PRODOTTI LATTIERO CASEARI

 10 novembre

Il latte è alla base dall’alimentazione umana e possiamo ottenere una molteplicità di prodotti che
posso essere usati come ingredienti nelle ricette

CONSUMO NEGLI ANNI

Nel 2020 il consumo di prodotti a base di latte è aumentato perché sono cambiate le abitudini.
Solo il latte fresco fa eccezione per una questione di shelf-life perché ha una shelf-life di 6 giorni
dopo il confezionamento e va conservato a temperature di refrigerazione di 4-5 gradi centigradi a
differenza del latte UHT che ha una shel-life di 180 giorni dopo il confezionamento. Questa
differenza di shelf-life è dovuta al fatto che effettuo due trattamenti termici diversi.
Nel caso de latte fresco effettuo una pastorizzazione (75 gradi per 15’’), per il latte UHT invece uso
temperature di 135 gradi per pochissimi secondi.
Il latte ha un pH compreso fra 6.7-6.8 e per questo alla pastorizzazione va accoppiata una altra
tecnologia di conservazione che è l’impiego di temperature di refrigerazione. Ovviamente in questo
caso parliamo del latte fresco mentre nel caso del latte UHT, poiché effettuiamo una sterilizzazione,
possiamo conservare il prodotto a temperatura ambiente. Bisogna ricordare comunque che anche il
latte UHT dopo l’apertura va conservato con l’impiego di temperature di refrigerazione poiché
all’atto dell’apertura della confezione perdiamo le condizioni di asetticità.

LEGISLAZIONE

PRODUZIONE LATTE
La produzione del latte avviene al livello della ghiandola mammaria.
La temperatura di mungitura del latte è di circa 35 gradi e subito dopo va refrigerato, va portato a 5
gradi, poiché se sosta a temperatura ambiente rischio di avere dei fenomeni di deterioramento
perché il latte è formato da diverse fasi il cui mezzo disperdente è l’acqua. Tra le altri fasi troviamo
i grassi, in dispersione colloidale abbiamo le proteine, in soluzione vera e propria abbiamo il
lattosio e i Sali minerali. Queste fasi sono in equilibro tra di loro ma non sono stabili.
COSA SUCCEDE SE NON REFRIGERO IL LATTE APPENA MUNTO?
- Affiora il grasso perché ha una densità minore e quindi avremo una separazione tra latte
scremato e crema
- I microrganismi presenti iniziano a produrre acido lattico a partire dal lattosio e cosi facendo
portano ad un abbassamento del pH con conseguente acidificazione del mezzo. Questa
acidificazione, se spinta, porterebbe alla coagulazione delle proteine.
 -

Alveoli= unità secernenti

Lobuli= raggruppamento alveoli
Ogni lobulo ha un dotto galattoforo che sfocia nel dotto collettore che è collegato alla cisterna
mammaria e alla cisterna capezzolare.

SINTESI
Gli alveoli sono circondati da cellule mioepiteliali, che si contraggono e favorisco la fuoriuscita del
latte, e dai vasi sanguigni dai quali prelevano tutte le sostanze di sintesi del latte.

1) Dal sangue vengono presi gli a.a. per la sintesi delle proteine, acidi grassi per la sintesi dei
trigliceridi, glucosio per la sintesi de lattosio e alti prodotti di filtrazione.
SECREZIONE

Differenza tra ossitocina e prolattina. L’ossitocina viene sintetizzata subito dopo gli stimoli (circa 5-
7’) mentre la prolattina a agisce 12h prima della mungitura e prepara la ghiandola mammaria alla
mungitura successiva.

COMPOSIZIONE LATTE VACCINO MATURO

Dico che questa è la composizione del latte vaccino maturo perché appena mungiamo la mucca
abbiamo la fuoriuscita de colostro che si differenza dal latte maturo perché ricco di anticorpi, di
sieroproteine e immonuglobuline.
COMPONENTI

COME CABIA LA COMPOSIZIONE IN UN LATTE MASTITICO

La mastite è una infiammazione della ghiandola mammaria che va ad inibire la sintesi dei
componenti del latte.
I prodotti di sintesi si riducono e aumentano i prodotti di filtrazione e questo va ad influenzare il pH
del latte che diventa piú alto. Questo si spiega perché di base il latte è leggermente acido, pH 6.6–
6.8, e questa acidità è data dai prodotti di sintesi che contengono citrati, fosfati e gruppi acidi degli
a.a.
Inoltre, il latte mastitico è ricco di cloruri ed infatti ha un sapore leggermente salato.
Per curare la mastite si usano i beta-lattamici che sono degli antibiotici.
Oltre al pH, altri indicatori del latte mastitico sono il numero di cellule somatiche che altro non sono
che una risposta immunitaria da parte della ghiandola mammaria per andare a curare
l’infiammazione. Quindi un numero elevato di queste ultime é indice di una infiammazione
mastitica

PUNTO DI VISTA CHIMICO-FISICO

LIPIDI

I lipidi sono presenti in emulsione sotto forma di globuli

Come sono organizzati all’interno dei globuli i trigliceridi?
Nella parte interna abbiamo i bassofondenti mentre esternamente gli altofondenti.
Sono organizzati così perché durante la mungitura i trigliceridi bassofondenti fondono e potrebbero
andare a finire nel plasma latteo (tutto ciò che è nel latte fatta accezione della materia grassa) e
potrebbero andare in contro a irrancidimento e quindi ad alterazioni di natura enzimatica e chimica.
Intorno al globulo c’è una membrana lipoproteica (costituita da fosfolipidi, lipoproteine, acidi grassi
liberi e colesterolo) che ha la funzione di protegger il grasso dalle alterazioni. Inoltre permette ai
globuli di grasso di stare in emulsione all’interno del latte.
GLUCIDI

Il lattosio è uno zucchero riducente perché il glucosio ha il gruppo carbossilico libero e quindi può
partecipare alle reazioni di ossidoriduzione. Inoltre a partire dal lattosio io posso avere sia una
fermentazione omolattica che eterolattica.

FUNZIONI LATTOSIO
PROTEINE

Il pedice s indica la sensibilità al calcio.

La beta-caseina è la piú idrofobica mentre la k-caseina presenta nella porzione c terminale una
componente glucidica

COME SONO ORGANIZZATE LE CASEINE? IN MICELLE

1) Circa 10ˆ4 submicelle per ogni micella caseificazioni.

2) Non c’è nulla da aggiungere.
3) Perché le due caseine presentano l’a.a. Serina che è legato al gruppo fosfato ed è proprio
grazie a questo ultimo, e allo ione calcio, che le submicelle sono tenute insieme. Questo
perché lo ione calcio è uno ione bivalente e quindi si lega al rispettivo gruppo fosfato di due
 submicelle garantendo così la micella caseinica (praticamente si lega contemporaneamente
al gruppo fosfato di una prima micella caseinica e di una seconda micella caseinica).
4) Nulla da aggiungere.

