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Patologie epatiche

by iliya rucsineanu

Marcatori :
 AST (Aspartato Amino Transferasi ) : VALORI Norma ; 13-31 U/L
L’aspartato amino transferasi (AST) è un enzima che si trova nelle cellule dell’organismo ma più che
altro nel cuore e nel fegato, e in minor concentrazione, in reni e muscoli. In individui sani, i livelli di
AST nel sangue sono bassi. Quando il fegato o i muscoli sono danneggiati, l'AST viene rilasciata nel
sangue. Ciò rende l’AST un utile marcatore di danno epatico. L’AST però non è specifica per il fegato
e può aumentare anche in patologie che colpiscono altre parti dell’organismo.
L’AST è di solito richiesta insieme all’alanina amino transferasi (ALT). Sia la concentrazione dell’ALT
che quella dell’AST di solito aumentano tutte le volte che il fegato viene danneggiato. Il rapporto
AST/ALT può essere calcolato per distinguere tra le cause e la gravità del danno epatico e per
discriminare tra danno epatico e danno cardiaco o muscolare.

 ALT (Alanina Amino transferasi) : VALORI Norma ; 12-40 U/L


L’Alanina amino transferasi (ALT) è un enzima che si trova principalmente nelle cellule del fegato e
del rene; quantità molto minori si ritrovano anche nel cuore e nei muscoli. Negli individui sani, i
livelli di ALT nel sangue sono bassi. Quando il fegato è danneggiato, l'ALT viene rilasciata nel
sangue, solitamente prima che sintomi più evidenti di danno epatico, come l'ittero (pelle e occhi
gialli), possano apparire. Sia la concentrazione dell’ALT che quella dell’AST di solito aumentano
tutte le volte che il fegato viene danneggiato, anche se l’ALT è più specifica per il fegato e, in alcuni
casi, può essere l’unica delle due che aumenta.
 Ygt (gamma glutamil transferasi,GGT) VALORI Norma ; M: 11-72 U/L F : 7-38 U/L
Gamma- glutamil transferasi è un enzima che si trova in molti organi come rene, cistifellea, milza e
pancreas. Insieme a questi, il fegato è una fonte di GGT che viene riversata nel sangue. Questo
esame misura la concentrazione di GGT in un campione di sangue.
La GGT è aumentata nella maggior parte delle patologie che causano danno al fegato o alle vie
biliari. Di solito, la GGT è presente in basse concentrazioni, ma quando il fegato è danneggiato, può
aumentare. La GGT è di solito il primo enzima epatico che aumenta nel sangue se uno dei dotti che
trasposta la bile dal fegato all’intestino si ostruisce, ad esempio per un tumore o un calcolo. Per
questo, è l’enzima epatico più sensibile nel determinare problemi alle vie biliari.
Però la GGT non è molto specifica e non è utile nel differenziare tra le varie cause di danno epatico
perché si alza in vari tipi di malattie del fegato, come il cancro e le epatiti virali così come in altre
patologie non- epatiche tipo la sindrome coronarica acuta.
Per questa ragione l’uso della GGT è controverso e le linee guide pubblicate dalle associazioni
statunitensi National Academy of Clinical Biochemistry e American Association for the Study of
Liver Diseases non ne raccomandano l’utilizzo in routine. Queste linee guida mettono però in
evidenza l’importanza dell’esame nel determinare la causa di un aumento di fosfatasi alcalina (ALP),
un altro enzima che si trova nel fegato.
Sia la GGT che l’ALP sono aumentate nelle patologie epatiche, ma solo l’ALP aumenta anche nelle
malattie dell’osso. Perciò, la GGT può essere usata come follow-up di un rialzo di ALP per capire se
questo risultato sia dovuto al fegato o alle ossa.
Le concentrazioni di GGT a volte aumentano dopo il consumo di anche piccole quantità di alcol. I
livelli più alti si trovano di solito nei bevitori cronici (molto più alti rispetto a chi beve 2-3 bicchieri al
giorno o a chi beve occasionalmente). La GGT può essere utilizzata per valutare il paziente per
l’abuso d’alcol acuto o cronico.

