
leucina isoleucina e la vit metionina questo è meno acidi sono tutti caratterizzati dal fatto che le
catene laterali in questo caso la catena laterale h in questo caso la catena laterale cercate in questo
caso il gruppo amminico fa parte di un anello e la catenalaterale.ch due.ch due.ch due scusate la
vagina ECHCH tre.ch tre la leucina.ch.ch.ch tre cercate legge leucina Cech tre h due.ch tre e la
metionina.ch due.ch due SCH tre allora che cosa notiamo intanto la glicina come vi avevo detto
prima non ha un carbonio chirale perché possiede due sostituenti identici quindi la vicina più
semplice a meno acido che non può avere una forma LO una forma mentre tutti gli aminoacidi
possiede una formella una forma di qui nella slide tutti gli piaci d anno sono in forma l perché il
gruppo amminico come potete notare EA sinistra la valina leucina e gli isoleucina vengono chiamati
aminoacidi ramificati perché se guardate il gruppo RA delle ramificazioni e questi sono II famosi
aminoacidi rabbit umbra modificati che vengono utilizzati per esempio degli dei gli sportivi per
massimizzare la performance sportiva e questo argomento magari lo affrontiamo nutrizione non
implica la metionina e uno dei due mila cd che possiedo zolfo l'automatico che possiede zolfo la
cisteina ma lo vedremo dopo perché non è una mina cito apolare e quindi non fa parte di questa
classificazione questi aminoacidi sono molto importanti perché possedendo dei delle catene laterali
R apolari tra di loro potranno formare al interno della struttura delle proteine delle interazioni
idrofobiche ricordate prima quando abbiamo parlato dell'acqua e di come si dispongono delle
sostanze idrofobiche una volta che vengono immerse in acqua tendono ad aggregarsi tra di loro e
infatti di annoiarci eh fanno fanno parte di una proteina che si trova in ambiente acquoso perché
abbiamo detto che la biochimica è una PE una chimica cosa tenderanno a riunirsi tra di loro ad
avvicinarsi tra di loro formale delle interazioni idrofobiche per allontanare l'acqua e quindi quando
una proteina sono presenti questi aminoacidi e molto probabile che si formino delle interazioni
idrofobiche la politica è un aminoacido molto particolare perché il gruppo al medico della Marina e
Vedere il suo gruppo al medico tranquillo NH tre più come tutti gli altri meno acidi quindi la prolina
ha il gruppo amminico intrappolato coinvolto in un anello e quindi possiede un protone in meno
rispetto agli altri gruppi amminici poi abbiamo gli aminoacidi aromatici di aminoacidi aromatici sono
tre e sono la finalina la tirosina e tutto cofano lasciami la Nina è un amminoacido aromatico apolare
mentre la tirosina come potete notare e possiede un gruppo H è un fenomeno in realtà possiede un
lupo anche questo gruppo

Siete conferisce un po' di popolarità e la molecola quindi non è una molecola totalmente apolare il
triptofano può invece assumere e scusatemi in cripto Fano invece è un idolo come potete notare
dalla sua struttura ed è una molecola anche questa apolare l'ho anche della tirosina è molto
importante perché a livello di quello h si possa noleggiare dei gruppi fosfato vedremo che l'attività
delle proteine in particolare degli enzimi può essere un modulata dall' attacco di gruppi fosfato e un
punto di attacco è proprio la tirosina grazie a questo suo gruppo OH lo h è un alcool il fosfato è un
acido quindi che tipo di legame potranno formare lo h più il fosfato vediamo se ve lo ricordate come
si chiama il legame che si forma quando reagiscono un acido è un alcool bravissimo Mattia le jam
esterno e serio quindi ricordatevi che quando la tirosina quando il gruppo H degli aminoacidi
reagiscono con il fosfato formano un legame in questo caso fosfo e serio noi abbiamo gli aminoacidi
polari con gruppi R non carichi allora gli amminoacidi polari con gruppi e non cade chi sono per
esempio gli alcol come la sirena latrina perché è serena e pronina che sono in auto a sinistra sono
degli alcol perché fossi un gruppo H quindi il fosfato di cui parlavamo prima potrebbe formare un
legame fosfo stereo anche con la serina grazie Nina quindi ricapitoliamo tirosina serena e treonina
sono dei potenziali aminoacidi a cui si potrà noleggiare dei gruppi fosfato sono degli alcol poi
abbiamo la cisteina che è polare perché possiede un gruppo sul tigri dico SH SH per esempio può
formare un legame idrogeno con una molecola di acqua si è formato un legame idrogeno con un
ossigeno nell'acqua la cisteina insieme laminina e l'altro un acido che fossi zolfo ed è un aminoacido
estremamente importante nella stabilità delle proteine perché due cisteine possono formare tra di
loro un ponte disolfuro cioè si ossidano si forma un legame zolfo zolfo SS questo vedremo conferirà
stabilità alla struttura terziaria delle proteine e poi abbiamo le Uniti gli anni di che abbiamo sono
aspettate la asparagina e la glutammina la spara Gina a sinistra e la vitamina A destra hanno un
gruppo amminico e nella parte terminale e si differenziano tra di loro soltanto per la presenza in più
è meglio di un.ch due questi sono colori che del gruppo NH due e il gruppo.co meno è polare poi
abbiamo le stesse forme delle ammi VE forma di acido potrebbe dire quindi quello che era la
asparagi e la vitamina in questo caso sono la spaccato e il glutammato la spartaco è venuta moto che
sono due acidi perché possiede un gruppo carbossilico e che ha una carica negativa quindi asportato
glutammato sono aminoacidi popolare con gruppi R con carica negativa poi abbiamo eliminarci di
popolare con gruppi R con carica positiva che sono tre sono la lisina arginina e istidina gli studi non
può essere o meno scusatemi può essere o meno protonata a seconda dei valori di PH intorno il PHE
7 secca varia leggermente e si diventa leggermente acida acido viene protonato si diventa
leggermente basico viene deprotonato questi sono tre mina cd molto importanti per esempio la
lisina arginina vedranno vedremo vedremo che avranno un ruolo nella struttura e nella struttura
parziaria del DNA possiamo definire nella formazione dei cromosomi del DNA allora tutti gli
aminoacidi che abbiamo visto finora li passiamo le molto velocemente allora alifatici con gruppi R
non polari aromatici e aminoacidi polari con gruppi R non carichi aminoacidi polari con gruppi R con
carica negativa aminoacidi polari con gruppi R con carica positiva vi siete accorti che alcune catene
laterali possono essere carica questo solamente cariche negativamente quindi gli aminoacidi hanno
una carica e noi gli deriva unicamente dalla carica del gruppo carbossilico in auto indicato qui in
rosso nel gruppo amminico a sinistra in nero che è posseduto da tutti gli aminoacidi tutti gli
aminoacidi ricordatevi anno in carbonio cliccare Alfa Collegiata gruppo carbossilico gruppo amminico
e idrogeno non solo ci sono questi due gruppi funzionali che sono carichi ma nella catena laterale R
ci possono essere altri due carichi in questo caso è riportato il glutammato la minaccia che avete
davanti a voi in questo momento informato il glutammato un gruppo carbossilico e questo gruppo
carbossilico APH acido e protonato quindi non è carico ah Bah e man mano con aumenti il PH si
possono deprotonare il gruppo carbossilico in auto e man mano che aumenta ancora di più il PH si
possono i suoi diminuisce scusate aumenta il PH si possono deprotonare entrambi i gruppi
carbossilici si aumenta ancora di più il PHC the proton anche il gruppo amminico quindi il nostro
amminoacido può avere una carica netta differente a seconda del PH della soluzione si trova può
avere una carica netta +1 perché se sommate tutte le cariche della della forma dell' aminoacido che
si trova a sinistra e più non c'è soltanto un più sul gruppo amminico può trovarsi in una forma con
carica netta pari a 0 cioè se sommiamo tutte le cariche della seconda forma questo confermato
diciamo la seconda formula di struttura che vi trovate a partire da sinistra abbiamo il CO meno El NH
tre più quindi più menno fa 0 il terzo ha una carica netta negativa pari a uno quindi -1 il guarda due
cariche nette negative -2 quando il valore della carica netta del aminoacido cioè la somma di tutte le
cariche dell aminoacido fa 0 diciamo che era meno acido si trova il punto isoelettrico siccome le
proteine contengono molte aminoacidi sono formati da tante minoici anche loro sono dei polli
elettroliti e quindi non solo gli aminoacidi possiedono un punto isoelettrico vedremo che le proteine
essendo formata vino a cena EA loro volta anche le proteine avranno appunto isoelettrico e sappiate
che questo punto isolette che viene sfruttato per esempio per separare le proteine per elettroforesi
quindi se si mettono in un campo elettrico le proteine si impone una differenza di potenziale le
proteine migrano in funzione del proprio tutti isole t co quindi il punto elettrico della proteina il
valore di PHA cui la carica netta dell' aminoacido è pari a 0 allora quando i Bah è maggiore del punto
isoelettrico la carica totale della proteina negativa cioè ci troviamo nella condizione che è
rappresentata più a destra nella slide mentre quando il PH è minore del punto isoelettrico la carica
del totale della proteina è positiva e ci troviamo quindi nella condizione della slide che è la nostra
sinistra io e Pino acidi hanno diversa polarità avendo diversa polarità anche le proteine avranno
diversa polarità se le proteine sono molto ricche di aminoacidi polari queste proteine saranno
proteine solubili come si disporranno gli aminoacidi allinterno di queste proteine si disporranno in
modo da esporre all'acqua gli aminoacidi con catene laterali polari e nascondere all'acqua Forbici si
trova l'interno della membrana cellulare perché l'interno della membrana cellulare abbiamo e le
code a titolari dei boschi l'ip quindi l'interno della membrana cellulare e un ambiente a volare
mentre le porzioni di questa proteina che sono polari quindi gli aminoacidi polari di questa proteina
sono all'esterno della membrana fare quindi in contatto con l'ambiente acquoso del citoplasma o
dell ambiente extracellulare prima vi ho detto che c'è un amminoacido molto particolare che si
chiama cisteina e che contiene zolfo l'altro aminoacido che contiene il corpo si chiama metionina la
cisteina quando possiede questo gruppo SH solfidrico due gruppi SH possono essere ossidati reagito
le tra di loro che cosa vuol dire ossidati vuol dire che per l'idrogeno infatti vedete che escono due
HPV e anche due meno escono EE si forma quello che viene definito un ponte disolfuro c'è un
legame covalente tra due atomi di zolfo è un legame molto forte e vedremo che ci sono delle