STRUTTURA CASEINA
Essendo la beta-caseina idrofoba la ritroviamo al centro della micella. Questa ultima è legata
tramite legami idrofobici alla alfas1 e alfas2 caseina che sono rivolte con la serina e il gruppo
fosfato verso l’esterno della submicella. Sempre nella porzione esterna abbiamo la k-caseina che
grazie alla porzione glucidica permette l’idratazione delle micelle caseiniche all’interno del latte.
La micella poiché presenta una elevata quantità dell’a.a. Prolina non riesce ad impacchettarsi e
quindi presenta solo una struttura secondaria e quindi ha l’aspetto di una proteina denaturata e
quindi questo la rende indipendente dalla temperatura. Infatti, le micelle caseiniche presentano una
coagulazione in seguito ad una riduzione di pH e non per uno sbalzo termico.
Ma perché la micella coagula? Perché con l’abbassamento del pH aumentano gli ioni H+ che vanno
a neutralizzare le cariche negative delle micelle inducendo una destabilizzazione. Inoltre abbiamo
anche un passaggio del calcio da colloidale (che partecipa al mantenimento della struttura della
micella caseinica) a solubile e quindi esce fuori dalla micella provocandone la destabilizzazione.
Le proteine del siero invece sono sensibili alla temperatura e infatti rappresentano uno degli indici
dei trattamenti termici poiché presentano una struttura terziaria e sono meno sensibili alle variazioni
di pH.

SALI MINERALI
ENZIMI

La fosfatasi viene disattivata con trattamenti a 72 gradi per 15’’.

VITAMINE
FATTORI CHE REGOLANO LA COMPOSIZIONE DEL LATTE

Nel latte umano c’è prevalenza delle sieroproteine mentre nel latte vaccino delle caseine.
La composizione lipidica nei due latti cambia. Nel latte vaccino ci sono principalmente acidi grassi
saturi mentre nell’umano prevalgono gli insaturi. Quindi se vogliamo produrre del latte per
l’infanzia, partendo da un latte vaccino, dobbiamo cambiare la composizione lipidica allontanando
la crema, grasso dal latte, andando ad integrare con del grasso di origine vegetale (riso, soia) piú
simile a quello umano.
Il burro acquistato in inverno è piú stabile a temperatura ambiente mentre quello acquistato in estate
presenta un punto di scorrimento dovuto proprio a questa diversa alimentazione.

PROPRIETÀ CHIMICO-FISICHE DEL LATTE VACCINO PER CARATTERIZZARE LA

QUALITÀ

È importate controllare la densità perché nel caso di un latte annacquato la densità diminuisce.
Per vedere se il latte è annacquato si controlla anche il punto di congelamento poiché è un proprietà
colligativa e dipende dal numero di soluti presenti. Ovviamente se aggiungo acqua cambia il punto
di congelamento.
Anche il potenziale redox è importante perché ci può dare informazioni sulla contaminazione
microbica perché i micro consumano ossigeno e si riduce il potenziale redox.

DETERMINAZIONE DENSITÀ

N.B.
Perché le proteine coagulano se aggiungiamo il sale? Perché il sale sottrae lo strato di idratazione
delle proteine e le fa precipitare.

DETERMINAZIONE pH

Il latte coagulato ha pH 4.5 perché è il valore di pH al quale le caseine coagulano (punto

isoelettrico).
Il latte acido è dovuto alla azione dei batteri lattici che provocano l’acidificazione del mezzo tramite
la produzione di acido lattico.

DETERMINAZIONE ACIDITÀ TITOLABILE

Un latte con un elevato grado SH è un latte ricco in sali minerali e proteine e questa non è una
brutta caratteristica per il latte.

 11 novembre 2021

PRODOTTI LATTIERO-CASEARI
I principali prodotti sono questi selezionati.

Quantitativi elevati di produzione.

SCHEMA MACROSCOPICO
Parte sx
PASTORIZZAZIONE
Ci sono dei riferimenti per quanto riguarda i trattamenti termici e si usa come indicatore la
concentrazione delle sieroproteine solubili (indicatori di trattamento termico).
-Latte fresco= trattamento non superiore a 40 gradi centigradi (latte appena munto). No, trattamento
termico e quindi ho il 18-20% di sieroproteine solubili (non denaturate).
-Latte pastorizzato= trattamento minimo a 75 gradi per 15’’con contrazione minima di sieroproteine
solubili dell’11% e fosfatasi alcalina negativa (per legge) mentre non parla della perossidasi. Questo
perché il latte potrebbe essere stato trattato anche a temperature piú alte e questo dipende dalla
concentrazione microbica iniziale. Ovviamente se è piú elevata devo usare una coppia t-T diversa e
quindi posso avere una perossidasi positiva o negativa.
-Latte fresco pastorizzato= fosfatasi alcalina negativa ma perossidasi positiva e quindi significa che
la qualità di partenza del latte è migliore. La concentrazione in sieroproteine solubili deve essere
min del 14%.
-Latte fresco pastorizzato di alta qualità= fosfatasi alcuna negativa e perossidasi positiva. Questo
significa che il latte deve provenire da degli allevamenti ultracontrollati e deve avere una carica
microbica in ingresso molto bassa (intorno ai 100ufc/L) e deve avere min 15.5% di sieroproteine e
un quantitativo minimo di grasso del 3.5%.
Tutti questi sono riferimenti legislativi e tutto ciò sottolinea l’importanza della materia prima in
ingresso e quali sono gli obblighi e cosa devo fare per avere una elevata qualità della materia prima
in uscita (e quindi che trattamenti termici devo effettuare) .
-Latte pastorizzato a shelf-life estesa (ESL)= latte microfiltrato
CONCENTRAZIONE
Nel latte condensato ho una riduzione di acqua e aggiunta di zucchero mentre nel condensato riduco
solo l’acqua.
STERILIZZAZIONE
Nulla da aggiungere
ESSICCAZIONE (m non sappiamo se abbiamo tempo)

Parte dx
CENTRIFUGAZIONE
Troviamo tutti i prodotti che vanno dai concentrati grassi come panna, crema fino ai prodotti
arricchiti in grasso per acidificazione (vedi mascarpone).
ACIDIFICAZIONE
Avviene una precipitazione dei caseinati e questo avviene perché si raggiunge il punto isoelettrico e
la solubilità delle proteine viene a mancare e si perde lo strati protettivo della micella caseinica.
Questi prodotti poi li posso separare e purificare per ottenere altri prodotti.
CASEIFICAZIONE ACIDA O PRESAMICA
Formaggio= prodotto ottenuto tramite la coagulazione acida o presamica del latte crudo
parzialmente o totalmente scremato con o senza aggiunta di sale (la coagulazione presamica si usa
la chimosina che rompe il legame 105-106 terminale della k-caseina. Enzima estratto dal quarto
stomaco dei vitelli lattanti).
I formaggi non idonei al consumo posso essere ritrasformati e poi inglobati nei formaggi fusi (tipo
sottilette).
Il siero può essere filtrato e così concentrato (si aggiunge alle merendine e quindi nel settore della
pasticceria per il potere emulsionante e schiumogeno), polverizzato (intermedio di lavorazione
sempre usato nell’ industria dolciaria), acidificato (ricotta).
BEVANDE FERMENTATE
Nulla da aggiungere.
COSA SUCCEDE SE LASCIAMO IL LATTE NON PASTORIZZATO A T AMBIENTE

