Professore Barbara Prandi

Argomento Amminoacidi e proteine

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Amminoacidi
GRUPPO
CARBOSSILICO

• In natura esistono centinaia di

GRUPPO
AMMINICO
amminoacidi diversi, ma TUTTI
gli organismi viventi usano gli
stessi 20 amminoacidi per fare
le proteine.
• In genere si trovano nelle
proteine (una delle tre classi di
macronutrienti, le altre sono
carboidrati e lipidi)

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Gli amminoacidi che

l'organismo non è un
grado di autoprodurre si
chiamano essenziali
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Stereochimica

Configurazione assoluta

Gli amminoacidi proteici sono esclusivamente L-

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Proprietà acido-base

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La capacità di un atomo di polarizzare un legame, cioè di attirare a se’ o di

respingere elettroni è detto EFFETTO INDUTTIVO
Atomi elettronegativi esercitano un effetto induttivo
ELETTRONATTRATTORE
Atomi poco elettronegativi esercitano un effetto induttivo
ELETTRONDONATORE
Gli effetti induttivi si trasmettono attraverso i legami (cioè se un carbonio è legato ad un
atomo elettronattrattore, anche lui comincerà ad attrarre elettroni
Un effetto elettronattrattore stabilizza cariche negative e destabilizza cariche positive
Un effetto elettrondonatore destabilizza cariche negative e stabilizza cariche positive

Il gruppo –NH3+ esercita un effetto elettronattrattore

Il gruppo –COO- esercita un effetto elettronattrattore
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Acidità del gruppo carbossilico di un ammino acido generico

R-COOH R-COO- + H+
La pKa di un comune acido carbossilico è 4-5 (acido acetico 4.6)
In un amminoacido vi è l’effetto elettronattrattore del gruppo ammonio
O O
H3N
+
H3N
+
C + L’acido carbossilico
C
C
OH
C O
+ H
diventa più acido
R H R H
(pKa inferiore):
stabilizzato
circa 2

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Acidità del gruppo ammonio di un ammino acido generico

R-NH3+ R-NH2 + H+
La pKa di un comune gruppo ammonio è 10-11 (metilammonio 10.6)
In un amminoacido vi è l’effetto elettronattrattore del gruppo carbossilato

O O
+
H3N H2N C +
C
C
O
C O
+ H
R H R H

destabilizzato Il gruppo ammonio diventa più

acido (pKa inferiore): circa 9

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Stati di protonazione di un amminoacido al variare del pH

In base all’equazione di Henderson, se un acido HA si dissocia per
dare H+ e A-:

[H+]= Ka x ([HA]/[A-]) pH= pKa - Log ([HA]/[A-])

pKa - pH = Log ([HA]/[A-])

Da cui si evince che se pH < pKa prevale la specie HA

se pH > pKa prevale la specie A-

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O O O
H H H
H3C H3C H3C
OH O O
+ +
NH3 NH3 NH2

Grafico di Forma cationica Forma zwitterionica Forma anionica

distribuzione prevalente a: pH < 2.35 2.35 < pH < 9.87 pH > 9.87
delle varie
specie ioniche
dell’alanina al
variare del pH

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Equilibri di acidità
O O
Ka1
R
C
OH + H2O R
C
O + H3O+
+ +
H NH3 H NH3
pKa1 ≈ 2
I+ II
O
O Ka2
R + H2O R O + H3O+
O C
C
H + H NH2
NH3

II pKa2 ≈ 9 III-

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Punto isoelettrico pI
• Valore di pH a cui si ha l’amminoacido prevalentemente nella forma neutra
e eguale concentrazione di specie cariche positivamente e negativamente
• Valore di pH a cui l’amminoacido, posto in un campo elettrico, non migra
• Valore del pH per il quale si ha un minimo di solubilità dell’amminoacido
• Per un amminoacido semplice:
• pI = (pKa1+pKa2)/2

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Amminoacidi con catene laterali ionizzabili: il

caso della lisina
+
pKa = 10.53 H3N
O
pKa = 2.18

+
OH
NH3
pKa = 8.95

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+
H3N
+
H3N La forma zwitterionica è presente a pH
O O
più basici
OH +
O
+
NH3 NH3
Il Punto Isoelettrico si calcola come
Forma biscationica Forma cationica media tra il pKa inferiore e tra il pKa
pH < 2.18 2.18 < pH < 8.95 superiore del range di esistenza della
specie zwitterionica
+
H3N H2N
O O Nel caso della lisina: pI = (8.95+10.53)/2
= 9.74
O O
NH2 NH2
Il pI è ancora un minimo di solubilità, ma
Forma zwitterionica Forma anionica essendo il range di esistenza della specie
pH > 10.53 zwitterionica più ristretto ed essendovi
8.95 < pH < 10.53
più gruppi polari, la molecola è
comunque molto solubile anche al PI.