proteine che stabilizzano la propria struttura proprio grazie la presenza di questi ponti disolfuro
quindi due molecole di cisteina ora possono subire una reazione di ossidazione dando luogo alla
formazione di ponti disolfuro nei ponti disolfuro il legame covalente però comunque si riesce a
rompere OE formare facilmente come facciamo a rompere un uno di questi regali questo ponte
disolfuro per romperlo basta mettere la rotellina in un ambiente riducente c'è in un ambiente che
favorisce la riduzione e se si trovano in ambiente riducente questo legame si rompe e si formano di
nuovo i tuoi gruppi sulfidrilici e la come vi dicevo prima la serina la treonina e la tirosina che
possiedono gruppi OH cioè tre Mino acidi che possiedono dei gruppi OH sono tre alcool
fondamentalmente tranne che la tirosina viene classificato tra gli aminoacidi aromatici la serena e la
treonina invece vengono classificati tra le meno acidi scolari e sono incarichi sono degli alcool questi
tre meno acidi possono formare delega ni e bosco esterei con il gruppo fosfato e lo vedete
rappresentata con basso credo che qualcuno mi abbia fatto una domanda perché ho sentito un
rumorino e andiamo a vedere allora vediamo un po Alessandro cirone mi ha scritto firmandosi dei
gruppi EA che cosa si riferisce Alessandro mi scusi quando si rompe il legame in ambiente riducente
allora le gambe in ambiente riducente si rompe quando nell ambiente ci sono delle molecole che
possono ridurre quelle quel doppio e quelle quel legame covalente quel ponte SS una molecola per
esempio che può ridurre quello quel ponte e il beta mercato etanolo oppure immaginiamoci
valutazione ridotto ISH cioè quando ci sono delle molecole in soluzione che possono accedere io ti
beh ad oggi scusatemi i figli degli idrogeni a quel ponte disolfuro si rompe le jame SS si formano due
gruppi SHSH c'è Siri formano i due gruppi sulfidrilici la cisterna cisteina comporta la formazione di
ponti disolfuro lacci certo la cisteina due cisteine reagiscono tra di loro e formano dei ponti disolfuro
la molecola che si forma si chiama cistina c'è due cisteine unite con ponte disolfuro si chiamano
cistine si le cisteine sono gli aminoacidi che possono formare dei ponti disolfuro torniamo a noi
perfetto quello che vedete rappresentate qui davanti a voi vi a sinistra con i due gruppi SH sono due
cisteine quella che vedete rappresentata a destra dove c'è un ponte disolfuro che si è formato tra
due cisteine si chiama cistina questa molecola formata da due cisteine legate insieme da ponti
disolfuro si chiama cistina qui sotto invece è rappresentata una tirosina e allinterno di una proteina e
serve per farvi capire che gli aminoacidi che possiedono una possibilità OH che sono serena e un
inetto Rosy non possono formare un legame estereo con il fosfato e quindi le giare dei gruppi
fosforici allora gli aminoacidi EI 20 aminoacidi di cui abbiamo parlato vengono utilizzati all'interno
dei bosoni per sintetizzare le proteine quindi le proteine vengono sintetizzate in un processo
chiamato traduzione che avviene sui ribosomi vengono sintetizzati utilizzando questi 20 immagini la
volta che ribosomi hanno sintetizzato le proteine c'è una volta che è form finita la traduzione di
questo processo di sintesi delle proteine ci possono essere delle modifiche sugli aminoacidi delle
proteine che vengono chiamate modificazioni post traduzionali cioè sono delle modificazioni e la
cellula fa compie dopoché la proteina è stata sintetizzata al termine della tradizione e le
modificazioni più importanti sono a carico io la proteina che di cui vedremo nel dettaglio la struttura
nel pomeriggio che si chiama collagene o collageno e questa proteina che è presente nei tendini e
nelle vesti gente su territoriale è una proteina estremamente presente nelle cartilagini del nostro
organismo viene inizialmente sintetizzata utilizzando la prolina ma al termine della sua sintesi viene
idrossilata in la prolina del collageno in diverse posizioni per esempio viene grossi data in posizione
tre e con formazione di tre idrossiprolina può essere idrossilata in posizione quattro e quindi si forma
la fatto vedrò si prolina o la lisina può essere sempre la lisina presente nel collagene può essere
idrossilato in posizione 5 quindi il collageno è una proteina che dopo essere stata sintetizzata viene
modificata grazie all introduzione di gruppi ossidrilici in diverse posizioni della Torino della visiva un'
altra modificazione post traduzionale ciò che viene dopo la traduzione è la carbossilazione del
glutammato il mio amato abbiamo visto che è un aminoacido carico negativamente che possiede un
gruppocarbossilico.co menino indicato in questo caso il nero la carbossilazione del mio amato porta
l'introduzione di un ulterioregruppo.co o menino questa cosa estremamente importante perché e in
alcune proteine che fanno parte del per esempio della cascata d acqua colazione sanguigna e
devono poter possiedono il glutammato questa vita moto viene car Bossi e viene carbossilato e
queste due cariche negative che adesso e lo chiamato possiede possono essere utilizzate per
esempio per le giare il calcio che ha due cariche positive anche alcune proteine dell osso che
possiedono in programmato vengono carbossile a te per favorire le jam del calcio all'interno delle
ossa quindi queste due cariche negative creano le già molto stabile con CA due più quindi con il
catione calcio allora il concetto di essenzialità lo abbiamo visto e in nutrizione quand'è che un
nutriente essenziale è essenziale quando il nostro organismo non è in grado di sintetizzarlo quel
cliente è fondamentale per la sopravvivenza e quindi deve essere assunto con gli alimenti in questo
caso gli aminoacidi essenziali sono quelli chegli.org please mi diverte braccio non è in grado di
sintetizzare in quantità sufficienti ma deve assumerli con l'alimentazione gli aminoacidi essenziali o
indispensabili per l'uomo sono 9 e sarebbe opportuno che me li ricordaste sono la leucina liso Lucina
e la balena chi sono i tre Mino acidi ramificati e sono alifatici non polari poi abbiamo la metionina
che mi ricorda Poi abbiamo la fenilalanina e tofano che sono acidi aromatici listed in a chi ha una
carica positiva e la lisina quindi sono questi 9 spettate che ci siamo persi questo erano 8 la creolina
che è un alcool volare quindi sono degli aminoacidi e che oltre adesso è importante perché fanno
parte delle proteine hanno anche dei ruoli come aminoacidi in quanto tali per esempio il triptofano
che abbiamo visto essere un amminoacido aromatico è il precursore della serotonina che ha un
trasmettitore a serotonina viene chiamata anche la molecola della felicità perché è una molecola che
non ci fa sentire non ero trasmettitore che non ci fa sentire la fatica da buon umore quindi in
persone carenti di triptofano c'è persone che assumono quantitativi sufficienti di tech toffano che è
un acido essenziale si potrebbe per esempio sviluppare una depressione per carenza di serotonina
proprio perché la serotonina viene sintetizzata a partire dal detto francy escort il progetto Fano a
livello cellulare sono basse però sintetizzata meno serotonina poi abbiamo la tirosina che è il
precursore dell' adrenalina e della noradrenalina che sono due ormoni che vengono rilasciati nel
circolo ematico per esempio quando organismo si trova a fronteggiare una situazione di stress la
tirosina e anche precursore della tiroxina della triiodotironina che sono invece 21 regata la
funzionalità tiro idea poi abbiamo gli stili na istidina che un aminoacido che è precursore dell
istamina gli stabili è una molecola e che viene rilasciata quando per esempio devi è un' allergia
quindi istamina viene rilasciata e si può avere una un evento allergico questo è il motivo per cui i
pesci come per esempio gli sgombri tonno o pesce azzurro in generale se vengono conservati fuori
dal frigorifero a temperature superiori di 16 ° quello che accade in questi pesci e che listina viene
trasformata in istamina e consumare questi alimenti può portare a delle vere e proprie forme
allergiche è capitato per esempio una mia studentessa ha delle manifestazioni allergiche e capitato a
una mia studentessa e in tesina giovani insieme durante la pausa pranzo e stavo mangiando un
insalata di tonno improvvisamente ha iniziato a dire mi sento male mi sento male il cuore mi scoppia
nel petto caldo e poi diventata tutta rossa tutta rossa e ho avuto proprio questa manifestazione
allergica molto violenta abbiamo chiamato la Croce Rossa ci siamo preoccupati tutti quanti nel giro di
un'ora la situazione rientrata quello che era successo e che lei non aveva messo nel frigorifero
l'insalata con il tonno per di più il tuo non era un tonno in scatola ma la mamma aveva acquistato al
supermercato al banco frigo quindi era stato conservato nel banco frigo e chissà al supermercato
come era stato conservato e magari lo avevano lasciato fuori dal frigorifero non se ne erano accorti e
quindi ha sviluppato proprio questa forma di energia che viene definita sindrome sgombroide quindi
mi raccomando a volta capita la scatoletta di tonno e mettetela in frigorifero ma anche le alici
sottolio tenere sempre in frigorifero e poi ci sono degli aminoacidi che sono presenti nel nostro
organismo che hanno un ruolo molto importante ma non non vengono incorporati nelle proteine
cioè non vengono utilizzati per la sintesi proteica per esempio Nick e fa solo degli intermedi di
questa via metabolica che porta alla sintesi e dell'urea mentre la taurina è un aminoacido viene
utilizzata per sintetizzare il tavolo colato Tauro colato è formato da e colesterolo più taurina e Paolo
Prato sale miliare i sali biliari vengono rilasciati nell intestino per andare a solubilizzare il pin e alcuni
aminoacidi invece sono presenti nella parete cellulare dei batteri e dei funghi quindi di aminoacidi
presenti in natura non sono soltanto 20 sono molti di più aspettate che è arrivata la domanda fatemi
vedere allora eh il triptofano per esempio si trova nella cioccolata elezioni stava chiedendo c Erika mi
ha chiesto se allora Edoardo mi ha chiesto per l'esame dobbiamo sapere disegnare anche tutti questi
anni non ha cd fatti allora non pretendo che vi perdiate a memoria la struttura di tutti gli aminoacidi
ce ne sono alcune però che dovete ricordare per esempio vi dovete ricordare e la fenilalanina è
abbastanza semplice la tirosina è semplice la cisteina che contiene soltanto un HE la prolina che
invece gruppo aminico presente nell anello il glutammato un aminoacido che ritroverete spesso
perché lo vediamo anche nelle reazioni transaminazione quindi alcune minacce comunque li