Nel latte abbiamo 3 fasi: globulo di grasso in emulsione(alta densità numerica e dimensione),
sospensione colloidale proteine, soluzione sali minerali e lattosio.
A) Fase di separazione, il grasso affiora (linea della crema)
 B) Si acidifica il mezzo ad opera della microflora fermentativa (che produce acido lattico) e
provoca la coagulazione (durante l’acidificazione gli ioni H+ vanno ad occupare il posto
dello ione calcio e la micella caseinica collassa).
CASEINA=Aggregato eteroproteico fosforilato. È un aggregato perché le caseine alfas1 e alfas2
sono tenute insieme dagli ioni calcio e fosforilato perché questi aggregati hanno degli a.a. Serina
che presentano dei gruppi fosfato.
In fermentazione omolattica io ottengo per una molecola di lattosio 4 molecole di acido lattico.
Nella fermentazione eterolattica c’è anche produzione di CO2, acido acetico e propionico ecc.. e
quindi da una mole di lattosio se ne formano 2 di acido lattico.
C) L’acidificazione continua, si arriva al punto isoelettrico, e si sviluppano i lattobacilli (acido
resistenti). Gli streptococchi sono meno acido resistenti.
Quindi si forma un sedimento molto compatto e contratto, la cagliata, al centro avremo il siero e
sopra la crema.

Se dal latte elimino il grasso ottengo il plasma latteo che contiene in soluzione sali minerali e
lattosio e in idrosospensione colloidale le proteine e le caseine.
Grasso proteine e zuccheri vengono prodotti nella mammella e quindi è importante lo stato di salute
della mammella. Questo può portare a delle ripercussioni sulla qualità del latte (latte mastitico con
pH intorno a 7.8)

COMPOSIZIONE LATTE VACCINO

COMPOSIZIONE LATTE DIVERSO DA QUELLO VACCINO

SOSTANZE AZOTATE NON PROTEICHE

Tra le sostanze azotate non proteiche troviamo un 5% rappresentate da a.a.liberi, ammoniaca e urea
(mi aiutano a conoscere lo stato di salute).
PARAMETRI CHIMICO-FISICI PER LA QUALITÀ TECNOLOGICA

-Il grado SH ci dà informazioni circa la composizione del latte, in particolare modo la composizione
in gruppi acidi delle proteine, e nei sali minerai, che ci permettono di avere delle informazioni sulla
qualità in ingresso della materia prima.
Il grado SH rappresenta i ml di NaOH normal 4 (0.25N=1/4) per titolare 100ml di latte con
indicatore fenolftaleina. Per non sprecare latte si usano 0,25ml di latte e poi si moltiplica il valore
dei gradi finali per 4 perché devo portare il volume finale a 100ml (ma questo ragionamento va
applicato per qualsiasi volume. Quindi se ho un volume di 0,50ml per portare a 100ml dovrò
moltiplicare il mio volume di NaOH per 2 e così via)
-Il grado D invece rappresenta i ml di NaOH normal 9 (0,111N) per titolare 100ml di latte con
indicatore fenolftaleina.
Se io ho D posso calcolarmi la percentuale in peso di acido lattico ovvero i mg di acido lattico in
100ml moltiplicando Dx10 (0,14g/100 ml di acido lattico sono 140mg di acido lattico e quindi mi
trovo che se ho un grado D di 14 se lo moltiplico per 10 ottengo 140).
PERCHÉ?
L’acido lattico è un acido monoprotico e quindi il PM= PE=90.
Un equivalente di un acido reagisce con un equivalente di una base. Quindi se noi sappiamo che il
numero di equivalenti è uguale a: V tit x N tit= 18x0.111=2. Per ottenere i mg moltiplico per il PE
di acido lattico. Così ottengo 180mg di acido lattico. Quindi per 18ml in queste date condizioni
(NaOH 0,111N) ottengo 180mg di acido lattico. Ora, se io so che 1ml di titolante corrisponde a
1000mg di acido lattico -> 1X0.111X90=9,99 e quindi circa 10mg di acido lattico. E quindi per
questo nei gradi Dornic posso calcolare subito la concentrazione percentuale di acido lattico.
ALTRA RELAZIONE
1 grado SH= 2.25 gradi Dornic.
Infatti, se noi abbiamo 7 gradi SH abbiamo 7x2.25=15.65 gradi Dornic ovvero 156,5 mg
(15,65x10).
-Anche la densità è improntate perché ci permette di distinguere anche le tipologie di latte (da
scremato e intero). Se elimino il grasso dal latte la densità aumenta perché ho eliminato la
componente con la densità piú bassa.
-RSM (residuo secco magro) ovvero tutto ciò che non è grasso e non è acqua.
-Il punto di congelamento è importante per verificare l’annacquamento del latte ma può essere
valido fino ad un certo punto perché se io aggiungo sale riesco a ripristinare la presenza dei solidi.
Quindi effettuo una analisi dei cloruri per verificare.

A COSA SERVONO QUESTI PARAMETRI CHIMICO-FISICI?

ACIDITÀ DI TITOLAZIONE

Quando parliamo di acidità di titolazione noi parliamo di una acidità naturalmente presente nel latte
e di una acidità sviluppata per alterazione del latte. L’acidità di titolazione è la somma della acidità
naturalmente è presente dovuta ai gruppi acidi degli aminoacidi presenti e l’acidità sviluppata
mediante da alterazioni microbiologiche (formazione di acidi organici quali lattico, acetico ecc..)
L’acidità naturale è data per 2/5 dai gruppi acidi dei fosfati e dall’ acido carbonico presente mentre
per gli altri 2/5 è data dalla caseina (particolar modo dagli a.a. Serina) e dai suoi gruppi amminici a
carattere acido e per 1/5 dalla reazione di over-run.
Over-run in questo caso è una reazione, la seguente:

La reazione di over-run è una reazione lenta.

All’interno del latte abbiamo dei Sali minerali e sono rappresentati soprattutto, per quanto riguarda i
cationi, da calcio, potassio, sodio. Il calcio è uno dei prevalenti.
Per quanto riguarda gli acidi che troviamo all’interno del latte ci dobbiamo soffermare sui fosfati.
Questo perché dal lato degli anioni i fosfati sono quelli prevalenti ma quali sono le specifiche
chimiche a carattere acido nei fosfati presenti nel latte?
N.B: L’acido fosforico è un acido debole.