Fa (Fosfatasi alcalina, ALP) VALORI Norma ;75 -220 mU/L
La fosfatasi alcalina (ALP) è un enzima che si trova in diversi tessuti dell’organismo, inclusi fegato,
ossa, reni, intestino e placenta delle donne in gravidanza. Nelle cellule ossee ed epatiche c’è la
quantità più alta di ALP. Questo esame misura la concentrazione di ALP nel sangue.
Nel fegato, ALP si trova nelle cellule che rivestono i dotti biliari, tubuli sottili che trasportano la bile
dal fegato all’intestino, dove aiuta a digerire i grassi. L’ALP ossea è prodotta da cellule speciali
chiamate osteoblasti, coinvolte nella formazione dell’osso. Ogni tipo di tessuto produce forme
diverse di ALP, che prendono il nome di isoenzimi.
Concentrazioni elevate di ALP nel sangue sono di solito causate da malattie epatiche o ossee. Se
uno o più dotti biliari sono bloccati, la quantità di enzima nel sangue aumenta molto. Nel carcinoma
epatico, nella cirrosi, nell’epatite e durante l’uso di farmaci tossici per il fegato, si assiste invece ad
un blando rialzo di ALP. Ogni condizione che provoca un’eccessiva formazione ossea, incluse
malattie come il morbo di Paget, può aumentare la concentrazione di ALP. I bambini e gli
adolescenti di solito hanno concentrazioni più alte di ALP in circolo perché le ossa sono ancora in
crescita. Per questo, l’esame va interpretato usando valori di riferimento (valori normali) diversi per
bambini e adulti.
E’ possibile distinguere tra le varie forme (isoenzimi) di ALP prodotte dai differenti tipi di tessuti
nell’organismo. Quando non è evidente da segni e sintomi se la fonte di ALP sia epatica o ossea,
deve essere eseguito un altro test per capire quale tipo di isoenzima risulta aumentato nel sangue.
 LDH (Lattato Deidrogenasi) VALORI Norma ; 240-520 U/L
La lattico deidrogenasi (LDH) è un enzima coinvolto nella produzione di energia presente in tutte le
cellule dell’organismo, con concentrazioni più alte a livello del cuore, del fegato, dei muscoli, dei
reni, dei polmoni e delle cellule del sangue; anche i batteri producono LDH. Questo esame misura la
concentrazione di LDH nel sangue o in altri fluidi corporei.
LDH nel sangue
Solo una piccolo quantità di LDH è misurabile nella porzione liquida del sangue (siero o plasma).
L'LDH è rilasciato dalle cellule nel siero quando sono danneggiate o distrutte. Si tratta perciò di un
marcatore non specifico della presenza di danno tissutale. Di per sé non può essere usato per
determinare le cause o la localizzazione del danno; tuttavia può essere usato insieme ad altri esami
del sangue come supporto nel valutare e/o monitorare patologie (ad esempio tumorali, del sangue
e/o del fegato) che portano a danno tissutale.
LDH negli altri liquidi biologici
A volte in seguito ad un danno, un’infiammazione o un’infezione in una specifica parte
dell'organismo (come encefalo, cuore o polmoni), si assiste all'accumulo dei fluidi biologici o alla
variazione della loro composizione. La concentrazione di LDH presente nei fluidi può essere utile
per determinare la causa di tale accumulo. Per esempio l’LDH è tipicamente alto nel liquor di
pazienti affetti da meningite batterica. Il test dell’LDH può essere usato, insieme ad altri esami, per
capire se l’accumulo di liquido (ad esempio intorno al cuore, ai polmoni o nella cavità addominale)
è dovuto ad un danno o ad un’infiammazione (essudato) o ad uno squilibrio di pressione all’interno
dei vasi e della concentrazione di proteine nel sangue (trasudato).
 Colinesterasi VALORI Norma ; 3-7.5 U/L
Le colinesterasi sono un gruppo di enzimi deputati al corretto funzionamento del sistema nervoso.
Esistono due tipi di colinesterasi: (1) acetilcolinesterasi, presente nei globuli rossi e nelle cellule di
polmoni, milza, terminazioni nervose e materia grigia dell'encefalo, e (2) pseudocolinesterasi
(butirrilcolinesterasi), presente nel siero e nel fegato, muscolo, pancreas, cuore e materia bianca
dell'encefalo. Il test della colinesterasi misura l'attività di questi enzimi.
L'acetilcolinesterasi è coinvolta nella trasmissione degli impulsi nervosi, degradando l'acetilcolina,
una sostanza chimica implicata nella trasmissione nervosa. La diminuzione dell'attività
dell'acetilcolinesterasi, comporta l'accumulo di acetilcolina in corrispondenza delle terminazioni
nervose. Ne consegue l'iperstimolazione delle innervazioni presenti nei tessuti e negli organi
interessati. La pseudocolinesterasi invece è coinvolta nel processamento e metabolismo dei
farmaci.
I motivi principali per i quali questi enzimi vengono misurati sono:
Esposizione a pesticidi organofosfati. Gli insetticidi contenenti gli organofosfati inibiscono la
colinesterasi e la pseudocolinesterasi. I sintomi possono essere gravi, in caso di esposizione acuta ai
pesticidi, o possono manifestarsi progressivamente, in caso di esposizione cronica. I pesticidi
possono essere assorbiti nell'organismo in seguito a ingestione, inalazione o contatto con la pelle.
La misura dell'attività dell'acetilcolinesterasi eritrocitaria o della pseudocolinesterasi sierica,
possono essere richieste in caso di sospetto avvelenamento acuto o in persone esposte ai pesticidi
per motivi professionali (ad esempio le persone impiegate in aziende agricole o industrie chimiche).
Carenza ereditaria di pseudocolinesterasi. Alcune persone soffrono di una forma ereditaria di
carenza di pseudocolinesterasi, dovuta alla presenza di una variante genetica di questo enzima. La
pseudocolinesterasi è implicata nel metabolismo della succinilcolina, una sostanza miorilassante
utilizzata frequentemente negli interventi chirurgici. Le persone carenti di pseudocolinesterasi,
possono manifestare effetti prolungati dell'attività del farmaco, con paralisi muscolare prolungata e
apnea. Inoltre, le persone omozigoti per questa variante, possono manifestare una sintomatologia
più grave rispetto alle persone eterozigoti. Il test della pseudocolinesterasi può essere richiesto
prima di un intervento chirurgico in persone con anamnesi familiare positiva per episodi di apnea o
paralisi dopo la somministrazione di succinilcolina, al fine di evitare eventuali complicanze relative
alla somministrazione di questo farmaco.
 Bilirubinemia
o Diretta : coniugata 0-0.2 mg/dl
o Indiretta : non coniugata
o Totale : 0.1-1 mg/dl