rincontreremo e volenti o nolenti entrano entrano in testa se non ve li ricordate tutti non è la fine
del mondo e il rito Fano come vi dicevo è presente molto nel cioccolato e per favore non rimuovete
più questo Alessandro cirinei però Alessandro devo dir la verità non so come facciano a rimuoverla
perché credo di poterlo fare soltanto io non credo che gli altri abbiano la possibilità di rimuoverle ba
forse le cade la connessione che messaggio le ne viene mi serve sono alle spalle Poi mi ha scritto
all'università Edoardo che cosa che cosa cosa intendeva mi scusi vedo che non mi sta dicendo niente
allora terminiamo terminiamo la lezione perché abbiamo direi che siamo sull ultima slide quindi
abbiamo detto che gli aminoacidi non sono soltanto 20 sono molti di più e direi che abbiamo finito
con gli aminoacidi perfetto allora io durante la pausa pranzo adesso abbiamo questa pausa bilancio il
quiz sugli aminoacidi voi fatelo in quest oretta che avete a disposizione e poi ripartiamo alle 2:00 con
la e ripartiamo alle due con le proteine quindi ci rivediamo

18/032020

Proteine

Possono essere recettori cosa sono i recettori i recettori sono delle proteine che si trovano nella
membrana cellulare che guardano l'esterno della cellula e si comportano un po come delle antenne
chimiche cioè sono in grado di riconoscere alcuni composti chimici e trasmettere questo segnale
ricevuto da questa antenna chiamata recettore l'interno della cellula comportando poi delle
modificazioni l'interno della cellula e le modificazioni che possono avvenire all'interno della cellula
tre non sono che reazioni chimiche poi possiamo avere delle proteine contrattili come per esempio
la tiene miosina che formano i nostri muscoli gli anticorpi sono delle proteine in questo momento
sicuramente gli anticorpi sono le proteine più citate in televisione visto che si sta cercando un
vaccino contro il coronavirus e sicuramente questo vaccino altro non deve fare che sviluppare degli
anticorpi nell'organismo no e che viene vaccinato quindi gli anticorpi che riconoscono antigeni quindi
delle sostanze strane che entrano nel nostro organismo e altro non sono che delle proteine e
proteine trasportatrici è la stessa cosa di proteine di trasporto non mi ero accorta di aver scritto due
volte la stessa cosa quindi come potete vedere hanno i più svariati l'interno della cellula
dell'organismo le proteine possono avere anche dimensioni molto differenti le une dalle altre per
esempio possiamo avere delle proteine piccole e nelle proteine grandi qui rappresentata dalla slide
abbiamo una proteina piccola e questa proteina si chiama eritropoietina le può dire troppo e Tina è
una di quelle proteine che deve avere una concentrazione ben definita nel nostro organismo e
spesso è un target del del doping cioè si cerca di aumentare la produzione di eritropoietina gli atleti
perché perché litro e Tina stimola la sintesi di nuovo emoglobine di nuovi globuli Rossi e se un atleta
ha più emoglobina Rossi da poeta potrà sfondare più ossigeno si può trasportare più ossigeno potrà
avere una miglior performance sportiva quindi le tropo e Tina in realtà è un Messaggero chimico che
non può essere presente al interno dell'organismo in concentrazioni troppo elevate e quando si
carta di di sportivi di le trappole nata come com'è fatta e una una proteina formata da un'unica
catena ciclica EB 166 residui quando dico esegui intendo aminoacidi quindi questa proteina è un
polimero di 166 aminoacidi e ha un peso molecolare di circa 30 chilo dalton che cosa vuol dire 30 kg
dalton allora il dalton non è unità del sistema internazionale ma è un unità di misura molto utilizzato
dai biochimici a quanto corrisponde un auto un dato corrisponde la 12ª parte di un atomo di
carbonio do codici il carbonio 12 ha sei protoni e sei a neutroni quindi la 12ª parte di un atomo di
carbonio 12 è come dire un nucleo di idrogeno che è formato da un unico protone quindi e il peso di
una particella a tocchio diciamo di una parte c'è c'è un protone o un altro e atomica quindi sei
idrogeni peseranno sei dalton per esempio quindi questa proteina pesa in realtà 30.000 dalton ed è
una proteina abbastanza piccola mi faccio notare anche un'altra cosa chi lo dalton il chilo mi
raccomando la cappa non si scrive mai maiuscola ma si scrive minuscolo a quando si intende chilo
quando scrivete K maiuscola per il sistema internazionale state parlando di un'altra unità di misura
che è il grado kelvin quindi mi raccomando ai formalismi chilo chilogrammo kcal AK minuscola poi
abbiamo delle proteine molto più grandi qui abbiamo rappresentato sulla destra un anti corpo o
immunoglobulina in un anticorpi immunoglobuline sono delle glicoproteine cosa vuol dire che sono
glicoproteine vuol dire che sono proteine che legano anche dei carboidrati quindi sono delle
proteine che hanno anche una parte zuccherina e sono presenti nel sangue nei tessuti e uno
globuline sono naturalmente quelli responsabili della risposta anticorpale sono gli anticorpi sono
formate in questo caso da quattro diverse catene anima civiche quindi sono quattro polimeri
differenti che interagiscono tra di loro ed è una proteina più grande e di diciamo il suo peso
molecolare 150 kg dalton quindi questa proteina pesa 5 volte in più rispetto la proteina precedente
la proteina precedente è formata da un'unica catena polipeptidica ha solo struttura terziaria quando
le catene polipeptidiche allinterno di una proteina sono più di luna parliamo di una proteina con
struttura quaternaria allora adesso parliamo di un concetto molto importante che voglio che vi sia
chiarissimo questo concetto che dovete avere chiaro una domanda che faccio spessissimo esame
quindi sappiate lo imparate bene questa cosa allora le proteine gli ho detto che sono polimeri
formati da minacci a me questi amminoacidi si legano gli uni agli altri il legame tra 21 ma Celi in una
proteina che si chiama legame peptidico o Carboni dico come si forma questo legame questo legame
si forma perché il gruppo amminico di un aminoacido agisce da nucleofilo e reagisce con il gruppo
carbossilico di un altro amminoacido quindi guardiamo la machado uno in questo caso la meno acido
uno reagisce con il suo gruppo carbossilico la meno acido due reagisce nel suo gruppo amminico che
vedete a sinistra quindi il gruppo amminico hai effetto un attacco nucleofilo sul gruppo carbossilico
esce una molecola d'acqua esci forma il legame peptidico a destra è indicato un dipeptide è in rosso
è indicato il legame per t co quindi legame peptidico si forma il gruppo carbossilico di un aminoacido
del gruppo amminico di un'altra in acido questo vi fa capire che se io ho due aminoacidi per esempio
la vicina e ultimato che devono reagire allora possono dare origine a due diversi di peptidi perché la
vicina può reagire con il suo gruppo carbossilico con il gruppo amminico del rottamato viceversa la
vicina con reagire con il suo gruppo amminico con il gruppo carbossilico del glutammato quindi in
realtà si possono formare due differenti di peptidi uno vicino tomato l'altro molto amato dai c hanno
questo legame è un legame che non avviene con facilità non si forma con facilità perché se il gruppo
amminico è un buon nucleofilo il gruppo carbossilico una carica negativa il gruppo H è un è un
gruppo uscente e che viene spiazzato molto difficilmente quindi questo non è un legame che si
forma facilmente e vedremo che le cellule per formare questo legame investiranno tantissima
energia tante molecole di adp saranno investite per sago utilizzate e investite con un investimento
finanziario in questo caso pagava un investimento energetico per formare questo le jam e questo
legame è un legame cineticamente stabile perché in realtà la reazione che avete scritto davanti a voi
anima ci do uno più amminoacido due che da un dipeptide è una rete nel film quel libro è spostato
verso sinistra quindi è più facile diciamo la reazione spontanea e quella di rottura del legame
peptidico di rottura del legame peptidico ma è formato non si rompe perché perché legami tentativi
ci sono cineticamente stabilì che cosa vuol dire vuol dire che per rompere quel legame è necessario
superare una barriera di attivazione energia di attivazione estremamente elevata quindi la
probabilità e quel legame si rompe molto molto basso e la reazione inversa quindi è talmente tanta
che in realtà in vivo non avviene per farla avvenire naturalmente io devo avere un enzima per
esempio di insiemi digestivi fanno venire questa reazione perché le peptidasi altro non fanno che
rompere i legami che tutti i tuoi quelli e Celeron all idrolisi di questo legame come vengono lette le
proteine le proteine si possono leggere o partendo dal gruppo amminico del provano una cena
andando verso un peccato poco l'interno l'acido o viceversa la convenzione è quella di leggerle
partendo sempre dal gruppo amminico detto in un acido così anche se dobbiamo rappresentare una
cretina con le lettere in realtà sappiamo sempre come è fatta quella proteina perché sappiamo che la
stiano scrivendo partendo dal gruppo aminico terminale del primo aminoacido quindi nuovamente
vediamo Vediamo un po e allora perché per le glicoproteine sono grandi vediamo un po cosa mi
avesse detto allora lei sa che nelle slide che ha messo su class ma anche il capitolo del proteine
benefiche ho e faccio sapere Federico proteine sono grandi e in realtà non necessariamente nei
lipoproteine sono grandi possono essere grandi possono essere piccoli in questo caso e che stavamo
parlando del muro globuline ci sono due gay con proteine si queste sono grandi EI peptidi che si
formano allora se forniamo un peptide che contiene due aminoacidi si chiama Davide se contiene tre
macine si chiama peptide quadri peptide quindi quindi perché l'idea fino a che lo possiamo definire
polipeptide Caterina invece mi dice sì infatti anche io non ho capito come si chiamano i peptidi che si
formino spero che adesso sia chiaro dato il mio segno se adesso è più chiaro e allora perché un
legame che non si forma con facilità elegia mente ti dico no si forma con tacita perché lo h che deve
usciredal.co meno dal gruppo carbossile ecco non esce facilmente è un gruppo che si che si stacca
difficilmente serve molta energia per farlo uscire e quindi per questo motivo e serve energia per
poter formare questo legame questo regalo non si forma spontaneamente e l'equilibrio di questa
reazione è spostata verso sinistra questo legame non si forma spontaneamente Marianna mi chiede
di andare con più fa un po' più piano ok Marianna ok mi avete detto che non c'è il capitolo al termine
