Contrazione muscolare

Filamenti di actina Lactina costituita dalla polimerizzazione di monomeri di actina G,

globulare (diametro = 55 ), a formare la doppia elica di actina F, filamentosa (lunghezza 1
m e spessore 80 ); nei solchi dellelica di actina si trovano molecole filamentose della
proteina tropomiosina; attaccate ad ogni molecole di tropomiosina vi il complesso di
proteine globulari della troponina, distanziati tra loro di circa 400 lungo il filamento di
actina. I filamenti di actina sono ancorati ad estremit del disco Z mediante -actinina;
Filamenti di miosina - I singoli monomeri che si polimerizzano a formare il filamento spesso
di miosina sono lunghi (1500 ) e sottili (20 ); - unestremit del monomero di miosina forma
la testa, globulare (diametro 40 ; lunghezza 200 ); la porzione allungata costituisce la coda;
Il trattamento con tripsina scinde la molecola di miosina in due parti: meromiosina leggera
(LMM) che costituisce la coda; meromiosina pesante (HMM) che costituisce la testa ed il collo;
la testa formata da terminazioni globulari delle due catene polipeptidiche e da tre o quattro
catene leggere di miosina con attivit ATPasica.
In condizioni di bassa [Ca 2+] il complesso di troponina (Tn) formato da unit C, T (1, 2) e I, si
lega con actina e tropomiosina costringendo questultima a inibire stericamente lattacco dei
ponti trasversi della miosina ai siti dellactina.
[Ca2+] sarcoplasmatica >10 7 M consente legame di Ca2+ a TnC, causa cambio
conformazionale sub-unit complesso troponina, con conseguente allontanamento della
tropomiosina dal sito legante la miosina. Lattivit dei ponti trasversi pu procedere finch
non viene rimosso il Ca2+ dalla TnC.
La titina una enorme proteina elastica che occupa tutta la distanza tra disco Z e linea M. Ha
la funzione di agevolare il ritorno del sarcomero allungato alla sua lunghezza di riposo; inoltre
stabilizza la disposizione dei filamenti allinterno del sarcomero con laiuto della proteina non
elastica nebulina. La nebulina si trova di fianco ai filamenti sottili e si attacca ai dischi Z.
Garantisce lallineamento dei filamenti di actina del sarcomero.
Il reticolo sarcoplasmatico (RS) che avvolge ogni miofibrilla da una linea Z allaltra,
costituisce un compartimento delimitato da una membrana distinto dal sarcoplasma; le
cisterne terminali dei reticoli sarcoplasmatici di due sarcomeri contigui entrano in intimo
contatto con il tubulo T interposto tra essi. Quando vengono isolate, le membrane del reticolo
sarcoplasmatico formano vescicole microscopiche (diametro 1 m) che possono captare Ca2+
dal mezzo circostante ed in presenza di ossalato si formano precipitati di ossalato di calcio;
Lattivit di sequestro di Ca 2+ operata dal reticolo sarcoplasmatico abbastanza elevata da
mantenere concentrazioni di Ca 2+ libero nel sarcoplasma del muscolo al di sotto di 10 -7M ;
Lattivit di sequestro del Ca 2+ da parte del reticolo sarcoplasmatico esercitata da una
ATPasi Ca 2+ presente sulla sua membrana, che corrisponde al 90% delle proteine di
membrana dellorganello. E facilitata inoltre dalla calsequestrina, proteina legante Ca 2+
presente nellinterno del RS che riduce il gradiente di concentrazione di Ca 2+ contro cui deve
lavorare la pompa
TEORIA DELLO SCORRIMENTO DEI FILAMENTI
Quando un sarcomero si contrae, i filamenti sottili e spessi non cambiano in lunghezza. Il
filamento sottile di actina scivola sul filamento spesso di miosina, spostandosi verso la linea M
al centro del sarcomero. La banda A non si modifica in lunghezza, ma sia la zona H che la
banda I si accorciano mentre i filamenti si sovrappongono.

La forza che spinge il filamento di actina il movimento dei ponti crociati di miosina che
legano actina e miosina. La miosina una proteina motrice che converte il legame chimico
dellATP in energia meccanica.

Nello stato rilassato la tropomiosina blocca parzialmente i siti di legame dellactina per la
miosina. La contrazione viene iniziata quando il Ca2+ si lega alla troponina C. Il legame col

Ca2+ cambia la conformazione della molecola di tropomiosina e scopre il resto del sito di
legame per la miosina, cos che questa pu completare la propria flessione. I segnali per la
contrazione muscolare arrivano dal SNC ai muscoli scheletrici per mezzo dei motoneuroni.
Lacetilcolina proveniente dal motoneurone innesca un potenziale dazione nella fibra
muscolare che a sua volta scatena una contrazione. Questa combinazione di eventi elettrici e
meccanici viene definito accoppiamento eccitazione-contrazione.

Lacetilcolina viene rilasciata dal motoneurone somatico, facendo cos aprire i canali ionici
presenti sulla placca motrice; si crea cos un potenziale dazione che corre lungo la membrana
della fibra e lungo i tubuli T.

Il reticolo sarcoplasmatico avvolge ogni singola miofibrilla. Il sistema dei tubuli T

strettamente associato al reticolo sarcoplasmatico ed in continuit con la membrana di
superficie della fibra muscolare. I tubuli T permettono ai potenziali dazione che originano
sulla superficie cellulare a livello della giunzione neuromuscolare di passare velocemente
allinterno della fibra. Senza tubuli T, il potenziale dazione potrebbe raggiungere il centro
della fibra solo per diffusione di cariche positive nel citosol, processo pi lento che
ritarderebbe il tempo di risposta della fibra muscolare.

La fibra muscolare si rilassa quando il Ca2+ viene rilasciato dalla troponina e la tropomiosina
torna a bloccare il sito di legame della miosina .Il Calcio viene ritrasportato dentro al reticolo
sarcoplasmatico tramite una Ca2+-ATPasi. LATPasi della miosina idrolizza lATP in ADP e P,
che restano legati alla testa della miosina. La miosina torna indietro e si lega ad una nuova
molecola di actina, pronta a eseguire la successiva flessione.

La grande quantit di mioglobina, numerosi mitocondri e unestesa rete di capillari sanguigni

distinguono il muscolo ossidativo a lenta contrazione dal muscolo glicolitico a contrazione
rapida.