AMINO ACIDI

sono le unit monomeriche che costituiscono

le proteine
sono 20
hanno tutti una struttura comune
sono asimmetrici
La carica di un amino acido dipende dal pH
Classificazione amino acidi
Glicina
Alanina
Aminoacidi idrofobici
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Aminoacidi idrofobici
Prolina
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
Aminoacidi aromatici
Serina
Treonina
Aminoacidi polari con gruppo -OH
Cisteina
Aminoacidi polari con gruppo -SH
Cisteina
Ossido-riduzione dei gruppi -SH
Aminoacidi ACIDI e loro ammidi
Acido aspartico
Acido glutammico
Asparagina
Glutammina
Aminoacidi BASICI
Lisina
Arginina
Istidina
Legame peptidico
rigido e planare ed ha caratteristiche di
parziale doppio legame con H dellN in trans rispetto O del C
PROTEINE
Sono molecole molto grandi costituite da una o pi
catene polipeptidiche.
Ogni proteina ha una caratteristica composizione in
aminoacidi.
Possono contenere gruppi chimici diversi dagli
aminoacidi (gruppo prostetico): lipoproteine,
glicoproteine, metalloproteine.
CONFORMAZIONE: organizzazione
nello spazio degli atomi di una proteina
CAMBIO DI CONFORMAZIONE:
variazione strutturale senza rottura di
legami covalenti
CONFORMAZIONE NATIVA: di solito
quella a pi bassa energia di Gibbs e
funzionale
Struttura delle proteine
la struttura primaria definita
geneticamente
Struttura secondaria delle proteine
Struttura ad !-elica
Struttura avvolta ad
elica stabilizzata da
legami idrogeno che si
formano tra lH legato
allN del legame
peptidico e lO
carbonilico del quarto
residuo aminoacidico.
Le catene laterali sono
esposte allesterno
dellelica
Legami idrogeno che stabilizzano l !-elica
Rappresentazioni schematiche di !-eliche
Rappresentazioni schematica di una
proteina costituita principalmente da !-elica
Una !-elica avvolta, si ritrovano in proteine
come la cheratina dei capelli, delle unghia e delle corna
Struttura a foglietto " parallelo
Struttura estesa stabilizzata da legami idrogeno che si
formano fra gruppi NH e CO di catene diverse. Le catene
laterali sono esposte sopra e sotto il piano
Struttura a foglietto " anti-parallelo
Struttura a foglietto " misto
foglietto " avvolto
Proteina ricca di foglietti "
Struttura a " turn
E presente dove le catene
polipeptidiche cambiano
bruscamente direzione. La
struttura un ripiegamento
di 180 che comprende 4
residui aminoacidici. Il " turn
collega due segmenti
adiacenti di un foglietto "
ripiegato antiparallelo
La struttura della maggior parte delle proteine
risulta dalla combinazione di elementi ad !-
elica ed elementi a foglietto ". Questi elementi
sono collegati da regioni LOOP (a forma di
ansa) di lunghezza variabile e forma irregolare.
In queste anse i gruppi CO e NH non fanno
legami idrogeno.
LOOP
FILAMENTO 1 FILAMENTO 2
I loop sono esposti al solvente e presentano residui
polari.
I loop rappresentano spesso siti di legame, ad esempio
ENZIMI-SITO ATTIVO ANTICORPI (6 regioni a loop)
Struttura terziaria
Definisce la disposizione spaziale di tutti gli atomi della proteina.
Aminoacidi localizzati in regioni anche lontane e parte di
strutture secondarie diverse possono interagire e causare
avvolgimenti della proteina su se stessa.
la struttura terziaria non rigida; gode di una certa flessibilit
che permette modificazioni conformazionali. Queste
modificazioni sono spesso associate alla loro funzione biologica.
Esempio: un ligande pu causare un cambio conformazionale
(adattamento indotto).
STRUTTURA QUATERNARIA
Riguarda proteine costituite da due subunit o pi catene
polipeptidiche (subunit).
Le subunit possono essere uguali o distinte e si associano
tra loro con legami non-covalenti
Lassociazione di catene polipeptidiche pu servire a diversi
scopi:
-subunit regolatrici
-subunit con funzioni diverse ma correlate
ATTIVITA DI UNA PROTEINA
E determinata da:
Sequenza aminoacidica
(struttura primaria)
Conformazionale
Gruppo prostetico
FUNZIONI BIOLOGICHE DELLE
PROTEINE
1. ENZIMI
2. PROTEINE DI TRASPORTO
3. PROTEINE DI RISERVA
4. PROTEINE CONTRATTILI
5. PROTEINE DI DIFESA
6. PROTEINE REGOLATRICI
7. PROTEINE STRUTTURALI
La funzione di una proteina viene
svolta in seguito al legame con il
proprio ligando
I siti di legame per le macromolecole
possono essere concavi, convessi o
piatti
I siti di legame per piccoli ligandi sono
fenditure, tasche o cavit