BIOSEGNALAZIONE

Spiega il meccanismo di trasduzione del segnale (rilevazione dello stesso da recettori specifici
e conversione in risposta cellulare.
La trasduzione dipende da 4 fattori:
1. Affinit. Si misura in Kd (nonostante i valori picomolari, il recettore identifica le molecole
ligando)
2. Cooperativit (piccola variazione ligando/ grande risposta)
3. Amplificazione (cascate)
4. Integrazione (segnali multipli/1 sola risposta)
Canali ionici:
Neuroni/miociti
Attivati da ligando o potenziale transmembrana (Vm)
Flusso passivo
La g (che determina il passaggio) regolata da [C]int/est dello ione e da Vm (che
dipende da numero e tipo di canali ionici aperti)
Recettore nicotinico dell ach
Si apre in risp ad acetilcolina (ach), alta affinit
Cooperativit: I recettore aumenta affinit II recettore e il canale si apre
Passano ioni Ca2+ e Na+.
Intervento acetilcolinesterasi nella fessura sinaptica.
Recettori enzimatici:
Segmento transmembrana + dominio esterno + dominio enz. Interno
Recettore insulina
Proteina chinasi specifica per residui di Tyr
1. Pkinasi fosforila Tyr nel dominio intracell.
2. Dominio enzimatico fosforila Tyr di IRS-1
3. Tyr fosforilato si ncora al dominio SH di Grb2
4. Sos si lega a Grb2 e poi a Ras
5. Ras attivata attiva Raf-1 che fosforila MEK
6. MEK fosforila ERK che entra nel nucleo ed attiva i fattori di trascrizione nucleari
L'insulina inoltre attiva la glicogeno sintasi, sempre mediante IRS-1 (bloccando
GSK3 che altrimenti fosforila la glicogeno sintasi)
EPO: citochina per formazione eritrociti
Recettore guanililciclasi
Nel rene, intestino (trasporto ionico + concentrazione h2O) e nel miocardio
(rilassamento)
1. Nel rene (dotti collettori) attivata da ANF (fattore natriuretico atriale) rilasciato
dall'atrio per l'aumento dell'escrezione di Na+.
2. Nell'intestino presente recettore per guanilina, che regola la secrezione di Cl-. Se
attaccato da endotossina (che produce incremento di cGMP, Guanosina
monofosfato ciclico) di E.Coli aumenta secrezione di Cl- in lume intestinale che
diminuisce riassorbimento H2O diarrea.
3. Anche l'ossido di azoto (NO) si lega all'eme di una guanililciclasi che a sua volta
produce cGMP per riduzione forza contrattile miocardio. Principio alla base
dell'azione della nitroglicerina usata per alleviare angina, causata da contrazione
cardiaca per mancanza d'ossigeno in seguito ad ostruzione coronarie.
Recettori accoppiati a proteine G
Recettore su membrana plasmatica + enzima che genera II messaggero intracell. +
proteina che lega nucleotidi guanosinici (proteina G).
La proteina G stimolata dal recettore scambia GDP con GTP, si dissocia e si lega ad un
recettore adiacente.
Recettore -adrenergico (muscolo, fegato, t. adiposo)
1. Dopo l'alterazione conformazionale (GDP GTP) la proteina Gs interagisce con
l'adenilil ciclasi e la attiva.
2. Adenilil ciclasi catalizza sintesi di cAMP (II messaggero) mediante adenilato
ciclasi

3. cAMP attiva proteinchinasi A, che fosforila la glicogeno fosforilasi B chinasi, che

mobilizza le riserve di glicogeno nella cellula.
Le raft (zattere) di membrana e le caveole sequestrano proteine in piccole regioni della
membrana plasmatica.
In visione, olfatto e gusto vengono impiegati recettori a serpentina deputati a cambiare
il Vm del neurone sensoriale. Nei neuroni olfattivi si aggiungono le proteine G ai r. a
serpentina, che provocano aumento di cAMP o Ca2+. Questi secondi messaggeri
influenzano i canali ionici e quindi Vm.

Le CDK (proteine chinasi ciclina-dipendenti) regolano il ciclo cellulare fosforilando

proteine chiave in specifici punti, modulandone dunque l'attivit.