della lezione ve lo carico allora non so come mai mi sia sfuggito vi chiedo scusa è un po' più chiaro
perché è difficile la formazione di questo di questo legame vediamo un po ok ragazzi no il capitolo no
no c'è il capitolo prof oak è il capitolo che avevi sembrava strano perché avevo caricato tutto ok
benissimo ogni tanto quindi interrompo vengo a vedere se mi avete fatto domani continuiamo
scusatemi se se per un po' non mi senti che ma fai il conto più te che è un pochino lento quindi ogni
tanto devo aspettare che mi visualizza presentazione eccomi qua dai tuoi ragazzi scusate allora
torniamo al nostro legame peptidico quando due mila cd in questo caso abbiamo la velina Elena
quando il gruppo carbossilico della bambina reagisce con il gruppo aminico della rana e il gruppo a
minico dell' alanina NH tre più effetto un attacco nucleofilo sul gruppocarbossilico.co menino con
uscita di uno h dal gruppo carbossilico sei una cacca più dal gruppo amminico con formazione di una
molecola d'acqua si forma un legame peptidico che vedete rappresentato in basso in questa figura
elegante peptidico quindi con coinvolge quattro atomi fondamentalmente e no quattro altri due
atomi ci sono in carbonio carbossilico e l'azoto amminico ora vengono in questo caso sono stati
circondati quattro Inter che vedremo che hanno delle caratteristiche particolari questi quattro atomi
i diversi aminoacidi che fanno parte di un peptide si chiamano residui quindi quando due aminoacidi
si uniscono sono Uniti tra loro legame peptidico caruba medico formano un peptide se i peptidi è
formato da due abitua cd abbiamo un di pettine si è formato da tre mila AC dobbiamo tripeptide e
così via ogni aminoacido di un peptide viene chiamato residuo quindi quando abbiamo una proteina
possiamo fare riferimento in di fen demente agli aminoacidi OI residui di solito si chiamano residui di
amminoacidi che fanno parte di una proteina ci sono due aminoacidi molto particolari in un peptide
e sono nel primo aminoacido è l'ultimo meno acido il primo aminoacido ha il gruppo amminico libero
perché non è coinvolto in un legame che ti dico e quindi il gruppo amminico del primo amminoacido
viene chiamato residuo amino terminale come dire aminoacidi almeno terminale e residuano
terminate l'ultima vero acido all'altro estremo e invece viene chiamato residuo carbossiterapia nale
perché ha il gruppo carbossilico libero mentre il primo aminoacido al gruppo unico libero in questo
caso la pallina e residui almeno terminale e la luna e il residuo carbo si terminale allora qui abbiamo
un peptide questo qui e fans da quanti residui formato yvediamo 5 catene laterali indicati in rosa
quindi questo peptide in perdita peptide formato da 5 residui quindi dall'unione di 5 differenti
aminoacidi in grigio vedete evidenziati i 5 e scusate di quattro legami peptidici a sinistra abbiamo il
primo aminoacido che è la serina che è il residuo almeno terminale mentre la valina che l'ultimo
aminoacido a destra e le ali residuo canossi terminale il secondo amminoacido e la glicina poi
abbiamo la tirosina ah e poi è abbiamo letto e la quindi questa offerta peptide è formato da 5
minaccia di diversi quindi possiamo vuol dire che aumenta peptide è formato da 5 residui tieni tanti
amminoacidi e la maggior parte delle proteine naturali contiene da 50 a 2000 meno acidi quindi
capite anche che le proteine naturali sono tanto diverse tra di loro il peso medio di un residuo minoa
civico in una proteina e circa 100 110 gr moli quindi il peso molecolare medio delle proteine varia tra
5 mila e 500 e un e quindi una mi un peptide con 50 meno acidi e 2000 e 200.000 gr mole in una
proteina con 2000 aminoacidi come vi ho detto prima il peso delle proteine si misura in dalton che è
l'unità di massa atomica molto simile a quella di un atomo di idrogeno perché è la 12ª parte della
massa di un atomo di carbonio 12 quindi una proteina che pesa 50.000 gr mole ha una massa di circa
50 dalton o 50 kg dalton perché quanto pesa una mole di idrogeno un grande i polipetti vi hanno
quindi massimo regolari minori di 10.000 dalton parliamo di polipeptidi e quando la massa
molecolare minore di 10 kg dalton abbiamo dei peptidi che non sono proteine nel nostro organismo
non sono proteine ma solo dei piccoli peptidi chiaro comunque delle funzioni importanti per
esempio uno di questi peptidi e il trip Corso Dante end o cero più importante e più rappresentato
l'interno della cellula cosa sono gli antiossidanti gaggio ossidanti sono dei composti chimici delle
molecole che sono in grado di reagire con i radicali liberi e neutralizzarli i radicali liberi sono sostanze
estremamente reattive che hanno degli elettroni spaiati negli orbitali più esterni e nel tentativo di
andare a cercare elettroni per formare il doppietto elettronico riescono a reagire con tutto ciò che li
circonda solitamente sono reazione non catalizzata ma che avvengono naturalmente e in maniera
estremamente veloce i radicali liberi possono essere estremamente pericolosi proprio per questa
loro elevata reattività e possono se ne cessò all'interno del nostro organismo o comunque l'interno
di una cellula danneggiare tutte le macromolecole biologiche perché possono reagire con il DNA
possono reagire con le proteine possono reagire quei tipi di andando quindi a compromettere per
esempio la struttura delle membrane cellulari andando a compromettere la correttezza del codice
genetico inducendo delle mutazioni o andando a compromettere funzionamento degli enzimi c'è per
esempio reagiscono con un residuo che si trova all interno del sito attivo dell'enzima quindi i radicali
liberi sono molto importanti il Bluetooth con una molecola anti ossidante fondamentale per il
mantenimento di un buono stato di salute le i cefali neanche questi sono penta peptidi che troviamo
a livello celebrale che hanno una funzione al jazz Diretta Iran e la Lina il rest weed wacker Bossi
terminale nel senso che è l'ultimo residuo di questo dipeptide e la A il gruppo carbossilico libero
mentre la valina e residua meno terminale perché il primo residuo terminale il primo e ha il gruppo
ambi Napoli 0 quindi sui sogni lucidi per minare il primo e l'ultimo uno il primo gruppo amminico
almeno con libro l'ultimo gruppo carbossilico libero è già chiaro adesso chiara è più chiaro quello che
deve ok perfetto allora vediamo Alessandro cosa mi chiede i radicali liberi sono tossici si sono sono
sostanze tossiche non so se poi parlando risposto alla sua domanda comunque radicali liberi
vengono prodotti i ladri in una lezione in una tentazione fare una lezione proprio su questo vengono
ridotti al nostro organismo concentrazioni abbassa e hanno comunque un ruolo metabolico nel
nostro bullismo il problema è quando la concentrazione di radicali liberi nell'organismo aumenta
perché per esempio ci imponiamo adesso ultraviolette perché abbiamo capito stressante perché
mangiamo in maniera sbagliata perché e abbiamo un infiammazione ci sono tanti motivi per cui la
cerca azione dei radicali liberi può aumentare e come le dicevo i radicali liberi possono reagire con
tutte le macromolecole biologiche tramite reazione non catalizzata velocissime e pane radicale
libero reagisce con una macchina biologica tendenzialmente la danneggiava modificare la funzione
allora vediamo Lucrezia cosa mi ha scritto professoressa scusi lei prima ha detto che nel formare il
legame peptidico il gruppo carbossilico contribuisce perdendo un gruppo H il gruppo amminico un h
ma a condizioni normali a via casette non li troviamo nella forma di CO me ne ha traccia non
dovrebbe teoricamente essere solo legna perdere i tre idrogeni no in realtà quello che succede è che
esce un idrogeno da e escono sue scuse a escono due ho detto ma lei ha ragione esce un aumento
del gruppo carbossilico e due idrogeni del gruppo amminico ha perfettamente ragione lei mi sono
confusa la ringrazio e ok perfetto andiamo avanti allora e che se forse se mi avessi avuto davanti
avrei visto delle facce un po strane te invece non vedendo i vostri bis non riesco neanche a capire se
sto dicendo cose senza senso allora fate bene a interrompermi EA puntualizzare dove siamo arrivati
allora siamo arrivati ad un cazzone l'encefalo nell aspartame direi che 5 tutto ma adesso ritorniamo
EA bomba sul legame ti dico che la cosa più importante il legame peptidico quindi ho scritto che ha
un parziale carattere di doppio legame che cosa vuol dire e come hanno fatto i ricercatori a scoprire
che le gambe ti va un parziale carattere il doppio legame quando hanno studiato la struttura delle
proteine si sono resi conto che la lunghezza delega tra il carbonio CE le jato del gruppo carbossilico e
l'azoto n del gruppo amminico che forma un legame peptidico quindi questo è Legia me era più corto
di un legame singolo non era corto quanto un doppio legame ma era più corto rispetto a un legame
singolo in realtà questo legame e ti dico a 40 per 100 di carattere di doppio legame per quale motivo
perché in realtà AE il legame peptidico interazione di risonanza pietra e l'ossigeno il carbonio l'azoto
che gli conferiscono proprio questo 40 40 per 100 di carattere di doppio legame lei gliele 52344555

Carbonio Alfa quindi abbiamo due legami in realtà che possono ruotare l'altra cosa che vi vorrei far
notare mi dispiace non poter indicare con la freccetta e questa è una cosa che mi mi dispiace
moltissimo e aspettate che provo a condividere lo schermo vediamo un po se per caso riuscite a
vedere anche la freccetta cambia il modo di condividere condividere tutto allora datemi un attimo
ditemi se adesso vedete il puntatore ok ragazzi allora facciamo così perché è molto più facile
spiegarvi le cose se posso portarle perfetto benissimo grazie allora quindi ricapitoliamo questo è il
legame peptidico o garba medico a un parziale carattere di doppio legame perché in realtà siano
interazioni di risonanza tra l'ossigeno il carbonio l'azoto idrogeno quindi ci sono delle interazioni di
risonanza tra questi atomi la carica e non è distribuito in maniera uniforme va abbia una parziale
carica negativa sull ossigeno una parziale carica positiva su l'azoto questo fa sì che questo ossigeno
potrà formare legami idrogeno con degli accettori di idrogeno dei donatori di idrogeno e questo
idrogeno potrà formare dei legami idrogeno con degli accettori di idrogeno 1234 ossigeno carbonio
azoto idrogeno non ruotano sono quattro molecole che si trovano e che non ruotano mentre i
legami che possano ruotare sono il legame tra il carbonio Alfa e carbonio carbossilico del legame
