Emoglobina e Mioglobina

L’emoglobina è una proteina globulare che ha la funzione di

trasportare ossigeno dai polmoni ai tessuti.l’ossigeno è un
composto poco solubile per cui in quanto tale nel torrente
ematico non sarebbe trasportato in maniera adeguata e
sufficiente a tutti I distretti corporei quindi deve essere
traghettato attraverso una serie di trasportatori quali appunto
l’emoglobina. La capacita sia della mioglobina sia dell’emoglobina
di legare l’ossigeno dipende dalla presenza di un gruppo
prostetico,chiamato eme . L’eme è costituito da una
componente organica e da un atomo di ferro in posizione
centrale. componente organica, denominata protoporfirina, è
costituita da quattro anelli pirrolici legati da ponti metinici per
formare un anello tetrapirrolico.il ferro ha 6 siti di coordinazione
disponibili 4 dei quali vengono impiegati con l’azoto dell’anello
porfirinico mentre altri e due rimangono perpendicolari al piano
dell’eme che sono uno superiore che va a cordinarsi con un
residuo di istidina che prende il nome di istidina prossimale e
quindi in questo modo l’unico sito disponibile per legare
l’ossigeno è il sesto e questo è un bene perchè se entrambi
fossero disponibili per legare ossigeno questo comporterebbe
una transizione del ferro da uno stato di ossidazione 2+ al 3+.il
gruppo eme è caratteristico anche della mioglobina che permette
di immagazzinare l’ossigeno a livello muscolare,l’emoglobina è
caratterizzata da 4 subunità ciascuno contenente un gruppo eme
queste subunità sono costituite da 2 catene alfa e due catene
beta.l’emoglobina può cambiare la sua conformazione passando
da uno stato teso che è poco affine all’ossigeno a uno stato
rilassato che invece è molto più affine nei confronti dell’ossigeno
e questo non avviene in maniera netta ma è spiegato attraverso il
modello del legame cooperativo dell’ossigeno all’emoglobina
stessa per cui la prima molecola di ossigeno sembrerebbe legare
l’emoglobina in uno stato in cui essa non è tendenzialmente
affine con l’ossigeno ma questo legame induce comunque una
modificazione conformazionale nella prima subunità che si riflette
poi nelle subunità adiacenti sino a raggiungere il legame con la
quarta molecola di ossigeno che quindi sarà molto favorito
perchè appunto ormai l’emoglobina ha assunto lo stato di piena
affinità nei confronti dell’emoglobina stessa questo fa si che
l’emoglobina sia un buon trasportatore,in quanto non è ne
eccessivamente affine nei confronti dell’ossigeno nè scarsamente
affine,quindi presenta un’affinità che consente comunque di
saturarsi dove l’ossigeno è abbondante e quindi parliamo del
distretto polmonare dove l’emoglobina tende a saturarsi
cambiando conformazione quindi si ha poi a livello dei tessuti
dove la concentrazione di ossigeno è bassa il rilascio di ossigeno
da parte dell’emoglobina quindi questo effetto che prende il
nome di effetto bhor è mediato dal ph dei vari distretti,ph che è
basso in corrispondenza dei tessuti periferici proprio perchè
nell’intensa attività cellulare comporta la produzione di prodotti
di scarto come anidride carbonica e idrogenioni, l’anidride
carbonica viene poi convertita in bicarbonato e questo comporta
un ulteriore aumento di idrogenioni,quindi si ha un ph più acido a
livello della periferia che influenza la conformazione
dell’emoglobina in modo tale da renderla meno affine nei
confronti dell’ossigeno quindi l’ossigeno viene rilasciato e
l’emoglobina torna a saturarsi nei polmoni dove la
concentrazione di idrogenioni è nettamente inferiore e pertanto
si ha un ph più basico. l’ossigeno oltre a costituire per la proteina
il ligando naturale costituisce anche un modulatore allosterico.vi
sono dei composti che si comportano da modulatori eterotropici
cioè composti diversi dall’ossigeno che sono l’anidride carbonica
e gli idrogenioni stessi che possono legare anch’essi l’emoglobina
in modo inversamente proporzionale rispetto al legame con
l’ossigeno.la differenza tra emoglobina fetale e emoglobina
normale è che in quella fetale sono presenti delle catene gamma
al posto delle beta e inoltre ci sono 39 amminoacidi rispetto alle
146 totali presenti nell’adulto.