Gli oncogeni codificano proteine cellulari difettose (fattori di crescita, proteine G,

recettori e chinasi), che portano al tumore generando continuamente segnali per la
divisione cellulare. Geneticamente dominanti.

I geni soppressori di tumori codificano per proteine che ostacolano la riproduzione

cellulare. Difetti genetici nell'uomo sono recessivi.

GLICOLISI

REGOLAZIONE GLICOLISI E GLUCONEOGENESI

Esochinasi I-III

Esochinasi IV

Muscolo

Fegato

Inibita allostericamente da
prodotto

Non inibita da prodotto

Satura a 0,1 M

Km elevata, attivate solo ad

iperglicemia GLUT2 trasporta
glucosio all'interno.

Citosolica

Segregata nel nucleo, legata a

proteina regolatrice
Trascrizione aumentata con:
1. Bassa concentrazione ATP
2. Alta conc. AMP
3. Intensa contraz.
muscolare

Glucosio 6 fosfatasi: attivata da bassa glicemia e glucagone.

PFK1:
inibita da maggiore [ATP], [citrato] e [protoni] per prevenire formazione di lattato
attivata da alta [AMP] e [Fruttosio 2,6 bisfosfato]
Fruttosio 2,6 bisfosfato:
modulatore
sintetizzato da PFK2
inibito da Fruttosio bisfosfatasi 2 (unica proteina tandem PFK2/Fruttosio bisfosfatasi 2)
come l'insulina, inibisce Fruttosio bisfosfatasi 1
controllato da insulina e glucagone
Xilulosio 5 fosfato:
Nel fegato
Come insulina, agisce su proteina tandem
Aumentata velocit glicolisi, produzione di AcetilCoa e NADPH

Piruvato chinasi:
Isozima L (fegato): glucagone attiva PKA, inattivandolo. inibizione glicolisi
Isozima M (muscolo): adrenalina +[cAMP] attiva demolizione glicogeno e glicolisi
Inibita da + [ATP], [AcetilCoA], [Acidi Grassi]. In generale da biodisponibilit.

METABOLISMO DEL GLICOGENO

Fegato, muscoli e tessuto adiposo

Glicogeno fosforilasi (Coenzima PLP)

Agisce sulle estremit non riducenti, si blocca 4 unit prima di ramificazione 1 6,

riprende l'azione dopo intervento di enzima deramificante.

Enzima deramificante

Attivit trasferasica su 3 unit e idrolisi singolo glucosio

Vengono dunque prodotte unit di glucosio-1-fosfato

Fosfoglucomutasi

G1F G6F, che entra nella glicolisi (nel fegato inoltre presente la G6Fosfatasi,
glucosio immesso nel sangue)

Biosintesi del glicogeno

UDP Glucosio:

Cede glucosio per sintesi glicogeno:

Glucosio Lattato (in eritrociti) G6F (fosfoglucomutasi) G1F (UDP Glu.
Pirofosforilasi) UDP Glucosio (glicogeno sintasi) Unit di glucosio in glicogeno

Enzima ramificante:

Ogni 6-8 unit

Vantaggio ramificazioni:
+ interazione con solvente acquoso (gruppi OH)
+ superficie non riducente

Glicogenina: primer per formazione glicogeno. Accetta su Tyr194 glucosio ex UDP

LIPIDI
Lipidi di riserva
Acidi Grassi
Palmitico
Stearico
Arachidico
Palmitoleico
Oleico
Linoleico
-Linoleico
Arachidonico (da cui
eicosanoidi)

C:doppi
legami
16:0
18:0
20:0
16:1
18:1
18:2
18:3
20:4

Posizione

9
9
9, 12
9, 12 , 15
5, 8, 11,
14

Essi sono acidi carbossilici con catena idrocarburica.