La bilirubina è un pigmento giallo- arancio, prodotto di scarto della degradazione del gruppo eme. Il gruppo
eme è un componente dell’emoglobina, che si trova nei globuli rossi (GR). La bilirubina viene processata dal
fegato nello stadio finale, per permettere la sua eliminazione dall’organismo. Questo esame misura la
concentrazione di bilirubina nel sangue per valutare la funzionalità epatica o come supporto nel
diagnosticare l’anemia causata dalla distruzione dei globuli rossi (anemia emolitica).

I GR normalmente muoiono dopo circa 120 giorni nel circolo. L’eme è rilasciato dall’emoglobina ed è
convertito a bilirubina. Questa forma di bilirubina è anche chiamata bilirubina non coniugata. La bilirubina
non coniugata è trasportata dalle proteine al fegato, dove viene legata agli zuccheri (coniugazione)
formando la bilirubina coniugata. La bilirubina coniugata entra nelle bile e passa dal fegato all’intestino
tenue, dove viene degradata dai batteri ed eventualmente eliminata con le feci. I prodotti di degradazione
della bilirubina conferiscono alle feci il caratteristico colorito marrone. Una piccola quantità (circa 250- 350
milligrammi) di bilirubina è prodotta quotidianamente nell’adulto sano. La maggior parte (85%) è derivata
dal danno o dal degrado dei GR, mentre la rimanente parte proviene dal midollo osseo o dal fegato.
Normalmente sono presenti piccole quantità di bilirubina non coniugata. Entrambe le forme possono
essere misurate dai test di laboratorio, e nel referto può essere riportata la bilirubina totale (somma delle
due).