La seconda equazione è quella prevalente perché il pk 7 è quello piú vicino al pH del latte e quindi
in questo caso (poiché sappiamo dalla legge di Anderson Hasselbalch che il pk è quel particolare
valore di pH per cui corrisponde al 50% la forma salificata e la forma acida) le due fasi coesistono
50-50. E quindi i fosfati nel latte sono presenti sotto forma di biidrogeno fosfato e monoidrogeno
fosfato. Questo per spiegare che il calcio solubile reagisce con queste due specie e forma il fosfato
tricalcico= Ca3(PO4)2. Questa molecola tende a precipitare. La reazione di over-run quindi si va ad
instaurare quando io inizio a titolare (anche se di per se questo equilibrio già esiste nel latte) e
sposto l’equilibrio verso destra perché elimino i H+ e quindi altro calcio reagirà formando ioni H+
fin quando non ci saranno piú biidrogeno fosfato e calcio (reazione esaurita).
Inoltre, quanto piú il nostro latte è ricco di Sali minerali tanti piú ioni H+ verranno rilasciati insieme
al fosfato tricalcico.
N.B: Esistono diverse forme di calcio: calcio ionico, solubile e coniugato.

Le specie chimiche prevalenti sono il diidrogeno fosfato in equilibrio con il monoidrogeno fosfato e
che presentano un pk=7 e rappresentano le specie prevalenti del fosfato. Se noi applichiamo questa
equazione a vari pH, vediamo che in un intervallo di pH (6-8) intorno a 7, abbiamo un 80% in sale.
Ovviamente questo vale anche per tutti gli altri componenti del latte che in questo range di pH
hanno un pk simile a quello del latte. Nell’intervallo di pH 6-7 abbiamo la massima capacità
tamponante, dobbiamo aggiungere molta base. Via via va a diminuire per aggiunta della base.
Se noi andiamo a fare una curva di titolazione dell’acido polifunzionale, nell’intervallo di interesse
il pk:2 e abbiamo il massimo potere tamponante. Quindi per il latte prendiamo in considerazione
tutto ciò che accade in un intervallo di pH 6.5-8.4; ovvero il punto di viraggio della fenolftaleina.
Perché usiamo la fenolftaleina? Se usassimo il blu di bromotimolo, che ha un viraggio a pH7 è
troppo simile a quello del latte e noi ci dobbiamo spostare verso il massimo potere tampone perché
dobbiamo essere sicuri che tutte le specie chimiche sono state neutralizzate e ci siamo allontanati
dal pH7 che è quello del massimo potere tampone.
Diversi casi tecnologici:

Il latte migliore è il numero 2.

Il latte n1 ha un pH sub acido e questo porta a 22D e quindi c’è l’acidità sviluppata dai
microrganismi;
Il latte n2 ha un pH conforme a quello del latte fresco e un’acidità di 22D e questo fa capire che è
più ricco di sostanze a carattere acido provenienti dagli aa delle proteine e i Sali minerali
provenienti dalla composizione minerale;
Il latte n3 ha un pH conforme, ma ha un’acidità più bassa;
Il latte n4 ha un pH conforme, ma un’acidità ancora più bassa;
Il latte n5 è un latte mastitico con pH subalcalino e con presenza di microrganismi Streptococcus
Aureus, Staphylococcus piogenes (specifico delle infezioni della mammella)
Quali specie chimiche titoliamo?

Possiamo titolare l’acido fosforico, gli esteri della serina, l’acido carbonico, i cationi dell’istidina e i
gruppi alfa-ammino.
I gradi Dornic aumentano con l’aumento della concentrazione
Esistono dei test rapidi con blu di metilene per vedere la carica batterica all’interno del latte.
Il potenziale redox del latte bollito si mantiene costante; nel latte molto inquinato tenderà a ridursi a
causa del consumo dell’ossigeno ad opera dei microrganismi.
Quindi si aggiunge formolo al latte, si incuba intorno ai 35°C, per massimo 15 minuti e si va a
vedere la formazione dell’aldeide andando ad aggiungere il blu di metilene, se cìè una
decolorazione rapida, il latte è fortemente inquinato.

È possibile calcolare attraverso la densità il residuo secco. Esso dipende dalla quantità di grasso,
Sali minerali, zucchero e proteine. Influenza la resa di lavorazione nel settore dei formaggi.
La componente grasso è quella più variabile e modificabile.

Aspetti tecnologici:
Il grasso rappresenta la specie chimica a più grandi dimensioni. La distanza media interparticellare
è minore per le caseine e ciò significa che esse tendono ad aggregarsi all’interno del plasma latteo
(tutto ciò che non è grasso) fino ad uno strato limite. C’è uno strato di idratazione ed una carica
netta superficiale che ne impedisce il collasso.
Avendo le caseine un punto isoelettrico di 4.6, a pH7 la carica superficiale è negativa.

Il globulo è caratterizzato da una doppia membrana, quella esterna è più disorganizzata, rispetto a
quella interna. Il grasso è un importante parametro per la resa di caseificazione e per il pagamento
del latte.
La distribuzione del grasso nel globulo non è omogenea. Nel cuore del globulo abbiamo trigliceridi
e digliceridi a basso punto di fusione e a temperatura ambiente si presentano liquidi; verso la
superficie abbiamo trigliceridi e digliceridi ad alto punto di fusione. È fatto in questo modo per
proteggere i grassi fluidi che si trovano all’interno.
Noi possiamo rompere la membrana per far avvenire il fenomeno di aggregazione per estrarre
crema, panna o per fare il burro. Il globulo di grasso va incontro ad alterazioni, quindi può essere
disgregata.
La pastorizzazione porta ad una disgregazione della struttura della membrana, si rompe e il grasso è
attaccabile. Il raffreddamento porta a rendere solidi anche i grassi interni e c’è un aumento di
volume con rottura della membrana.
Abbiamo interazioni tra la membrana e le caseine e sieroproteine, perché attraverso la
pastorizzazione creiamo degli addotti tra la k-caseina e la beta lattoglobulina che posso formare dei
complessi con la membrana.
C’è anche la presenza di enzimi che possono iniziare l’idrolisi della membrana.
Le alterazioni portano anche difetti di gusto e di aroma.

La membrana esterna è più disorganizzata, rappresentato da sfaldamento dell’epitelio della

ghiandola mammaria ed una più organizzata caratterizzata da lipidi polari da mono e digliceridi
degli acidi grassi con una parte polare esposta verso il plasma latteo e una apolare all’interno del
globulo. Fanno parte di questa membrana i fosfolipidi: Un fosfolipide è caratterizzato da un
glicerolo esterificato con 2 acidi grassi e in posizione 3 lo ione fosfato legato alla colina ed a un
altro acido grasso. Fanno parte anche gli steroli
La somma di tutti gli acidi grassi saturi è del 65-67%. Gli acidi grassi, assemblati, formano i
trigliceridi.
Abbiamo famiglie di trigliceridi. Questo è un cromatogramma del latte vaccino.
La dicitura TG C52 sta a indicare il numero totale di atomi di carbonio presenti in quel trigliceride.
Esclusi i 3 atomi di glicerolo, che sono in comune per tutti
Una trioleina o tristearina fanno capo alla famiglia C54; nel picco C52 possiamo avere una di oleil
palmitina o una tripalmitina o una oleil-palmitil-stearil; nel picco C24 abbiamo acidi a catena corta,
ad esempio la tricaprina.
Il grasso del latte è il più complesso tra tutti.
Nel caso dei grassi vegetali il cromatogramma è spostato verso la parte finale, dal C48 in poi.