peptidico e il legame tra l'azoto delle gare ti dico e l'altro carbonio Alfa dell'altro residua meno civico
possiamo definire degli angoli di rotazione considerando il carbonio Alfa sono qui in basso abbiamo
detto che questo legame carbonio Alfa azoto vuota e carbonio Alfa carbonio carbossilico ruotano
immaginiamoci che siano degli angeli e tridimensionali perché in realtà ruotano dei piani non ruota
soltanto l'azoto ma quando vuota questo questo legame ruota tutto il piano delle jam e ti dico per
che HNC ed o si trovano tutti sullo stesso piano quindi non abbiamo degli angeli bidimensionali ma
possiamo considerare come degli angeli tridimensionali quindi degli degli angeli e ieri che cosa sono
gli angeli gli angeli dietri suono degli angoli formati tra e diciamo la porzione di spazio tra due
semipiani questi sono concetti della geometria che non so se scuola li avrebbe affrontati magari
quando eravate più piccoli non mi ricordate niente comunque non è così importante che che che vi
ricordiate che cos'è un Angelo dietro la cosa importante che capiate e che quando ruota questo
legame quando ruota questo legame in realtà a ruota un intero piano che comprende le molecole
che vedete qui rappresentate inoltre queste rotazioni e diciamole tutte le possibili reazioni che ci
potrebbero essere tracce al fan e non sono quindi perché in realtà ci sono gli ingombri sterici dati dai
dai residui dei degli aminoacidi dalle catene laterali R degli amminoacidi quindi non è detto che
questo legame questo legame possano comunque ruotare liberamente perché se abbiamo dei le
catene laterali R molto ingombranti magiari questa catena che vedete qua sotto con questa catena
che vedete qui sopra sono due catene laterali molto grande oppure con carica uguale in realtà non
tutte le rotazioni sono possibili e questa è una cosa estremamente positiva l'altra cosa da dire è che
le gambe e ti dico si trova sempre nella configurazione trans è quella che determina il minore
ingombro sterico che cosa vuol dire vuol dire che i due c Alfa si trovano su lati opposti infatti questo
e in basso questo è in alto l'ossigeno in alto e l'idrogeno in basso comunque sono trans e
relativamente ai Carboni Alfa rivediamo insieme il legame peptidico quindi legame peptidico è un
sistema planare che forma proprio dei piani informatica il carbonio carbossilico coinvolto nel legame
peptidico l'azoto del gruppo medico coinvolto nel legame peptidico plus ceceno che l'idrogeno e due
Carboni Alfa questi si trovano sullo stesso piano quindi ricapitoliamo quelli che ruotano sono i legami
semplici e non il legame peptidico che ha questo carattere di doppio legame e le rotazioni possono
essere impediti dall ingombro sterico dei gruppi laterali dei residui aminoacidici e sono chi è
configurazione trans c'è il carbonio Alfa si trova il carbone Alpha di due anni mesi 2016 vicini si
trovano in posizioni opposte una entraste uno scusatemi due posizioni opposte e non dalla stessa
parte come potreste vedere qui se si trovassero dalla stessa parte ci sarebbe troppo ingombro
sterico quindi il legame che ti dico come abbiamo detto a una distribuzione dei degli elettroni non
omogenea ossia gli elettroni tendono ad accumularsi intorno all ossigeno ed essere meno presenti
intorno all idrogeno quindi a una parziale carica negativa sull ossigeno parziale carica positiva se
l'idrogeno e per questo possiamo dire che le jam e peptidico e bipolare è fondamentale questa cosa
perché la di polarità del legame ti dico farà sì che gli atomi dei legami affettivi dico possano formare
e scusatemi l'ossigeno legato ad un carbonio coinvolto in un legame che ti dico e l'idrogeno legato
alla zona doti di legami affettivi che potranno formare dei legami idrogeno voglio vedere se mi state
seguendo a ci sono 10 domande accidenti no ah è solo che mi dicevate che era tutto a posto perfetto
torniamo a noi e quindi legami semplici ruotano qui abbiamo un legame che ti dico carbonio Alfa
carbonio Alfa in realtà ci sono diverse formule di risonanza ossia la carica può essere delocalizzata
tra tutti e tre gli atomi oppure si può formare un doppio legame un legame singolo e quindi in realtà
ci sono diverse formule di risonanza quelli che ruotano solo legami semplici quindi dal momento che
le jam e ti dico a parziale carattere di doppio legame la libera rotazione intorno allegame.co CNE
impedita una cosa molto importante questo il fatto che le proteine non possano fare legame delle
proteine amichetti dici delle proteine non possono ruotare liberamente fa si che le proteine possono
assumere nello spazio soltanto alcune conformazioni per questo limita molto il numero di possibili
conformazioni che è una proteina può assumere proprio perchè quelle già ma non possono room
potare e quindi quei quattro atomi sono bloccati in più l'ingombro sterico dei vari residui
aminoacidici riduce ulteriormente il numero di conformazione che è una proteina può assumere
nello spazio cioè il numero di forme diverse che la proteina può assumere nello spazio come
facciamo a sapere quali sono le informazioni che le proteine possono assumere nello spazio ci viene
in aiuto questo grafico il grafico di ramachandran il grafico di ramachandran è un grafico molto
particolare non mi inter e penso che lo sappiate scrivere voglio solo che capiate qual è il concetto di
questo grafico come deve essere letto e un grafico che è stato fatto da ramacandra che ha in ascissa
El ampiezza del mai film in ordinata invece all ampiezza delle gambe y in funzione delle azioni di sci
head up si possono formare diverse conformazioni proteiche le uniche possibili conformazioni che si
possono formare sono quelle indicate dalle zone verdi quelli quelle bianche le porzioni bianche sono
porzioni che indicano in coppie di angeli che non possono essere presenti in una proteina perché è
quello con formazioni sono impedite nella parte in alto adesso posso scusatemi non mi ricordavo che
potevo usare il proprio nella parte in alto vediamo questa zona verde scura le zone verdi scure
indicano Triplica del collageno i foglietti beta di paralleli e foglietti beta parallele qui in questa zona
abbiamo le Alfred che si distrusse in questa zona abbiamo alfeld e destrorse le zone verdi chiare
sono zone sempre possibili ma che si formano con minor facilità non dovete ricordarvelo questo
grafico se io vi chiedo che cos'è il grafico di ramachandran mi dite a che cosa serve quando c'è
bisogno che me lo sappiate disegnare non è così importante quindi a questo punto abbiamo visto
che le proteine sono formate da amminoacidi tenuti insieme da un legame particolare che si chiama
legame peptidico legame carbon mitico questo legame peptidico un parziale carattere di doppio
legame e questo ha diverse conseguenze sulla struttura delle proteine la conseguenza più
importante che questo è leggiamo in un po nuotare e quindi fa sì che nello spazio le proteine
possano assumere un numero di conformazioni limitate che cosa le proteine abbiamo detto possono
avere quattro livelli di struttura la struttura primaria la struttura secondaria la struttura terziaria la
struttura quaternaria che cos'è la struttura primaria è la struttura più semplice della proteina è
determinata dalla successione dei diversi residui amminoacidici tenuti insieme da legami Pertini c
qual è il legame che caratterizza la struttura primaria il legame peptidico covalente sono legami
covalenti in particolare è legame affettivo che si forma nella struttura primaria quindi la successione
degli aminoacidi balena balena ho avuto amato che fai Milan in affitto Fano faccio la successione
degli aminoacidi e la struttura primaria della proteina queste lunghe catene di aminoacidi quindi
questi polipetti vi possono organizzarsi nello spazio in strutture regolari e ci sono due strutture
regolari molto presenti e si possono formare e che si chiamano Alpha è lì che struttura beta che
determinano la struttura secondaria delle proteine di solito la struttura secondaria delle proteine sia
quando si formano dei legami idrogeno tra l'ossigeno del gruppo carbossilico e coinvolto in un
legame peptidico e la e l'idrogeno legato a l'azoto sempre di un legame te ti dico e coinvolge al
presidiano il CDC abbastanza vicini nello spazio vedremo che nell Alfa elica questi legami si formano
per esempio tra il primo e il quinto amminoacido nella struttura terziaria invece e si formano
interazioni tra Mino acidi anche molto lontani nello spazio perché di solito la struttura terziaria è
caratterizzata da un superavvolgimento della proteina e quindi si possono formare nuove interazioni
EI legami caratteristici nella struttura terziaria sono i legami idrogeno quindi le interazioni deboli
come degan idrogeno legami elettrostatici interazioni di Van der balls legame tra fobici interazioni
idrofobiche e anche ponti disolfuro nella struttura terziaria vedremo la presenza di tantissimi legami
covalenti SS tra due residui di cisteina che si ossidano a formare questo punto di solfuro infine la
struttura a livello più elevato e la struttura quaternaria se la struttura terziaria celano quasi tutte le
proteine potremmo dire la struttura può parlare è posseduta solo da un numero limitato di proteine
la struttura quaternaria fa riferimento alle interazioni esistenti fra più catene polipeptidiche quindi è
una proteina formata da catene quei cattivi che differenti che reagiscono tra di loro come posso
interagire queste catene polipeptidiche solitamente interagiscono con lo stesso gli stessi tipi di
legami della struttura terziaria ossia legame idrogeno e legami Brogi interazioni di Van der valk sera
interazione tra fobiche e ponti disolfuro allora io direi che adesso ci fermiamo 10 minuti e poi
iniziamo a vedere la struttura secondaria delle proteine ragazzi fino a qui vediamo un po puoi
ripetere il grafico che mi hanno rimosso ma povero Francesco io non so questa cosa di nuovo alle
persone a cosa serve da quanto ho capito serve per capire ok no in realtà allora torniamo al nostro
grafico scusatemi i Fico dove l'ho messo eccolo qua allora questo grafico serve a capire in funzione
del valore degli angeli Philip si quale e la scuola secondaria che la proteina assume se gli angeli per
esempio sono tipo e 120 l'angolo fir sia 120 l'angolo Fiat 120 molto probabilmente quella proteina
avrà una struttura biglietti beh tanti paralleli se invece l'angolo figlie e 100 scusatemi no qui mène o
Mary 80 e 100 la la la proteina probabilmente avranno spogliati beta paralleli e così via serve per
sapere quali sono le strutture che si formano in funzione degli angeli di ieri feet si e inoltre ci dice