Se la bilirubina aumenta nel sangue, la persona può apparire itterica, con colorito giallastro della pelle e
degli occhi. L’insieme dei risultati dei test della bilirubina può fornire al clinico informazioni riguardanti la
patologia presente. Ad esempio, la bilirubina non coniugata può aumentare a seguito di una aumentata
distruzione di GR (emolisi) o quando il fegato non è in grado di processare la bilirubina (nelle malattie
epatiche come cirrosi o nelle malattie ereditarie). Invece, la bilirubina coniugata può aumentare quando il
fegato riesce a processare la bilirubina ma non è in grado di trasportare la bilirubina coniugata alla bile
perché venga rimossa; quando ciò avviene la causa è di solito un’epatite acuta o un’ostruzione dei dotti
biliari.

L’aumento della bilirubina totale e non coniugata è relativamente frequente nei neonati nei primi giorni
dopo la nascita. Questo fenomeno è chiamato “ittero fisiologico del neonato” e si riscontra perché il
neonato non è abbastanza maturo da riuscire a processare la bilirubina. Di solito questa condizione si
risolve da sola nel giro di pochi giorni. Nell’anemia emolitica del neonato, i GR sono distrutti per
l’incompatibilità di sangue tra madre e figlio ed è necessario un trattamento perché la concentrazione
molto alta di bilirubina non coniugata può danneggiare il cervello del neonato.

Una patologia congenita rara (circa 1 su 10.000 nati) ma pericolosa per la sopravvivenza, chiamata atresia
biliare, può determinare un aumento di bilirubina coniugata nei neonati. Questa malattia deve essere
diagnosticata e trattata tempestivamente, di solito chirurgicamente, per prevenire gravi danni al fegato e la
conseguente necessità di trapianto entro i primi anni di vita. In alcuni bambini il fegato deve essere poi
trapiantato comunque, anche a fronte di un rapido intervento.

 Plasmaproteine :

Nel sangue esistono due classi di proteine, l’albumina e le globuline. L’albumina rappresenta circa il
60% delle proteine totali. Prodotta dal fegato, svolge una serie di funzioni, tra cui il trasporto di
piccole molecole e ioni, è una fonte di aminoacidi per il metabolismo dei tessuti, ed è il principale
componente implicato nel mantenimento della pressione osmotica (prevenendo la fuoriuscita di
liquido dai vasi sanguigni). Il restante 40% delle proteine plasmatiche vengono chiamate globuline.
Le globuline sono un gruppo eterogeneo ed includono enzimi, anticorpi, ormoni, proteine di
trasporto e numerosi altri tipi di proteine. Il rapporto albumina/globuline (rapporto A/G) si ottiene
dall’albumina misurata e dalle globuline calcolate (proteine totali- albumina).
La concentrazione delle proteine totali nel sangue è di solito relativamente stabile, e riflette un
equilibrio nella perdita delle molecole vecchie e la produzione di nuove. Il fibrinogeno non è
presente nel profilo elettroforetico poiché quest'ultimo si riferisce alle proteine del siero, che è
appunto plasma privato del fibrinogeno. Esso rappresenta comunque una quota importante delle
proteine plasmatiche, ammontando la sua concentrazione normale a ca. 0.2-0.4 g/dl.

Le proteine totali possono diminuire nelle patologie:


1. In cui la produzione di albumina o di globuline è compromessa, come nella malnutrizione o
nelle malattie epatiche gravi
2. Che accelerano il metabolismo o la perdita di proteine, come le patologie renali (sindrome
nefrosica)
3. Che aumentano/ espandono il volume plasmatico (diluendo il sangue) come nello
scompenso cardiaco congestizio
Le proteine totali possono aumentare in seguito a:

1. Sovrapproduzione di proteine (es. Condizioni infiammatorie, mieloma multiplo)


2. Disidratazione