Nel caso dell’affioramento, se lasciamo a T ambiente il latte, il globulo di grasso interagisce,

mediante le agglutinine presenti nel siero mediante un ponte, con altri globuli per formare una
massa più facilmente estraibile. Anche i metalli, il rame, possono avere un effetto ossidante molto
forte per l’irrancidimento dei grassi. Portano ad un aumento degli idroperossidi (prodotti orimar9 e
poi alla formazione di aldeidi e chetoni per beta ossidazione degli acidi grassi.
Il burro è il prodotto più saturo con un 65% di grassi saturi.
Il numero di iodio si utilizza per stimare la quantità di acidi insaturi presenti in un grasso. È una
reazione sito-specifica. Attacca i doppi legami, maggiore è la quantità di iodio che attacca quella
matrice grassa, maggiore è il grado di insaturazione.
Il lardo è un grasso proveniente dal maiale, nella zona dorsale. A temperatura ambiente è solido.
Il burro a temperatura ambiente si presenta con un punto di scorrimento, si forma una fase liquida in
presenza di una fase solida. Perché accade ciò? Perché esso è caratterizzato da acidi grassi a catena
corta e media che sono basso bollenti e non interagiscono in maniera forte con i legami ad H e le
forze di Van der Waals tra i diversi trigliceridi.
A differenza della palma che è composto da acidi grassi a lunga catena e perciò è solido a
temperatura ambiente
ALTERAZIONI DEI GRASSI

In presenza di ossigeno e danno luogo a chetoni per decarbossilazione. Gli alfa-chetoacidi sono
molto reattivi e liberano anidride carbonica e formano i chetoni che hanno un impatto odoroso
molto off.

Abbiamo la formazione degli idroperossidi, tramite formazione dei perossidi.

La qualità degli acidi grassi è uguale, ma cambia la quantità. Nel caso del latte bufalino abbiamo un
picco maggiore per i C50-C52, mentre per quello di vacca un picco per i C36-C38.
Abbiamo una distribuzione bimodale, un picco a C38 e uno a C50 in ambo i casi.

COME SEPARIAMO I GRASSI?

Affioramento spontaneo tramite la legge di Stokes (diametro, densità latte e grasso e viscosità latte).
L’affioramento reale è più veloce perché le agglutinine formano ponti tra i globuli e quindi avremo
un coagulo di affioramento maggiore; infatti, la velocità aumenta col quadrato del diametro del
globulo di grasso.
Con l’affioramento spontaneo abbiamo un quantitativo di grasso al 20 al 30% massimo.
Svantaggi: le temperature dei mesi invernali fanno avvenire l’affioramento lentamente. Tempi
lunghi portano all’acidificazione del latte e dà luogo ad una panna acida.
Per centrifugazione

Abbiamo una panna dolce e abbiamo una concentrazione in grasso dal 35 al 70% e ciò dipende
dalla velocità della centrifuga, dall’angolo di rotazione.
BILANCIO DEL GRASSO

Attraverso la scrematura otteniamo un latte parzialmente scremato con una % in grasso dal 1.5 al
max 2.5%. Possiamo ottenere anche una crema con una % in grasso maggiore del 20%. Da questa
attraverso la burrificazione otteniamo il burro con una concentrazione dell’82% minimo.
Se il latte intero o quello parzialmente scremato lo mandiamo alla caseificazione, otteniamo un
formaggio con una % del 42-50% sulla sostanza secca. Come sottoprodotto otteniamo il siero che
ha una piccola quantità di grasso. Minore è il grasso nel siero, maggiore è la resa di caseificazione.
Dove per resa intendiamo i kg di formaggio ottenuto/ kg di latte usato *100.
Se il latte intero viene totalmente scremato otteniamo un latte magro con un max di 0,2% in grasso
ed una crema con un 30-40% in grasso.
La componente azotata dà il valore nutrizionale del prodotto (per il latte vaccino è 3,2-3,5%) e varia
in base alla varietà della specie. Le proteine sono importanti dal punto di vista tecnologico perché
influenzano la resa di caseificazione, insieme al grasso. Sono importante perché influenzano le
proprietà visco-elastiche e perché partecipano alla preparazione di altri prodotti (ad esempio le siero
proteine nei prodotti da forno). L’80% è formato da caseine e il 20% da siero proteine, fatta 100 la
composizione delle proteine nel latte.
La caseina è un aggregato eteroproteico fosforilato, è una proteina aggregata da 4 frazioni proteiche
alfa s1, alfa s2, beta e kappa. La gamma caseina proviene dalla parziale idrolisi dalla beta, la
lambda proviene dalla alfa s1.
Alfa s indica che quella proteina è sensibile al calcio e lo sono perché nella loro composizione
amminoacidica presentano il maggior numero dell’amminoacido serina che porta il gruppo fosfato
dove quest’ultimo lega il calcio e si formano cluster di fosfato tricalcico che non fanno altro che
tenere insieme le submicelle. Più submicelle formano la micella caseinica e la macromolecola
caseina è fatta da circa 10^4 submicelle che sono tenuti insieme da legami Hz e ponti fosfato di
calcio.
Il latte bufalino e caprino presentano concentrazioni molto importanti di proteine, quello bufalino
un 4%, l’ovino un 5%.
Come determiniamo le proteine?
Questa titolazione ci dà info veloci sulla qualità del campione (il kjeldahl è il metodo ufficiale).
Sullo stesso campione di latte dopo che abbiamo fatto la titolazione per l’acidità, arrivati al punto di
viraggio della fenolftaleina, si aggiunge l’aldeide formica che forma degli addotti con gli
amminoacidi e si genera H+. Quindi il pH ritorna in ambiente sub-acido e torniamo in ambiente
acido, facendo una seconda titolazione per gli ioni H+ liberati dalla reazione dell’aldeide formica,
consumando una certa quantità di NaOH N/4 il volume consumata darà in maniera diretta la
concentrazione di proteine, xes consumi 3,2ml di idrossido? La concentrazione sarà del 3,2% per
100ml di latte
Le sostanze azotate che compongono le submicelle sono quattro sostanziali forme proteiche ed il
rapporto interno tra alfas1:alfas2:beta:kappa è 3:1:3:1
La proteina a più alto numero di amminoacidi è la beta con 209 aa, quella più piccola è la k con 169
aa ed è anche l’unica glicoproteina che partecipa alla costituzione della submicella
L’intera micella è chiamata fosfocaseinato di calcio, è sensibile all’azione di acidi e della
chimosina (trasforma il fosfocasinato di calcio in para fosfocaseinato di calcio). La forma
geometrica più simile a questa forma micellare è la forma sferica e queste forme sferiche presentano
un cuore idrofobico e una corona circolare idrofilica che si interfaccia con il plasma lattico che è
ricco di acqua. In sospensione intercolloidale abbiamo queste macromolecole che si mantengono in
sospensione mediante questo strato protettivo attorno alla corona idrofilica la quale corona idrofilica
tra le quattro caseine che abbiamo quella più polare è la k caseina che è glicosilata.

