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AMMINOACIDI

Caratterizzati da un gruppo carbossilico e da un gruppo amminico legato al carbonio adiacente () Si differenziano per il gruppo sostituente R Sono tutti -amminoacidi tranne la prolina Le proteine sono polimeri costituiti da amminoacidi (monomeri) Gli amminoacidi presenti nelle proteine sono 20 (21, considerando anche la selenocisteina)

Tratto da: P.C. Champe, R.A, Harvey, D.R. Ferrier Le basi della Biochimica, ed. Zanichelli D.F.

STRUTTURA DELLA PROLINA

Gruppo pirrolidinico

AMMINOACIDI
La presenza di un gruppo amminico e di un gruppo carbossilico conferisce agli amminoacidi specifiche propriet acido-base, che dipendono dal pH dellambiente e dal tipo di gruppo R presente. Il gruppo R conferisce ad ogni amminoacido le proprie caratteristiche; i gruppi R sono quelli che determinano la struttura (e di conseguenza anche la funzione) delle proteine. La presenza di 4 sostituenti diversi legati al carbonio fa s che esso risulti un carbonio chirale.

Tratto da: A.L. Lehninger Introduzione alla Biochimica, ed. Zanichelli

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STEREOISOMERIA DEGLI AMMINOACIDI Il carbonio (con leccezione della Glicina, dove R=H) porta quattro sostituenti diversi. Dei due possibili enantiomeri degli amminoacidi, L e D, solo la forma L presente nelle proteine.

La mano destra e sinistra sono luna limmagine speculare dellaltra

Una coppia di amminoacidi immagini speculari luno dellaltro

Tratto da: M.K. Campbell, S.O. Farrell - Biochimica, ed. EdiSES

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STEREOISOMERIA DEGLI AMMINOACIDI

Tratto da: M.K. Campbell, S.O. Farrell - Biochimica, ed. EdiSES

La dizione L e D fa riferimento alla configurazione della gliceraldeide, che viene presa come molecola di riferimento (secondo Fisher)
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PROPRIETA ACIDO BASE DEGLI AMMINOACIDI

pH basso: gruppo amminico e carbossilico protonati C.M. Grisham Biochimica, ed. pH pi alto: si dissocia il carbossile Zanichelli pH alto: si dissocia il gruppo ammonio A pH fisiologico (pH ~7.0) stabile la forma zwitterionica neutra: i gruppi amminici sono protonati, il carbossile completamente dissociato. D.F.

Tratto da: R.H. Garrett,

CLASSIFICAZIONE DEGLI AMMINOACIDI Gli amminoacidi vengono classificati in base alla polarit del loro gruppo R

Tratto da: P.C. Champe, R.A, Harvey, D.R. Ferrier Le basi della Biochimica, ed. Zanichelli

Tale classificazione arbitraria, le caratteristiche di polarit di qualche amminoacido potrebbero adattarsi a pi di un gruppo Proteine aventi sulla superficie amminoacidi polari o carichi saranno solubili in H2O Proteine aventi sulla superficie amminoacidi non polari saranno insolubili in H2O
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POLARITA DEGLI AMMINOACIDI

Tratto da: P.C. Champe, R.A, Harvey, D.R. Ferrier Le basi della Biochimica, ed. Zanichelli

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AMMINOACIDI ALIFATICI, GRUPPI R NON POLARI

Tratto da: A.L. Lehninger Introduzione alla Biochimica, ed. Zanichelli

D.F.

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AMMINOACIDI AROMATICI

indolo

Tratto da: A.L. Lehninger Introduzione alla Biochimica, ed. Zanichelli

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AMMINOACIDI POLARI, GRUPPI R NON CARICHI

alcoli

ammidi

anello pirrolidinico

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Tratto da: A.L. Lehninger Introduzione alla Biochimica, ed. Zanichelli D.F.

AMMINOACIDI POLARI, GRUPPI R CON CARICA +

+ H imidazolo

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Tratto da: A.L. Lehninger Introduzione alla Biochimica, ed. Zanichelli

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AMMINOACIDI POLARI, GRUPPI R CON CARICA -

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Tratto da: A.L. Lehninger Introduzione alla Biochimica, ed. Zanichelli

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AMMINOACIDI: ABBREVIAZIONI
Al nome di ciascun amminoacido associata lettere Per evitare confusione a volte si rende necessario identificare un amminoacido con una sola lettera, pertanto esiste anche un codice a lettera unica unabbreviazione di tre

Tratto da: P.C. Champe, R.A, Harvey, D.R. Ferrier Le basi della Biochimica, ed. Zanichelli

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IL 21 AMMINOACIDO: LA SELENOCISTEINA

La selenocisteina identica alla


Se-H

cisteina,

ma

contiene

selenio anzich zolfo Si forma dalla serina durante la sintesi Le proteica ed codificata in modo particolare proteine contenenti hanno in selenocisteina

generale funzioni antiossidanti


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MODIFICAZIONI DI AMMINOACIDI (post-traduzionali) Due molecole di cisteina possono subire una reazione di ossidazione dando luogo alla formazione di ponti disolfuro

Ponte disolfuro

Serina, treonina e tirosina possono essere addizionate di gruppi fosforici

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MODIFICAZIONI DI AMMINOACIDI (post-traduzionali)

Alcuni residui di prolina e di lisina del collagene vengono idrossilati a idrossiprolina e idrossilisina

Il glutammato pu essere carbossilato nelle proteine chiamate fattori della coagulazione allo scopo di legare il calcio

AMMINOACIDI ESSENZIALI
Si definiscono essenziali quegli amminoacidi che un organismo vertebrato non in grado di sintetizzare da s in quantit sufficiente, ma che deve assumere con l'alimentazione. Amminoacidi essenziali o indispensabili (9) Lisina (polare, carico +) Metionina (alifatico, non polare, solforato) Treonina (polare, non carico, alcool) Leucina (alifatico, non polare) Isoleucina (alifatico, non polare) Valina (alifatico, non polare) Fenilalanina (aromatico) Triptofano (aromatico, anello indolico) Istidina (polare, carica +, imidazolico)
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GLI AMMINOACIDI STANDARD HANNO ANCHE ALTRE FUNZIONI

Oltre ad entrare nella composizione delle proteine, alcuni amminoacidi servono come precursori di molecole di importanza fisiologica: il triptofano il precursore della serotonina, un neurotrasmettitore la tirosina il precursore degli ormoni adrenalina e nor adrenalina e tiroxina e triiodotironina listidina il precursore dellistamina
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AMMINOACIDI CHE NON VENGONO INCORPORATI NELLE PROTEINE

Negli organismi viventi non esistono soltanto i 20 amminoacidi standard, incorporati nelle proteine Negli organismi viventi sono presenti pi di 200 amminoacidi diversi, dotati di varie funzioni Alcuni sono intermedi metabolici, come ornitina e citrullina, intermedi del processo che porta alla sintesi dellurea, o come la taurina, utilizzata per la sintesi di un sale biliare (taurocolato) Altri sono presenti nella parete cellulare di batteri e funghi

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