In natura sono presenti quasi esclusivamente in conformazione cis.
Le catene idrocarburiche non polari sono responsabili della scarsa solubilit in acqua.
Il gruppo carbossilico invece polare ed acido.
Essi circolano nel sangue legati non covalentemente (elettrostatico) all'albumina del siero.
Trigliceridi
Esteri del glicerolo con acidi grassi
Glicerolo (leg. Estere) 3 acidi grassi
Raccolti negli adipociti, fungono da riserva energetica e isolanti termici.
Rilasciati mediante lipasi (contenuta negli adipociti) che catalizzano idrolisi
Cere
Esteri di acidi grassi saturi ed insaturi a lunga catena
Lipidi strutturali
Principali costituenti delle membrane
Anfipatici: un'estremit della molecola idrofobica (coda), l'altra idrofilica (testa).
Glicerofosfolipidi
O fosfogliceridi.
2 molecole di acido grasso legate con legame estere (acido + alcool con perdita di H2O) a C1 e
C2 del glicerolo, mentre la testa polare legata con legame fosfodiestere (P legato a 2
molecole mediante legame estere) a C3.
1. Acido fosfatidico
2. Fosfatidiletanolammina
3. Fosfatidilcolina

4.
5.
6.
7.

Fosfatidilserina
Fosfatidilglicerolo
Fosfatidilinositolo 4,5 bisfosfato (essenziale nella fusione di membrane nell'esocitosi)
Cardiolipina

Alcuni fosfolipidi possono presentare legame etere (ossigeno che lega 2 gruppi alchilici) tra C1
e catena idrocarburica.
1. Plasmalogeno
2. FAP
Galattolipidi
Predominano nelle cellule vegetali (tilacoidi, cloroplasti)
Uno o due residui di Gal sono legati al C3 di un 1,2 diacilglicerolo con legame O-glicosidico
(gruppo emiacetalico di zucchero ad O)
1. Monogalattosildiacilglicerolo
2. Digalattosildiacilglicerolo
3. Solfolipide (6-solfo-6-deossi--D-glucopiranosildiacilglicerolo)

Sfingolipidi
Non contengono glicerolo, ma:
sfingosina (amminoalcool a catena lunga)
acido grasso a catena lunga
testa polare alcolica

Sfingolipide
Nome testa polare
Ceramide
-H
Sfingomielina
Fosfocolina
Glicosilcerebrosi Glucosio
de
Lattosilceramide Di, tri, tetrasaccaride
Ganglioside GM2 Oligosaccaride
complesso

Presenti in
Base degli sfingolipidi
Mielina
Tessuto neurale (se con Gal)
(carica negativa x acido
sialico)

Gli sfingolipidi sulla superficie delle cellule servono per il riconoscimento biologico
La loro parte oligosaccaridica determina il gruppo sanguigno umano
Come i fosfolipidi, vengono degradati nei lisosomi
Steroli
Lipidi strutturali (ma non solo)
Nucleo steroideo,rigido e planare quattro anelli fusi. Tre a 6 C, uno a 5 C.
Alcuni sono precursori di diversi prodotti:
Ormoni steroidei: regolano l'espressione genica
Acidi biliari: derivati del colesterolo, emulsionano i grassi nell'intestino per facilitare
azione lipasi.
Composti: colesterolo, acido taurocolico.

Vitamine e coenzimi
Vitamina A1 (Retinolo)

Alcol a 20C, con anello beta-iononico e catena laterale polinsatura.

Carotene 2 Retinale 2 Retinolo
Una volta esterificato, il retinolo viene assorbito dagli enterociti e utilizzato o depositato nelle
cellule stellate del fegato (spazio di Disse) trasportato mediante retinol binding protein.
Retinolo: interviene in sintesi glicoproteine
A. Retinoico: accrescimento osso + differenziazione epiteli
Retinale: si combina con le opsine, formando i recettori sensibili a blu, verde e rosso nei
coni e la rodopsina nei bastoncelli:
1. Subisce isomerizzazione a retinale 11-cis (dall'isomero retinale tutto trans)
2. Si lega all'opsina con legame aldimmidico (base di Schiff)
3. La luce colpisce la rodopsina passaggio a Retinale tutto trans distacco dalla
opsina.
4. Generazione del potenziale elettrico, dunque dell'immagine luminosa.
5. Riconversione in 11-cis mediante retinolo deidrogenasi e riformazione di rodopsina al
buio.
Deficienza:
Xeroftalmia (secchezza dell'occhio) cheratinizzazione, azione batterica, perforazione
cornea
Tutti epiteli colpiti, in particolare germinale maschile sterilit.
Emeralopia (cecit alla luce crepuscolare)
Ritardato accrescimento
Anemia (retinolo richiesto per sintesi transferrina)