che ci sono degli angeli che non permettono la formazione di nessuna struttura tutte le zone bianche
in realtà voglio che mi sappiate dire solo questo non voglio che me lo sappiate scrivere o sono stati
scrivere tanto meglio mi fa molto piacere però la cosa importante che vi che vi deve rimanere in
testa e che nelle proteine non possono assumere tutte le infinite con formazioni che potrebbero
assumere proprio perché alcune rotazioni sono impedite e in più c'è l'ingombro sterico dei vari
levare la barra e catena ali laterali dei residui e quindi solo poche coppie di angoli fiep si sono
permesse al interno della struttura delle proteine è un po' più chiaro ci vediamo che cosa mi niente
ancora chiesto allora ok adesso avete capito meglio EE possibile che parlo un acquaterrario possa
essere formato da una proteina con struttura terziaria e altre con struttura secondarie terziarie
allora solitamente niente una proteina quaternaria e la risposta è sì Valeri in teoria comunque di
solito le proteine quaternarie sono non mi sentivate più vero mi sentite adesso sì ok ok hai sentito
risposta a Valeria ok Ciao Valeria mi dica se ha sentito quello che le ho detto comunque nella
prossima ora vedremo la struttura secondaria terziaria e quaternaria delle proteine quindi forse le
cose saranno più chiare adesso vi ho soltanto fatto una specie di riassunto di

Proteine 2

Diretta presentate a ecco qua Ciao parlando della struttura primaria secondaria terziaria quaternaria
delle proteine allora noi in dettaglio in questo momento abbiamo visto su soltanto la struttura
primaria delle proteine quella struttura di forma quanto durerà cd si legano tra di loro per formare
un difetto ed e poi tra minacce di farmi un recap piede e così via e alla fine ha forma a un polipeptide
molti amici d ciò che caratterizza la struttura primaria è la sequenza degli aminoacidi elegia le
caratteristiche della struttura primaria e il legame covalente adesso invece andiamo a dettagliare
meglio la struttura secondaria ma prima di farlo cerchiamo di capire ancora una volta quali possono
essere i tipi di legame che si possa instaurare drive hai gruppi funzionali dell'ordine allora il primo
tipo di legame che si può formare e legami idrogeno che io vi ho e sottolineato anche prima questo
legame idrogeno è un legame idrogeno che si può formare per esempio tra l'ossigeno legato a un
carbonio del gruppo carbossilico coinvolto in un legame ti dico e l'idrogeno di un per esempio
gruppo si idraulico di un residuo laterale dura meno acido quali sono gli aminoacidi chiarlo residui e
alcolici per esempio la serina o la tirosina un altro legame idrogeno molto importante per la struttura
secondaria e propri legami idrogeno che caratterizza la struttura secondaria delle proteine e il
legame idrogeno tra i gruppi tra gli atomi coinvolti nel legame peptidico infatti questo è l'ossigeno
legato ad un carbonio del carbonile di gruppo carbossilico coinvolge con le gambe pentiti questo è
proprio idrogeno di una zotto col vostro non legano il tecnico e quindi si può formare questo legame
idrogeno poi ci possono essere anche interazioni per esempio un gruppo carbossilato può formare
un' interazione ionica con un gruppo amminico che è carico positivamente in questo caso si formerà
un legame ionico ed è un'attrazione ma quello che può succedere anche e che per esempio due e
gruppi funzionali carichi positivamente o due gruppi funziona ricarica nei continuamente si
respingano quindi in questo caso non avrei uni grazie non avremo una repulsione e in più ci sono le
interazioni idrofobiche qui vediamo eh devi almeno a due meno acidi che sono entrambi idrofobici
questo non Watch 20 formico questo è un aminoacido idrofobico e in più aromatico e bene possono
formare delle interazioni idrofobiche che fanno che cosa riducono gli involucri di molecole vediamo
che c'è e quindi in qualche modo non sano l'energia non in grande la molecola le foto elegante
inferiore rispetto a Ciao amore il ragazzo non ci sono piu forti vendite o amo le elezioni con fuochi in
generale sono inferiori e 40 Ciao ma che costi devo dire dobbiamo dire che in una perdita ci possono
essere anche mia l'interazione del mondo il basso mi dai le interazione di barbasso vuol dire che
questo quattro può diventare un porto nulla e quindi tante interazioni deboli sesso ma te Non è che
si possa instaurare tra i vari atomi della molecola quindi ricapitoliamo la struttura primaria di un
peptide di una proteina e la sequenza dei suoi amminoacidi Uniti da legami peptidici per
convenzione il primo amminoacido è quello che hai il gruppo amminico libero e l'ultimo vino acido è
quello che hai il gruppo carbossilico libro si sarebbe potuto scrivere anche al contrario cioè mettere
questo primo anno acido qui e quest'ultimo aminoacido qui per proteine diverse abbiamo due
proteine diverse questo lo scriviamo di qua quindi questa è la nostra convinzione e come abbiamo
detto prima gli aminoacidi posso può essere sì 2000 ci dici di una portiera di un peptide possono
essere rappresentati con un formalismo tre lettera e quindi ogni aminoacido rappresentato da tre
lettere che sono le iniziali del nome inglese del aminoacido oppure da una singola lettera questa è la
la forma di memorizzazione il più utilizzato comunque delle proteine quando si devono gestire da un
punto di vista informatico allora vediamo un pochino livelli di organizzazione delle proteine abbiamo
detto la struttura primaria e la successione degli aminoacidi quindi possiamo immaginare la struttura
primaria come una lunga catena la struttura secondaria invece è una struttura ripetitiva che si forma
nello spazio in questo caso abbiamo una fenica in cui vedremo che ci sono interazioni tra mitrale si
2005 c vicini come se la struttura terziaria è una struttura globulare infatti forma una specie di sfera
la proteina quindi a volte su se stessa e in queste interazioni in questa struttura quello che non fate
che aminoacidi che sarebbero lontani nella sto tu la primaria magiari uno è all'inizio e uno di quand'è
la fine della catena polipeptidica possono comunque trovarsi vicini e quindi si possono formare delle
operazioni anche carina c entrare segue che sono lontani e sulla catena e polipeptidica questa è una
proteina a struttura terziaria ed è formata da un unico polipeptide notate qui che c'è questo cosino
rosso in realtà la proteina rappresentata qui è la mia globina e questo piccolo rombo rosso con un
pallino al interno è un gruppo prostetico c'è un gruppo di natura non proteica legato alla proteina
questo viene chiamato gruppo prostetico e in particolare questo è il gruppo m ma lo vedremo nei
dettagli quando parleremo di mioglobina ed emoglobina quella che vedete qui invece no proteine
con struttura quaternaria formata da quattro diverse e catene polipeptidiche le vedete una rosa due
rosa una gialla due gialli quindi due catene già le 2:00 catene rosa questa proteina è il emoglobina
che è formata infatti da due catene polipeptidiche alzarmi capi rose due catene polipeptidiche beta
indicate in giallo quaternaria non vuol dire che è formata da quattro polipeptidi gli può alternare solo
il quarto livello della struttura molte proteine quaternarie e sono formate da due catene di Poletti
tenuti insieme con da tre o da 5 non fate andare non fa riferimento al numero di Politecnico che
interagiscono tra di loro allora la struttura secondaria abbiamo detto che è un organizzazione
spaziale intanto regolare quindi vuol dire che ci sono delle interazioni che regolarmente si ripetono
EA distanza breve cioè nella struttura secondaria gli altri che interagiscono tra di loro si trovano
abbastanza vicini nella catena polipeptidica e caratterizzata da interazioni deboli la struttura
secondaria EI legami più presenti nella struttura secondaria sono legami idrogeno quindi quando
pensiamo la struttura secondaria pensiamo interazioni deboli che si formano tra gli atomi del
polipeptide e queste interazioni sono soprattutto le gambe idrogeno la struttura se una delle due
strutture secondarie e notte e l'alfa elica lasciare like è stata scoperta questa struttura da Linus poli
nel 1951 questo scienziato uno scienziato estremamente importante è stato importantissimo per la
chimica perché ha individuato proprio la struttura del fenica ha vinto il premio Nobel nel 1954 e in
quegli anni non so se sapete c'erano anche altri due scienziati che ruotano e clicca che stavano
cercando di scoprire invece la struttura del DNA non so se avete mai letto il libro scritto da warson
che si chiama la doppia elica che parla proprio della scoperta della struttura del DNA è bella in quel
libro si parla anche della rivalità che c'era tra questi due scienziati uno spoiling perché anche i
muscoli non stava cercando di individuare la struttura della doppia elica del DNAE poi ci sono arrivati
prima wozzeck League il libro è molto bello però perché parla di questi scienziati umani zandoli
raccontando le loro debolezze raccontando le loro simpatie antipatie litigavano quindi se volete
leggere un libro scientifico è interessante ma lo consiglio si chiama la doppia elica allora questa l'ho
piedi come è fatta allora è scusato di questa F dica come è fatta e una diciamo è un avvolgimento del
poeta partite intorno a un asse immaginario che vedete rappresentato qui con un tratteggio rosso
quindi il polipeptide si avvolge intorno a questo asse immaginario e formando una struttura
estremamente regolare infatti c'è un intero avvolgimento ogni 3,6 residui quindi si forma un intero
avvolgimento ogni 3,6 decidui e lamp iezza di questo avvolgimento e 5,4 Armstrong come si Ohh e
carbossilico di un i coinvolti in un legame che ti dico forma un legame idrogeno con l'idrogeno legato
a l'azoto col vostro legame che ti dico d quattro le segue più avanti gli angeli di Eataly caratteristici
dell Alfa e mica sono -50 7 ° e -40 7 ° la avvolgimento può avvenire in due direzioni in direzione
destrorsa e in direzione sinistrorsa immaginate di avere un nastro il nastro lo potete avvolgere da
una parte o dall'altra l'alfa elica e destrorsa come facciamo a sapere com'e la avvolgimento
destrorso prendete la vostra mano destra con i miei pollice verso l'alto formate un pugno e capite e
le dita vi rappresentano come è avvolta dal fenica la avvolgimento sinistro se invece lo potete
comprendere alzando la mano sinistra davanti a voi chiudendo il pugno e vedendo le dita in che
direzione vanno ricordiamoci che dal felica e destrorsa allora questa figura non è molto semplice da
capire però vorrei che cercassi di individuare la forma il legame idrogeno che si formano in questa
