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PROTEINE

PROTEINE= macromolecole che derivano dalla combinazione chimica di amminoacidi


che susseguendosi l'un l'altro costituiscono strutture molecolari molto complesse.
--> proteina se la combinazione chimica ha massa molecolare uguale a 20000,
-->peptide combinazione chimica < 20000
LEGAME PEPTIDICO= (legame covalente) lega gli amminoacidi che compongono
una proteina, si stabilisce tra il carbonio C del gruppo carbossilico di un amminoacido
e l'azoto N del gruppo amminico dell'amminoacido successivo nella sequenza. Il l.
peptidico quindi un legame ammidico che permette agli amminoacidi di unirsi
secondo una successione testa-coda proprio come gli anelli in una catena. un ibrido
di risonanza in cui gli elettroni dell'azoto amminico sono impiegati nella formazione di
un doppio legame con il carbonio carbonilico. Gli atomi che costituiscono il l.peptidico
si trovano su uno stesso piano e non vi pu essere rotazione attorno al legame
peptidico a causa della sua natura di doppio legame
La catena amminoacidica va incontro a un processo di ripiegamento o "folding" che
porta ciascuna proteina ad acquisire la propria forma caratteristica.
--> il processo di folding permette alle proteine di assumere la loro forma attiva ed
assistito da proteine (chaperoni) o da complessi di proteine (chaperonine).
1. STRUTTURA PRIMARIA: livello base, consiste nel numero e nell'ordine o
sequenza con cui si susseguono gi amminoacidi--> i gruppi amminici e carbossilici
degli amminoacidi di una proteina sono tutti impiegati nella formazione di legami
peptidici tranne il gruppo amminico del primo residuo (N-terminale) e quello
carbossilico dell'ultimo residuo (C-terminale) .
2. STRUTTURA SECONDARIA: si pu osservare che interi tratti della catena
amminoacidica assumono talvolta forme o motivi strutturali ricorrenti, caratterizzati
da valori costanti e regolari degli angoli di rotazione, i quali nel loro insieme
definiscono la struttura secondaria di una proteina.
Alfa elica: i legami peptidici della catena si avvolgono a spirale Lunghezza: 4-40
amminoacidi che si dispongono nelle spire con un avvolgimento orario o destroso.
La forma a spirale mantenuta da legami idrogeno formati tra l'atomo di ossigeno
parzialmente negativo di un legame peptidico e l'atomo di idrogeno parzialmente
positivo di un altro legame peptidico. una struttura stabile, flessibile e elastica
(es. capelli)
Struttura beta o a foglietto pieghettato: quando per effetto dei ripiegamenti della
catena proteica, due o pi tratti della stessa catena amminoacidica si appaiano
parallelamente generando una superficie piana. stabile, flessibile ma non
elastica. (es. seta)
3. STRUTTURA TERZIARIA: riguarda i piegamenti che la catena subisce come
conseguenza delle interazioni che si stabiliscono tra le catene laterali degli
amminoacidi. In generale gli amminoacidi non polari sono disposti verso l'interno
delle proteine, mentre gli amminoacidi polari si trovano sulla superficie, dove
stabiliscono con le molecole di acqua delle interazioni dipolo-dipolo, come il legami
di idrogeno. Tale struttura consiste nel superavvolgimento di strutture secondarie.
Le proteine con questa conformazione si dividono in :
globulari: forma sferoidale, solubili in acqua oppure formano una sospensione
colloidale e sono implicate nel metabolismo cellulare, nella trasmissione dei
segnali cellulari o nel trasporto. (es. emoglobina)
fibrose: catene polipeptidiche parallele che sono avvolte e allungate, insolubili in
acqua e svolgono ruoli strutturali (es. collagene, fibrina, miosina)
4. STRUTTURA QUATERNARIA: proteine complesse formate dall'associazione di due
o pi catene proteiche che possono derivare da geni differenti
Emoglobina: costituita da due catene alfa e due catena beta. Ogni catena ingloba
un gruppo eme, il quale contiene uno ione ferro (Fe 2+) che il sito di legame