Vitamina D
D3: Colecalciferolo (catena laterale satura)
D2: Ergocalciferolo (insatura)
7-deidrocolesterolo (Luce U.V.) Colecalciferolo (Fegato) Calcidiolo (Reni)
Calcitriolo.
Dai reni il calcitriolo viene rilasciato in circolo vs. i tessuti bersaglio.
Esso un ormone. Mantiene costante [Ca2+] e [Pi] in concentrazione 10x5 mg/100ml
1. Intestino: induce la sintesi di proteina legante calcio in caso di carenza nella dieta
2. Ossa: aumenta attivit osteoclasti (capaci di liberare idrossiapatite)
3. Rene: stimola riassorbimento fosfato e calcio nei tubuli distali
4. Pancreas: necessario per secrezione insulina
Deficienza:
Rachitismo: scarsa deposizione di idrossiapatite (sostituita da matrice di collageno e
mucopolisaccaridi) in ossa a causa di ridotti livelli ematici di Ca2+ e Pi.
Vitamina E
Tocoferolo, nucleo cromano (anello fenolico+pirano) e catena laterale poliisoprenica satura.
Azione antiperossidante su acidi grassi insaturi, vitamina A e caroteni.
Inoltre antiateromatosa.
Deficienza
Fragilit eritrociti, debolezza muscolare e creatinuria.
Vitamina K
K1: Fillochinone
K2: Menachinone
K3: Menadione
Fattore necessario per la coagulazione (cofattore della carbossilazione di glutammato a
carbossiglutammato, fondamentale per formazione protrombina)

Viene sintetizzata dalla flora batterica in quantit sufficienti.

Vitamina F
Sono acidi grassi essenziali
Acido linoleico (18:26)
Acido linolenico (18:33)
Deficienza: Sindrome di Burr nei ratti. (lesioni renali, dermatite squamosa)
Vitamina C (idrosolubile)
Ac. Ascorbico
Ac. Deidroascorbico
Ac. 2,3 Chetogulonico
ascorbico deidrogenasi
H2O
Fattore necessario per idrossilazione prolina e lisina collagene.
Trasformazione colesterolo in acidi biliari. ( Ipercolesterolemia)
Metabolismo Tirosina ( Alcaptonuria)
Riduzione Fe3+ in Fe2+ per assorbimento
Deficienza:
Scorbuto
Piorrea
Morbo di Barlow
Vitamine gruppo B
1. Riboflavina B2 FAD, FMN
2. Nicotinammide PP
Previene pellagra (dermatite, demenza, diarrea)
Ne derivano NAD+ e NADP+, necessari in processi ossidoriduttivi.
3. Tiamina B1
Beri beri (polineurite periferica)

BIOSINTESI LIPIDI
FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA
Formazione di ATP da ossigeno

Gli H+ dei catabolismi vanno a ridurre O2 ad H2O producendo ATP. Respirazione

cellulare.
Il trasferimento di e- accoppiato ad un flusso inverso (endoergonico) di protoni vs. la
membrana mitocondriale interna (impermeabile ai soluti)
Si forma un potenziale elettrochimico (differenza di [H+] e cariche) che fornisce energia
libera (processo esoergonico) per bilanciare la sintesi ATP (endoergonico)
Il gradiente di cariche elettriche (l'accumularsi di cariche positive all'ESTERNO della
membrana) permette il funzionamento dello scambiatore ATP/ADP mediante l'uscita di
ATP (4 cariche negative) e l'ingresso di ADP (3 cariche negative) per bilanciare la
differenza di potenziale
Il gradiente di concentrazione invece permette di trasportare all'interno della matrice
piruvato (per il ciclo di Krebs) e Pi accoppiandoli al rientro degli H+ mediante simporto
IONOFORI: sono usati come antibiotici (sono dunque tossici) poich si inseriscono nella
membrana e agiscono da trasportatori per alcuni ioni metallici riducendo la forza
elettromotrice del gradiente di H+.