struttura allora qui abbiamo il nostro primo residua minima civico quindi questo è l'estremità car
boss e amminoterminale e quassù abbiamo l'estremità Carboni terminali della minaccia questo è il
primo aminoacido della catena fuori peptica e scusate questa estremità a Bossi terminale qua sociale
estremità bambino terminale l'azoto del primo aminoacido come potete vedere che è coinvolto in
un legame peptidico con il gruppo carbossilico del secondo aminoacido a idrogeno che può formare
un legame idrogeno indicati in arancione qui in giallo arancione con l'ossigeno del gruppo
carbossilico di una media di quattro aminoacidi dopò non so se riesco a contarli insieme a voi
comunque questo è il primo aminoacido questo è il secondo aminoacido noi non si riesce a contare
tanto bene questo è il terzo il quarto e il E dico devi quinto amminoacido quindi il primo machado
interagisce con il quinto meno acido e per quello che si dice che formano legami però Gino con
quattro aminoacidi più avanti con i drop più con l'idrogeno e dei di quattro aminoacidi più avanti io
spero che sia chiaro questo naturalmente che cosa succede succede che qui non è rappresentato
l'idrogeno vedete in questi addotti non c'è l'idrogeno così in realtà ci sarebbe un idrogeno che non è
rappresentato questo idrogeno potrà formare un e le jam e idrogeno con il carbonio di questo
gruppo l'ossigeno di questo gruppo carbossilico e via dicendo quindi ogni legame peptidico in realtà
può formare due legami idrogeno uno la forma l'idrogeno legato all azoto è una riforma l'ossigeno
legato al carbonio torniamo indietro cerchiamo di rivedere ancora una volta questa cosa quindi
abbiamo la nostra Shell ica e nel felica la catena polipeptidica si avvolge intorno a un asse
immaginario in maniera estremamente regolare perché in maniera estremamente regolare perché
regolarmente si formano dei legami idrogeno un aminoacido e il quattro aminoacidi successivi e in
particolare si formano vedete più tutti quei questi puntini sono tutti legami però Giano che si
formano che si formano tra l'ossigeno legato al gruppo carbossilico e l'idrogeno legato al gruppo
amminico il passo dell'elica e tre, serie Silvio che vuol dire che l'elica compie un intero giro ogni tre
Nicholas è residui e questo passo è 5,4 am stronger naturalmente affinché l'alfa elica sia stabile si
devono formare il maggior numero di legami che ho già possibili e un'alfa Erika tutti i Carboni
carbossilici Lega coinvolti nel gameplay scusatemi tutti gli ossigeni legati al carbonio carbossilico
coinvolto nel legame peptidico tutti gli idrogeni legati all azoto eh eh coinvolto nel legame peptidico
formano legami idrogeno quindi capite che la struttura del felik ha una struttura estremamente
babile perché si formano un numero elevatissimo di legami idrogeno spegni l'alfa elica come è fatta
la fenica e un Erika in cui allinterno abbiamo lo scheletro carbonioso formato diciamo da EI legami
peptidici quindi abbiamo carbonio carbonio azoto carbonio carbonio hot carbone carbone carbone
in foto all'esterno invece e ci sono le catene laterali degli amminoacidi le catene laterali degli
amminoacidi quindi sporgono all'esterno dell' Alfa e mi dici arma delle catene laterali molto grandi
questo destabilizza il felica perché determineranno no un ingombro sterico in più se le catene
laterali hanno carica uguale toccare composta possono destabilizzare la velica per esempio se hanno
carica uguale si attraggono andando a modificare il passo dell'elica e quindi compromettendo tutte
le jam idrogeno coinvolti in questa porzione dell Alfa elica E se invece si respingono aumentano il
passo dell'elica allargano questa dimensione andando ancora una volta magari a rompere il legame
idrogeno oggi no quindi ci sono dei fattori che stabilizzano l'alfa elica è il fattore stabilizzante la
feluca sono i gruppi.co een NH impegnati in legami idrogeno i gruppi R che sporgono all'esterno
possono stabilizzare l'alfa elica se sono diciamo se le interazioni che si instaurano tra i gruppi e
laterali esterni non modificano in questa struttura regolare del Federica mentre fattori
destabilizzanti e come vi ho detto prima la repulsione attrazione tra gruppi R carichi le grandi
dimensioni di gruppi era decente quindi che possono determinare ingombro sterico e la presenza di
due particolari residuo meno cinici che sono la vicina e la rovina qualcuno mi sa dire perché la
Carolina potrebbe destabilizzare la fa Erika che cosa succede se uno dei residui aminoacidici e la
prolina bravissimo Pietro la prolina e ciclica ossia che cosa vuol dire vuol dire che è l'azoto amico
della prolina a idrogeno in meno e quindi qua quando forma un legame peptidico quell azoto non
avrà con i droni bile per formare un legame idrogeno quindi se c'è la prolina all interno dell Alfa elica
si formeranno il numero di legami idrogeno inferiori e questo destabilizza Alpha è mica perché
abbiamo detto che la Raffaele che tanto più stabilizzata quanti più le jam idrogeno si possono
formare la vicina invece è la meno acida più piccolo può assumere le forme più diverse e quindi
anche questo destabilizza dal Federica perché e può ruotare e in maniera e particolare quindi
ricapitoliamo Fanti oh e la prolina che come vedete quando forma e dove siamo pesci in questo caso
però è protonato ma non qua allora questa è la provina e questa è la vicina la glicina è un
aminoacido che può assumere conformazioni diverse proprio perché è molto piccolo quindi non si
formano interazione con altri residui a residuo che non forma interazioni con nulla e quindi e
destabilizza l'alfa elica mentre la prolina a questa il gruppo amminico coinvolto in un ciclo quindi a
questo gruppo al mini Collegiata unico idrogeno quando è protonato due però gine quindi questo io
quando partecipa un legame affettivo con una idrogeni impiegati e quindi non può formare legami a
idrogeno con l'ossigeno quindi riassumiamo l'alfa è lì che è stabilizzata da legami idrogeno intera
catena il gruppo.co di un aminoacido si legal neh di un aminoacido quattro resid più avanti l'elica e
destrorsa o destrogiro le catene laterali sporgono verso l'esterno dell'elica lyrica e un dipolo allora la
fenica e chiara ragazzi tutto chiaro se l'alfa elica va bene non rispondete quindi non so se questo
voglia dire che non è chiara sì va bene ok allora la vicina abbiamo detto che l'alfa Erika e aspetta
milita da internet e dai residui laterali degli amminoacidi la decina in realtà ha un residuo laterale EH
che non non può formare nessun eh grazie ciccione con altri e quindi questo no no torno in presenza
di una struttura secondaria quindi la prima struttura primaria che abbiamo visto e l'alfa elica è stata
descritta dal New Sporting verso la metà degli anni '50 un'altra struttura secondaria molto comune e
la conformazione bimba nella conformazione beta e abbiamo e la il polipeptide che forma una
specie di zig zag vedete qui ci sono dei piani e come se fossero una fisarmonica dove i residui
aminoacidici dei residui di capelli da laterali degli amminoacidi le catenelle scusatemi di storia
incartando nei capelli laterali dei residui aminoacidici sporco sopra e sotto e lo scheletro parola della
proteina in configurazione trans uno sotto uno sopra uno sotto uno sopra uno sotto uno sopra crai le
conformazioni beta la più le più note sono il foglietto beta il foglietto Peppa si può formare tra non in
questo caso vedete due catene polipeptidiche differenti ma in realtà può essere la stessa catena
polipeptidica ripiegata EI foglietti beta possono essere formati tra catene antiparallele cioè in questo
caso la catena va nel gruppo aminico il gruppo carbossilico nel caso sotto gruppo carbossilico gruppo
amminico quindi sono antiparallele in questo caso se le catene sono antiparallele si può formare un
legame proprio perpendicolare tra il gruppo e tra l'ossigeno legato al carbonio del legame che ti dico
eh eh li drogato l'azoto con l'auto sempre un legame peptidico nell altra catena e quindi si formano
dei legami perpendicolari e la lunghezza di questi legami e più corta della lunghezza delle gambe che
invece si formano nel foglietto beta parallelo dove in realtà di un gruppo carbossilico bambini che
non si trovano proprio uno di fronte all'altro ma sono leggermente spostati quindi si forma sempre
un legame idrogeno ma in questo caso le gambe idrogeno sarà cubo quindi l'interazione sarà meno
forte meno stabile mentre qui legame idrogeno essendo più porto vuol dire che avrà forza maggiore
che possiamo avere foglietti beta antiparalleli quanti legami idrogeno si formano tra due catene che
sono antiparallele c'è che corrono in direzioni opposte mentre il foglietto beta parallelo si forma
quando le catene corrono si diciamo solo disposte nella stessa direzione e l'idrogeno sono un
pochino di storto in questo caso quindi diversamente da lei al fan che i foglietti beta si possono
formare tra regioni di una catena non necessariamente così vicine le une alle altre abbiamo visto che
l'interazione che si formano nel fel che sono tratti in acido e un atto di appartenente a quattro
aminoacidi più avanti nella catena quindi sono molto vicini gli atomi che interagiscono tra di loro
nella catena polipeptidica mentre nel foglietto beta e mi atomici interagiscono tra di loro possono
essere anche abbastanza lontani nello spazio i foglietti beta di solito vengono rappresentati quando
vengono le rappresentazioni schematiche vengono rappresentati con due frecce che puntano nella
direzione del carbonio terminale quindi qui abbiamo il residuo amminoterminale qui c'è il residuo
carbossiterapia nale questa e una rappresentazione di una proteina formata da tanti foglietti beta
guardate vedete qui la struttura della proteina una configurazione a foglietto beta mentre qui la
proteina non è in configurazione foglietto beta allora ricapitoliamo la struttura secondaria
caratterizzata da la presenza di legami idrogeno questi legami idrogeno si formano prevalentemente
tra e l'ossigeno legato al carbonio coinvolti nei Caraibi con l'idrogeno legato all azoto e coinvolto in
un legame che ti dico e nella Erika sono sempre intra catena cioè sempre la stessa catena e diciamo
formano legami idrogeno residui in ACDC della stessa catena polipeptidica invece nel foglietto beta
può capitare anche che si formano legami idrogeno tra EA atomi appartenenti a catene
polipeptidiche differente sono legami idrogeno che favoriscono stabilizzano queste strutture
secondarie nella conformazione dal fenica il legame idrogeno sono diretti parallelamente all'asse
dell'elica centrale a questo asse immaginario attorno a cui si avvolge nevica mentre nella