Osserviamo i ponti salini (fosfato tricalcico), ma anche forze di Van Der Waals e legami a idrogeno
che partecipano alla formazione della micella caseinica formata da circa 10^4 submicelle
I filamenti in figura sono la parte glicosilita della k caseinica, quindi la parte più idrofilica della
micella, che si interfaccia con il plasma latteo-
Sebbene la beta abbia il maggior numero di aa, L’alfa s2 ha il più grande PM ed è più sensibile al
calcio rispetto alla alfas1 perché ha un maggior numero di gruppi fosforilati (circa 13 serine che
legano i gruppi fosfati rispetto alla alfas1 che ha circa 8-9 amminoacidi serina).
L’alfas2 è più sensibile allo ione calcio rispetto alla alfas1 perché ha un maggior numero di serina
fosforilata dove il gruppo fosfato è legato al calcio.
La più idrofobica è la beta caseina, quindi il cuore è formato prevalentemente da beta ed alfa.
L’unica glicoproteina è la k caseina e insieme alla alfas2 presentano amminoacidi solforati (come
cisteina). Soltanto nella s2 possiamo formare legami S-S e formare la cistina.
La chimosina è l’enzima estratto dal quarto stomaco dei vitelli lattanti ed attacca il legame 105-106
(fenilalanina-metionina) della k caseina .
Parametri tecnologici che modificano la struttura in equilibrio metastabile (perché abbiamo
in sospensione colloidale le micelle caseiniche che sono molto sensibili a parametri ext
tecnologici che possono disturbare l’equilibrio e provocare gelificazione o precipitazione)
Se consideriamo la struttura terziaria della submicella tenuta sottoforma sferica (con cuore
idrofobico ed esternamente ci sono i gruppi fosforici e la parte polare della k caseina) possiamo
avere una struttura a spaghetto, molto filamentosa che non ha una struttura terziaria o quaternaria e
viene alterata dall’azine degli acidi: diminuendo il pH, l’equilibrio metastabile viene alterato per
sostituzione dello ione calcio interno alla struttura micellare ovvero il calcio colloidale, dove questo
in ambiente acido si sposta verso calcio solubile e quindi calcio ionico. Lo ione H+ si sostituisce
nella micella al posto dello ione calcio e quindi abbiamo questa struttura meno stabile.
Secondo effetto, sappiamo che la caseina a pH 6.6 è lontana dal suo punto isoelettrico (carica netta
neutra superficiale), quindi ha una carica netta negativa. spostandoci fra 6.6 a 6,2 fino ad arrivare a
4,6 andiamo ad annullare la carica superficiale negativa della caseina e quindi abbiamo
l’avvicinamento delle micelle e l’aggregazione proprio perché queste micelle caseiniche non si
respingono più
Terzo effetto dell’ambiente acido: lo strato di solvatazione che circonda la micella, se minore è la
carica netta superficiale, minori sono le molecole d’acqua di idratazione perché minori sono i
legami ad idrogeno e quelli di van Der Waals quindi l’acqua non protegge più le micelle che
tenderanno a precipitare fino ad arrivare a pH di 4,6 dove collassano completamente
Cosa succede se il latte viene riscaldato? T>70°C
Per riscaldamento: Si forma un addotto tra La beta lattoglobulina e la k caseina per denaturazione
termica della betalattoglobulina che genera un problema tecnologico. Se si forma questo addotto
viene mascherato il legame 105-106 dall’azione dell’enzima chimosina e quindi questo latte trattato
termicamente (in maniera anche drastica) se viene sottoposta a coagulazione enzimatica, l’enzima
non riesce ad avere un attacco facile. Abbiamo un impedimento sterico della chimosina sulla k
caseina. I latti trattati con trattamenti spinti, hanno più difficoltà ad essere coagulati (è un problema
per la preparazione di formaggi)
L’altra azione che abbiamo è creare uno squilibrio sugli equilibri del Calcio
Il calcio ionico (Ca2+) è in equilibrio con il calcio solubile e il calcio colloidale.
In questo equilibrio lo ione calcio, in generale i fosfati e carbonati di calcio, si comportano in
maniera inversa rispetto agli altri Sali quando > la T. Il fosfato e carbonato di calcio con l’aumento
della T tendono a precipitare e quindi insolubilizzarsi. Quindi se maggiore è la T l’equilibrio del
calcio ionico passa a calcio solubile (citrati di calcio e carbonato di calcio) per poi andare al calcio
colloidale (più calcio entra nella struttura micellare), Se aumenta la concentrazione di calcio
colloidale, l’equilibrio interno alla micelle dovuto ai ponti fosfati di calcio viene ulteriormente
alterato ed > le forze intermolecolari e si formano dei cluster più forti  la micella caseinica si
destabilizza tentando di partecipare perché ci sono questi forti legami che portano alla formazione
di questi aggregati ad alto peso molecolare che portano alla gelificazione e quindi un collasso.
Noi possiamo precipitare le proteine dal latte attraverso:
1) Aggiunta di acidi si forma un gel demineralizzato cioè praticamente lo ione H+ si
sostituisce allo ione calcio ed abbiamo la precipitazione di un gel senza calcio e magnesio e
minerali che partecipano alla formazione della micella caseinica
2) Aggiunta di Sali: il cloruro di sodio elimina lo strato di solvatazione esterno della k caseina,
si può sostituire allo ione calcio e quindi generare anch’esso un collasso della micella
caseinica per perdita dello strato di solvatazione e perdita della carica netta superficiale
3) Aggiunta di chimosina: generando dal fosfocaseinato di calcio il parafosfocaseinato di
calcio: un coagulo mineralizzato poiché il calcio non viene eliminato dalla struttura ed
abbiamo un gel mineralizzato rispetto al coagulo demineralizzato per via chimica.
Questi sono i tre parametri su cui possiamo agire per destabilizzare la micella caseinica,
precipitare le proteine del latte ed ottenere vari prodotti: formazione yogurt dove raggiungiamo
un pH in cui si forma un coagulo, produzione di formaggi (tutt’ora non esiste non esiste una
classificazione dei formaggi) agendo su T, acidi, enzimi o i Sali ( i vari parametri che mi possono
dare luogo ai vari parametri.
Nella micella caseinica oltre le caseine troviamo minerali, acqua ed enzimi