Trasportatori di elettroni
NAD: idrosolubile, non pu attraversare la membrana interna, deve cedere e- ad
ubichinone etc...
Flavoproteine: contengono FAD o FMN. Pu accettare 1 o 2 e Ubichinone (Q): liposolubile, pu accettare un e- (.QH, radicale semichinonico) o due
(QH2, ubichinolo, completamente ridotto)
Citocromi: assorbono luce visibile, poich hanno anello protoporfirinico.
Il cit. C associato alla superficie interna della membrana mitocondriale
esterna
Proteine Ferro-Zolfo: Fe associato a S (residui di Cys)
Complessi

I: NAD Deidrogenasi:
Braccio lungo immerso in memb. Mitocondriale interna, l'altro verso la matrice.
NADH + 5 H+ (N - matrice) + Q NAD+ + QH2 + 4 H+ (P- spazio intermembrana)
Trasferimento endoergonico di 4 protoni da matrice a spazio intermembrana

II: Succinato Deidrogenasi:

Sito di legame per FAD centri Fe-S Ubichinone. Qui non c' antiporto di protoni

III: Complesso del Citocromo BC1:

accoppia trasporto di e- da QH2 a citocromo C con trasporto di protoni da matrice a
spazio intermembrana, QH2 viene riossidato a Q e vengono ridotte 2 molecole di cit. C
(proteina solubile spazio intermembrana), che si sposta vs. complesso IV per donare
l'elettrone. Pompaggio di altri 4H+ fuori.
QH2 + 2 Cit c1 (ossidato) + 2 H+ (N) Q + 2 Cit c1 (ridotto) + 4 H+ (P)

IV: Citocromo ossidasi:

Trasporta e- dal cit. C all'O2 riducendolo ad H2O
Cit. C centro CuA eme A CuB O2
4 e- attraversano il complesso
Presi 4H+ da matrice (Lato N) per convertire O2 in H2O
4 Cit c (ridotto) + 8 H+ (N) + O2 4 Cit c (ossidato) + 4 H+(P) + 2H2O

Dunque dal NADH all'ossigeno, due elettroni che attraversano la catena respiratoria producono
la seguente reazione fortemente esoergonica:
NADH + 11H+(N) + O2 NAD+ +10H+(P) + H2O
Sintesi ATP
La forza motrice protonica porta alla sintesi dell'ATP

ATP Sintasi:
Fo (poich sensibile all'oligomicina): proteina integrale di membrana (mitocondriale
interna) composta da un tamburo rotante di 12 subunit connesso alla porzione b2 di
F1.
F1: proteina periferica di membrana, sporge nella matrice mitocondirale. Esamero di 3
subunit e 3 subunit alternate a formare la testa, unite tramite una subunit ad
una struttura b2 allungata, che le ancora alla membrana impedendo loro di ruotare
Le strutture possono assumere tre conformazioni (dipendenti dall'asta rotante )
1. Alta affinit per ATP
2. Alta affinit per ADP + Pi
3. Bassa affinit (conformazione rilascio)
La rotazione non avviene in maniera continuativa ma in 3 fasi rotatorie di 120 ciascuna con
contemporaneo trasferimento di 3H+ dallo spazio intermembrana alla matrice.
1. Subunit in conformazione rilascio
2. Pompaggio di 3H+ rotazione di Fo induzione del passaggio di in conformazione
di alta affinit per ADP+Pi che si legano nel sito attivo
3. Seconda rotazione, passaggio di in conformazione ATP sintesi ATP.
4. Terza rotazione, ritorno alla bassa affinit e rilascio ATP. la rotazione decisiva: data
l'affinit, ATP non verrebbe mai rilasciato spontaneamente.

IF1 inibisce l'idrolisi di ATP durante l'ischemia legando simultaneamente due molecole di ATP
sintasi, inibendo la loro attivit ATPasica.
Ischemia blocco trasferimento e- ad ossigeno e pompaggio protoni ATP sintasi
agisce in modo opposto (da ATPasi) Abbassamento pH da acido piruvico o lattico
(poich la cellula usa la glicolisi come fonte di ATP in caso di mancanza di ossigeno)
Intervento IF1 per bloccare catalisi ATP.

