pH, T, concentrazione del substrato

cambiamento conformazionale delle subunità

piccole molecole prodotte dalle attività

metaboliche della cellula
allosterismo effettore allosterico
si legano in modo non covalente alle subunità

tipico di enzimi costituiti da più subunità

cambiamento della catena polipetidica

dell’enzima

regolazione covalente tra specifici gruppi e le catene laterali

dell’enzima

legami covalenti reversibili fosforilazione, chinasi defosforilazione, fosfatasi

idrolisi per rendere attivo un precursore

irreversibili
enzimatica (inattivo)

fanno perdere all’enzima la capacità di

molecole inibitori
legare il substrato o catalizzare la reazione

farmaci, veleni e tossine

nelle vie metaboliche, i prodotti FINALI,

Regolazione inibizione enzimatica inibizione retroattiva inibiscono i gli enzimi che innescano le
PRIME reazioni

dell’attività si legano in modo stabile all’enzima

irreversibili
enzimatica veleni e tossine

inibitori
legami deboli

reversibili inibitori competitivi si legano dove andrebbe il substrato

si legano non al sito attivo, ma se al sito

inibitori non competitivi attivo va il substrato il complesso è
cataliticamente inattivo

riboflavina

vitamina B2 flavin-adenin dinucleotide

precursore del FAD enzima deidrogenasi (classe ossidoreduttasi)

gruppo B ridotto a FADH2

nicotinammide

nicotinammide-adenin dinucleotide
vitamina B3 o PP
coenzima NAD+
ridotto a NADH
piccole molecole non proteiche o ioni
vitamine idrosolubili due derivati
metallici che regolano l’attività degli enzimi
ridotto a NADPH
coenzima NADHP+
fotosintesi o sintesi di colesterolo e acidi
grassi

acido ascorbico
C
cofattori o coenzimi scorbuto, marinai Melville

oloenzima si cofattore

apoenzima no cofattore

si legano al sito attivo e favoriscono il

legame con il substrato
funzionamento
stabilizzano l’enzima