Le siero proteine (20%) si trovano quasi in soluzione vera (tra dispersione colloidale e soluzione
vera) nel plasma latteo nel siero che presenta acqua, zucchero (lattosio, glucosio), sostanze minerali
e tracce di proteine (x es caseina)
Lo strato di idratazione ext mantiene in sospensione colloidale la macromolecola (submicelle tenute
insieme da cluster di calcio). Il cuore è idrofobico dove la beta-caseina è concentrata all’interno

Gli zuccheri che troviamo nella k caseina sono: galattosio, galattosamina e acido acetilneuraminico
che partecipano alla struttura polare della k-caseina.
La sensibilità allo ione calcio è per l’alfas2 mentre la sensibilità alla chimasi o chimosina è per la
kappa caseinica. I tipi di legami che si formano tra le varie forme di caseinica (idrofobici, per
esempio, alfas1 e legami elettrostatici quindi legami H soprattutto per alfas2)
199 aa nell’alfa s1 e abbiamo 9 serine. Ci sono varianti genetiche che possono dare problemi di
caseificazione perché sostituendo amminoacidi può cambiare la struttura micellare e quindi ci
possono essere problemi per l’attacco dell’enzima
L’alfa s2 presenta 12-13 gruppi fosforici legati all’aa serina. Ha 207 aa ed è più polare della s1,
presenta 2 aa di cisteina ed è la più sensibile allo ione calcio proprio per la presenza dei gruppi
fosforici legati alla serina.

La beta ha un più alto numero di aa (209), presenta 3 varianti ovvero a b c per sostituzione di
alcuni aa ed è quella più idrofobica. I legami idrofobici per essere tenuti insieme questi legami
abbiamo bisogno di molta energia quindi se abbiamo un latte a 25°C e viene raffreddato a 5°C
succede che siccome la T diminuisce i legami idrofobici diventano più deboli e la beta caseina tende
a solubilizzarsi e quindi passare dalla forma micellare a quella solubile e diventa solubile a bassa T.
Se il latte viene raffreddato, con la solubilizzazione della beta caseina, la micella tende a
destabilizzarsi e se perdiamo parte di questa caseina nel siero perderemo resa di caseificazione se
questo latte prima della caseificazione non viene riportato a T ambiente per ristabilire l’equilibrio
della beta caseina che si solubilizza a bassa T e quindi permettere alla beta caseina di ritornare nella
struttura micellare. Infatti, il latte fa una sosta prima della caseificazione se è stato tenuto molto
tempo per 5-6h a T di 20-25°c per ristabilire l’equilibrio.
La k caseina ha 169 aa ,è la più piccola, contiene due cisteine e un solo gruppo fosforico. È la sola
glicoproteina, la più idrofila. Si pone all’esterna della micella caseinica. È il substrato principale
della chimosina il cui attacco è il legame 105-106 fenilalanina-metionina
Quando rompiamo tale legame, la micella viene destabilizzata in pochissimo tempo, perde il suo
strato di idratazione, la micella destrutturate tende ad aggregarsi, forma un gel e precipita. Da questa
reazione esce fuori il CMP (caseino macropeptide) o GMP (glicomacropeptide) quindi la porzione
zuccherino cioè da 106 a 169 viene persa nel siero perché zuccherina e quindi idrofila.
CMP perché si genera dal processo di caseificazione o GMP perché è la porzione zuccherina che
viene persa nel siero
Per quanto riguarda le principali caratteristiche di queste 4 proteine
Il punto isoelettrico è molto variabile, ma mediamente è un 4.6 (caseine)
Le proteine del siero hanno un punto isoelettrico intorno a 5.
Quando abbassiamo il pH per aggiunta di acidi, notiamo anche sulle siero proteine una
precipitazione; quindi, quando effettuiamo una coagulazione acida, insieme alla caseina precipitano
anche le sieroproteine
La solubilità
L’aggiunta di acidi ha una prevalente azione sulle caseine
Il riscaldamento denatura le sieroproteine (80°C) abbiamo l’addotto betalattoglobulina e k-caseina
generando una alterazione della micella caseinica.
L’aggiunta di acidi forti (trifluoroacetico o tricloacetico quindi acidi forti) destabilizza tutte le
proteine,
L’aggiunta dell’enzima è prevalente sulla caseina
L’aggiunta di Sali, soluzioni sature di Sali (Nacl o solfato di ammonio) generano precipitazione
sito-specifiche
L’aggiunta di solfato di magnesio (MgSO4) oltre ad avere una azione sulle caseine ha una azione
pure sulle sieroproteine. E’ possibile separare le sieroproteine dal latte con aggiunta di solfato di
magnesio che ha un elevato potere idratante quindi elimina lo strato di idratazione e può provocare
un affioramento delle sieroproteine. Per la preperazione della ricotta oltre ad agire sul trattamento
termico che denatura le sieroproteine, possiamo aggiungere pure un sale disidratante ovvero il
solfato di magnesio.
La porzione azotata non proteica è un 5% e ci riferiamo all’ammoniaca, all’urea ad aa semplici.
Confronto tra siero proteine e caseine

Le siero proteine sono oligomeri quasi in soluzione vera. Le sieroproteine Non presentano
fosforilazione e non hanno legami con lo ione calcio, non sono glicosilate, sono stabili a pH e non al
trattamento termico, possono essere ottenute pure per filtrazione (ultrafiltrazione).

CHIMISMO DELLA COSTRUZIONE DELLA MICELLA:

Se pensiamo alla caseina come la presenza di monomeri (alfas1, alfas2, beta e kappa) se mettiamo
questi monomeri e li mettiamo a pH di 6,7 formano polimeri ed in presenza di un catione
monovalente per esempio il sodio iniziano a formare dei complessi. Se invece noi siamo in presenza
solo di un catione bivalente (calcio) formano aggregati micellari imperfetti. Se in presenza di
cationi bivalenti, fosfati e citrati noi formiamo la micella complessa (quindi monomeri (ambiente
subneutro) formiamo polimeri (in presenza di un catione monovalente)  complessi (con calcio)
micelle imperfette (insieme a fosfati e citrati)  struttura perfetta. Così si crea in laboratorio
partendo dai monomeri
La struttura può essere compatta o rilassata in funzione se abbiamo formazione legami stabili con
calcio, fosforo, citrati in maniera proporzionale e stechiometrica
DESTABILIZZAZIONE MICELLA CASEINICA:
Noi possiamo agire sull’ambiente acido. L’acidificazione del latte provoca la demineralizzazione
della micella caseinica. Il fosfocaseinato (sottoforma micellare) in ambiente acido, con presenza di
acido lattico (è un acido con 3 carboni ed un solo gruppo acido). Se il latte subisce una
fermentazione lattica, avvicinandosi a pH di 5,5-5,6 inizia la demineralizzazione e formazione di un
gel fino ad arrivare a pH di 4,6 dove lo ione H+ si sostituisce completamente allo ione calcio con la
formazione di un gel demineralizzato. Abbiamo la formazione della caseina insolubile
demineralizzata.
Cosa fa il fosfato tricalcico in presenza di acido lattico che viene formato dai microrganismi (o lo
aggiungiamo noi dall’ext) e quindi il fosfato tricalcico in ambiente acido si libera dalla micella
caseinica perché sostituito dallo ione H+, passa dalla forma colloidale a quella solubile e si forma il
lattato di calcio ed il fosfato monocalcico. Queste sono le reazioni che avvengono in ambiente acido
Coagulazione enzimatica avviene per aggiunta di chimosina dall’esterno che è sito specifica, ma
possiamo usare anche altre peptidasi o aspartato-proteinasi di origine microbica o enzimi
proveniente dal mondo vegetale per esempio carciofo. La chimosina è sitospecifica quindi il
fosfocaseinato di calcio in sospensione colloidale con il caglio (estratto dell’abomaso purtificato)
genera una destabilizzazione provocando la formazione del parafosfocaseinasto di calcio e GMP (o
CMP) detto peptone proteoso solubile