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Reazioni degli ammino acidi

• Gruppo amminico: nucleofilo

• Gruppo carbossilico: sostituzione nucleofila acilica

• Alcune reazioni sono dovute alla presenza

contemporanea dei due gruppi

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Peptidi

La sequenza viene scritta dall’estremità amminica a quella

carbossilica

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Polipetidi (proteine) contengono

STRUTTURA
molti legami ammidici (uno per ogni
PLANARE
ammino acido)

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Struttura delle proteine

• Primaria: sequenza di amminoacidi

• Secondaria: strutture locali (es: a-elica o b-pleated sheet)

• Terziaria: modo in cui sono assemblate le strutture secondarie

(ponti disolfuro)

• Quaternaria: assemblaggio di diverse catene polipeptidiche.

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Proteine negli alimenti

LATTE: CASEINE Le proteine sono una delle tre classi di
FORMAGGIO: CASEINE che precipitano per formare macronutrienti: il ruolo primario (ma non
la cagliata (è il processo l’unico) è apportare amminoacidi essenziali
fondamentale della caseificazione). per fare le proteine che ci servono
UOVA: le ALBUMINE
CARNE: I “MUSCOLI”….la struttura proteica si
modifica in seguito alla cottura.
PANE: GLUTENINE, GLIADINE, GLUTINE (che si
forma nell’impasto)
PESCE
LEGUMI

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Proprietà funzionali delle proteine negli alimenti

Funzione Meccanismo Alimento Tipo di proteina
Solubilità Idrofilicità Bevande Proteine del siero
Viscosità Capacità di legare acqua, forma Sughi, condimenti, Gelatina
dessert
Capacità di legare Legame idrogeno, idratazione Salsicce, dolci, pane Proteine del muscolo e
acqua ionica dell’uovo
Formazione di gel Intrappolamento di acqua Carne, dolci, prodotti da Proteine del muscolo,
forno, formaggi dell’uovo e del latte
Coesione Legame idrogeno, ionico, Salsicce, pasta, prodotti Proteine del muscolo,
idrofobicità da forno dell’uovo, del siero
Elasticità Legami disolfuro Prodotti da forno Proteine dei cereali
Emulsificazione Adsorbimento e formazione di Salsicce, sughi, Proteine del muscolo,
film superficiali condimenti, dolci dell’uovo, del latte
Formazione di schiume = Gelati, dessert, panna Proteine dell’uovo e del latte
montata
Trattenere aromi Idrofobicità Dolci Proteine del latte, uovo e
cereali

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IL GLUTINE
Elevato contenuto di cisteina, prolina e
glutammina.

Formazione di impasto viscoelastico con acqua,

insieme eterogeneo di gliadine e glutenine,
associate da legami covalenti (disolfuro) e
legami non covalenti (idrogeno, ionici), nonché
da interazioni idrofobiche.

Le glutenine rendono l’impasto tenace ed

elastico mentre le gliadine lo rendono
estensibile.

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Le proteine muscolari della carne: actina e miosina

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Le proteine connettivali della carne: collagene

Il collagene è formato da 3 catene proteiche che si avvolgono
ad elica l’una sull’altra, formando una fibra

E’ la più importante proteina del tessuto connettivo animale

ed è di gran lunga la proteina più abbondante nei mammiferi
(25% del totale)

Per la sua struttura fibrosa, si presta ad essere utilizzato come

materiale di supporto strutturale, ed infatti tessuti connettivali,
cartilagini, legamenti, tendini, ossa e denti sono fatti
soprattutto di collagene, ma anche nei muscoli è presente
come materiale di supporto strutturale

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