conformazione bella i legami oggi non sono perpendicolari alle catene poi cattivi che quindi questi
due tipi di struttura secondaria li dovete conoscere e li dovete saper descrivere abbiamo poi
ripiegamento beta in inglese target a girometta ieri piegamento beta che cosa serve serve per
esempio per fare avvicinare due porzioni di un di un polipeptide per formare dei foglietti bene cioè
piè già a metà e piega in due una proteina perché è un giro di 180 ° in ripiegamento di 180 °
solitamente coinvolge quattro immagini e si forma un legame idrogeno ha il primo meno acido e il
quarto aminoacido qui in figura abbiamo il primo amminoacido che è questo il secondo il terzo e il
quarto e come potete vedere si forma un legame idrogeno tra l'ossigeno del primo aminoacido e
l'idrogeno del legato all azoto del quarto aminoacido qui abbiamo due diversi tipi di ripiegamento a
seconda che questo carbonio e carbossilico sia l'interno o all'esterno quindi possono assumere
anche diversi e diciamo informazioni lo spazio quindi parliamo di ripiegamento beta di tipo uno
ripiegamento tipo due qui abbiamo un ripiegamento beta rappresentato in maniera differente
solitamente nei ripiegamenti beta sono presenti la prolina la vicina che se non stabilizzano l'alfa elica
però vanno a stabilizzare ripiegamento peppa intanto perché la prolina e rigida e quindi non
permette a questi ripiegamento beta di Forma un legame idrogeno anche in questo caso tra il primo
amminoacido è il quarto mi maschio 15 e prolina che destabilizzano lascia Erika chi è Marina
stabilizzano invece ripiegamento beta qui abbiamo delle connessioni trafila tra filamenti gli accenti
nei foglietti beta qui abbiamo due foglietti beta che interagiscono e naturalmente qui è una porzione
del polipeptide che non ha struttura secondaria ma solo struttura primaria in questo caso un
ripiegamento beh che si forma tra i due foglietti qui abbiamo un altro tipo di ripiegamento che però
non andiamo a fare e comunque ci possono essere dei piegamenti che determinano la formazione di
foglietti beta antiparalleli e ripiegamenti invece che determinano la formazione di foglietti beta
paralleli le proteine che studieremo naturalmente sono caratterizzate dalla presenza di porzioni di
struttura secondaria e le strutture secondarie più presenti nelle proteine e variano a seconda della
proteina e quantitativo del felik e metà foglietto delle patatine non è usuale per esempio la mia
globina è formata da 153 esegui ha il 78% di Alfa elica e non possiede beta foglietti che cosa vuol dire
che il 78% dal 30 vuol dire che ci saranno delle Alfred che devi dico che le Alfa eliche del mio globina
sono 8 questo è il felis che sono insieme da porzione del poli capito è che non ha struttura
secondaria quindi non tutta la proteina è coinvolta nella struttura secondaria il citocromo.ca il 39% di
Alfa elica e non possiede beta foglietti il lisozima che è una proteina anti batterica che è presente per
esempio anche nella saliva e invece asi Alfa elica che vieta foglietti le ribonucleasi anno 26 per 100 d
arte e con il 35% di beta foglietto e così via quindi la porzione la percentuale del ferro che da fuori
molto varia nelle diverse epoche i me vediamo se ci sono domande ok vedo che non ci sono
domande perfetto andiamo avanti in più e possiamo avere dei motivi che possiamo chiamare
struttura super secondaria questo è un motivo Alfa Alfa come è fatto un motivo alfalfa un'altra Erika
un'altra sferica tenute insieme collegate tra loro da una porzione del poli cattive che ha soltanto
struttura primaria in questo caso invece in beta Alpha beta loop quindi abbiamo un beta foglietto
che interagisce con un altro beta foglietto tenuti insieme da una porzione che ha una struttura dal
fenica quindi beta coniglietto Alfieri caduta foglietto poi abbiamo il barile beta dove tanti beta
foglietto interagiscono tra di loro a formare una struttura come se fosse un barile quindi in realtà la
proteina ha delle strutture e secondarie anche diciamo molto complessa nel senso che si possono
formare quelle che definiamo delle strutture super secondarie la proteina quando viene sintetizzata
e viene sintetizzata nei riposo ogni come dicevamo oggi eh come viene sintetizzata aggiungendo
almeno ucciso dopo una marcia quindi la proteina si ritroverà immersa nel citosol man mano che
viene sintetizzata diventerà sempre più lunga la struttura secondaria della cutina viene assunta
durante la sua sintesi man mano che la proteina viene sintetizzata inizia subito a ripiegarsi e ad
assumere la sua struttura secondaria proprio perché la struttura secondaria coinvolge esegui
relativamente vicine nello spazio man mano che la codina viene coinvolta questi residui e viene
sintetizzata questi residui posso iniziare ad interagire tra di loro adesso vediamo invece la struttura
terziaria delle proteine la struttura terziaria delle proteine fa riferimento a una conformazione molto
particolare che tiene in considerazione la disposizione di tutti gli atomi della proteina nello spazio
quindi ricapitoliamo la struttura secondaria fa riferimento a interazioni Gavino acidi relativamente
vicini nella catena Politecnica mentre la struttura terziaria tiene conto anche di quelle interazioni
chiamate a lungo raggio oa distanza elevata brava c 2000 ci dici anche lontani nella catena
polipeptidica l'altra differenza è che la struttura secondaria e caratterizzata da legami idrogeno tra
attori coinvolti nelle gambe e ti dico mentre la struttura terziaria è caratterizzata da interazioni tra le
catene laterali del lessico ma cimici quindi la struttura terziaria è un ripiegamento nello spazio dei
diversi segmenti di perché parliamo di diversi segmenti perché in realtà la struttura terziaria e
ripiegamento della proteina che ha anche già assunto la struttura sanitaria infatti qui possiamo
vedere qui in basso rappresentate con le frecce le strutture beta e rappresentati con dei cilindri Rossi
le Alfa n me la struttura per chiare della proteina e ripiegamento anche delle porzioni di struttura
secondaria quindi eri che in Austria si impacchettano insieme e le proteine si ripiegano e come si
ripiegano le proteine le proteine si ripiegano andando a cercare di formare il massimo numero di
interazioni possibili da questo punto di vista sono estremamente importanti effetti idrofobici effetti
grafici cioè l'interazione che si possono formare tra re Silvia mina cimici idrofobici sono strutture in
genere flessibili come ho detto sono stabilizzata da legami deboli talvolta sono presenti dei ponti
disolfuro non sono legami deboli perché sono legami covalenti però sono legami che si formano e si
rompono molto facilmente basta soltanto che cambi e l'ambiente in cui la proteina e si aumenta
l'ambiente diventa un po' più riducente quel pompa di solfuro si rompe facilmente oppure se
l'ambiente diventa meno efficiente può essere anche il porno allora vediamo un pochino le jam i
caratteristici della struttura terziaria intanto qui questa specie di verme che abbiamo rappresentato
in arancione vi fa vedere come nella struttura terziaria anche animarci distanti nella catena pulite
tipica possano interagire tra di loro in questo caso abbiamo residuo 26 quindi 26º residuo del quale
interagisce con lontana da quattro esimo il 50º col 110 esimo e così in realtà qui ci fai vedere chi è
tra questi residui ci sono formati dei ponti disolfuro quindi qua qua lo sanno gli aminoacidi 95 40 58
110 65 82 84 26 saranno delle cisteine perché sono reggiseno e che hanno questo gruppo solfidrico
che può essere utilizzato per formare un Monte di sicuro qui abbiamo altre altri tipi di interazioni che
si possono formare tra le minacce in questo caso abbiamo a sky e quindi è un donatore di idrogeno
una regina e un glutammato l'argine carica positivamente chiamato il carico negativamente quindi
questa interazione ionica si può formare un' interazione di Monica in questo caso qui invece
abbiamo una tirosina e una parolina la tirosina e la prolina possono formare un legame idrogeno
perché l'idrogeno legato all'ossigeno di reati rusia interagisce con l'azoto della prolina e quindi
formiamo un legame idrogeno in quest altro caso invece abbiamo delle interazioni idrofobiche
perché abbiamo tre aminoacidi idrofobici alanina valina e isolotti scusatemi eh isoleucina valina e qui
abbiamo la Finlandia questi sono amminoacidi idrofobici quelli tra di loro interagiranno quando le
interazioni idrofobiche qui abbiamo due cisteine che formano un ponte disolfuro qui invece abbiamo
un aspartato e una sirena formano un legame idrogeno e qui abbiamo vari tipi di legami idrogeno
nelle regioni dell età foglietto quindi la struttura terziaria è formata da interazioni deboli tramite
marci che si possono trovare anche ai in posizioni distanti sulla catena polipeptidica per evitare il
contatto con le molecole di acqua i gruppi r non polari si avvicinano instaurando delle interazioni
idrofobiche le interazioni idrofobiche siano proprio perché questi

Si può fermare e nel caso e nel caso B in cui una serina a uno h che è un donatore di idrogeno e in
questo caso abbiamo un aspartato che a un gruppo carquest ossigeno del gruppo carbossilico che
una citt ore di idrogeno quindi qui si può formare un altro legame idrogeno esempio quindi tra un
aminoacido che ha un alcol è un aminoacido che ha in questo caso questo gruppo acido in più si
possono formare legami idrogeno tra i Carboni l'abbiamo già visto nella struttura secondaria in realtà
tra i Carboni coinvolto un legame peptidico scusate in Italia si è già legato ai Carboni coinvolti nel
legame per medico e l'idrogeno legato a letto sotto coinvolti nel legame che ti dico però tra le sedie i
vaccini ci abbiamo visto due tipi di legami idrogeno che si possono formare naturalmente e ce ne
sono altri altre possibili interazioni queste non sono tutte le possibili interazioni sono un esempio
delle possibili interazioni sono stata chiara Marianna capito adesso ok perfetto Marianna benissimo
allora andiamo avanti stavamo parlando della nostra struttura terziaria quindi la proteina si ripiega
solitamente in un modo da nascondere i residui loro forbici all'acqua quindi il residuo 0 forbici
tendono spesso a trovarsi al interno della proteina e ad interagire tra di loro nella formazione mi dai
mi dovete dire qualcosa ho sentito qualcuno che parlava allora già i granelli va bene non me n'ero
accorta perché mi diverto talmente tanto che non mi accorgo che il tempo passa facciamo facciamo
che finiamo e io non è ora di fare 10 minuti di pausa quindi direi che la lezione termina qui ci
vediamo lunedì prossimo e approfittate di