Il paracaseinato di calcio perdendo il suo strato di idratazione e perdendo la parte solubile ed

idrofila precipita insieme alla altre submicelle destabilizzate (si forma un gel compatto).
Se lasciamo il latte crudo a T ambiente succedono una serie di modificazione:
affioramento crema, formazione di un coagulo perché i microrganismi fermentativi portano alla
produzione di acido lattico che interviene sulla micella caseinica, se l’acidificazione va avanti arriva
al punto isoelettrico con formazione del coagulo.
La reazione enzimatica può essere suddivisa in 3 sotto reazioni.
1. Aggiunta di caglio che ha una forza. Si parla di forza del caglio 80000 o 50mila parti di latte.
Dobbiamo dosare bene il calcio perché se ne mettiamo una quantità inferiore abbiamo dei tempi
di coagulazione lunghi e quindi non tutta la caseina viene destabilizzata. Se ne mettiamo troppo
possiamo creare ulteriori idrolisi non sito-specifiche (da parte di altri enzimi di questo estratto
enzimatico che non è solo chimosina. La chimosina è circa 80% ma abbiamo pure 20% di
pepsina) che hanno un’azione random e rompono vari legami. Possiamo perdere vari peptidi nel
siero e diminuire la resa di caseificazione
2. Se il latte viene mantenuto a T adeguata in modo che la caseina destabilizzata inizi ad
aggregarsi e formare un gel (abbiamo bisogno di una T elevata, pH adeguato perché pH
troppo acido demineralizziamo troppo la struttura micellare e queste micelle destabilizzate
per aggregarsi e formare un gel devono formare questi legami intermicellari e quindi c’è
bisogno di una minima concentrazione di calcio ionico di circa 80ppm. Non essendoci più il
glicomacropeptide i ponti calcio tendono a formare ponti calcio con la micella destabilizzata
e si forma un gel.
3. Le forze intermolecolari sono + consistenti e c’è l’azione di altri enzimi fino ad avere il
collasso generale ed una massa + compatta che sedimenta. SI FORMA LA CAGLIATA
OVVERO UN CONCENTRATO PROTEICO E GRASSO perché NELLA
SEDIMENTAZIONE SI TRASCINA Giù INEVITABILMENTE GRASSO E MINERALI.

VARIE FASI DELLA COAGULAZIONE DEL LATTE:

partiamo dal latte, aggiungiamo caglio quindi si forma nella seconda fase il gel (T, pH e calcio
solubile adeguato). Se prolunghiamo la presenza del latte a T adeguata osserviamo sineresi o spurgo
e se il fenomeno proteolitico avanza ancora di più, si espelle il siero (liquido giallo-verde) la
cagliata si contrae, perdiamo acqua ed otteniamo un coagulo contratto detto cagliata.
La fase primaria (o enzimatica) dipende dalla proporzione relativa delle caseine 3:1:3:1 e se questa
proporzione viene variata da varianti genetiche l’attacco dell’enzima è più debole o forte ed avremo
nel siero la perdita di peptoni e peptidi a vari pesi molecolari (resa inferiore).
La fase di coagulo e sineresi è influenzata soprattutto dalla concentrazione dello ione calcio, dalla
concentrazione della caseina che determina la consistenza del coagulo.
La fase di contrazione e sineresi (ultima fase) è influenzata molto dalla presenza del fosfato
colloidale che dà luogo alla formazione di ponti compatti e maggiore espulsione di siero

CONFRONTO TRA COAGULO ACIDO ED ENZIMATICO:

Per la modificazione della struttura primaria della caseina non c’è nel coagulo acido a differenza di
quello presamico con trasformazione in parafosfocaseinato di calcio con liberazione di CMP.
La coagulazione presamica avviene già a pH tipico del latte quindi possiamo coagulare il latte a pH
normale, quella acida invece dobbiamo arrivare a pH isoelettrico (già a pH di 5 abbiamo
coagulazione delle sieroproteine).
Il coagulo acido è molto friabile perché è demineralizzato e non c’è calcio e magnesio, mentre ha
proprietà visco-elastiche il coagulo presamico. La presenza di minerali nel coagulo dà una struttura
+ viscoelastica (pensa alla mozzarella).
Elevata consistenza e sineresi per il coagulo enzimatico.
ESERCIZIO
Se abbiamo una polivalente da 30q (il prof chiede cos’è la polivalente ma nessuno lo sa  cerca).
Se noi abbiamo 30 quintali di latte e viene portato a T di azione degli enzimi, 37°C e a ph regolare.
Quanto enzima ci vuole?
Se noi valutiamo la forza 1:80000. Significa che una parte di caglio possiamo coagulare 80000 parti
di latte. Ad esempio, 1ml di caglio coagula 80000ml di latte.
30q sono 3000L di latte
1ml: 80L= x: 3000L
X= 37,5 mL di caglio

Partiamo dal latte, aggiungiamo il caglio abbiamo la formazione di gel ad una determinata T e pH
idoneo
Dalla sineresi si espelle il siero, la cagliata si contrae e perde acqua e otteniamo un coagulo
contratto.
La fase primaria dipende dalla proporzione relativa delle caseine, se viene modifcata l’attacco
dell’enzima subisce variazioni abbiamo perdite di resa.
La fase di coagulo e sineresi è influenzata dalla concentrazione di ione calcio
La fase secondaria dalla concentrazione della caseina che va a influenzare la consistenza del
coagulo.
La fase di contrazione e sineresi è influenzata dalla presenza del fosfato colloidale perché dà la
formazione di ponti più compatti.
Coagulo acido non abbiamo una variazione strutturale della caseina, a differenza del coagulo
presamico dove abbiamo la trasformazione in paracaseinato di calcio e CMP
Il coagulo acido ha una struttura friabile poiché è de mineralizzato, il coagulo presamico ha una
consistenza visco-elastica
Elevata sineresi e consistenza nel coagulo enzimatico