DEGRADAZIONE AMMINOACIDI
La degradazione ossidativa degli aminoacidi avviene:
1. Durante sintesi e degradazione proteine cellulari
2. Dieta ricca di proteine (non si pu formare riserva di aminoacidi)
3. Durante digiuno o diabete mellito
Vengono metabolizzati nel fegato, l'ammoniaca generata viene riciclata e l'eccesso viene
escreto o convertito in urea ed escreto.
1.
2.
3.

Aminoacidi perdono NH2 il neoformato -chetoacido viene ossidato a CO2 ed acqua.

L'ammina trasferita sull -chetoglutarato nel fegato che diventa quindi glutammato.
Il glut trasferito nei mitocondri ed NH4+ viene liberato.
Negli altri tessuti, l'eccesso di di NH4+ viene incorporato nella glutammina come azoto
ammidico.
Nel muscolo i gruppi amminici in eccesso sono trasferiti al piruvato per formare alanina,
che trasporta i gruppi amminici al fegato

Transamminazione
Il distacco del gruppo -amminico (prima tappa di demolizione di gran parte degli amminoacidi)
catalizzato dall'enzima amminotrasferasi (o transaminasi.
Il gruppo NH2 viene trasferito all'-chetoglutarato (che diviene Glutammato) dall'amminoacido
che si converte nell'a -chetoacido corrispondente.
Il processo coadiuvato dal cofattore PLP (forma coenzimatica della vit. B6) che agisce come
trasportatore transitorio di gruppi amminici a livello del sito attivo della aminotrasferasi.
1. L'amminoacido si lega alla forma aldimminica del PLP posta sull'enzima, formando una
base di Schiff , un'immina secondaria (R-C=NH) che sostituisce il legame con l'enzima

2. La base di Schiff coniugata con l'anello pirimidinico della PLP che funge da trappola
per elettroni, pertanto non permette che si formi un carbanione a livello di C grazie alle
delocalizzazione di una coppia di elettroni.
3. Formazione dell'intermedio chinonoide
4. Idratazione scissione del legame: -chetoacido + piridossamina fosfato
5. Il processo, affinch si completi, deve avvenire di nuovo e al contrario, affinch un chetoacido venga riconvertito in aminoacido, accettando cos il gruppo amminico della
piridossamina fosfato.
La transdeamminazione (processo subto da quasi tutti gli amminoacidi) prodotto dell'azione
combinata tra:
L-glutammato deidrogenasi: catalizza la deaminazione ossidativa del glut nel fegato,
NH2 viene preparato cos per l'escrezione.
Amminotrasferasi.
La glutammina sintetasi lega l'ammoniaca libera, poich tossica, al glutammato, affinch venga
trasportata dai tessuti extraepatici al fegato (o ai reni).
P
Glutammato -Glutammilfosfato (O=C-R) L-Glutammina L-Glutammato
L'alanina trasporta l'ammoniaca dal muscolo scheletrico al fegato.
Il gruppo amminico dell'aminoacido passa al piruvato mediante alanina aminotrasferasi, la
quale catalizza poi a livello del fegato il trasferimento del gruppo amminico all' chetoglutarato, formando cos piruvato e glut,
Alanina + -Chetoglutarato Piruvato + Glutammato.

Ciclo dell'urea
L'ammoniaca ceduta da glutammato (epatica) e glutammina (extraepatica) reagisce con HCO 3a formare il carbamilfosfato, (carbamilfosfato sintetasi I) donando il gruppo carbamilico attivato
all'ornitina convertendola in citrullina.
#Tappa
1 Ornitina Citrullina
2 Argininosuccinato
3 Arginina (+
Fumarato)
4 Ornitina + Urea

Enzima
Ornitina transcarbamilasi
Argininosuccinato
sintetasi
Argininosuccinasi
Arginasi

Dove
Mitocondrio
Citosol
fegato
Citosol
fegato
Citosol
fegato

Note
Rilascio Pi
2 NH2 fornito da
aspartato
Fumarato va in Krebs
Ornitina rigenerata

L'urea passa nel sangue e raggiunge i reni, dove viene escreta tramite le urine.