PROTEINE
dell'ossigeno molecolare. Si occupa del trasporto nell'organismo dell'ossigeno
molecolare (o2), a differenza della mioglobina, che trasporta l'ossigeno all'interno
delle cellule muscolari, l'emoglobina trasporta l'ossigeno molecolare nel sangue.
Ha struttura quaternaria tetramerica. Il legame dell'ossigeno nell'emoglobina
reversibile e avviene per mezzo di un gruppo prostetico, una molecola organica di
natura non proteica, il gruppo eme, collocato in una tasca all'interno di ciascuna
subunit proteica. Quando il gruppo eme si trova nella tasca delle globina sfrutta
uno dei legami liberi di coordinazione del ferro per ancorarsi a un residuo di istidina
appartenente all'alfa elica, mentre il rimanente legame di coordinazione per legare
una molecola di ossigeno (O2) in modo reversibile.
Anemia falciforme--> una delle patologie riconducibili a difetti genetici
dell'emoglobina; malattia ereditaria dovuta alla sostituzione di un solo
amminoacido sulle due catene beta che costituiscono l'emoglobina. La sostituzione
riguarda un residuo di acido glutammico che viene sostituito nell'anemia falciforme
da un residuo di valina. Gli eritrociti assumono una caratteristica forma a falce.
DENATURAZIONE DELLE PROTEINE: svolgimento e perdita della struttura
secondaria e terziaria nativa della proteina per effetto di agenti chimici (come alcool
etilico e agenti ossidanti) e fisici (come temperatura e radiazioni). Una proteina
denaturata perde la sua attivit biologica. Se le condizioni che causano la
denaturazione sono drastiche, il processo irreversibile.
SINTESI PROTEICA: Nella cellula le proteine vengono sintetizzate nel citoplasma dai
ribosomi, macchine molecolari formate da proteine e acidi nucleici in grado di
utilizzare le istruzioni contenute nei nostri geni e ricopiate negli RNA messaggeri per
assemblare i diversi amminoacidi nella corretta successione o sequenza.
--> LE PROTEINE VENGONO SINTETIZZATE NEL CITOPLASMA AD OPERA DEI RIBOSOMI,
I QUALI, SULLA BASE DELL'INFORMAZIONE GENETICA TRASCRITTA NELL'RNA
MESSAGGERO, ASSEMBLANO NEL CORRETTO ORDINE GLI AMMINOACIDI.
LA TRADUZIONE: DALLRNA ALLE PROTEINE : La traduzione delle informazioni
portate dallmRNA avviene nei ribosomi e richiede la presenza di tRNA, enzimi, fattori
di vario genere, ATP e naturalmente amminoacidi. In questo paragrafo esamineremo il
ruolo svolto da ciascuna sostanza e le diverse tappe del processo di sintesi proteica
che ha come risultato la produzione di una catena polipeptidica; in seguito, essa verr
ripiegata opportunamente e trasformata in una proteina funzionante.
--> Il ruolo del tRNA : Come gi aveva proposto Crick con la sua ipotesi
delladattatore, la traduzione dellmRNA in proteine richiede una molecola che metta
in relazione linformazione contenuta nei codoni dellmRNA con specifici amminoacidi
delle proteine. Questa funzione svolta dal tRNA.
Per garantire che la proteina fabbricata sia quella specificata dallmRNA, il tRNA deve
leggere correttamente i codoni dellmRNA e fornire gli amminoacidi corrispondenti ai
codoni letti.
La molecola di tRNA svolge tre funzioni: si carica di un amminoacido; si associa alle
molecole di mRNA; interagisce con i ribosomi.
La struttura molecolare del tRNA chiaramente in rapporto con queste tre funzioni.
Per ognuno dei 20 amminoacidi c almeno un tipo specifico di molecola di tRNA. Ogni
molecola contiene circa 75-80 nucleotidi e presenta una configurazione che
mantenuta da legami a idrogeno intramolecolari fra tratti della sequenza contenenti
basi complementari
La configurazione di una molecola di tRNA perfettamente adattata alle sue
interazioni con speciali siti di legame sui ribosomi. Allestremit 3' di ogni molecola di
tRNA si trova il suo sito di attacco per lamminoacido: il punto in cui lamminoacido

PROTEINE
specifico si lega in modo covalente. Verso la met della sequenza del tRNA c un
gruppo di tre basi, chiamato anticodone, che costituisce il sito di appaiamento fra basi
complementari (attraverso legami a idrogeno) con lmRNA. Ciascun tipo di tRNA
contiene un particolare anticodone, complementare al codone di mRNA corrispondente
al proprio amminoacido.
INSULINA: L'insulina un ormone proteico costituito da due catene peptidiche
connesse da un ponte disolfuro, prodotto dalle cellule del pancreas sottoforma di
un'unica catena denominata proinsulina,che viene successivamente scissa in insulina
e peptide C
-->Struttura: Linsulina formata da due catene peptidiche definite catena A e catena
B. Le due catene sono legate da due ponti disolfuro e un terzo ponte si trova
allinterno della catena A. Nella maggior parte delle specie la catena A costituita da
21 aminoacidi
e la catenaLinsulina
B da 30 aminoacidi.
-->Tappe
della biosintesi:
viene sintetizzata sui ribosomi sotto forma di proinsulina,
che viene trasferita lungo le cisterne del reticolo endoplasmatico allapparato di Golgi. La
proinsulina viene quindi frammentata per formare insulina e peptide C, che vengono
accumulati nelle vescicole del complesso di Golgi, dove linsulina e il peptide C cristallizzano
insieme a ioni Zn++ in una disposizione ordinata. Infine, in seguito allarrivo di segnali
specifici provocati da un aumento della glicemia, il contenuto di queste vescicole viene
riversato per esocitosi attraverso la membrana plasmatica nel sangue