Degradazione Triptofano
#Tappa
1 -Chetoadipato
2 Glutaril-CoA

Enzima
9 tappe
CoA-SH, NAD+

Note
Co2, NADH

3 Acetoacetil-CoA
4 2 Acetil-CoA

4 tappe
Coa-SH

Co2

Degradazione Fenilalanina
#Tappa
1 Tirosina

Enzima
Fenilal. idrossilasi +
THBio
2 pTirosina
Idrossifenilpiruvato
aminotrasferasi
3 Omogentisato
P-Idrossif.
diossigenasi
4 Maleilacetoacetato Omog. 1,2
diossigenasi
5
Maleilacetoacet.
Fumarilacetoacetato isomerasi
6 Acetoacet
Fumarilacetoacetasi
(+Fumarato)
7 Acetoacetil-CoA
3-chetoacil-Coa
trasferasi
8 2 Acetil-CoA
Coa-SH

Note
PKU
Tirosinemia II
Tirosinemia III
Alcaptonuria

Tirosinemia I

Degradazione Metionina
#Tappa
1 Omocisteina
2 -Chetobutirrato
3 Propionil-CoA
4 Metilmalonil-CoA
5 Succinil-CoA

Enzima
Note
3 tappe
Cistationina -sintasi, - PLP
liasi
-Chetoacido
deidrogenasi
2 tappe
MetilmalonilCoA
Coenzima B12

SINTESI DELL'EME
#Tappa
1
2
3
4
5
6
7
8

Enzima

Note

REGOLAZIONE ORMONALE
Gli ormoni agiscono sempre mediante recettori presenti nelle loro cellule bersaglio.
L'elevata affinit consente alla cellula di rispondere a basse concentrazioni di ormoni.
Endocrini: rilasciati nel sangue e trasportati in tutto il corpo verso cellule bersaglio
Paracrini: rilasciati nello spazio extracellulare, diffondono nelle cellule bersaglio vicine
Autocrini: rilasciati, producono l'effetto sulla cellula stessa legandosi a recettori sulla
superficie
Ormoni peptidici
Insulina, glucagone, somatostatina (pancreatici), ormone paratiroideo, calcitonina,
ormoni di ipofisi ed ipotalamo.
Sintetizzati sui ribosomi proteolisi (forma attiva).
Ormoni catecolaminici
Tirosina L-DOPA Dopammina Noradrenalina Adrenalina
Prodotte nel cervello hanno funzione di neurotrasmettitori
Prodotte nelle surrenali si comportano come ormoni
Agiscono attraverso recettori di superficie, producendo secondi messaggeri
In risposta a stress acuti
Eicoesanoidi

Fosfolipidi

Arachidonato (20:4)
(vit. F)

Prostaglandine
Trombossani Leucotrieni
Sono prodotti solo quando necessari:
Intervento della fosfolipasi A2 che permette rilascio di arachidonato da fosfolipidi di
membrana
Secreti nel fluido interstiziale della cellula (paracrini)
Prostaglandine:
contrazione muscolo liscio (intestino ed utero farmaco per
indurre contrazioni)
mediano dolore ed infiammazione in tutti i tessuti
Trombossani: regolano la funzione piastrinica
Leucotrieni: mediatori di risposte immunitarie anormali (anafilassi)
stimolano contrazione muscolo liscio intestino, vie aeree polmonari e
trachea

Ormoni steroidei

Colesterolo

Progesterone

Cortisolo
(glucocorticoide)

Aldosterone Testosterone
(mineralcorticoide)

Estradiolo

(ormone sessuale)
Trasportati ai tessuti bersaglio tramite il sangue, legati a proteine trasportatrici
Glucocorticoidi:
agiscono sul metabolismo dei carboidrati
Mineralcorticoidi: regolano concentrazione elettroliti nel sangue

Ormone vitamina D
Ormoni retinoidi
Vedi vitamine
Ormoni Tiroidei